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Allgemeine Biologie und Zellbiologie > 6 Viren Proteinsynthese > Flashcards

6 Viren Proteinsynthese Flashcards

1
Q

Viren

A

• Viren sind keine Zellen, sondern „verpackte“
Erbinformation
• Aufbau: Erbinformation + Proteinhülle (Capsid)
+ ev. Hüllmembran
• Größe: 20 – 500 nm (Elektronenmikroskop!)
•Kein eigener Stoffwechsel, Vermehrung in lebenden Zellen
• Viren sind wirtsspezifisch (Vogelgrippe, Schweinegrippe)

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2
Q

Unterscheidung

A

RNA

  • einsträngig
  • A, G, C, Uracil

Ribose

DNA
-doppelsträngig
-Kernbasen A, G, C, T
(Adenin, Guanin, Cytosin, Thymin)

Desoxyribose

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3
Q

Erbinformation

A

Genom:

  • DNA ds linear: Pocken-, Herpesvirus
  • DNA ds ringförmig: Warzenvirus
  • DNA ss linear: Parvoviren
  • RNA ds: Reoviren
  • RNA ss: Rhinovirus, Poliovirus (+RNA)
  • RNA ss: Influenzavirus (–RNA, 8 Stränge)
  • RNA ss + reverse Transkriptase: HI-Virus

(ds…Doppelstrang; ss…Einfachstrang)

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4
Q

Capsid

A

aus Proteinuntereinheiten (= Capsomere)

je nach Anordnung der Capsomere ist Symmetrie des
Capsids:

  • helikal (Stäbchen, Helix) – z.B. Influenzavirus, HI-Virus
  • kubisch (Polyeder) – z.B. Adenovirus
  • komplex - z.B. Phagen
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5
Q

Membranhülle

A

Membranhülle nicht bei allen Viren

Besteht aus:

• Bestandteile der Wirtszelle
• virusspezifische Proteine
• Glykoproteine
(z.B. Influenzavirus, HI-Virus)

Oberflächenstrukturen sind Antigenstrukturen (Impfungen!)

HI-Virus verlässt Wirtszelle

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6
Q

Vermehrung

A

Mehrstufiger Prozess
Unterschiedlich je nach Virentyp
(DNA/RNA):

  • Anheftung des Virus
  • Eindringen in die Wirtszelle
  • Freisetzung der Erbinformation (= uncoating)
  • Proteinsynthese/
  • Kopie der Erbinformation
  • Zusammenbau
  • Ausschleusung
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7
Q

Proteine

A 
•  Makromoleküle aus Aminosäuren
•  über Amidbindung verbunden (R-N
H
2 
HO
OC-R2 =
N-Terminus
C-Terminus
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8
Q

Proteine

A
  • Makromoleküle aus Aminosäuren
  • über Amidbindung verbunden (R-NH2 HOOC-R2 =
  • N-Terminus
  • C-Terminus
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9
Q

Proteinogene Aminosäuren

A

Molekulare Bausteine aller Proteine sind 20 verschiedene, proteinogene Aminosäuren

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10
Q

Synthese von AS

-essenzielle Aminosäuren

A

Menschen nur in der Lage, 12 der 20 Standardaminosäuren zu synthetisieren

Für den Menschen gelten
• Valin
• Leucin
• Isoleucin
• Methionin
• Threonin
• Phenylalanin
• Lysin
• Tryptophan

als essenzielle Aminosäuren d.h. müssen über die
Nahrung zugeführt werden!!

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11
Q

Synthese von AS

-fünf Gruppen

A

Pflanzen sind in der Lage, alle 20 AS zu synthetisieren

Die Synthesewege können fünf Gruppen zuordnen:

  • Glutamatfamilie (ausgehend vom alpha-Ketoglutarat)
  • Aspartatfamilie (ausgehend vom Oxalacetat)
  • Alanin-Valin-Leucin-Gruppe (ausgehend vom Pyruvat)
  • Serin-Glycin-Gruppe (ausgehend vom 3-Phosphoglycerat)
  • Aromatische Aminosäuren (ausgehend vom Phosphoenolpyruvat und dem Erythrose-4-Phosphat)
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12
Q

Struktur von Proteinen

A

Unter Primärstruktur von Proteinen versteht man die Aminosäureabfolge

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13
Q

Sekundärstruktur

A

Unter Sekundärstruktur versteht man die lokale dreidimensionale Faltung. Die zwei häufigsten dieser lokalen Faltungsarten sind: Alpha-Helix und Beta-Faltblatt

Bei der Alpha-Helix ist das Peptid-Rückgrat
gewunden, mit 3,6 Aminosäureresten pro Umdrehung. Die Seitenketten stehen nach außen.
Zwischen den Peptidbindungen gibt es Wasserstoffbrückenbindungen.

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14
Q

Sekundärstruktur

A 
Beim
β
-Faltblatt
sind die
Peptidbindungen
faltblattartig  ausgebreitet.
Die  Stabilisierung  erfolgt
meist  dadurch,  dass  ein
zweites Faltblatt daneben
liegt,
welches
Wasserstoffbrücken
ausbildet.
Die
Seitenketten
stehen
abwechselnd nach „oben“
und  nach  „unten“.  Große
Seitenketten
haben
keinen Platz.
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15
Q

Tertiäre Struktur

A 
Als 
Tertiärstruktur 
bezeichnet man die dreidimensionale Anordnung 
von Sekundärstrukturelementen wie 
α
-Helix und 
β
-Faltblatt.
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16
Q

Quartäre Struktur

A 
Quartärstruktur 
ist 
die Anordnung von 
Polypeptiden in 
Proteinkomplexen
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17
Q

Proteinsynthese

A

Transkription

Translation

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18
Q

Proteinsynthese

A 
Gen: 
Abschnitt auf der DNA, der zur 
Herstellung eines Polypeptids (oder einer 
Nukleinsäure, rRNA, tRNA) nötig ist 
DNA besteht aus 2 antiparallelen 
Strängen:
Codogener Strang 
und 
Matrizenstrang
Matrizenstrang wird umgeschrieben in 
mRNA (rRNA, tRNA)
DNA besteht aus Nukleotiden, je drei 
Nukleotide bilden ein 
Triplett 
mit 
bestimmter Abfolge der 4 Kernbasen 
A
denin, 
G
uanin, 
T
hymin, 
C
ytosin
1 Triplett
( = Codon) codiert 
eine 
Aminosäure
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19
Q

DNA-Abschnitte

A 
Exons
codieren 
verschiedene Protein-
domänen = definierbare 
strukturelle und 
funktionale Regionen 
(z.B. aktives Zentrum, 
Domäne für 
Verankerung in der 
Membran ....)
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20
Q

Transkription

A 
= DNA-gesteuerte Synthese
von mRNA (rRNA, tRNA)
1. Initiation:
– Transkriptionsfaktor (Protein) 
bindet in der Promotorregion an 
DNA
– RNA-Polymerase bindet und 
bildet mit weiteren 
Transkriptionsfaktoren
Initiationskomplex
– RNA-Polymerase entwindet 
DNA-Helix, mRNA-Synthese 
beginnt
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21
Q
  1. Elongation
A

RNA-Polymerase entwindet DNA-Helix
weiter und verlängert mRNA durch
Einbau von RNA-Nucleotiden

22
Q

3.Termination

A

RNA-Polymerase transkribiert Terminatorsequenz,

RNA-Transkript = Prä-mRNA wird entlassen

23
Q

RNA-Processing 1

A

Enden der Prä-mRNA werden modifiziert
durch GTP (Cap) und Poly A–Schwanz
• Schutz vor Abbau
• fördert Anheftung am Ribosom

24
Q

RNA-Processing 2

A

Spleißen: Introns werden herausgeschnitten

25
Q

Translation

A 
mRNA-gesteuerte Synthese eines
Polypeptids
Beteiligte Komponenten sind:
• mRNA
• tRNA+Aminosäure
(= Aminoacyl-tRNA)
• Ribosom
•GTP (
G
uanosin
t
ri
p
hosphat)
als Energiequelle
26
Q

tRNA

A 
tRNA 
mit 
• ACC-Ende 
(Anheftung der Aminosäure) und 
• Anticodon 
(Basentriplett komplementär zu Codon)
mRNA        tRNA
z.B.      
Codon    Anticodon
Glycin    GGU          CCA
Alanin    GCU          CGA
27
Q

Translation

A

– mRNA bindet an kleine Ribosomen-UE
– erste Aminoacyl-tRNA bindet an Startcodon der mRNA
– große Ribosomen-UE vervollständigt Translations-Initiationskomplex

28
Q

Translation

A 
– nächste Aminoacyl-
tRNA bindet an
Nachbarcodon (A)
– Ausbildung einer
Peptidbindung durch
Peptidyltransferase (P)
– Elongation der Poly-
Peptidkette durch 
laufendes Anbinden von
Aminosäuren
29
Q

Translation

A

– Termination der Translation sobald Stoppcodon erreicht wird
– Freisetzen der Polypeptids und Dissoziation aller Komponenten

30
Q

Modifikationen

A

• Faltung der Polypeptidkette zu funktions-
fähigem Protein (Sekundär-,Tertiärstruktur)
• weitere Modifikationen für spezifische
Funktionen:
-
Abspaltungen
- Hinzufügen funktioneller Gruppen
- Hinzufügen von Bindungen (z.B. Disulfidbrücken)
- Bindung an Makromoleküle
- Komplexierung (Ionenaufnahme)

31
Q

„Exotische“ Aminosäuren

A

Biosynthese

32
Q

„Exotische“ Aminosäuren

A

Biosynthese

33
Q

„Exotische“ Aminosäuren

A

The human selenoproteine

34
Q

„Exotische“ Aminosäuren

A

Vorkommen

35
Q

Erbinformation

A 
Genom:
•
DNA
ds linear: Pocken-, Herpesvirus
•
DNA
ds ringförmig: Warzenvirus
•
DNA
ss linear: Parvoviren
•
RNA
ds: Reoviren
•
RNA
ss: Rhinovirus, Poliovirus 
(
\+
RNA
)
•
RNA
ss: Influenzavirus (
–
RNA
, 8 Stränge)
•
RNA
ss + reverse Transkriptase: HI-Virus
36
Q

DNA-Virus

A 
z.B. Pocken
•
Adsorption
•
rezeptorvermittelte
Endocytose
•
Uncoating
•
Proteinsynthese
•
DNA-Synthese
•
Zusammenbau
•
Ausschleusung
37
Q

Virus mit +RNA (= mRNA)

A

LEER

38
Q

Virus mit – RNA

A

-
RNA
= Matrize für die mRNA
z.B. Influenzavirus

39
Q

HI-Virus

A 
Retrovirus: 
ssRNA + reverse 
Transkriptase
z.B. HIV 
(Human Immunodeficiency 
Virus)
AIDS 
(Acquired Immune 
Deficiency Syndrome)
40
Q

Endogene Retroviren

A 
H
umane 
e
ndogene 
R
eto
v
iren (HERV)
ca. 5-8% der menschlichen DNS ist viralen Ursprungs!
Krankheiten mit möglicher HERV-Beteiligung:
•   Multiples Sklerose
•   Schizophrenie
•   Tumore
•   Diabetes
•   Lupus
Positiv:
Ausbildung der Plazenta
41
Q

Endogene Retroviren

A

ss

42
Q

Therapie von Virusinfekten

A 
Immunsystem:
• aktive Immunisierung (Krankheit/Impfung)
• Antikörper (passive Immunisierung z.B. Tetanus-Spritze)
• Interferon-Therapie (Hepatitis)
Virostatika:
• Adhäsionshemmstoffe 
• Penetrations-Inhibitoren
• DNA/RNA-Polymerase-Inhibitoren
• Reverse Transkriptase-Inhibitoren
• Maturations-Inhibitoren 
• Neuraminidase-Inhibitoren (Tamiflu
®
\: Oseltamivir)
• Antimetaboliten (Acicolvir)
•u.a.
43
Q

Prione

A 
(
Pr
oteinaceous 
I
nfectious particle) 
(Wahrscheinlich) die Erreger von:
• BSE (
B
ovine 
s
pongiforme 
E
nzephalopathie)
• Creutzfeldt-Jakob-Krankheit 
•Kuru
• Scrapie (Schaf)
• fatale familiäre Insomnie
44
Q

Prione

A 
Glycoprotein aus 253 AS in zwei 
Konformationen
der 
Sekundärstruktur
Physiologisch (PrP
C
):
(
Pr
ion 
P
rotein 
c
ellular)
43 % 

-Helices 
Pathogen (PrP
Sc
):
(
Pr
ion 
P
rotein 
Sc
rapie)
30 % 

-Helices
43 % 

-Faltblatt-Strukturen
Wasserunlöslich, Protease-
Resistent 

Plaquebildung
45
Q

Physiologische Rolle

A 

Transport von Cu
2+
-Ionen aus dem synaptischen Spalt in 
die Präsynapse

Ausbildung und Erhalt von Zell-Zell-Kontakten 

Verhindert den Angriff von Superoxiden & O
2

Anti-Apoptotisch

Schlafregeluation ?

???
46
Q

Initiation

A

Die Initiation der Krankheit kann auf drei Weisen erfolgen:
1. Spontane Entstehung:
zufällige
Konformationsänderung = klassische Form der
Creutzfeldt-Jakob-Krankheit
2. Genetische Entstehung:
Mutation mit erhöhter Tendenz
zur Konformationsänderung = familiäre Form der
Creutzfeldt-Jakob-Krankheit

47
Q

Nukleationsmodell

A

ss

48
Q

Initiation

A

Die Initiation der Krankheit kann auf drei Weisen
erfolgen:
1. Spontane Entstehung:
zufällige
Konformationsänderung = klassische Form der
Creutzfeldt-Jakob-Krankheit
2. Genetische Entstehung:
Mutation mit erhöhter
Tendenz zur Konformationsänderung = familiäre
Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit).
3. Übertragung bzw. „Ansteckung“:
erhöhte
Aufnahme der pathogenen Form;
Speziesübergreifend (Rind, Schaf, Mensch)

49
Q

Refolding model

A

ss

50
Q

Häufigkeit

A 
2008 und 2009: 
0 und 0,4 Erkrankungen pro 
100.000 Einwohner pro Jahr
in Deutschland
„nur“ spontane CFK, kein 
Fall bedingt durch eine BSE 
Infektion
Schätzung der Zahl der 
erwarteten vCFK-Fälle:
UK: 200 und 400 Fälle 
(2010: 67 Fälle und 2 vCFK) 
Frankreich: 30
Irland: 1-2

Allgemeine Biologie und Zellbiologie (13 decks)

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