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BQ > aa y ps > Flashcards

aa y ps Flashcards

1
Q

Componentes de la estructura de los aa:

A
  • Átomo de C central
  • Grupo amino
  • Grupo carboxilo
  • Átomo de H
  • Grupo R
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Q

aa por los que están constituidas las ps:

A

20

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3
Q

¿Por cuál componente de la estructura de los aa se pueden clasificar éstos?

A

Grupo R

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4
Q

Clasificación del grupo R de las ps.

A

No polares
Polares
Ácidos
Básico

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Q

aa no polares:

A

Alanina, Valina Leucina, Isoleucina, Cisteína, Metionina, Fenilalanina, Glicina Triptófano

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6
Q

aa polares:

A

Serina, Treonina, Tirosina, Asparagina, Glutamina

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7
Q

aa ácidos:

A

Glutamato

Aspartato

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8
Q

aa básicos:

A

Lisina, Histidia, Arginina

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9
Q

Único aa que no tiene carbono quiral.

A

Glicina

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10
Q

Isomería de los aa:

A

Enantiómeros D y L

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11
Q

Isomería de los aa en los sistemas biológicos:

A

L

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12
Q

Produce enantiómeros al aparecer a la izquierda o derecha del carbono quiral

A

NH3

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13
Q

¿Cómo se encuentra el grupo carboxilo a pH fisiológico?

A

Base conjugada

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14
Q

¿Cómo se encuentra el grupo amino a pH fisiológico?

A

Ácido conjugado

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15
Q

Moléculas neutras con igualdad de cargas positivas y negativas.

A

Zwitteriones

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16
Q

Reacciones de los aa:

A

(Oxidación de cisteína)
Enlace peptídico
Bases de Schiff

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17
Q

Determinan las reacciones que pueden experimentar las moléculas orgánicas.

A

Grupos funcionales

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18
Q

Reacción que consiste en adición nucleofílica.

A

Bases de Schiff

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19
Q

Son enlaces AMIDA que se forman cuando el par de e- sin compartir del átomo de nitrogeno amino alfa de un aa ataca al C carboxilo de otro en una reacción de SUSTITUCIÓN nuclefílica.

A

Enlace peptídico

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20
Q

Caracter parcial del doble enlace:

A

Híbridos de resonancia

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21
Q

Moléculas formadas por la unión de varios aa mediante enlaces peptídico.

A

Péptido

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22
Q

Clasificación de los péptido.

A

Oligopéptidos
Polipéptidos
Proteínas

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23
Q

Poseen entre 2 a 10 aa.

A

Oligopéptidos
Polipéptidos
Proteínas

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24
Q

Poseen entre 10 y 100 aa

A

Polipéptidos

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25
Q

Poseen más de 100 aa

A

Proteínas

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26
Q

Clasificación de las ps:

A 
Estructural
Contráctil
Transporte
Almacenamiento
Hormonal
Enzima
Protección
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27
Q

Proporciona componentees estructurales.

A

Estructural

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28
Q

Permite el movimiento de los músculos.

A

Contráctil

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29
Q

Transporta sustancias esenciales por todo el cuerpo.

A

Transporte

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30
Q

Almacena nutrientes.

A

Almacenamiento

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31
Q

Regula el metabolismo corporal y el sistema nervioso.

A

Hormonal

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32
Q

Cataliza reacciones bioquímicas en células.

A

Enzima

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33
Q

Reconoce y destruye sustancias extrañas

A

Protección

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34
Q

Clasificación de las proteínas.

A

Simples

Complejas (conjugadas)

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35
Q

Son las proteínas simples:

A

Fibrosas

Conjugadas

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36
Q

Tipos de ps fibrosas:

A

Elastinas
Queratinas
Colágenos

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37
Q

Tipos de ps globulares.

A

Albúmina
Histonas
Globulinas

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38
Q

Tipos de ps conjugadas.

A

Lipoproteínas
Glucoproteínas
Nucleoproteínas
Hemoproteínas

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39
Q

Son las holoproteínas.

A

Simples

40
Q

Son las heteroproteinas

A

Complejas

41
Q

¿En qué resulta la hidrólisis de las holoproteínas?

A

aa

42
Q

¿En qué resulta la hidrólisis de las heteroproteínas?

A

aa y otras moléculas

43
Q

Solubilidad de las ps fibrosas.

A

Insolubles

44
Q

Solubilidad de las ps globulares.

A

Solubles

45
Q

¿Qué forman las ps globulares al dispersarse en H2O?

A

Coloides

46
Q

Se encuentran en el pelo, uñas, plumas, algodón y lana.

A

Queratinas

47
Q

Son la clase más importante de ps en el tejido conectivo.

A

Colágenos

48
Q

Son los componentes de las paredes de los vasos sanguíneos.

A

Elastinas

49
Q

Forman parte de la estructura de las paredes de las moléculas que transportan lípidos a través del entorno.

A

Albúminas

50
Q

Se encuentran en las células unidas a moléculas de ADN.

A

Histonas

51
Q

Son componentes de enzimas y anticuerpos.

A

Globulinas

52
Q

Ayudan a suspendes y transportas lípidos a través del torrente sanguíneo.

A

Lipoproteínas

53
Q

Formadas por HC o derivados y ps.

A

Glucoproteínas

54
Q

Proteínas compuestas de ácidos nucleicos y ps.

A

Nucleoproteínas

55
Q

Contiene un grupo hemo, además de la parte proteínica de la molecula.

A

Hemoproteínas

56
Q

Características del enlace peptídico.

A

Carácter de doble enlace
Dipolo eléctrico
Isómeros (cis y trans)

57
Q

Forma de isómero de ps que domina en todos los enlaces.

A

Trans

58
Q

Estdo nativo de todas las proteínas que tienen una forma tridimensional característica.

A

Conformación

59
Q

Estructura de las ps que es la secuencia de una cadena de aa.

A

Primaria

60
Q

Estructura de las ps que ocurre cuando los aa en la secuencia interactúan a travpes de enlaces de H.

A

Secundaria

61
Q

Estructura de las ps que ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas.

A

Terciaria

62
Q

Estructura de las ps que consiste de más de una cadena de aa.

A

Cuaternaria

63
Q

¿A qué da origen el ordenamiento tridimensional de las ps?

A

Estructuras de las ps

64
Q

Estructura de las ps que será la que determine el ordenamiento tridimensional de las ps.

A

Primaria

65
Q

Interacciones no covalentes que intervienen en la estabilización del esqueleto peptídico para alcanzar la conformación tridimensional

A

Puentes de H
Interacciones hidrofóbicas
Atracción electrostática

66
Q

Interacciones que intervienen covalentes en la estabilización del esqueleto peptídico para alcanzar la conformación tridimensional

A

Puentes s-s

67
Q

Tipos más comunes de estructuras secundarias.

A

Hélice alfa
Hoja plegada beta
Hélice triple

68
Q

Estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando una cadena polipeptídica se enrrolla en una conformación helicoidal dextrógira.

A

Alfa hélice

69
Q

En la conformación hélice alfa no intervienen éstas interaccioes.

A

Entre los grupos R

70
Q

Se conforma cuando se alinean 2 o más segmentos de la cadena polipeptídica uno al lado del otro.

A

Hoja plegada beta

71
Q

Tipos de hoja plegada beta

A

Antiparalela

Paralela

72
Q

Hoja plegada beta en la que los enlaces H se encuentran en direcciones opuestas.

A

Antiparalela

73
Q

Hojas plegada beta en las que los enlaces H estás dispuestos en la misma dirección.

A

Paralela

74
Q

Proteínas que contienen combinaciones de alfa hélices y láminas plegadas beta

A

Estructura supersecundaria o motivos

75
Q

Son las proteínas que contienen estructuras supersecundarias.

A

Globulares

76
Q

Agrupaciones estables de estructuras secundarias frecuentes en las proteínas.

A

Estructura suprasecundaria

77
Q

Motivos estructurales de la estructura suprasecundarias.

A

Todo alfa
Todo beta
Alfa-beta

78
Q

Dos alfa hélices yuxtapuestas que interaccionan entre sí mediante cadenas laterales de leucina.

A

Todo alfa

79
Q

Proteínas que presentan motivos todo alfa.

A

Ps que se unen a Ca (calmodulina, troponina)

80
Q

Dos estructuras beta adyacentes orientadas de forma antiparalela.

A

Todo beta

81
Q

Estructuras alfas y beta unidad por un átomo de zinc que interaccionan con Cys e His.

A

Alfa-beta

82
Q

Mediante qué se estabiliza la estructura terciaria.

A

Interraciones entre los grupos R

83
Q

¿En dónde se localizan los aa apolares en un medio acuoso?

A

En el interior de la ps

84
Q

Enlaces que pueden intervenir en la estructura cuaternaria de las ps.

A

Covalentes y no covalentes

85
Q

Grupo de los aa que desaparecen cunado polimericen para formar ps.

A

Ácido y base ionizables

86
Q

Ayudan a comprender la carga de los aa en función del pH.

A

Curva de titulación de los aa

87
Q

pH en el que la ps tiene el mismo númeor de cargas positivas que negativas.

A

Punto isoeléctrico

88
Q

¿De qué dependerá la carga neta e hidrofobicidad de la ps?

A

Grupos R

89
Q

Cambio estructural de las ps cuando pierden su estructura nativa y pierden su óptimo funcionamiento.

A

Desnaturalización

90
Q

¿Por qué las ps cundo se desnaturalizan pierden su estructura nativa?

A

Se rompen los puentes

91
Q

Solubilidad que adquiere una ps desnaturalizada.

A

Insoluble

92
Q

Cambios que puden inducir la denaturalización de las ps.

A

Temperatura
Variaciones de pH
Saliidad

93
Q

Ocurre en algunos casos si las condiciones se reestablecen y una ps denaturalizada vueve a su anterior plegamienot o conformación.

A

Renaturalización

94
Q

Temperatura a la que se desnaturalizan las ps.

A

Entre 60 y 70

95
Q

Intermediarios metabólicos y neurotransmisores que tienen estructura de aa aunque no aparecen en las ps.

A

aa no proteicos

96
Q

Ejemplos de aa no proteicos.

A 
Ornitina
Citrulina
Homocisteína
Homoserina
DOPA

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