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Biologie moléculaire > 10. La traduction > Flashcards

10. La traduction Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’un polypeptide ?

A

Long polymère d’AA.

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Q

Qu’est-ce qu’un peptide ?

A

Court polymère d’AA.

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3
Q

Qu’est-ce que le cadre de lecture ouvert (ORF) ?

A

La chaine d’AA qui peuvent être codées par de l’ARNm entre les codons Start et Stop.

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4
Q

Que spécifie le codon START ?

A
  1. 1er AA à incorporer : méthionine.

2. Le cadre de lecture des codons suivants.

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5
Q

Combien d’ORF ont les bactéries ?

A
  • Ils en contiennent plusieurs, ce sont des ARNm polycistroniques.
  • Ils possèdent autant de sites de liaison aux ribosomes (RBS).
  • Ces RBS recrutent la machinerie de traduction.
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6
Q

Qu’est-ce que RBS chez l’ARNm bactérien ?

A

3 à 9 nucléotides en 5’ du codon START, complémentaire de la s.u. ARNr 16S du ribosome.

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7
Q

Qu’est-ce qui détermine l’efficacité de la traduction chez les bactéries ?

A

L’espace entre RBS et le codon START, ainsi que la complémentarité entre RBS et la s.u. ARNr 16S.

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8
Q

Parlez brièvement de l’ARNm eucaryote.

A
  • La coiffe 5’ est une guanine méthylée connectée avec 3 groupes phosphates. Elle permet le recrutement du ribosome en 5’.
  • Puis le ribosome parcourt l’ARNm de5’ vers 3’ jusqu’au codon START.
  • La queue poly-A permet un recyclage rapide des ribosomes : synthèse de plusieurs protéines avec différents ARNm ou à partir du même ARNm.
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9
Q

Pourquoi est-ce qu’il est nécessaire d’avoir de l’ARNt ?

A

Les AA n’ont pas d’affinité électrostatique avec codons de l’ARNm, ne peuvent s’apparier directement avec l’ARNm, sauf avec l’ARNt.

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10
Q

Qu’est-ce que l’ARNt ?

A
  • interface physique entre triplets de ribonucléotides et AA.
  • Chaque ARNt est attaché à 1 AA spécifique et reconnait les triplets de ribonucléotides correspondant.
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11
Q

Que contient la structure en feuille de trèfle de l’ARNt ?

A
  • Boucle variable.
  • Boucle de l’anticodon.
  • Boucle D.
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12
Q

Quel est le site d’attachement des AA ?

A

Région commune à tous les ARNt : 5’-CCA-3’.

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13
Q

Quelles sont les 2 étapes de chargement des ARNt par des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  1. AA + ATP = aminacyl-AMP + PPi.

2. aminoacyl-AMP + ARNt = aminoacyl-ARNt + AMP.

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14
Q

Expliquez la première étape de chargement des ARNt par des aminoacyl-ARNt synthétases.

A
  • Liaison ester entre le groupe carboxyle de l’acide aminé et le groupe phosphate alpha du nucléotide adénosine tri-p. Libération d’un pyrophosphate.
  • Le groupe carboxyle devient un groupe acyle.
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15
Q

Expliquez la deuxième étape de chargement des ARNt par des aminoacyl-ARNt synthétases.

A
  • Le groupe acyle est ensuite transféré sur le ribose de l’adénosine 3’-terminale de l’ARNt (attaque nucléophile du 2’ ou 3’-OH du ribose de l’adénosine). Terminale de l’ARNt sur le carbone du groupe acyle.
  • L’énergie de la réaction de transfert est fournie par l’hydrolyse du pyrophosphate.
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16
Q

Quelles sont les deux classes d’aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  • Type 1 : transfèrent le résidu acyle sur le 2’-hydroxyle du ribose de l’adénine à l’extrémité CCA de l’ARNt.
  • Type 2 : attachent le résidu acyle au 3’-hydroxyle du même ribose.
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17
Q

Quels sont les deux segments de l’ARNt que reconnaissent les aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  1. Structures flanquantes de l’anticodon.

2. Bras terminal 3’-accepteur.

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18
Q

Qu’est-ce que le ribosome ?

A

Machine macromoléculaire, 3 ARNr + 50 protéines, qui dirige la biosynthèse des protéines de l’extrémité N-terminale vers C-terminale du polypeptide.

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19
Q

Parlez du ribosome eucaryote.

A
  • L’ARN pol 1 transcrit le gène précurseur des ARNr.
  • L’assemblage du ribosome se fait dans le nucléole.
  • Protéines ribosomiques importées du cytoplasme.
  • l’ARN 5S est importé du nucléoplasme.
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20
Q

Quelles sont les deux s.u. du ribosome eucaryote ?

A
  • Grande (60S) : liaison peptidique.

- Petite (40S) : centre de décodage.

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21
Q

Quelles sont les deux s.u. du ribosome bactérien ?

A
  • Grande (50S) : liaison peptidique.

- Petite (30S) :centre de décodage.

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22
Q

Qu’est-ce que le polysome ?

A

ARNm traduit par plusieurs ribosomes. La cellule utilise tous les ribosomes disponibles.

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23
Q

Qu’est-ce qui est un facteur limitant de l’efficacité de la traduction ?

A

La quantité de ribosomes.

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24
Q

Quelle est la seule réaction catalysée par le ribosome ?

A

La synthèse de la liaison peptidique.

- Entre le dernier AA de la chaine carboxy-terminale du polypeptide en cours de synthèse et l’AA entrant.

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25
Q

Expliquez la chimie du ribosome.

A
  • Le pont peptidyl-ARNt est rompu lors de l’attaque du groupe amine de l’aminoacyl-ARNt sur le groupe carbonyle du dernier AA incorporé.
  • Synthèse d’une nouvelle liaison peptidique : réaction peptidyl-transférase.
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26
Q

Quels sont les 3 sites de liaisons aux ARNt du ribosome ?

A
  • Site A : aminoacyl-ARNt.
  • Site B : peptidyl-ARNt.
  • Site E : site de largage de l’ARnt coupé du dernier pont peptidyl-ARNt rompu.
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27
Q

Parlez des entrées et des sorties du ribosome.

A
  • L’ARNm entre et sort par la s.u. 40S/30S pour traverser le centre de décodage par 2 canaux étroits.
  • Le polypeptide sort de la s.u. 60S/50S par 1 canal permettant les hélices alpha, mais pas de feuillet bétâ ou de structures 3aires complexes.
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28
Q

Quelles sont les étapes de l’initiation de la traduction ?

A
  1. Recrutement du ribosome sur l’ARNm.
  2. Un ARNt initiateur au site P.
  3. Site P au codon START.
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29
Q

Comment sont recrutés les ARNm bactériens ?

A

Sur la petite s.u. du ribosome par complémentarité de bases avec l’ARNr 16S et la région du site de liaison au ribosome de l’ARNm.

30
Q

Quels sont les trois facteurs d’initiation des bactéries et que font-ils ?

A

IF1, IF2 et IF3 dirigent l’assemblage du complexe d’intitiation en se liant à la petite s.u. du ribosome.

31
Q

Que fait IF1 ?

A

Empêche les ARNt de se lier à la région du futur site A.

32
Q

Que fait IF2 ?

A

Est une GTPase qui assure la liaison de l’ARNt initiateur au site P.

33
Q

Que fait IF3 ?

A

Se lie à la petite s.u. à l’emplacement du futur site E et empêche la s.u. 30S de se réassocier à la grande s.u.

34
Q

Quelle est la chronologie de l’intitation de la traduction chez les eucaryotes ?

A
  1. Petite s.u. du ribosome est liée avec un ARNt initiateur avant de s’associer à l’ARNm.
  2. Un ensemble de facteurs auxiliaires distincts assure la reconnaissance de l’ARNm.
  3. La petite s.u. balaie l’ARNm jusqu’au premier codon START 5’-AUG-3’.
  4. Recrutement de la grande s.u. juste après l’appariement de l’ARNt initiateur au codon START.
35
Q

Quels sont les facteurs d’initiation des eucaryotes ?

A

eIF1, eIF1A, eIF3 et eIF5.

36
Q

La coiffe 5’ est reconnu par quoi ?

A

eIF4E.

37
Q

Quelles sont les trois conditions qui permettent au polypeptide d’être synthétisé ?

A
  1. Le bon aminoacyl-ARNt entre au site A.
  2. La liaison peptidique est formée entre l’aminoacyl-ARNt entrant au site A et l’aminoacyl-ARNt initiateur au site P.
  3. Translocation du peptidyl-ARNt du site A vers le site P.
38
Q

Est-ce qu’un aminoacyl-ARNt entrant peut se lier seul au site A du ribosome ?

A

Non.

39
Q

Que permet EF-Tu-GTP ?

A

Permet à l’aminoacyl-ARNt entrant d’être positionné au site A en le guidant.

40
Q

Que se passe-t-il lorsque la complémentarité codon-anticodon est correct chez les bactéries ?

A
  • EF-Tu-GTP interagit avec le centre de liaison des facteurs EF, situé dans la grande s.u. du ribosome.
  • Cette interaction avec le centre de liaison EF provoque l’hydrolyse de la GTP de EF-Tu-GTP.
41
Q

Quels sont les trois mécanisme de correction ?

A
  1. 2 adénines adjacentes de l’ARNr 16S localisées à la base du site A.
  2. Appariement correct/incorrect codon/anticodon.
  3. Relecture après le relargage de EF-Tu-GTP.
42
Q

Que fait le premier mécanisme de correction ?

A
  • Les résidus des 2 adénines font des ponts hydrogènes avec le sillon mineur entre chaque paire de bases correctement appariées.
  • . Les résidus des adénines de l’ARNr 16S ne font pas de distinction entre G-C et A-U mais détectent les mésappariements.
43
Q

Que fait le deuxième mécanisme de correction ?

A
  • Correct : permet à EF-Tu-GTP d’interagir avec le centre de liaison EF et provoque l’hydrolyse de la GTP de EF-Tu-GTP.
  • Incorrect : perturber le positionnement de Ef-Tu-GTP, qui ne pourra plus intéragir correctement avec le centre de liaison EF. pas d’hydrolyse de sa GTP, EF-Tu-GTP reste donc associé à son aminoacyl-ARNt et est relargué.
44
Q

Que fait le troisième mécanisme de correction ?

A

Rotation de l’ARNt pour présenter son extrémité 3’ terminale porteuse de l’aa au site catalytique de la liaison peptidyl-ARNt.

45
Q

Que fait l’ARN 23S ?

A

Responsable de la catalyse de la liaison peptidique grâce à son activité peptidyl-transférase.

46
Q

Que fait la protéine L27 ?

A
  • Améliore la cinétique de la réaction de 30-50%.
  • Assure le contact de l’ARN 23S avec son substrat : l’extrémité carboxyterminale du polypeptide et l’extrémité amino-terminale de l’aa entrant.
47
Q

Comment fonctionne l’ARN 23S ?

A
  • Il s’apparie avec les extrémités 3’-CAA des 2 ARNts présents aux sites A et P respectivement.
  • Positionne le alpha-NH2 de l’aminoacyl-ARNt entrant pour favoriser son attaque du COO-terminal du polypeptide, qui est attaché à l’ARNt du site P.
48
Q

Quelles sont, en bref, les étapes de la translocation du facteur d’élongation EF-g ?

A
  1. Transfert du nouveau peptidyl-ARNt du site A au site P.

2. L’ARNm doit être déplacé de 3 nucléotides en même temps.

49
Q

Quelle est la conséquence des états hybrides des 2 ARNts ?

A

Libération d’une partie du site A.

50
Q

Expliquez en détails la première étape de la translocation du facteur d’élongation EF-g.

A
  • La liaison EF-Tu-GTP au site A lui permet d’interagir avec le centre de liaison EF, ce qui provoque l’hydrolyse de sa GTP.
  • EF-Tu-GDP change de conformation, ce qui force la translocation du dernier ARNt.
51
Q

Expliquez en détails la seconde étape de la translocation du facteur d’élongation EF-g.

A
  • L’ARNm se décale passivement d’un codon car la liaison codon-anticodon est encore présente.
  • En conséquence, l’ARNt précédent est déplacé au site E.
  • Le changement confromationnel du ribosome, induit par la translocation des ARNt, favorise le relargage de EF-g-GDP.
52
Q

Quel est le bilan énergétique ?

A
  • 1 ATP : énergie de synthèse de la liaison peptidique.
  • 2 GTP : positionnement de l’aminoacyl-ARNt au site A par EF-Tu et translocation de l’aminoacyl-ARNt du site A vers P par Ef-g.
53
Q

Que se passe-t-il à la terminaison de la traduction ?

A
  • L’arrivée d’un des trois codons STOP au site A est reconnye par des facteurs protéiques de terminaison (RF).
  • Le facteurs de terminaison RF hydrolyse la dernière liaison peptidyl-ARnt ce qui libère le polypeptide de l’ARNm.
54
Q

Qu’est-ce que la classe 1 de RF ?

A
  • Coupent la liaison peptidyl-ARNt au site P.
  • Bactéries : RF1 spécifique de UAG, RF2 spécifique de UGA et UAA reconnu par RF1 et RF2.
  • Eucaryotes : eRF1 reconnaît les 3 codons STOP.
55
Q

Qu’est-ce que la classe 2 de RF ?

A
  • Stimulent le relargage des facteurs de classe 1 après la libération du polypeptide en hydrolysant une GTP.
  • RF3 chez les bactéries et eRF3 chez les eucaryotes.
56
Q

Que se passe-t-il à l’identification des codons STOP dans la petite s.u. ?

A
  • Facteurs de terminaison : 100% protéiques.
  • La reconnaissance des codons STOP ( interaction ARN-protéine) se fait grâce à une séquence de 3 aa spécifiques et différents entre RF1 et RF2.
57
Q

Que se passe-t-il lors de la coupure de la liaison peptidyl-ARNt dans la grande s.u. ?

A

Autres séquence de 3 aa (Glycine-Glycine-Glutamine) située à proximité du site de peptidyl-transférase et l’extrémité 3’-CCA de l’ARNt.

58
Q

Que fait RF1 ?

A
  • Un des facteurs de terminaison de classe 1.
  • Mime un ARnt.
  • Favorise la rupture de la dernière liaison peptidyl-ARNt.
59
Q

Quelles sont les 4 étapes du facteur d’échange GDP/GTP : RF3-GDP ?

A
  1. Avant l’hydrolyse de la dernière liaison peptidyl-ARNt, le facteur de terminaison de classe 2 (RF3-GDP) se lie au facteur de classe 1.
  2. Après l’hydrolyse de la dernière liaison peptidyl-ARNt, les changements de conformation du ribosome et les changements de conformation de RF1 stimulent l’échange de GDP/GTP de RF3-GDP.
  3. RF3- GTP favorise le départ de RF1.
  4. RF3-GTP se lie au centre de liaison EF, hydrolyse sa GTP sans liaison avec RF1, RF3-GDP a peu d’affinité avec le ribosome et s’en sépare.
60
Q

Quel est le mécanisme de recyclage des ribosomes ?

A
  1. Le facteur RRF se lieu au site A en mimant 1 ARNt et recrute EF-Tu-GTP au même site A.
  2. EF-Tu-GTP va se déplacer et expulser les 2 ARNts des sites P et E en hydrolysant sa GTP.
  3. RRF, EF-g-GDP et l’ARNm sont relâchés séquenciellement. IF3 se lie à la petite s.u. du ribosome et dissocie les 2 s.u.
61
Q

Pourquoi réguler la synthèse d’une protéine au stade de traduction ?

A
  • temps de répons plus rapide à un stimulus.

- Moins couteux et évite de produire des protéines tronquées.

62
Q

Que se passe-t-il, chez les bactéries, sit elle agit avant l’intéraction RBS-s.u. 30S ?

A

Une protéine de liaison à l’ARN doit se lier suffisamment prèse de RBS pour empêcher l’ARNr 16S de se lier au RBS.

63
Q

Que font les polycistrons chez les bactéries ?

A

Bloquer la traduction de l’ORF2 en aval de l’ORF1 avant la traduction de l’ORF1.

64
Q

Expliquez le cas de la protéines S8 chez les bactéries.

A
  • Elle se lie soit à son propre ARNm ou à l’ARN 16S.

- Sites de liaison protéine-ARN : ARNr 16S et voisinage de RBS sur l’ARNm de S8.

65
Q

Chez les eucaryotes, que ciblent les mécanismes de régulation de la traduction ?

A
  1. Les facteurs de liaison entre l’ARNt initiateur et la petite s.u. du ribosome.
  2. Les facteurs de reconnaissance de l’ARNm.
66
Q

Parlez de la liaison entre l’ARnt initiateur et la s.u. 40S du ribosome.

A
  • La phosphorylation de la s.u. alpha de eIF2 inhibe son activité d’échange GTP, nécessaire pour acheminer l’ARNt initiateur au site P sur la s.u. 40S.
  • La phosphorylation de la s.u. alpha de eIF2 peut être induite par une carence en aa, une variation de température ou une infection virale.
67
Q

Parlez des facteurs de reconnaissance de l’ARNm : eIF4G.

A
  • La protéine de liaison à la coiffe 5’ : eIF4E se lie à eIF4G. Cependant, une autre protéine (4E-BP) peut se lier à eIF4E ce qui nuit à l’assemblage du complexe 48S.
  • 4E-BP est régulée par phosphorylation via la kinase m Tor, ce qui empêche la liaison 4E-BP-eIF4E.
68
Q

Quels sont les deux sites de liaison d’IRP ?

A
  1. Au fer.

2. À l’ARNm de le ferritine.

69
Q

Qu’est-ce que IRP-IRE et que fait-il ?

A

Structure en épingle à cheveux qui empêche la fixation du ribosome.

70
Q

Donnez les étapes de SsrA.

A
  1. Se lie au site A du ribosome.
  2. Synth;se de liaison peptidyle-SsrA.
  3. Explusions du dernier ARnt et de l’ARNm par EF-G-GTP.
  4. Partie ARNm de SsrA entre dans le ribosome.
  5. Synthèse d’un décamère d’alanines.
71
Q

Expliquez la dégradation des ARNm incomplets.

A
  • Le ribosome reste bloqué sur le polyA après avoir traduit une suite de lysines.
  • Ski7 est une GTPase du cytoplasme apparentée au facteur de terminaison eRF3.
  • Ski7 recrute l’exosome du cytoplasme.

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