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Biologie moléculaire > 9. L'épissage de l'ARN > Flashcards

9. L'épissage de l'ARN Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’un exon ?

A

Partie du gène non épissée.

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Q

Est-ce qu’il existe des exons non codants ?

A

Oui.

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3
Q

Quelles sont les différentes erreurs qu’il ne faut pas faire lors de l’épissage d’un gène eucaryote ?

A
  • Décaler le cadre de lecture.
  • Retirer un exon.
  • Laisser un intron.
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4
Q

Qu’est-ce que l’épissage alternatif ?

A

Maturation différentielle des ARN pré-messagers.

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5
Q

Que permet l’épissage alternatif ?

A

Ce mécanisme permet de produire différentes protéines à partir d’un même gène.

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6
Q

Expliquez ce que sont les sites d’épissage.

A
  • Séquences consensus : GU(A/G) et AG pour 5’ et 3’.
  • Situés dans l’intron.
  • Sont les plus conservés.
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7
Q

Qu’est-ce qu’un codon ?

A

Triplet de nucléotides codant pour des acides aminés.

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8
Q

Que font les codons ?

A

Déterminent la structure primaire de la protéine.

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9
Q

Que sont les AEE ?

A

Amplificateurs exoniques d’épissage. Ils sont utiles au retrait des introns sur les exons.

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10
Q

Les AEE imposent des contraintes sur quoi ?

A
  1. La composition en AA.

2. Le taux d’évolution des protéines.

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11
Q

Quels sont les sites impliqués dans l’épissage ?

A
  • Sites d’épissage.

- Site de branchement : Adénine.

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12
Q

Donnez en bref la définition de l’épissage.

A

2 réactions successives de trans-estérification.

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13
Q

Quelle est la première réaction de trans-estérification ?

A
  • Attaque nucléophile de l’hydroxyle 2’ au site de branchement sur le groupe phosphate de la guanine du site donneur d’épissage 5’.
  • Clivage du 5’ de l’intron.
  • Formation d’un complexe à 3 branches au site de branchement.
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14
Q

Quelle est la seconde réaction de trans-estérification ?

A

Attaque nucléophile de l’hydroxyle 3’ libre de l’exon en 5’ sur le groupe phosphoryle du site accepteur d’épissage 3’.

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15
Q

Expliquez ce qu’est le lasso.

A
  • Le lasso résulte de la formation d’un complexe à 3 branches au site de branchement.
  • Les 2 hydroxyles de l’adénosine sont impliqués chacun dans une liaison phosphodiester.
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16
Q

Comment est-ce que l’énergie est conservée dans l’épissage ?

A
  • 2 liaisons phosphodiester sont rompus.

- 2 liaisons phosphodiester sont reformées.

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17
Q

L’énergie est nécessaire pour faire quoi lors de l’épissage ?

A

Pour assembler la machinerie d’épissage : l’épissosome.

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18
Q

De quoi est composé l’épissosome ?

A

Complexe ribonucléoprotéique composé de 150 protéines et 5 petits ARNs (pnARNs).

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19
Q

Quels sont les 5 pnARNs ?

A

U1, U2, U4, U5 et U6.

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20
Q

Quelles sont les caractéristiques des pnARNs ?

A
  • Ont une taille de 100 à 300 nucléotides.

- Sont compléxés cahcun avec quelques protéines pour former les petites ribonucléoprotéines nucléaires (pnRNPs).

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21
Q

L’activité de l’épissosome est assurée par quoi ?

A
  • Les 5 pnARNs.

- Les protéines des pnRNPs.

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22
Q

Quelles sont les fonctions des pnARNs ?

A
  1. Reconnaissent les séquences des sites d’épissage.

2. Constituent le site catalytique.

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23
Q

Quelles sont les fonctions des protéines des pnRNPs ?

A
  1. Aident la reconnaissance du site donneur d’épissage 5’.

2. Participent aux catalyses des clivages et des jonctions de l’ARN.

24
Q

La substitution des différentes protéines se fait grâce à quoi ?

A

Motifs de reconnaissance de l’ARN (MRA).

25
Q

Donnez un exemple d’une association pnARN-protéine.

A
  • 3 résidus conservés à l’intérieur du feuillet bétâ permettent la reconnaissance des pnARNs.
  • 1 résidu Arg ou Lys interagit avec les ponts phosphodiesters en faisant une liaison ionique.
  • 2 résidus aromatiques s’intercalent avec les ribonucléotides.
26
Q

Quels sont les trois rôles des petites ribonucléoprotéines nucléaires ?

A
  1. Reconnaissance du site d’épissage 5’ et du site de branchement.
  2. Rapprochement du site d’épissage 5’ avec le site de branchement.
  3. Aident la catalyse des réactions de clivage et de ligation de l’ARN.
27
Q

Qu’est-ce que U2AF ?

A

Facteur associé à U2, recrute U2.

28
Q

Qu’est-ce que BBP ?

A

Protéine de liaison au point de branchement.

29
Q

Que se passe-t-il au complexe précoce ?

A
  1. Reconnaissance du site de clivage 5’ par U1.
  2. U2AF se lie sur site de clivage 3’ puis sur le poly-pyrimidine : U2AF facilite la liaison de BBP sur le site de branchement A.
30
Q

Que se passe-t-il au complexe d’extrusion de l’Adénine ?

A
  1. U2AF aide U2 à se lier au site de branchement.
  2. Le site de branchement A ne s’apparie pas avec U2 : l’adénine est extrudée et donc disponible pour réagir avec le site de clivage 5’.
31
Q

Que se passe-t-il au complexe B ?

A
  1. Recrutement de (U5-U4-U6).
  2. U1 quitte le complexe B et est remplacée par U6 sur le site de clivage 5’.
  3. Catalyse : U4 relâchée, permet à U6 d’interagir avec U2.
32
Q

Que se passe-t-il au complexe C ?

A
  1. Rapproche le 2’-OH au site de clivage 5’ : forme le site catalytique et facilite la 1e trans-estérification.
  2. U5 facilite la 2e trans-estérification entre les sites 5’ et 3’ en rapprochant les 2 exons.
33
Q

Que sont les introns auto-épissants ?

A

Sans épissosome.

34
Q

Que fait l’ARNpm de l’intron auto-épissant ?

A

Se replie sur lui-même pour adopter une conformation spécifique de ribozyme à l’intérieur de l’ARN précurseur, qui lui permet de catalyser sa propre excision.

35
Q

Quels sont les trois modes d’épissage ?

A
  1. Pre-ARNm nucléaire.
  2. Introns du groupe 2.
  3. Introns du groupe 1.
36
Q

Que font les introns du groupe 1 ?

A
  • L’intron transcrit présente une structure de poche à ribo-guanine libre.
  • Celle-ci s’y fixe et attaque le site de clivage en 5’ avec son 3’-OH libre pour former un pont phosphodiester : coiffe G.
  • Le 3’-OH libre de l’exon attaque alors le groupe phosphate du site d’épissage en 3’ de l’intron, l’intron relâché est linéaire.
37
Q

Que font les introns du groupe 2 ?

A
  • Introns autoépissants du groupe 2 : même mécanisme que pour les pré-ARNm.
38
Q

Quelles sont les 2 erreurs potentielles lors de la reconnaissance des sites d’épissage ?

A
  1. Saut d’exon.

2. Sites d’épissage cryptiques.

39
Q

Expliquez la liaison AEE-Protéines Sr.

A
  • Les protéines SR de liaisons des AEE recrutent l’épissosome à proximité des diste de clivage 5’ et 3’.
  • Les protéines SR recrutent spécifiquement la pnRNP U1 au site 5’ et U2Af35 au site 3’, puis U2Af65 sur le polyprimidine.
  • U1 et U2Af65 recrutent à leur tour le reste de l’épissosome
40
Q

Les protéines SR sont contrôlées par quoi ?

A

Par des signaux physiologiques, leur action est spécifique du tissu.

41
Q

Quel est le rôle des protéines SR ?

A

Élongation et reconnaissance des site d’épissage.

42
Q

Comment sont recrutées d’autres protéines SR pour continuer l’élongation ?

A

Suite à une méthylation de H3K36.

43
Q

Qu’est-ce que mG ?

A

Coiffe 5’ avec guanine méthylée.

44
Q

Comment produire des isoformes ?

A

Des protéines de liaisons à l’ARN modulent l’épissage des transcrits selon le tissu.

45
Q

Donnez l’exemple des protéines SR et des hnRNP A/B pour expliquer l’isoformité.

A
  • Selon leur concentration, les protéines SRm et les hnRNP A/B peuvent contrôler le choix des sites d’épissage et le ratio d’inclusion/exclusion d’exons alternatifs.
  • Les hnRNP A/B se lient aux sites d’épissage de l’ARN, mais sont incapables de recruter l’épissosome. Selon leur concentration, la compétition avec les composants de l’épissosome leur sera plus ou moins favorable.
46
Q

Quels sont les différents sites alternatifs ?

A
  • Sites de clivages.
  • Promoteurs.
  • Sites de poly-A.
47
Q

Parlez de l’encombrement stérique des snRNPs.

A

Il faut une distance suffisante entre le site de clivage 5’ (U1) et le site de branchement A (U2).

48
Q

Parlez des combinaisons de sites d’épissage majeurs et mineurs.

A
  • Épissosome mineur : snRNPs différents, même chimie pour l’épissosome majeur.
  • Certaines composantes sont différentes : 5’-AU et AC-3’ pour mineur et 5’-GU et 3’-AG pour majeur.
49
Q

Quelles sont les combinaisons des sites d’épissage majeurs et mineurs ?

A
  • Exons 1 (m), 2 (m) et 4 (M).

- Exons 1 (m), 3 (M) et 4 (M).

50
Q

Les protéines inhibitrices se lient à quels sites ?

A

Répresseurs introniques (RIE) ou exoniques (REE) d’épissage.

51
Q

Les protéines activatrices se lient à quels sites ?

A

Amplificateurs introniques (AIE) ou exoniques (AEE) d’épissage.

52
Q

Parlez du mécanisme de régulation par des activateurs.

A
  • Les protéines SR se lient à l’ARN grâce à leur motif MRA.

- Le motif RS permet les interactions protéine-protéine pour le recrutement de l’épissosome au site d’épissage.

53
Q

Parlez du mécanisme de régulation par des inhibiteurs.

A
  • Les sites répresseurs sont reconnus par des hnRNP.
  • Elles se lient à MRA, mais sont incapables de recruter l’épissosome, donc pas de motif RS.
  • Elles bloquent les sites d’épissage.
54
Q

Qu’est-ce que l’épissage en trans ?

A
  • Forme extrême d’épissage alternatif.
  • L’adénine de l’intron du transcrit 2 fait une attaque nucléophile sur le phosphate en C5 de la guanine de l’intron du transcrit 1.
55
Q

Qu’est-ce que le modèle d’usines transcriptionnelles ?

A
  • Plusieurs gènes sont transcrits simultanément par des complexes d’ARN-POL2.
  • Les ARNm matures sont exportés vers le cytoplasme pour la traduction. Une faible proportion de ces ARNm va recombiner dans le nucléoplasme pour former des ARNm chimères.
56
Q

Pourquoi les introns ont été retenus ou créés chez les eucaryotes ?

A
  • Exons = domaines d’une protéine.
  • Introns facilitent la duplication.
  • Certains exons partagés entre différents gènes.

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