Acides Aminés Et Proteines Flashcards
Quels sont les acides aminés utilisés principalement pour former des proteines
Acides aminés protéogéniques
Qui est le Carbone alpha
Carbone lier au Groupement carboxyle
Tous les acides aminés standards sont les acides…
Alpha-aminés
Qu’est ce qui cartérise les 20 acides aminés standards
Leur chaîne latérale (R)
Vrai ou faux
Tout les acides aminés standards ont une activité optique
Faux toutes sauf la glycine, deux H sur le carbone alpha, donc molécule chirale optiquement inactive
Caractéristique de la proline
Acides aminés circulaire, le carbone alpha est aussi attaché au Groupement amine
Deux type de classification des acides aminés
Nature chimique et polarité
Qu’est-ce que les acides aminés aliphatique
Juste du carbone et de l’hydrogène
Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine,
Tous non polaires
Glycine: plus petit acide aminé, pas de carbone choral permet une grande flexibilité pour les protéines
Alanine: 2e plus petit mais le plus abondant!
Qu’est-ce qu’un alpha-iminoacide
La proline! Uniquement composé de carbone et hydrogène,anneau de pyrrolidine de forme circulaire, très rigide donc implication majeures dans la structure des protéines
Non polaire
Qu’est-ce que les acides aminés aromatique
Cycle aromatique de benzène ou dérivé
Phélynalanine : alanine+benzène
Non polaire
Tyrosine= phénylalanine+hydroxyde au bout, polaire!
Tryptophan= alanine +Groupement double cycle indole
Polaire
Qu’est-ce qu’un acides aminés beta-hydroxylés
Carbone bêta avec Groupement hydroxyle, acides aminés polaires
Serine et threonine
Qu’est-ce qu’un acides aminés soufrés
Présence de soufre
Methionine non polaire
Cysteine polaire
Qui sont les acides aminés portant une deuxième fonction acide et amide
Aspartate et aspargine
Glutamate et glutamine
Groupement -ate = acide dicarboxylique chargés négativement
Groupement -ine = Groupement amide polaires
Acides aminés a deuxième fonction basique
Histidine= cycle imidazole
Lysine = amine sur carbone Ɛ
Arginine = ion guanidium
Tous chargés positivement
Vrai ou faux
La solubilité dépend seulement de la polarité de l’acide aminé
Faux, dépend aussi de la taille
Différence entre peptides et protéines
Peptides 2 à 50 résidus d’acides aminés
Protéines: plus de 40 résidus (en majorité entre 100 et 1000
Nomenclature du polymère en fonction du nombre de résidus:
2:
4:
15:
25:
60:
Dipeptide
Tetrapeptide
Oligopeptide
Polypeptide
Protéine
Composantes d’un lien peptidique
Fonction amide et fonction carboxyle de deux acides aminés
Quelle configuration est la plus commune entre Cis et trans
Trans a 99,9%
Mais 6% cis quand la proline et présente
Qu’est-ce que l’encombrement stérique et le diagramme de ramachandran
Diagramme qui illustre les possibilités de rotations cis et trans dans une molécule
Quel sont les 4 types de structures
Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quartenaire
Qu’est-ce que la structure primaire acides aminés
Séquence lineaire qui contient à une extrémité(N-terminale) le Groupement amine et à l’autre extrémité (C-terminale(le Groupement carboxyle
Qu’est-ce que la structure secondaire des acides aminés
L’arrangement spatiale des acides aminés adjacents, intéraction des liens H entre les atomes du Groupement peptidique.
Structure réguliaires en hélices et en feuillets, structures non répétitives comme les coudes et les boucles
Qu’est-ce que les brins et feuillets beta
Brin contien entre 6 et 15 résidus
Les brins s’associent pour faire des feuillets contenant entre 2 et 22 brins, en moyenne 6
Parallèles et antiparallèlles
Qu’est-ce que les boucles coudes et tours
50% des résidus organisés en hélices et en feuillets réunis entre eux parlés changement brusques des coudes boucles et tours causé par la proline et la glycine
Qu’est-ce que la structure tertiaire
Structure 3D rôle dans la solubilité, résidus non polaires internes et résidus polaires, chargés et non chargés en surface
Stabilisé par les ponts disulfures et interaction des chaînes latérales (liaison intracaténaires)
Structure quartenaire
Protéines monomeriques ou multimeriques
Homomultimère ou hétéromultimère
Avantages d’une protéine mutlimère
Synthèse de plusieurs petite chaînes Plus efficace qu’une grande
Plus stable donc prolonge la vie
Possibilité de modifier l’arrangement, permet l’évolution
Interaction des sous unités permettent la régulation de l’activité des protéines
Comment fonctionne la Classification selon la fonction des proteines
Les protéines peuvent jouer tout les roles possibles à l’exception du stockage génétique,
Donne le rôle de la protéines, mais on me connaît pas toujours le rôle et certaines ont plusieurs rôles donc plus difficiles à classer
Comment fonctionne la classification selon la forme et la solubilité
Les protéines fibreuse, un seul type de structure secondaire (kératine en helice) soie en feuillets et collagène en triple hélices
Les protéines globulaires: moins ordonnéesresidu hydrophone interne et hydrophile en surface donc soluble et possibilité de plusieurs rôles en général 250 residus
Protéines membranaires : forte teneur en résidu hydrophobes, peut s’insérer dans la partie hydrophobe de la membrane
Qu’est-ce que la classification selon la composition
Protéines simple seulement formé d’acides aminés
Protéines conjugés doit être lié à un Groupement non protéique = holoproteine = forme active de la Protéine
Lorsque pas lié à un Groupement non protéique = apoprotéine = froment inactive de la proteine
