Acides Aminés Et Proteines

Question 1

Quels sont les acides aminés utilisés principalement pour former des proteines

Answer 1

Acides aminés protéogéniques

Question 2

Qui est le Carbone alpha

Answer 2

Carbone lier au Groupement carboxyle

Question 3

Tous les acides aminés standards sont les acides…

Answer 3

Alpha-aminés

Question 4

Qu’est ce qui cartérise les 20 acides aminés standards

Answer 4

Leur chaîne latérale (R)

Question 5

Vrai ou faux
Tout les acides aminés standards ont une activité optique

Answer 5

Faux toutes sauf la glycine, deux H sur le carbone alpha, donc molécule chirale optiquement inactive

Question 6

Caractéristique de la proline

Answer 6

Acides aminés circulaire, le carbone alpha est aussi attaché au Groupement amine

Question 7

Deux type de classification des acides aminés

Answer 7

Nature chimique et polarité

Question 8

Qu’est-ce que les acides aminés aliphatique

Answer 8

Juste du carbone et de l’hydrogène

Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine,

Tous non polaires
Glycine: plus petit acide aminé, pas de carbone choral permet une grande flexibilité pour les protéines
Alanine: 2e plus petit mais le plus abondant!

Question 9

Qu’est-ce qu’un alpha-iminoacide

Answer 9

La proline! Uniquement composé de carbone et hydrogène,anneau de pyrrolidine de forme circulaire, très rigide donc implication majeures dans la structure des protéines
Non polaire

Question 10

Qu’est-ce que les acides aminés aromatique

Answer 10

Cycle aromatique de benzène ou dérivé
Phélynalanine : alanine+benzène
Non polaire
Tyrosine= phénylalanine+hydroxyde au bout, polaire!
Tryptophan= alanine +Groupement double cycle indole
Polaire

Question 11

Qu’est-ce qu’un acides aminés beta-hydroxylés

Answer 11

Carbone bêta avec Groupement hydroxyle, acides aminés polaires
Serine et threonine

Question 12

Qu’est-ce qu’un acides aminés soufrés

Answer 12

Présence de soufre
Methionine non polaire
Cysteine polaire

Question 13

Qui sont les acides aminés portant une deuxième fonction acide et amide

Answer 13

Aspartate et aspargine
Glutamate et glutamine
Groupement -ate = acide dicarboxylique chargés négativement
Groupement -ine = Groupement amide polaires

Question 14

Acides aminés a deuxième fonction basique

Answer 14

Histidine= cycle imidazole
Lysine = amine sur carbone Ɛ
Arginine = ion guanidium
Tous chargés positivement

Question 15

Vrai ou faux
La solubilité dépend seulement de la polarité de l’acide aminé

Answer 15

Faux, dépend aussi de la taille

Question 16

Différence entre peptides et protéines

Answer 16

Peptides 2 à 50 résidus d’acides aminés
Protéines: plus de 40 résidus (en majorité entre 100 et 1000

Question 17

Nomenclature du polymère en fonction du nombre de résidus:
2:
4:
15:
25:
60:

Answer 17

Dipeptide
Tetrapeptide
Oligopeptide
Polypeptide
Protéine

Question 18

Composantes d’un lien peptidique

Answer 18

Fonction amide et fonction carboxyle de deux acides aminés

Question 19

Quelle configuration est la plus commune entre Cis et trans

Answer 19

Trans a 99,9%
Mais 6% cis quand la proline et présente

Question 20

Qu’est-ce que l’encombrement stérique et le diagramme de ramachandran

Answer 20

Diagramme qui illustre les possibilités de rotations cis et trans dans une molécule

Question 21

Quel sont les 4 types de structures

Answer 21

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quartenaire

Question 22

Qu’est-ce que la structure primaire

Answer 22

Séquence lineaire qui contient à une extrémité(N-terminale) le Groupement amine et à l’autre extrémité (C-terminale(le Groupement carboxyle

Question 23

Qu’est-ce que la structure secondaire

Answer 23

L’arrangement spatiale des acides aminés adjacents, intéraction des liens H entre les atomes du Groupement peptidique.
Structure réguliaires en hélices et en feuillets, structures non répétitives comme les coudes et les boucles

Question 24

Qu’est-ce que les brins et feuillets beta

Answer 24

Brin contien entre 6 et 15 résidus
Les brins s’associent pour faire des feuillets contenant entre 2 et 22 brins, en moyenne 6
Parallèles et antiparallèlles

Question 25

Qu’est-ce que les boucles coudes et tours

Answer 25

50% des résidus organisés en hélices et en feuillets réunis entre eux parlés changement brusques des coudes boucles et tours causé par la proline et la glycine

Question 26

Qu’est-ce que la structure tertiaire

Answer 26

Structure 3D rôle dans la solubilité, résidus non polaires internes et résidus polaires, chargés et non chargés en surface
Stabilisé par les ponts disulfures et interaction des chaînes latérales (liaison intracaténaires)

Question 27

Structure quartenaire

Answer 27

Protéines monomeriques ou multimeriques
Homomultimère ou hétéromultimère

Question 28

Avantages d’une protéine mutlimère

Answer 28

Synthèse de plusieurs petite chaînes Plus efficace qu’une grande
Plus stable donc prolonge la vie
Possibilité de modifier l’arrangement, permet l’évolution
Interaction des sous unités permettent la régulation de l’activité des protéines

Question 29

Comment fonctionne la Classification selon la fonction des proteines

Answer 29

Les protéines peuvent jouer tout les roles possibles à l’exception du stockage génétique,
Donne le rôle de la protéines, mais on me connaît pas toujours le rôle et certaines ont plusieurs rôles donc plus difficiles à classer

Question 30

Comment fonctionne la classification selon la forme et la solubilité

Answer 30

Les protéines fibreuse, un seul type de structure secondaire (kératine en helice) soie en feuillets et collagène en triple hélices

Les protéines globulaires: moins ordonnéesresidu hydrophone interne et hydrophile en surface donc soluble et possibilité de plusieurs rôles en général 250 residus

Protéines membranaires : forte teneur en résidu hydrophobes, peut s’insérer dans la partie hydrophobe de la membrane

Question 31

Qu’est-ce que la classification selon la composition

Answer 31

Protéines simple seulement formé d’acides aminés
Protéines conjugés doit être lié à un Groupement non protéique = holoproteine = forme active de la Protéine
Lorsque pas lié à un Groupement non protéique = apoprotéine = froment inactive de la proteine