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Allgemeine Biologie und Zellbiologie > 6 Viren Proteinsynthese > Flashcards

6 Viren Proteinsynthese Flashcards

1
Q

Viren

A

• Viren sind keine Zellen, sondern „verpackte“
Erbinformation
• Aufbau: Erbinformation + Proteinhülle (Capsid)
+ ev. Hüllmembran
• Größe: 20 – 500 nm (Elektronenmikroskop!)
•Kein eigener Stoffwechsel, Vermehrung in lebenden Zellen
• Viren sind wirtsspezifisch (Vogelgrippe, Schweinegrippe)

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2
Q

Unterscheidung

A

RNA

  • einsträngig
  • A, G, C, Uracil

Ribose

DNA
-doppelsträngig
-Kernbasen A, G, C, T
(Adenin, Guanin, Cytosin, Thymin)

Desoxyribose

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3
Q

Erbinformation

A

Genom:

  • DNA ds linear: Pocken-, Herpesvirus
  • DNA ds ringförmig: Warzenvirus
  • DNA ss linear: Parvoviren
  • RNA ds: Reoviren
  • RNA ss: Rhinovirus, Poliovirus (+RNA)
  • RNA ss: Influenzavirus (–RNA, 8 Stränge)
  • RNA ss + reverse Transkriptase: HI-Virus

(ds…Doppelstrang; ss…Einfachstrang)

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4
Q

Capsid

A

aus Proteinuntereinheiten (= Capsomere)

je nach Anordnung der Capsomere ist Symmetrie des
Capsids:

  • helikal (Stäbchen, Helix) – z.B. Influenzavirus, HI-Virus
  • kubisch (Polyeder) – z.B. Adenovirus
  • komplex - z.B. Phagen
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5
Q

Membranhülle

A

Membranhülle nicht bei allen Viren

Besteht aus:

• Bestandteile der Wirtszelle
• virusspezifische Proteine
• Glykoproteine
(z.B. Influenzavirus, HI-Virus)

Oberflächenstrukturen sind Antigenstrukturen (Impfungen!)

HI-Virus verlässt Wirtszelle

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6
Q

Vermehrung

A

Mehrstufiger Prozess
Unterschiedlich je nach Virentyp
(DNA/RNA):

  • Anheftung des Virus
  • Eindringen in die Wirtszelle
  • Freisetzung der Erbinformation (= uncoating)
  • Proteinsynthese/
  • Kopie der Erbinformation
  • Zusammenbau
  • Ausschleusung
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7
Q

Proteine

A 
•  Makromoleküle aus Aminosäuren
•  über Amidbindung verbunden (R-N
H
2 
HO
OC-R2 =
N-Terminus
C-Terminus
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8
Q

Proteine

A
  • Makromoleküle aus Aminosäuren
  • über Amidbindung verbunden (R-NH2 HOOC-R2 =
  • N-Terminus
  • C-Terminus
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9
Q

Proteinogene Aminosäuren

A

Molekulare Bausteine aller Proteine sind 20 verschiedene, proteinogene Aminosäuren

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10
Q

Synthese von AS

-essenzielle Aminosäuren

A

Menschen nur in der Lage, 12 der 20 Standardaminosäuren zu synthetisieren

Für den Menschen gelten
• Valin
• Leucin
• Isoleucin
• Methionin
• Threonin
• Phenylalanin
• Lysin
• Tryptophan

als essenzielle Aminosäuren d.h. müssen über die
Nahrung zugeführt werden!!

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11
Q

Synthese von AS

-fünf Gruppen

A

Pflanzen sind in der Lage, alle 20 AS zu synthetisieren

Die Synthesewege können fünf Gruppen zuordnen:

  • Glutamatfamilie (ausgehend vom alpha-Ketoglutarat)
  • Aspartatfamilie (ausgehend vom Oxalacetat)
  • Alanin-Valin-Leucin-Gruppe (ausgehend vom Pyruvat)
  • Serin-Glycin-Gruppe (ausgehend vom 3-Phosphoglycerat)
  • Aromatische Aminosäuren (ausgehend vom Phosphoenolpyruvat und dem Erythrose-4-Phosphat)
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12
Q

Struktur von Proteinen

A

Unter Primärstruktur von Proteinen versteht man die Aminosäureabfolge

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13
Q

Sekundärstruktur

A

Unter Sekundärstruktur versteht man die lokale dreidimensionale Faltung. Die zwei häufigsten dieser lokalen Faltungsarten sind: Alpha-Helix und Beta-Faltblatt

Bei der Alpha-Helix ist das Peptid-Rückgrat
gewunden, mit 3,6 Aminosäureresten pro Umdrehung. Die Seitenketten stehen nach außen.
Zwischen den Peptidbindungen gibt es Wasserstoffbrückenbindungen.

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14
Q

Sekundärstruktur

A 
Beim
β
-Faltblatt
sind die
Peptidbindungen
faltblattartig  ausgebreitet.
Die  Stabilisierung  erfolgt
meist  dadurch,  dass  ein
zweites Faltblatt daneben
liegt,
welches
Wasserstoffbrücken
ausbildet.
Die
Seitenketten
stehen
abwechselnd nach „oben“
und  nach  „unten“.  Große
Seitenketten
haben
keinen Platz.
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15
Q

Tertiäre Struktur

A 
Als 
Tertiärstruktur 
bezeichnet man die dreidimensionale Anordnung 
von Sekundärstrukturelementen wie 
α
-Helix und 
β
-Faltblatt.
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16
Q

Quartäre Struktur

A 
Quartärstruktur 
ist 
die Anordnung von 
Polypeptiden in 
Proteinkomplexen
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17
Q

Proteinsynthese

A

Transkription

Translation

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18
Q

Proteinsynthese

A 
Gen: 
Abschnitt auf der DNA, der zur 
Herstellung eines Polypeptids (oder einer 
Nukleinsäure, rRNA, tRNA) nötig ist 
DNA besteht aus 2 antiparallelen 
Strängen:
Codogener Strang 
und 
Matrizenstrang
Matrizenstrang wird umgeschrieben in 
mRNA (rRNA, tRNA)
DNA besteht aus Nukleotiden, je drei 
Nukleotide bilden ein 
Triplett 
mit 
bestimmter Abfolge der 4 Kernbasen 
A
denin, 
G
uanin, 
T
hymin, 
C
ytosin
1 Triplett
( = Codon) codiert 
eine 
Aminosäure
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19
Q

DNA-Abschnitte

A 
Exons
codieren 
verschiedene Protein-
domänen = definierbare 
strukturelle und 
funktionale Regionen 
(z.B. aktives Zentrum, 
Domäne für 
Verankerung in der 
Membran ....)
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20
Q

Transkription

A 
= DNA-gesteuerte Synthese
von mRNA (rRNA, tRNA)
1. Initiation:
– Transkriptionsfaktor (Protein) 
bindet in der Promotorregion an 
DNA
– RNA-Polymerase bindet und 
bildet mit weiteren 
Transkriptionsfaktoren
Initiationskomplex
– RNA-Polymerase entwindet 
DNA-Helix, mRNA-Synthese 
beginnt
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21
Q
  1. Elongation
A

RNA-Polymerase entwindet DNA-Helix
weiter und verlängert mRNA durch
Einbau von RNA-Nucleotiden

22
Q

3.Termination

A

RNA-Polymerase transkribiert Terminatorsequenz,

RNA-Transkript = Prä-mRNA wird entlassen

23
Q

RNA-Processing 1

A

Enden der Prä-mRNA werden modifiziert
durch GTP (Cap) und Poly A–Schwanz
• Schutz vor Abbau
• fördert Anheftung am Ribosom

24
Q

RNA-Processing 2

A

Spleißen: Introns werden herausgeschnitten

25
Translation
``` mRNA-gesteuerte Synthese eines Polypeptids Beteiligte Komponenten sind: • mRNA • tRNA+Aminosäure (= Aminoacyl-tRNA) • Ribosom •GTP ( G uanosin t ri p hosphat) als Energiequelle ```
26
tRNA
``` tRNA mit • ACC-Ende (Anheftung der Aminosäure) und • Anticodon (Basentriplett komplementär zu Codon) mRNA tRNA z.B. Codon Anticodon Glycin GGU CCA Alanin GCU CGA ```
27
Translation
– mRNA bindet an kleine Ribosomen-UE – erste Aminoacyl-tRNA bindet an Startcodon der mRNA – große Ribosomen-UE vervollständigt Translations-Initiationskomplex
28
Translation
``` – nächste Aminoacyl- tRNA bindet an Nachbarcodon (A) – Ausbildung einer Peptidbindung durch Peptidyltransferase (P) – Elongation der Poly- Peptidkette durch laufendes Anbinden von Aminosäuren ```
29
Translation
– Termination der Translation sobald Stoppcodon erreicht wird – Freisetzen der Polypeptids und Dissoziation aller Komponenten
30
Modifikationen
• Faltung der Polypeptidkette zu funktions- fähigem Protein (Sekundär-,Tertiärstruktur) • weitere Modifikationen für spezifische Funktionen: - Abspaltungen - Hinzufügen funktioneller Gruppen - Hinzufügen von Bindungen (z.B. Disulfidbrücken) - Bindung an Makromoleküle - Komplexierung (Ionenaufnahme)
31
„Exotische“ Aminosäuren
Biosynthese
32
„Exotische“ Aminosäuren
Biosynthese
33
„Exotische“ Aminosäuren
The human selenoproteine
34
„Exotische“ Aminosäuren
Vorkommen
35
Erbinformation
``` Genom: • DNA ds linear: Pocken-, Herpesvirus • DNA ds ringförmig: Warzenvirus • DNA ss linear: Parvoviren • RNA ds: Reoviren • RNA ss: Rhinovirus, Poliovirus ( + RNA ) • RNA ss: Influenzavirus ( – RNA , 8 Stränge) • RNA ss + reverse Transkriptase: HI-Virus ```
36
DNA-Virus
``` z.B. Pocken • Adsorption • rezeptorvermittelte Endocytose • Uncoating • Proteinsynthese • DNA-Synthese • Zusammenbau • Ausschleusung ```
37
Virus mit +RNA (= mRNA)
LEER
38
Virus mit – RNA
- RNA = Matrize für die mRNA z.B. Influenzavirus
39
HI-Virus
``` Retrovirus: ssRNA + reverse Transkriptase z.B. HIV (Human Immunodeficiency Virus) AIDS (Acquired Immune Deficiency Syndrome) ```
40
Endogene Retroviren
``` H umane e ndogene R eto v iren (HERV) ca. 5-8% der menschlichen DNS ist viralen Ursprungs! Krankheiten mit möglicher HERV-Beteiligung: • Multiples Sklerose • Schizophrenie • Tumore • Diabetes • Lupus Positiv: Ausbildung der Plazenta ```
41
Endogene Retroviren
ss
42
Therapie von Virusinfekten
``` Immunsystem: • aktive Immunisierung (Krankheit/Impfung) • Antikörper (passive Immunisierung z.B. Tetanus-Spritze) • Interferon-Therapie (Hepatitis) Virostatika: • Adhäsionshemmstoffe • Penetrations-Inhibitoren • DNA/RNA-Polymerase-Inhibitoren • Reverse Transkriptase-Inhibitoren • Maturations-Inhibitoren • Neuraminidase-Inhibitoren (Tamiflu ® : Oseltamivir) • Antimetaboliten (Acicolvir) •u.a. ```
43
Prione
``` ( Pr oteinaceous I nfectious particle) (Wahrscheinlich) die Erreger von: • BSE ( B ovine s pongiforme E nzephalopathie) • Creutzfeldt-Jakob-Krankheit •Kuru • Scrapie (Schaf) • fatale familiäre Insomnie ```
44
Prione
``` Glycoprotein aus 253 AS in zwei Konformationen der Sekundärstruktur Physiologisch (PrP C ): ( Pr ion P rotein c ellular) 43 %  -Helices Pathogen (PrP Sc ): ( Pr ion P rotein Sc rapie) 30 %  -Helices 43 %  -Faltblatt-Strukturen Wasserunlöslich, Protease- Resistent  Plaquebildung ```
45
Physiologische Rolle
```  Transport von Cu 2+ -Ionen aus dem synaptischen Spalt in die Präsynapse  Ausbildung und Erhalt von Zell-Zell-Kontakten  Verhindert den Angriff von Superoxiden & O 2  Anti-Apoptotisch  Schlafregeluation ?  ??? ```
46
Initiation
Die Initiation der Krankheit kann auf drei Weisen erfolgen: 1. Spontane Entstehung: zufällige Konformationsänderung = klassische Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit 2. Genetische Entstehung: Mutation mit erhöhter Tendenz zur Konformationsänderung = familiäre Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit
47
Nukleationsmodell
ss
48
Initiation
Die Initiation der Krankheit kann auf drei Weisen erfolgen: 1. Spontane Entstehung: zufällige Konformationsänderung = klassische Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit 2. Genetische Entstehung: Mutation mit erhöhter Tendenz zur Konformationsänderung = familiäre Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit). 3. Übertragung bzw. „Ansteckung“: erhöhte Aufnahme der pathogenen Form; Speziesübergreifend (Rind, Schaf, Mensch)
49
Refolding model
ss
50
Häufigkeit
``` 2008 und 2009: 0 und 0,4 Erkrankungen pro 100.000 Einwohner pro Jahr in Deutschland „nur“ spontane CFK, kein Fall bedingt durch eine BSE Infektion Schätzung der Zahl der erwarteten vCFK-Fälle: UK: 200 und 400 Fälle (2010: 67 Fälle und 2 vCFK) Frankreich: 30 Irland: 1-2 ```

Allgemeine Biologie und Zellbiologie (13 decks)

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