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SBM-1003 (Biochimie et métabolisme) > 2- Principes d'enzymologie > Flashcards

2- Principes d'enzymologie Flashcards

1
Q

Vrai ou faux: à l’équilibre, la vitesse de réaction vers la droite et vers la gauche sont équivalentes

A

vrai

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Q

Qu’est ce que le ∆G d’une réaction ?

A

C’est l’énergie d’activation, donc la pente énergétique qu’une réaction doit surmonter pour atteindre le complexe activé.

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Q

Comment surmonter la pente énergétique (∆G) ?

A
  • en donnant de l’énergie
  • en augmentant la température pour augmenter le nombre de collisions entre les molécules ce qui vient faciliter la formation du complexe activé
  • en ajoutant une enzyme
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4
Q

En quoi diffèrent les enzymes des catalyseurs chimiques ? (4)

A

1- Les vitesses de réaction sont plus grandes
2- Les conditions de réaction sont plus douces
3- La spécificité de réaction est plus grande
4- Il existe plusieurs possibilités de régulation

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Q

Les innombrables réactions biochimiques différentes d’un organisme vivant sont presque toutes sous la dépendance de ____________ remarquables appelés _______

A

Les innombrables réactions biochimiques différentes d’un organisme vivant sont presque toutes sous la dépendance de CATALYSEURS BIOLOGIQUES remarquables appelés ENZYMES

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6
Q

Les amplifications des catalyseurs chimiques classiques sont de quel ordre?

A

10^6 à 10^12 par rapport aux réactions sans catalyseurs

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7
Q

Lorsque nous disons “des conditions plus douces”, à quoi faisons-nous référence?

A
  • température inférieure à 100˚C ( environ 37˚C)
  • une pression atmosphérique
  • pH proche de la neutralité
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8
Q

Quels sont les types de régulation d’une réaction catalytique?

A
  • Régulation/contrôle allostérique
  • modification covalente des enzymes
  • variation des quantités d’enzymes synthétisées
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9
Q

Expliquez le contrôle allostérique

A

Une molécule se lie sur un autre site que le site allostérique ce qui modifie la liaison du substrat donc modifie l’activité de l’enzyme

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10
Q

Qu’est ce qu’une régulation par modification covalente?

A

Modifie enzyme/protéine existante en ajoutant/retirant un groupement ou un atome

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11
Q

Qu’à découvert Emil Fischer en 1894 ?

A

Que les enzymes de la glycolyse peuvent distinguer des sucres stéréoisomères (distinguer la configuration D de la L)

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12
Q

Expliquez l’hypothèse de la clef et de la serrure

A

La spécificité d’une enzyme (la serrure) pour son substrat (la clé) est due à leurs formes géométriques complémentaires.

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13
Q

Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?

A
  • La complémentarité géométrique
  • Les forces non covalentes (Van der Waals, interactions électrostatiques, liaisons hydrogènes et interactions hydrophobes)
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14
Q

Définir les forces de Van der Waals

A

ensemble des faibles forces d’attraction et de répulsion dans une molécule

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15
Q

Définir les interactions électrostatiques

A

interactions entre des charges de forces importantes

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16
Q

Définir les interactions hydrophobes

A

Les molécules non polaires et peu polarisables ont tendance à se regrouper, ce qui crée une force de liaison hydrophobe. Il s’agit d’interactions entre molécules ou groupements qui ont très peu d’affinité pour le solvant dans lequel elles sont dissoutes (eau)

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17
Q

Expliquez en quoi les enzymes sont très spécifiques

A
  • pour se lier à des substrats chiraux
  • pour catalyser leurs réactions
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18
Q

D’où vient la capacité de stéréospécificité des enzymes?

A

vient du fait que les enzymes, en raison de leur chiralité inhérente), forment des sites actifs asymétriques

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19
Q

Vrai ou faux.Les enzymes possèdent une stéréospécificité absolue dans les réactions qu’ils catalysent?

A

VRAI. Une enzyme reconnait un substrat avec une stéréospécificité et mène à la formation de produits avec une stéréospécificité.

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20
Q

En quoi consiste la distinction prochirale?

A

Il s’agit de la capacité des enzymes qui leur permet de produire des molécules chirales à partir de molécules achirales. La chiralité des enzymes mène à la formation de l’une ou l’autre des formes du produit (R ou S).

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21
Q

Que peuvent faire les groupements fonctionnels des enzymes?

A

Ils peuvent participer à des réactions acide-base, établir certaines formes de liaisons covalentes transitoires ainsi que des interactions entre charges.

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22
Q

Les enzymes sont moins disposées à catalyser quoI ?

A

Des réactions d’oxydo-réduction ainsi que des réactions de transfert de groupes sans la participation de cofacteurs

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23
Q

Vrai ou faux: Les ions métalliques sont des coenzymes.

A

FAUX. Les coenzymes sont des molécules organiques.

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24
Q

Vrai ou faux: Les cofacteurs s’associent toujours de façon permanente à une molécule d’enzyme donné.

A

FAUX. Certains cofacteurs (comme le NAD+) ne s’associent que transitoirement. Ils agissent comme cosubstrat.

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25
Q

Comment appelle-t-on les cofacteurs qui sont associés en permanence avec la partie protéique de l’enzyme?

A

Groupement prostétique (ex: le noyau hème dans l’hémoglobine)

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26
Q

Définissez le rôle des cofacteurs

A

Petites molécules considérées comme les “dents chimiques” des enzymes. Ils aident à faire fonctionner les enzymes

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27
Q

Qu’est ce qu’un cofacteur ?

A

Ce peut-être un ion métallique (Mg2+, Zn2+…) ou une molécule organique (dans ce cas, on le nomme coenzyme)

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28
Q

Que fait l’enzyme Biotin?

A

Elle fixe le CO2 dans les réactions de carboxylation

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29
Q

Est-ce que les coenzymes doivent reprendre leur état initial afin que le cycle catalytique soit assuré ?

A

OUI, car les coenzymes sont modifiés chimiquement.

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30
Q

Vrai ou faux: Pour les enzymes qui peuvent se dissocier de l’enzyme, la réaction de régénération peut être catalysée par une autre enzyme.

A

VRAI

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31
Q

Comment s’appelle le complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif?

A

holoenzyme (forme active)

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32
Q

Comment se nomme la forme inactive du complexe enzyme-cofacteur ?

A

apoenzyme

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33
Q

Comment se forme le complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif ?

A

apoenzyme (forme inactive) + cofacteur <–> holoenzyme (forme active)

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34
Q

De nombreux organismes sont incapables de synthétiser certaines parties des cofacteurs indispensables. Comment les appelons-nous et comment en faisons-nous l’acquisition ?

A

On les appelle vitamines. Ces molécules doivent être fournies dans le régime alimentaire

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35
Q

Que peuvent provoquer les carences en vitamines ?

A

Des maladies chez l’humain

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36
Q

À quel trouble de la santé peut mener un manque en niacin/vitamine B3?

A

La pellagre

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37
Q

Qu’est ce que la pellagre ?

A

trouble nutritionnel causé par une carence en niacine (vitamine B3) ou son précurseur (tryptophane). La maladie se caractérise par les trois D: dermatose, diarrhée et démence

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38
Q

Vrai ou faux: La nicotinamide peut être synthétisé à partir de la tryptophane.

A

VRAI, le tryptophane est le précurseur de la vitamine B3/ nicotinamide

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39
Q

Pourquoi les organismes doivent être en mesure de réguler les activités catalytique de leurs enzymes?

A

Pour coordonner ses voies métaboliques. Cela a pour but d’éviter les pertes d’énergie.

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40
Q

Vrai ou faux: le NAD+ peut se retrouver avec ou sans phosphate

A

VRAI:
sans phosphate: NAD+
avec phosphate: NADP+

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41
Q

À quoi sert le NAD+ ?

A

C’est un transporteur d’électrons

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42
Q

À quoi sert le NADP+ ?

A

Le NADP+ est une coenzyme apportant une puissance de réduction dans les réactions rédox

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43
Q

Où retrouvons-nous en grande quantité la niacin (Vitamine B3) ?

A

dans le maïs

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44
Q

Quel est le nom complet du NAD+ ?

A

Nicotinamide adénine dinucléotide

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45
Q

De quelles manières se fait la régulation de l’activité enzymatique?

A

1- Par le contrôle de la disponibilité en enzyme.
2- Par le contrôle de l’activité enzymatique

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46
Q

De quoi dépend la quantité d’une enzyme donnée dans une cellule ?

A
  • de la vitesse de sa synthèse
  • de la vitesse de sa dégradation
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47
Q

Par quoi peut-être régulée directement l’activité catalytique d’une enzyme ?

A

1- Par des modifications structurales
2- Par des modifications conformationnelles

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48
Q

Vrai ou faux: La vitesse d’une réaction enzymatique est indirectement proportionnelle à la concentration de son complexe enzyme-substrat

A

FAUX, la vitesse d’une réaction enzymatique est DIRECTEMENT proportionnelle à la concentration de son complexe enzyme-subtrat

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49
Q

De quoi dépend la concentration du complexe enzyme-substrat ?

A

1- De la concentration en enzyme
2- De la concentration en substrat
3- De l’affinité de liaison au substrat

50
Q

Qu’est ce que le complexe transitoire ?

A

C’est le complexe enzyme-substrat

51
Q

Vrai ou faux: L’enzyme a une très grande affinité pour son substrat

A

VRAI

52
Q

Un ____ se lie à l’enzyme pour modifier positivement ou négativement l’activité de cette enzyme. Comment appelons-nous ce processus?

A

Effecteur allostérique. Ce processus s’appelle la régulation allostérique.

53
Q

Comment pouvons-nous moduler l’affinité de liaison du substrat à l’enzyme ?

A

Par la liaison de petites molécules effectrices, modifiant (positivement ou négativement) l’activité catalytique de l’enzyme. Ces petites molécules se nomment: effecteurs allostériques

54
Q

Qu’est-ce que la rétroinhibition?

A

Il s’agit d’un processus dans laquelle le produit d’une réaction inhibe l’enzyme pour diminuer son activité.

55
Q

Vrai ou faux: Les molécules agissant comme des régulateurs allostériques vont souvent être les produits finaux de la réaction

A

VRAI

56
Q

Expliquez ce graphique

A

C’est une réaction allostérique. L’ATP active l’enzyme et augmente la vitesse de la réaction. À l’inverse, la CTP inhibe l’enzyme et diminue la vitesse de la réaction.

57
Q

Quel produit de la réaction de bio-synthèse des pyrimidines inhibe l’enzyme ATCase ?

A

le CTP

58
Q

Quels sont les 6 classes d’enzymes ?

A

1- Oxidoréductases
2- Transférases
3- Hydrolases
4- Lyases
5- Isomérases
6- Ligases

59
Q

Les oxydoréductases catalysent quel type de réaction ?

A

Les oxydo-réduction (rédox)

60
Q

Les transférases catalysent quel type de réaction ?

A

Le transfert de groupements fonctionnels ou d’atomes

61
Q

Les hydrolases catalysent quel type de réaction ?

A

Catalyse la coupure d’une liaison avec consommation d’H2O.

62
Q

Les lyases catalysent quel type de réaction ?

A

Catalyse une coupure de liaison sans consommation d’H2O

63
Q

Les isomérases catalysent quel type de réaction ?

A

Enzyme qui catalyse des réarrangements intramoléculaires (par exemple la transformation d’une forme L en forme D ou d’une forme cis en forme trans)

64
Q

Les ligases catalysent quel type de réaction ?

A

Catalyse la formation de liaisons covalentes entre deux molécules. Doit être couplée à l’hydrolyse de l’ATP. Elle forme des liaisons phosphodiesters.

65
Q

Vrai ou Faux: Le complexe enzyme-substrat est dynamique/toujours en mouvement.

A

VRAI

66
Q

Vrai ou Faux: Grâce aux enzymes, il est possible d’obtenir un mélange racémique de produits.

A

Faux. Sans la présence d’enzyme c’est ce qui se produit. Quand l’enzyme catalyse la réaction, il y a formation que d’un isomère (D ou L).

67
Q

Vrai ou Faux: Les enzymes peuvent également utiliser des molécules non chirales comme substrat, mais le produit de la réaction n’aura pas de configuration D ou L.

A

Faux. Le produit aura une configuration puisque l’enzyme est en mesure d’ajouter un proton dans une orientation. Les enzymes permettent une distinction prochirale.

68
Q

Vrai ou Faux: Donner au produit une configuration R est favorisé par l’enzyme.

A

VRAI

69
Q

Vrai ou Faux: Il est préférable pour les enzymes de fonctionner conjointement avec les cofacteurs pour catalyser les réactions acide-base et établir certaines formes de liaisons covalents transitoires et des intéractions entre charges.

A

Faux. La participation des cofacteurs est préférable pour la catalyse des réactions d’oxydoréduction et pour les réactions de transfert de groupes. Pour les réactions énumérées dans la question, elle peuvent avoir lieu facilement, sans la participation de cofacteurs.

70
Q

Quel est le but de la régulation de l’activité enzymatique ?

A

Sauver de l’énergie pour empêcher que l’anabolisme et la catabolisme se produise en même temps.

71
Q

Pourquoi cet exemple en est un de rétroinhibition ?

A

En fait, le but de cette réaction est de générer la CTP. Cependant, la CTP agit aussi comme effecteur allostérique inhibiteur. Il vient se lier à l’enzyme ATCase lorsqu’il devient présent en plus grande quantité.

72
Q

Qu’est-ce que la cinétique ?

A

L’étude des vitesses des réactions chimiques

73
Q

En quoi l’étude de la cinétique enzymatique est importante en biochimie?

A

Elle permet de déterminer les affinités de liaison à l’enzyme des substrats et des inhibiteurs.

74
Q

Quelle est la différence entre le médicament A et le B?

A

Ça prend moins de médicament A pour avoir un effet biologique. Le médicament A est plus puissant que le médicament B.
Il est important de se rappeler que les deux médicaments sont autant efficaces, ils peuvent atteindre un même effet.

75
Q

Vrai ou Faux: À température constante, les vitesses des réactions élémentaires varient en fonction de la concentration de substrats.

A

VRAI

76
Q

Comment la température affecte la vitesse de réaction ?

A

Quand la température augmente, l’énergie cinétique augmente, les molécules bougent plus rapidement, donc il y a plus de collisions entre les molécules.

77
Q

Quels sont les ordres des réactions suivantes ?

A
78
Q

Est ce que la température peut modifier la valeur ΔG ? Expliquez

A

La température permet d’atteindre plus facilement l’état de transition sans affecter la valeur ΔG.

79
Q

Est ce que la valeur ΔG change en ajoutant un catalyseur ?

A

NON. C’est seulement la vitesse de réaction qui change en ajoutant un catalyseur.

80
Q

En ce qui concerne l’équation de Michaelis-Menten, la vitesse d’une réaction enzymatique dépend de quoi ? (2)

A
  1. La concentration en substrat [S]
  2. La concentration en enzyme [E]
81
Q

Pour l’équation de Michaelis-Menten, quand la [S] n’est pas limitante, l’équation de vitesse est : _______
Quel est le facteur limitant ?

A

Le facteur limitant dans la réaction devient la capacité de former le complexe ES

82
Q

Comment obtient-on la vitesse maximale d’une réaction ?

A

En plaçant l’enzyme dans un milieu ayant de fortes concentrations en substrat. Ainsi, l’enzyme est complètement saturée et se trouve sous la forme ES.

83
Q

Quelle est l’équation de Michalis-Menton?

A
84
Q

La Vmax est-elle spécifique à chaque enzyme ?

A

OUI

85
Q

Quand est ce que Vmax augmente ?

A

Lorsque la concentration d’enzyme augmente

86
Q

Qu’est-ce que la constante de Michaelis ?

A

La concentration en substrat qui donne la moitié de la vitesse maximum.

87
Q

Quelle information donne le Km ?

A

Cette valeur donne un aperçu de l’affinité d’une enzyme pour son substrat.
En fait, si le Km est petit, très peu de substrat est nécessaire pour atteindre 50% de Vmax. Alors beaucoup d’affinité pour le substrat.

88
Q

Quand le Km est très petit, que peut-on en conclure de l’affinité entre l’enzyme et son substrat ?

A

Grande affinité

89
Q

Quand le Km est très grand, que peut-on en conclure de l’affinité entre l’enzyme et son substrat ?

A

Affinité faible

90
Q

Quelle méthode est la plus précise pour déterminer les valeurs de Vmax et de Km ?

A

L’inverse de l’équation de Michaelis-Menten. La méthode a été formulée par H. Lineweaver et D. Burk

91
Q

La représentation Lineweaver-Burk donne quelle type de courbe ?

A

Une droite

92
Q

Comment trouve-t-on le Vmax et le Km avec la représentation Lineweaver-Burk ?

A
93
Q

La cinétique enzymatique obéit à quelles lois ?

A

Puisque c’est une branche de la cinétique chimique, elle obéit aux mêmes lois.

94
Q

La caractérisation des réactions élémentaires qui constituent le processus global d’une réaction revient à en décrire ________

A

le mécanisme réactionnel

95
Q

Par quoi est défini l’ordre de la réaction?

A

Par la somme des exposants (a + b +… + z)

96
Q

Pour une réaction élémentaire, à quoi correspond l’ordre de la réaction ?

A

Correspond à sa molécularité, c’est-à-dire au nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanément

97
Q

Quel est le facteur limitant de cette réaction ?
La réaction est-elle spontanée ?

A
  • La décomposition du complexe activé est le facteur limitant de cette réaction
  • La réaction n’est pas spontanée puisque ∆G = 0. La réaction est à l’équilibre
98
Q

1- Quelles sont les 2 propriétés que l’on peut voir sur ce graphique ?
2- Expliquez le graphique

A

1- L’efficacité et la puissance
2- Le médicament A est plus efficace, car la réponse est meilleure. Le médicament B est plus puissant, car il nécessite une moins grande concentration de médicament pour avoir une réponse.

99
Q

L’étude de la cinétique enzymatique a commencé grâce aux travaux de __________

A

la vitesse d’hydrolyse du sucrose par l’enzyme invertase

100
Q

Quand atteignons-nous la vitesse maximale d’une réaction enzymatique ?

A

Quand l’enzyme est saturée en substrat

101
Q

Qu’est-ce que représente la Kcat ?

A

Montre l’efficacité de l’enzyme, le nombre de molécules de substrat convertis en produit.

102
Q

Une valeur de Kcat très élevée indique que l’enzyme est …

A

efficace

103
Q

Une valeur de Kcat très faible indique que l’enzyme …

A

N’est pas efficace

104
Q

En observant ce tableau, quel substrat a la meilleure affinité pour l’enzyme anhydrase carbonique?

A

Elle a une meilleure affinité pour le CO2 que pour le HCO3 puisque le Km est plus faible. Elle est aussi plus efficace avec le CO2, en raison de son Kcat plus élevé.

105
Q

Quels sont les 3 grands mécanismes d’inhibition enzymatique?

A
  1. Compétitive
  2. Incompétitive
  3. Non compétitive
106
Q

Définissez l’inhibition compétitive

A

La substance entre en compétition directement avec un substrat pour occuper le site actif. Cette inhibition peut être réversible ou irréversible.

107
Q

Vrai ou Faux: Plus la dose d’inhibiteur compétitif est grande, plus il est long avant d’atteindre Vmax/2.

A

VRAI

108
Q

Pouvons-nous surmonter une inhibition compétitve en augmentant la concentration en enzyme ?

A

Non, il faut augmenter la concentration en substrat pour qu’il y ait plus de chance qu’un substrat occupe le site actif à la place de l’inhibiteur.

109
Q

Vrai ou Faux: Plus il y a d’inhibiteur compétitif, plus le Km augmente. Expliquez

A

Vrai, il en résulte d’une diminution d’affinité entre l’enzyme et le substrat.

110
Q

Est-ce que Vmax peut-être modifié avec l’ajout d’un inhibiteur compétitif ?

A

Non

111
Q

Définissez l’inhibition non compétitive

A

L’inhibiteur va se lier à un site allostérique (autre que le site actif) de l’enzyme. Il s’agit d’une réaction réversible.

112
Q

Qu’est-ce qui se passe quand on ajoute un inhibiteur non compétitif pur?

A

Plus on en ajoute, plus le Vmax diminue. En se liant avec l’enzyme, l’inhibiteur non compétitif pur nuit à l’activité catalytique. La Km ne change pas.

113
Q

Qu’est-ce qui se passe si on ajoute un inhibiteur mixte?

A

Le Vmax est diminué et le Km est augmenté parce que l’affinité entre l’enzyme et son substrat diminue.

114
Q

Définissez l’inhibition incompétitive

A

L’inhibiteur se lie directement au complexe enzyme-substrat, sans pouvoir se fixer à l’enzyme seule.

115
Q

L’inhibition mixte est un type d’inhibition compétitive, non compétitive ou incompétitive?

A

Non compétitive

116
Q

Qu’est-ce qui se passe si on ajoute un inhibiteur incompétitif?

A

Le Vmax est diminué, car l’activité catalytique est modifiée. Le Km APPARENT est diminué. Il s’agit d’une apparence parce que l’enzyme n’a pas plus d’affinité pour le substrat, mais l’inhibiteur incompétitif provoque un déplacemet de l’équilibre favorisant la formation de plus de complexes ES.

117
Q

Comment pouvons-nous contrer l’inhibition compétitive?

A

On peut ajouter plus de substrat pour contrer l’effet de l’inhibiteur compétitif.

118
Q

Quelles est l’inhibition la plus commune?

A

Inhibition compétitive

119
Q

Quels sont les effets de l’inhibition compétitive ?

A
  • diminution de la vitesse de réaction
  • le Km se déplace vers la droite (augmente en fonction de la concentration de l’inhibiteur)
  • nécessite plus de substrat pour faire fonctionner l’enzyme à Vmax/2
120
Q

De quel type d’inhibition s’agit-il ?

A

inhibition compétitive, car Km se déplace vers la droite

121
Q

De quel type d’inhibition s’agit-il ?

A

inhibition non compétitive, car Km ne change pas et Vmax augmente

122
Q

De quel type d’inhibition s’agit-il ?

A

Inhibition incompétitive, car linéaires et parallèles (typique à cette réaction)

SBM-1003 (Biochimie et métabolisme) (10 decks)

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