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SBM-1003 (Biochimie et métabolisme) > 9- Métabolisme des acides aminés > Flashcards

9- Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Vrai ou Faux. Les AA sont des métabolites énergétiques et des précurseurs de composés azotés, dont l’hème, les nucléotides et les coenzymes nucléotidiques (NAD, FAD).

A

vrai

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2
Q

Quels sont les deux groupes d’Acides Aminés?

A
  • Essentiels: doivent être présents dans l’alimentation.
  • Non essentiels: synthétisés à partir de précurseurs métaboliques
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Q

Vrai ou Faux. Si les Acides Aminés essentiels sont consommés en excès, ils sont mis en réserve ou excrétés.

A

Faux. Ils sont transformés en intermédiaires métaboliques comme le pyruvate, l’ α-cétoglutarate et l’ oxaloacétate.

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4
Q

Vrai ou Faux. Les Acides Aminés sont des précurseurs pour la synthèse du glucose, des Acides Gras et des corps cétoniques. Ils sont donc des carburants métaboliques.

A

vrai

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Q

Vrai ou Faux. Tous les tissus ont une certaine capacité de synthèse des acides aminés non essentiels et de remodelage d’acides aminés.

A

vrai

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6
Q

Quel est le principal site du métabolisme de l’azote dans le corps?

A

Le foie

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7
Q

En période d’excédents alimentaires, comment l’azote sous forme d’ammoniac est-elle éliminée? Qu’advient-il des squelettes de carbone restants?

A

L’azote est éliminé par transamination, désamination et formation de l’urée. Les squelettes de carbone restants sont généralement conservés sous forme de glucides par l’intermédaire de la gluconéogenèse ou sous forme d’ AG par les voies de synthèse des AG.

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8
Q

Vrai ou Faux. La demi-vie des protéines, la dégradation et resynthèse de protéines, se produit en permanence dans la cellule.

A

vrai

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9
Q

Particulièrement, quelles sont les protéines qui ont une courte demi-vie?

A

Celles qui participent à la régulation du métabolisme énergétique.

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10
Q

Vrai ou Faux. Les cellules doivent également éliminer les protéines défectueuses suite à des erreurs de traduction ou de repliement.

A

vrai

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11
Q

Si le corps n’élimine pas les protéines anormales (endommagées ou altérées), que peut-il arriver?

A

Peut créer des pathologies comme la maladie de Parkinson et de Huntington.

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12
Q

Vrai ou Faux. Le squelette de carbone de la plupart des AA est dirigé vers le cycle de Krebs.

A

vrai

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13
Q

Une distinction importante entre la dégradation des acides aminés et les autres processus cataboliques est la présence d’un ____ ____.

A

groupement aminé

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14
Q

Comment se nomme l’étape au cours de laquelle le groupement aminé est séparé du squelette de carbone?

A

Désamination. Le groupement aminé sera dirigé vers le cycle de l’urée.

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15
Q

Nommez les deux étapes de la dégradation classique des acides aminés.

A
  1. Désamination, où le groupement aminé donne de l’ammoniac ou bien forme le groupement aminé de l’aspartate.
  2. Transformation des squelettes carbonés des acides aminés (les acides alpha-cétonique) en intermédiaires métaboliques.
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16
Q

Quel est le principal produit d’excrétion azoté chez les mammifères terrestres?

A

urée

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17
Q

Vrai ou Faux. L’aspartate est le produit de la plupart des réactions de désamination.

A

Faux. Le glutamate.

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18
Q

L’urée est synthétisée à partir d’____ et d’____ qui eux proviennent principalement du ____.

A

d’ammoniac
d’aspartate
glutamate

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19
Q

Vrai ou Faux. La plupart des acides aminés sont désaminés par transamination.

A

vrai

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20
Q

Expliquez comment se passe la désamination des acides aminés

A

L’accepteur de groupement amine le plus fréquent est l’α-cétoglutarate ce qui conduit à la formation de glutamate comme nouvel acide aminé.

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21
Q

Quel enzyme catalyse la désamination des acides aminés?

A

aminotransférase

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22
Q

Quel est l’accepteur de groupement amine le plus fréquent?

A

L’α-cétoglutarate.

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23
Q

Quel substrat sera utilisé par l’enzyme qui élimine le groupement amine?

A

utilise le glutamate comme substrat

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24
Q

Les réactions des aminotransférases se font en 2 étapes. Décrivez-les.

A
  1. Le groupement aminé d’un AA est transféré sur l’enzyme, ce qui donne l’acide α-cétonique correspondant et l’enzyme aminé.
  2. Le groupement aminé est transféré à l’acide cétonique accepteur (ex. l’α-cétoglutarate en oxaloacétate) ce qui donne le produit acide aminé (ex. glutamate en aspartate) et régénère l’enzyme.
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25
Q

Il existe des aminotransférases pour tous les acides aminés sauf pour deux. Quels sont-ils?

A
  • Thréonine
  • Lysine
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26
Q

Quelle est l’étape spécifique de la réaction de désamination? Et pourquoi est-elle spécifique?

A

La première, parce que chaque acide aminé possède son aminotransférase spécifique.

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27
Q

Entre la première et la deuxième étape de la désamination, laquelle est non-spécifique. Pourquoi?

A

La deuxième. Parce que la plupart des aminotransférases n’accepte que l’α-cétoglutarate ou, à un degré moindre, l’oxaloacétate ce qui conduit à la formation de glutamate ou d’aspartate.

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28
Q

Vrai ou Faux. Les groupements aminés de la plupart des acides aminés sont par conséquent destinée à la formation de glutamate ou d’aspartate qui sont eux-mêmes convertis par la glutamate-aspartate aminotranférase.

A

Vrai.
Glutamate + oxaloacétate ↔ α-cétoglutarate + aspartate

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29
Q

Quelles sont les deux substrats de base pour les aminotransférases? Et pour un groupe d’aminotranséférase musculaire?

A
  • Les deux groupements α-cétoniques accepteurs sont l’α-cétoglutarate et l’oxaloacétate
  • Pour un groupe d’aminotransférase musculaires acceptent le pyruvate.
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30
Q

Quand l’aminotransférase accepte l’α-cétoglutarate comme groupement α-cétonique accepteur, quel est le produit en résultat?

A

Glutamate

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31
Q

Quand l’aminotransférase accepte l’oxaloacétate comme groupement α-cétonique accepteur, quel est le produit en résultat?

A

Aspartate

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32
Q

Quand l’aminotransférase accepte le pyruvate comme groupement α-cétonique accepteur, quel est le produit en résultat?

A

Alanine

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33
Q

Que se passe-t-il avec l’alanine produit par transamination dans le muscle?

A
  1. L’alanine est libéré dans la circulation sanguine et transporté au foie.
  2. Dans le foie, après transamination, il donne du pyruvate qui sera utilisé dans la gluconéogenèse (pour former le glucose).
  3. Le glucose formé retourne aux muscles où après la glycolyse, il donne du pyruvate.
  4. Le groupement aminé (glutamate) donne de l’ammoniac ou de l’aspartate utilisé dans le cycle de l’urée.
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34
Q

Quel est le rôle du cycle glucose-alanine?

A

Assurer le transport de l’azote du muscle au foie.

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35
Q

Pourquoi on utilise l’alanine pour transporter l’azote plutôt que de le transporter directement sous forme d’azote?

A

L’azote ne peut pas demeurer dans les muscles parce que c’est une substance toxique. L’alanine n’est pas toxique et se dirige vers le foie via la circulation sanguine. Finalement, elle sera transformée en urée.

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36
Q

Vrai ou Faux. En cas de jeûne, le glucose formé par le cycle glucose-alanine dans le foie est aussi utilisé par les autres tissus périphériques. Ceci entraîne l’arrêt du cycle.

A

vrai

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37
Q

Vrai ou Faux. Les muscles ont la capacité de faire la gluconéogenèse.

A

faux

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38
Q

Vrai ou Faux. La transamination est une désamination.

A

Faux. C’est un transfert de l’azote et non pas un retrait de l’azote.

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39
Q

Comment s’effectue la désamination dans le foie?

A

C’est une réaction catalysée par la GDH. Le glutamate subit une désamination oxydative avec formation d’ammoniac.

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40
Q

Vrai ou Faux. L’enzyme GDH utilise le NAD+ comme agent oxydant et régénère l’α-cétoglutarate qui pourra être utilisé dans d’autres réactions de transamination.

A

Faux. La GDH peut autant utiliser le NAD+ que le NADP+. C’est une des rares enzyme qui peut utiliser l’une ou l’autre.

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41
Q

Quel est l’intermédiaire formé lors de la désamination du glutamate catalysée par la GDH?

A

α-iminoglutarate

42
Q

Décrivez la régulation de la GDH.

A

Elle est régulée de façon allostérique.
- Activée par: ADP, leucine et NAD+ (la présence de molécules à faible énergie est un signal que la cellule a besoin d’énergie)
- Inhibée par: GTP et NADH

43
Q

Vrai ou Faux. La GDH est une enzyme à vitesse limitante.

A

vrai

44
Q

Où est synthétisée l’urée?

A

Dans le foie par les enzymes du cycle de l’urée.

45
Q

Où se dirige l’urée suite à sa synthèse dans le foie?

A

Vers les reins pour y être concentrée et excrétée.

46
Q

D’où proviennent les atomes d’azote et l’atome de carbone qui compose l’urée?

A

2 atomes d’azote proviennent de l’aspartate et de l’ammoniac et l’atome de carbone provient du bicarbonate.

47
Q

Vrai ou Faux. Le cycle de l’urée comprend 5 réaction: 3 mitochondriales et 2 cytosoliques.

A

Faux. 2 mitochondriales et 3 cytosoliques.

48
Q

Combien d’ATP sont nécessaires pour produire l’urée et le fumarate lors du cycle de l’urée?

A

3 ATP

49
Q

D’où proviennent les 2 groupements aminés de l’urée?

A

Un des groupements aminés de l’urée provient du NH3 produit par la réaction de la GDH. L’autre groupement aminé est fourni par l’aspartate suite à une transamination.

50
Q

Expliquez la réaction 1 du cycle de l’urée. (1. Acquisition de, 2. enzyme + produit, 3. énergie, 4. Réversible ou irréversible)

A
  1. Acquisition du 1er atome d’azote de l’urée
  2. Condensation et activation de NH3 et HCO3- catalysée par la CPS-I. On obtient un carbamyl-phosphate.
  3. Nécessite l’hydrolyse de 2 ATP
  4. Réaction presque irréversible et à vitesse limitante du cycle de l’urée. On peut ainsi dire que cette étape sera régulée.
51
Q

Quelle est la différence entre la CPS-I et la CPS-II? Laquelle est impliquée dans le cycle de l’urée?

A
  • La source d’azote de la CPS-I provient de l’ammoniac et cette enzyme est trouvée dans la mitochondrie. Elle participe au cycle de l’urée.
  • La source d’azote de CPS-II est la glutamine et cette enzyme est trouvée dans le cytosol. Elle participe à la synthèse du noyau pyrimidique (métabolisme des nucléotides).
52
Q

Expliquez la réaction 2 du cycle de l’urée.

A
  1. Le groupement carbamyle du carbamyl-phosphate est transféré sur l’ornithine par l’ornithine transcarbamylase. On obtient la citrulline.
  2. La citrulline doit sortir de la mitochondrie via un transporteur antiport pour atteindre le cytosol pour pouvoir compléter la prochaine étape.
53
Q

Vrai ou Faux. L’ornithine et la citrulline sont deux acides aminés non standards.

A

Vrai. Ils ne se retrouvent pas dans les protéines.

54
Q

Expliquez la réaction 3 du cycle de l’urée.

A
  • Entrée du second azote de l’urée.
  • Condensation du groupement uréido de la citrulline avec le groupement aminé d’un aspartate par l’argininosuccinate synthétase. Le produit de cette réaction est l’argininosuccinate.
  • Nécessite 1 ATP.
55
Q

Quelles sont les réactions du cycle de l’urée qui ajoutent un azote?

A

La 1 et la 3.

56
Q

Vrai ou Faux. Dans la réaction 3, l’aspartate agit comme un donneur de groupement aminé.

A

vrai

57
Q

Vrai ou Faux. Avec l’argininosuccinate, tous les constituants de la molécule d’urée sont réunis.

A

Vrai. Les deux azotes sont présents à cette étape.

58
Q

Expliquez la réaction 4 du cycle de l’urée.

A

L’argininosuccinase scinde la molécule d’argininosuccinate en arginine et en fumarate.

59
Q

Qu’advient-il du fumarate créé lors de la réaction 4? (3 étapes)

A
  1. Dans le cytosol, il est transformé en malate par la fumarase. Par la suite, le malate est transformé en oxaloacétate par la malate déhydogénase.
  2. La malate déshydrogénase catalyse une oxydoréduction, elle a besoin de NAD+ pour transformer le malate en oxaloacétate.
  3. L’oxaloacétate sera utilisé pour la gluconéogenèse.
60
Q

Vrai ou Faux. Les enzymes du cycle de Krebs comme la fumarase et la malate déshydrogénase sont présentes seulement dans la matrice mitochondriale.

A

Faux. Elles sont présentes dans le cytosol également.

61
Q

Quel est le précurseur immédiat de l’urée?

A

L’arginine

62
Q

Expliquez la réaction 5 du cycle de l’urée.

A
  1. Clivage de l’arginine en urée et en ornithine par l’arginase.
  2. L’ornithine entre dans les mitochondries via le même transporteur antiport que pour la citrulline.
63
Q

Vrai ou Faux. Le cycle de l’urée est très énergivore. Il s’y passe l’hydrolyse de 3 liaisons riches en énergie.

A

Faux. Hydrolyse de 4 liaisons riches en énergie:
3 ATP → 2 ADP + 2 Pi + 1 AMP + 1 PPi
1 PPi → 2 Pi

64
Q

La régulation du cycle de l’urée se fait essentiellement sur quelle enzyme?

A

La CPS-I.

65
Q

Expliquez la régulation allostérique au niveau de la CPS-I dans le cycle de l’urée.

A

CPS-I est activée allostériquement par le N-acétylglutamate

66
Q

Qu’est-ce qu’est la N-acétylglutamate?

A

C’est un métabolite synthétisé à partir du glutamate et d’acétyl-CoA par la N-acétylglutamate synthase.

67
Q

Vrai ou Faux. La vitesse de production de l’urée par le foie est en fonction de la concentration en N-acétylglutamate.

A

Vrai. Synthèse accrue d’urée nécessaire lorsque la dégradation des AA augmente.

68
Q

Que se passe-t-il quand la concentration de glutamate augmente suite aux réactions de transamination?

A
  • Augmentation de la synthèse de N-acétylglutamate.
  • Activation de CPS-I
  • Stimulation du cycle de l’urée (vitesse accrue)
69
Q

Vrai ou Faux. Le catabolisme des acides aminés transforme les acides aminés en intermédiaires du cycle de Krebs et/ou en leur précurseurs de sorte qu’ils peuvent être métabolisés en CO2 et H2O ou utilisés dans la gluconéogenèse.

A

vrai

70
Q

Les acides aminés peuvent être dégradés en quels intermédiaires/précurseurs du cycle de Krebs? (7)

A
  1. Pyruvate
  2. Acétoacétate
  3. Acétyl-CoA
  4. Oxaloacétate
  5. α-cétoglutarate
  6. Succinyl-CoA
  7. Fumarate
71
Q

Vrai ou Faux.Les acides aminés peuvent être dégradés en citrate ou en isocitrate.

A

Faux. Ce sont les seuls intermédiaires qui ne peuvent pas être formés par les acides aminés.

72
Q

Les acides aminés glucoformateurs donnent quels intermédiaires? (4)

A
  • α-cétoglutarate
  • Succinyl-CoA
  • Fumarate
  • Oxaloacétate

Ce sont des précurseurs du glucose.

73
Q

Les acides aminés cétogènes donnent quels précurseurs? (2)

A
  • Acétyl-CoA
  • Acétoacétate

Ils seront transformés en acides gras ou en corps cétoniques.

74
Q

Vrai ou Faux. Les acides aminés qui sont dégradés en pyruvate sont glucoformateurs.

A

Faux. Ils peuvent être soit glucoformateurs ou cétogènes.

75
Q

Vrai ou Faux. Certains acides aminés sont cétogènes et glucoformateurs.

A

Vrai. Par exemple, la phénylalanine et la tyrosine.

76
Q

Quels acides aminés génèrent le pyruvate? (6)

A
  • alanine
  • cystéine
  • glycine
  • sérine
  • thréonine
  • tryptophane
77
Q

Quels acides aminés génèrent l’α-cétoglutarate? (5)

A
  • arginine
  • glutamate
  • glutamine
  • histidine
  • proline
78
Q

Quels AA génèrent le succinyl-CoA? (3)

A
  • isoleucine
  • methionine
  • valine
79
Q

Quels AA génèrent le fumarate? (3)

A
  • aspartate
  • phénylalanine
  • tyrosine
80
Q

Quels AA génèrent l’oxaloacétate? (2)

A
  • asparagine
  • aspartate
81
Q

Quels AA génèrent l’acétyl-CoA? (4)

A
  • isoleucine
  • leucine
  • lysine
  • threonine
82
Q

Quels AA génèrent l’acétoacétate? (5)

A
  • leucine
  • lysine
  • phenylalanine
  • tryptophane
  • tyrosine
83
Q

Quels AA peuvent être à la fois glucoformateurs et cétogènes? (4)

A
  • Phénylalanine: peut former fumarate ou acétoacétate.
  • Tyrosine: peut former fumarate ou acétoacétate
  • Isoleucine: peut former succinyl-CoA ou acétyl-CoA
  • Tryptophane: peut former pyruvate ou acétoacétate
84
Q

Comment se passe la formation de fumarate et acétoacétate à partir de phénylalanine et de tyrosine?

A
  • La phénylalanine est hydroxylée en tyrosine par la PAH. Cette enzyme assure aussi la synthèse des catécholamines.
  • Une même voie assure la suite de la dégradation de ces 2 acides aminés.
  • L’acétoacétate donnera 2 acétyl-CoA (cétogène)
  • Le fumarate est glucoformateur.
85
Q

Comment est régulée la PAH?

A
  • Elle est activée allostériquement par son substrat phénylalanine.
  • Activée par phosphorylation par PKA.
  • PAH inhibée par le second substrat tétrahydrobioptérine.
86
Q

Quand s’effectue la transamination?

A

La dégradation des AA commence toujours par le retrait de l’azote. Cela s’effectue généralement par les transaminases qui transfèrent le groupement amine de l’acide aminé à dégrader sur un α-cétoglutarate (accepteur préféré) pour donner un glutamate. Ensuite, le glutamate est désaminé par GDH.

87
Q

Quels sont les quatre accepteurs du groupements amines possibles? Quel est le préféré?

A
  • α-cétoglutarate (préféré)
  • oxaloacétate
  • pyruvate (cycle glucose-alanine)
  • 3-phosphoglycérate
88
Q

Quels sont les acides aminés qui sont désaminés directement? (3)

A
  • Glutamate
  • Sérine
  • Thréonine
89
Q

Vrai ou Faux. Avant d’arriver à la dégradation du squelette carboné d’un acide aminé, il faut que le groupement amine soit retiré et que bien qu’il ne s’agisse pas toujours de la première réaction, il y a pratiquement toujours une réaction de transamination d’impliquée.

A

vrai

90
Q

Vrai ou Faux. Les acides aminés sont seulement des éléments de construction des protéines.

A

Faux. Ils sont des précurseurs indispensables pour de nombreuses molécules biologiques importante:
- nucléotides
- coenzymes nucléotidiques
- hème
- hormones et neurotransmetteurs (amines biologiquement actives)
- glutathion

91
Q

Quelles sont les amines biologiquement actives?

A
  • Adrénaline: stimule l’adénylate musculaire et stimule la glycogénolyse
  • Noradrénaline: impliquée dans attention, émotions, sommeil, apprentissage
  • Dopamine: déficience cause Parkinson
  • Sérotonine: stimule la contraction des muscles lisses
  • GABA: neurotransmetteur inhibiteur
  • Histamine: impliquée dans les réponses allergiques et dans le contrôle sécrétion d’acide par l’estomac.
92
Q

Vrai ou Faux. La biosynthèse des amines biologiquement actifs implique la décarboxylation de l’acide aminé précurseur correspondant.

A

vrai

93
Q

Que sont les catécholamines?

A

Adrénaline
Noradrénaline
Dopamine

94
Q

Comment s’effectue la formation de GABA et de l’histamine?

A

En une étape:
- Glutamate en GABA via glutamate décarboxylase (PLP dépendante)

  • Histidine en histamine via histidine décarboxylase (PLP dépendante)
95
Q

Comment s’effectue la formation de sérotonine?

A

La synthèse de la sérotonine à partir du tryptophane débute par une réaction d’hydroxylation par la tryptophane hydroxylase suivie de la décarboxylation par la décarboxylase des acides aminés aromatiques (PLP dépendante).

96
Q

Comment s’effectue la formation des catécholamines?

A

La transformation de la tyrosine en dopamine, noradrénaline et adrénaline se fait en 4 étapes:
1. Tyrosine est hydroxylée en L-DOPA par la tyrosine hydroxylase par la tyrosine hydroxylase.
2. L-DOPA est décarboxylé en dopamine par la décarboxylase des acides aminés aromatiques.
3. Une seconde hydroxylation mène à la noradrénaline par la dopamine 3-hydroxylase.
4. Méthylation du groupement amine de la noradrénaline par SAM donne l’adrénaline par la phényléthanolamine N-méthyltransférase.

97
Q

Comment une cellule peut-elle synthétiser une seule catécholamine spécifique?

A

En fonction des enzymes qu’elle exprime.

98
Q

Vrai ou Faux. Dans les médullo-surrénales, l’adrénaline est le produit principal. Dans certaines régions du cerveau, la noradrénaline est plus abondante. Dans la substance noire, la voie s’arrête à la synthèse de dopamine.

A

Vrai. La maladie de Parkinson est causée par dégénérescence des neurones de la substance noire. Il faut traiter le Parkinson avec le L-DOPA parce que cette substance traverse la barrière hémato-encéphalique tandis que la dopamine non.

99
Q

Pourquoi les humains ne peuvent-ils pas synthétiser tous les acides aminés alors que des organismes moins évolués le peuvent?

A

Au fil du temps évolutif, l’alimentation humaine a fourni des quantités suffisantes de ces acides aminés classés comme essentiels. Ainsi, la perte des voies métaboliques pour la synthèse des acides aminés essentiels n’a pas nuit à l’aptitude ou la forme de l’Homme. La synthèse de ces acides aminés essentiels est donc devenue superflue et aucune pression évolutive n’a été imposée aux êtres humains pour conserver les gènes codant pour les enzymes de ces voies.

100
Q

Vrai ou Faux. Les acides aminés essentiels nécessitent plus d’étapes pour leur biosynthèse.

A

Vrai. Donc, la perte évolutive n’est pas aléatoire.

101
Q

Vrai ou Faux. Les acides aminés non essentiels ont tendance à être moins représentés dans les protéines que les acides aminés essentiels.

A

Faux. L’inverse, les essentiels sont plus rares donc moins abondants dans les protéines.

102
Q

Vrai ou Faux. Tous les acides aminés non essentiels sont synthétisés par des voies simples à partir de 4 intermédiaires classiques: pyruvate, oxaloacétate, α-cétoglutarate, 3-phosphoglycérate.

A

Faux. Sauf la tyrosine, elle est classée comme non essentielle. Elle est synthétisée par l’ hydroxylation en 1 étape de l’acide aminé phénylalanine.

SBM-1003 (Biochimie et métabolisme) (10 decks)

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