A2- Proteínas Flashcards
Proteínas
- Macromoléculas formadas por aminoácidos
- Quando ingeridas são quebradas até serem convertidas em aminoácidos- absorvidos e distribuídos para células dos tecidos do corpo
Aminoácidos
- Amina ( NH2) + ác. carboxílico ( -COOH )
+ radical- parte variável
Aminoácidos naturais
- Sintetizados pelo próprio organismo
- 12
Aminoácidos essenciais
- Adquiridos via dieta alimentar
- 8
Ligação dos aminoácidos
- Sempre OH do ác. carboxílico com o H da base, resulta na ligação peptídica
- Grupo carboxila de um aminoácido perde seu agrupamento ( OH)
- Amino do outro aminoácido perde um de seus hidrogênios
Ligação peptídica
- Resultado na junção OH ( ác. carbox.) com H ( base )
- Carbono do grupo carboxila de um aminoácido com o nitrogênio do grupo amino do outro aminoácido
- A hidroxila ( OH ) e o H liberados reagem e formam H2O - síntese por desidratação
- Formação de molécula de água
Peptídeo
- Agrupamento de poucos aminoácidos
Estrutura primária
- Sequência linear dos aminoácidos
- Ordem importa
Estrutura secundária
- Dobra da estrutura primária
- Primária determina a secundária
-Formato:
hélice
folha beta pregueada
Estrutura terceária
- Dobra da secundária
- Representa o formato final da proteína
- Forma determina função
Desnaturação
- Mudança na estrutura terceária/secundária sem alterar a primária
- Muda 3 e 2 pq a 1 é peptídica, sendo covalente- forte, mais difícil de quebrar, conseguindo assim quebrar somente 3 e 2
Estrutura quartenária
- Ocorre somente em algumas
- Somente entre proteínas
- Interação entre terceária mantida por um grupo prostético ( de natureza não proteica que mantem a estrutura junta)
Função Estrutural
- Manter a membrana
- Colágeno
- Perda muda a pele
Função energética
- Não é a principal fonte, mas pode ser usado
- Na falta procura em ordem: carboidratos, lipídeos depois proteínas
Função trasporte
Hemoglobina, transporte de substâncias
Função contração muscular
Actina e miosina- ocorrência de contação- cálcio
Função hormonal
Muitos são de natureza proteica- como insulina produzida no pâncreas que regula a taxa de glicose no sangue
Função coagulação sanguínea
Endurecimento do sangue- participa de algumas proteínas como tromboplastina
Função imunológica/defesa
Mecanismo de defesa- proteínas especiais- imunoglobinas/anticorpos
Função proteção
Calo, acúmulo de queratina
Função osmótica
Pressão gerada pelas proteínas no plasma sanguíneo, atraindo água e regulando o equilíbrio hídrico
Função impermeabilização de superfícies
Pele, unha, pelo- queratina
Função enzimática
- Enzimas- maioria de natureza proteicas
- Catalisadores orgânicos que aceleram as reações do metabolismo
Enzimas
Aceleram as reações - biocatalisadores
Sítio ativo
Local onde se liga o substrato
Substrato
Qualquer substância associada a uma enzima
Teoria chave-fechadura
Para cada enzima existe um substrato específico
Teoria do encaixe induzido
-O substrato modifica a enzima para a enzima modificar o substrato
- O sítio ativo pode sofrer mudanças temporárias de forma para encaixar totalmente no substrato
Ativação enzimática
Uma enzima inativa possui um sítio ativo não funcional, e quando um substrato ( como alostérico ) encaixa no sítio de ativação a enzima é ativada pela ativador enzimático mudando o formato da enzima, para que o substrato específico consiga se encaixar, tornando seu sítio ativo funcional, consequentemente deixando ela ativa
exemplo:o pepsinogênio, enzima inativa, é ativada pelo HCl do suco gástrico transformando-se em pepsina, enzima ativa.
Inibição enzimática
Competitiva ( não alostérica) : outra substância encaixa no sítio ativo da enzima e reduz o quebra do substrato
Não competitiva ( alostérica ) : outra substância encaixa no sítio ativo e impede a ligação ao substrato
Fatores que afetam as enzimas
Temperatura:
-Desnaturação- perde forma, perdendo função
- Cinética química
Ph:
- Desnaturação
Concentração do substrato
- Saturação enzimática
Descrever gráficos
