AA Flashcards

1
Q

Quelle est la structure génerale d’un AA

A

Fonction carboxyle
Fonction amine
Radical
Pour tous sauf la proline
Au - 2 grp ionisables

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Q

Est ce que les aa sont géneralement achirales

A

NON
Ils sont chirales sauf la glycine

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3
Q

Definition d’une mol chiral

A

Molécule non superposable à son image dans un miroir plan

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4
Q

Definition d’unn énantiomère

A

Stéréoisomère image de lui m^ mais non superposable

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Q

Propriétés des énantiomères

A

Mélange équimolaire de deux énantiomères et optiquement inactif (racémique)
Ont des comportment chimiques differents vis a vis des molécules chirales
Les prop. Physiques et chimiques de deux énantiomères sont identiques (sauf pouvoir rotatoire)

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6
Q

Propriété d’une molécule chirale

A

Optiquement active

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7
Q

Molécule chirale qui dévie la lumière vers la droite

A

Dextrogyre (d; +)

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8
Q

Molécule chirale qui dévie la lumière vers la gauche

A

Lévogyre (l;-)

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9
Q

Qui a formulé l’hypothèse des molécules chirales

A

Louis pasteur

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10
Q

Quelle est l’hypothèse de Louis Pasteur

A

Chiralité des cristaux vient de la chiralité des molécules qui les constitue

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11
Q

Commetn distingue-t-ton l’isomérie pour chaques aa

A

Selon structure spatiale du glyceraldéhyde

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12
Q

Série des aa dans les protéines

A

Série L

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13
Q

Exemple d’AA de série D

A

Peptides bacteriens

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14
Q

AA apolaires

A

Glycine
Valine
Alanine
Phénylalanine
Isoleucine
Leucine
Proline
Methionine
Tryptophane
Mais pas tryptophane et phénylalalnine dans le cours

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15
Q

AA aromatiques

A

Phenylalanine
Tyrosine
Tryptophane

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16
Q

Maximum d’A des AA

17
Q

Loi de beer-lambert

A

A= log(I0/I)=
Coef d’extinction molaire x l x C

18
Q

AA polaires non chargés

A

Serine
Thréonine
Cystéine
Asparagine
Glutamine

19
Q

Quel AA fait des ponts disulfures

A

Cystéine => cystine

20
Q

AA polaires chargés négativement

A

Aspartate, glutamate

21
Q

AA polaires chargés positivement

A

Lysine
Arginine
Histidine

22
Q

Qui a mis au point le code a Une lettre pour les AA

A

Margareth Oakely dayhoff

23
Q

AA non communs

A

Sélénocystéines
Pyrrolysine (chez les archaebactéries uniquement)

24
Q

Modifications de l’acide carboxylique

A

Amidification
Esterification
Decarboxylation

25
Q

Modifications sur l’amine

A

Arylation
Acylation
Carbamylation
Désamination
Addition
Carbonylation

26
Q

Modifications post-traductionnelles

A

Phosphorylation
Méthylation
Acétylation
Certaines sont réversibles
Importants pour réguler l’activité des prot, et voies de signalisation

27
Q

Formes de l’AA a pH acide

A

COOH protoné (AA cationique)

28
Q

Forme de l’AA a pH neutre

A

COOH déprotoné
NH2 protoné
Forme zwitterionnique

29
Q

A pH basique

A

NH2 est neutre
Forme anionique

30
Q

Allure de la courbe de titration des AA

A

Courbe a 2 phases distinctes

31
Q

Formule du Pi

A

Pka1 + Pka2/ 2

32
Q

Qu’est ce qui permet de séparr et purifier les AA

A

Les différences de charge entre les AA

33
Q

Comment fonctionne la séparation des acides aminés par chromatographie

A

Cf explications du prof

34
Q

Comment fonctionne la séparation des acides aminés par chromatographie

A

Mélanges d’AA a un pH pour que certains soient chargés + et d’autres -
Passage a travers de cations immobilisés sur de la résine
Donc fixation des AA - sur les cations
Elution des AA fixés par changement du pH