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Génétique - Final > 6. Le ribosome > Flashcards

6. Le ribosome Flashcards

1
Q

Quelle est l’entité responsable de la coordination de la synthèse des peptides ?

A

Le ribosome.

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Q

De combien de sous-unités est composé un ribosome ?

A

Deux sous-unités : une grande et une petite.

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3
Q

Quelle est la fonction principale de la grande sous-unité du ribosome ?

A

Elle contient le centre peptidyl-transférase, responsable de la formation des liaisons peptidiques.

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4
Q

Quelle est la fonction principale de la petite sous-unité du ribosome ?

A

Elle interagit avec l’ARNm et contient le centre de décodage pour lire les codons via les ARNt.

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5
Q

Selon quel critère classifie-t-on les ribosomes ?

A

Selon leur vitesse de sédimentation en ultracentrifugation.

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6
Q

Que signifie une valeur S plus élevée pour un ribosome ?

A

Plus la valeur S est élevée, plus la sédimentation est rapide et la molécule est grosse.

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7
Q

Vrai ou faux : la relation entre taille et vitesse de sédimentation est linéaire.

A

Faux.

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8
Q

Vrai ou faux : la structure et la fonction des ribosomes eucaryotes sont très similaires à celles des ribosomes de procaryotes comme E. coli.

A

Vrai.

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9
Q

Vrai ou faux : la structure primaire des ARNr est conservée entre procaryotes et eucaryotes.

A

Faux, seule la structure secondaire est conservée.

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10
Q

Quels ribosomes sont plus gros et complexes, ceux des eucaryotes ou des procaryotes ?

A

Ceux des eucaryotes.

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11
Q

Une cellule d’E. coli contient environ 20 000 ribosomes, représentant 80 % du contenu en ARN et 10 % du contenu en protéines.

A

Une cellule d’E. coli contient environ 20 000 ribosomes, représentant 80 % du contenu en ARN et 10 % du contenu en protéines.

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12
Q

Quels sont les éléments qui composent un ribosome ?

A
  1. Un ou plusieurs ARN ribosomiques (ARNr)
  2. De nombreuses protéines ribosomiques.
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13
Q

Quelle proportion de la masse du ribosome procaryote est constituée d’ARN ?

A

Plus des deux tiers de la masse du ribosome procaryote sont constitués d’ARN.

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14
Q

Quelle est la taille moyenne des protéines ribosomiques et des ARNr dans un ribosome procaryote ?

A
  • Protéines ribosomiques : environ 15 kDa
  • ARNr 16S et 23S : jusqu’à 1000 kDa pour le 23S.
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15
Q

Comment a-t-on déterminé la structure du ribosome d’E. coli ?

A

Par microscopie électronique et cristallographie.

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16
Q

Quelle est la structure de la petite sous-unité du ribosome ?

A

Elle a la forme d’une mitaine avec trois régions : la tête, la base, la plate-forme, et une crevasse.

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17
Q

Quelle est la structure de la grande sous-unité du ribosome ?

A

Elle est sphéroïde avec trois protubérances : une crête, une vallée et une tige.

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18
Q

Quelle est la fonction du tunnel à la base de la vallée de la grande sous-unité ?

A

Il sert au passage du polypeptide en cours de synthèse de sortir du ribosome.

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19
Q

Où se trouve le site de liaison pour l’ARNm sur le ribosome ?

A

Sur la petite sous-unité.

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20
Q

Quels sont les deux sites de liaison pour les ARNt sur la grande sous-unité, et quelles sont leurs fonctions ?

A
  • Site P : maintient l’ARNt portant la chaîne polypeptidique en croissance.
  • Site A : maintient l’ARNt avec l’acide aminé suivant à ajouter.
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21
Q

Quel est le rôle des ribosomes dans la synthèse des protéines ?

A

Ils maintiennent l’ARNm et les ARNt ensemble et connectent les acides aminés au site A à la chaîne polypeptidique.

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22
Q

Que contient le pré-ARNr des ribosomes procaryotes ?

A

Les copies des ARNr 16S, 23S et 5S.

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23
Q

Comment le pré-ARNr procaryote est-il transformé en ARNr mature ?

A

Par clivage des ribonucléases III, P et F, suivi d’un trim des ribonucléases M16, M23 et M5.

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24
Q

Quels segments d’ARNr contient le pré-ARNr des eucaryotes ?

A

Les séquences d’ARNr dans l’ordre 18S, 5.8S et 28S.

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25
Q

Où se trouve un ARNt dans le pré-ARNr des procaryotes comme E. coli ?

A

Entre les séquences 16S et 23S.

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26
Q

Pourquoi un déficit en ARNr 5S est-il plus délétère pour E. coli que pour les ARNr 16S ou 23S ?

A

Les cellules dépourvues d’ARNr 5S ont une capacité réduite à produire des protéines, ce qui impacte davantage la viabilité que la perte des ARNr 16S ou 23S.

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27
Q

Comment sont nommées les protéines ribosomiques, et d’où provient leur numéro ?

A
  • Les protéines ribosomiques reçoivent un préfixe S (small) ou L (large) selon qu’elles appartiennent à la petite ou à la grande sous-unité.
  • Leur numéro provient de leur position sur un gel d’électrophorèse bidimensionnelle, les plus petites migrent en bas à droite.
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28
Q

Vrai ou faux : La plupart des protéines ribosomiques sont présentes en une seule copie par ribosome.

A

Vrai.

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29
Q

Vrai ou faux : Les protéines ribosomiques montrent une grande similarité de séquence entre elles.

A

Faux.

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30
Q

Quels acides aminés sont riches dans les protéines ribosomiques, et pourquoi ?

A

Les protéines ribosomiques sont riches en Lysine (Lys) et Arginine (Arg), des acides aminés basiques qui favorisent les interactions avec l’ARN.

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31
Q

Quel motif structural est partagé par plusieurs protéines ribosomiques ?

A

Le RNA-Recognition Motif (RRM).

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32
Q

De quoi se compose un domaine RRM typique ?

A

Un domaine RRM typique comprend quatre feuillets bêta antiparallèles et deux hélices alpha disposées en motif β-α-β-β-α-β, avec des chaînes latérales qui s’empilent sur les bases de l’ARN.

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33
Q

Où débute l’assemblage des ribosomes dans les cellules eucaryotes ?

A

Dans le nucléole, où des protéines interagissent d’abord indépendamment avec l’ARN pour former un échafaudage, permettant ensuite à d’autres protéines de s’y fixer.

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34
Q

Que se passe-t-il après l’assemblage initial des sous-unités ribosomiques ?

A

Les sous-unités sont exportées vers le cytoplasme où elles sont maturées en sous-unités fonctionnelles 40S et 60S.

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35
Q

Quelle molécule détermine largement la structure tertiaire de la sous-unité 30S ?

A

L’ARN ribosomique (ARNr).

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36
Q

Comment sont organisés les ARNr dans les ribosomes ?

A

Les ARNr sont majoritairement constitués de tiges hélicoïdales (stems) reliées par des boucles simples brins, stabilisées par des interactions avec les domaines globulaires et les extensions des protéines ribosomiques.

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37
Q

Quelle est la composition principale de l’intérieur de la grande sous-unité du ribosome ?

A

L’intérieur est majoritairement constitué d’ARNr, tandis que les protéines sont principalement situées en surface.

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38
Q

Quelle est la fonction des prolongements de certaines protéines dans la grande sous-unité ?

A

Ces prolongements, riches en acides aminés basiques, interagissent avec l’ARN négativement chargé à l’intérieur du complexe.

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39
Q

Où est localisé le site peptidyl-transférase, et que contient-il principalement ?

A

Le site peptidyl-transférase est situé au milieu de la grande sous-unité. Il est essentiellement dépourvu de protéines et est constitué principalement d’ARN.

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40
Q

Quelle propriété enzymatique possède le ribosome ?

A

Le ribosome est un ribozyme, une molécule d’ARN avec une activité enzymatique.

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41
Q

Qu’est-ce qui détermine principalement la forme des sous-unités ribosomiques ?

A

La structure tertiaire des ARNr.

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42
Q

Où se trouvent principalement les protéines dans les sous-unités ribosomiques, et où sont-elles rares ?

A

Les protéines sont majoritairement situées dans les régions qui lient les ARNt et l’ARNm. Elles sont généralement absentes dans les régions en contact avec l’autre sous-unité.

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43
Q

Vrai ou faux : Les trois sites de liaison pour ARNt dans le ribosome peuvent être occupés simultanément.

A

Faux, cela ne se produit pas normalement.

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44
Q

Quels événements se produisent respectivement sur les sous-unités 30S et 50S du ribosome ?

A
  1. La liaison et le décodage de l’ARNm se produisent sur la sous-unité 30S.
  2. Les ARNt remplissent l’espace entre les sous-unités 30S et 50S.
  3. Une nouvelle chaîne polypeptidique est synthétisée et sort du ribosome par un tunnel dans la sous-unité 50S.
  4. La réaction de peptidyl-transférase a lieu dans la sous-unité 50S.
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45
Q

Que se passe-t-il avec les sous-unités ribosomiques pendant chaque cycle de traduction ?

A

La petite et la grande sous-unité s’associent et se dissocient au cours de chaque cycle de traduction.

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45
Q

Dans quelle direction les ribosomes lisent-ils les ARNm ?

A

Les ribosomes lisent les ARNm dans la direction 5’ → 3’.

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46
Q

Dans quelle direction se fait la synthèse des polypeptides ?

A

La synthèse des polypeptides procède du bout N-terminal vers le bout C-terminal.

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47
Q

Que se passe-t-il lorsqu’un ARNm est traduit par plusieurs ribosomes en même temps ?

A

Plusieurs ribosomes traduisent le même ARNm en même temps, formant un polyribosome (ou polysome).

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48
Q

Quelle est la distance minimale entre deux ribosomes voisins dans un polysome ?

A

Chaque ribosome est séparé de son voisin par au moins 80 nucléotides (50 à 150 Å).

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49
Q

Combien de ribosomes, en moyenne, sont attachés à un ARNm eucaryote à un moment donné ?

A

En moyenne, environ 8 ribosomes sont attachés à un ARNm eucaryote simultanément.

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50
Q

Quels sont les trois sites de fixation des ARNt sur le ribosome, et leurs fonctions ?

A
  • Site P : fixe le peptidyl-ARNt.
  • Site A : fixe l’aminoacyl-ARNt.
  • Site E : lie de façon transitoire l’ARNt qui s’en va.
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51
Q

Que se passe-t-il lors de la première étape de synthèse de polypeptides ?

A

Le peptidyl-ARNt situé au site P est transféré sur l’aminoacyl-ARNt arrivé au site A, formant un peptidyl-ARNt avec un résidu supplémentaire.

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52
Q

Que se passe-t-il lors de la deuxième étape de la synthèse de polypeptides ?

A

Le ribosome se déplace de trois nucléotides :

  • L’ARNt déacylé quitte le site P pour le site E.
  • Le nouveau peptidyl-ARNt prend la place au site P
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53
Q

Que se passe-t-il lors de la troisième étape de la synthèse de polypeptides ?

A

Avec l’arrivée d’un nouvel aminoacyl-ARNt au site A, l’ARNt déacylé quitte le site E.

54
Q

Quelle réaction est responsable de la formation des liaisons peptidiques dans le ribosome ?

A

La réaction de peptidyl-transférase.

55
Q

Comment se déroule la réaction de peptidyl-transférase pour former une nouvelle liaison peptidique ?

A
  1. Les extrémités 3’ du peptidyl-ARNt (site P) et de l’aminoacyl-ARNt (site A) sont mises en contact.
  2. Le groupe amine (-NH₂) de l’aminoacyl-ARNt attaque le groupe carbonyle (-C=O) de l’acide aminé du peptidyl-ARNt pour former une nouvelle liaison peptidique.
56
Q

Où se déroule la traduction chez les procaryotes, et quelles sont ses caractéristiques principales ?

A

La traduction chez les procaryotes a lieu directement après la transcription, dans la même zone, sans modification de l’ARNm.

57
Q

Où et comment se déroule la traduction chez les eucaryotes ?

A

Chez les eucaryotes, l’ARNm est modifié avant de quitter le noyau (ajout d’une coiffe 5’ et d’une queue poly-A 3’). La traduction se déroule ensuite dans le réticulum endoplasmique rugueux, physiquement séparée de la transcription.

58
Q

Quelle est la différence principale entre les ARNm procaryotes et eucaryotes en termes de structure et de fonction ?

A

Les ARNm procaryotes sont polycistroniques (codant pour plusieurs protéines), tandis que les ARNm eucaryotes sont monocistroniques (codant pour une seule protéine).

59
Q

Comment les ARNm procaryotes permettent-ils la synthèse de plusieurs protéines à partir d’une seule chaîne d’ARN ?

A

Ils possèdent plusieurs sites de liaison aux ribosomes (RBS), comme les séquences Shine-Dalgarno, permettant la synthèse de différentes protéines à partir du même ARNm.

60
Q

Quelle structure aide à définir le codon d’initiation dans les ARNm eucaryotes, et quel est son rôle ?

A

La coiffe 5’ et le motif Kozak entourant le codon AUG aident à définir le codon d’initiation pour la traduction.

61
Q

Quelle est la différence entre Shine-Dalgarno et Kozak dans la localisation du codon d’initiation ?

A

Shine-Dalgarno est situé environ 8 bases en amont du codon AUG chez les procaryotes, tandis que Kozak entoure directement le codon AUG chez les eucaryotes.

62
Q

Quel est généralement le premier codon traduit dans la traduction, et y a-t-il des exceptions ?

A

Le premier codon traduit est généralement AUG. Des codons alternatifs (GUG, UUG) sont rares chez les procaryotes et encore plus rares chez les eucaryotes.

63
Q

Quelle est la différence entre l’ARNt initiateur des procaryotes et celui des eucaryotes ?

A

Chez les procaryotes, l’ARNt initiateur est fMet-ARNtfMet (formylméthionine), tandis que chez les eucaryotes, c’est Met-ARNtiMet (méthionine non formylée).

64
Q

Par quel acide aminé commence presque toujours la synthèse peptidique chez les procaryotes, et pourquoi ?

A

Par une méthionine (AUG), car elle est reconnue comme codon d’initiation par les ribosomes.

65
Q

Combien d’ARNt pour la méthionine existent chez les procaryotes, et quelles sont leurs fonctions respectives ?

A

Deux ARNt :

  • ARNtfMet, utilisé pour l’initiation (formylméthionine).
  • ARNtmMet, utilisé pour l’élongation (méthionine classique).
66
Q

Qu’est-ce qui différencie l’ARNtfMet de l’ARNtmMet chez les procaryotes, et quelle est leur importance respective ?

A

L’ARNtfMet est chargé avec une méthionine formylée et est utilisé uniquement pour l’initiation, tandis que l’ARNtmMet est utilisé pour l’élongation.

67
Q

Comment l’ARNtfMet est-il chargé et modifié pour l’initiation de la traduction chez les procaryotes ?

A

L’ARNtfMet est aminoacylé par la méthionyl-ARNt synthétase (MetRS) pour former Met-ARNtfMet, puis formylé par la transformylase pour donner fMet-ARNtfMet.

68
Q

Quelle enzyme ajoute un groupe formyle au Met-ARNtfMet, et comment procède-t-elle chez les procaryotes ?

A

La transformylase ajoute un groupe formyle, en transférant ce groupe depuis le 10-Formyl-tétrahydrofolate au Met-ARNtfMet.

69
Q

Pourquoi la transformylase chez les procaryotes ne reconnaît-elle pas le Met-ARNtmMet ?

A

La transformylase est spécifique au Met-ARNtfMet et ne peut interagir qu’avec cet ARNt initiateur.

70
Q

Quelles sont les modifications co-traductionnelles typiques de la méthionine initiale chez E. coli ?

A

La protéine est souvent déformylée, et la méthionine est retirée dans environ 50 % des cas.

71
Q

Quelles sont les caractéristiques des ARNm polycistroniques chez les procaryotes ?

A

Ils possèdent plusieurs codons d’initiation (AUG) et plusieurs codons-stop, permettant de coder plusieurs protéines à partir d’un seul ARNm.

72
Q

Donnez un exemple d’ARNm polycistronique et expliquez sa fonction.

A

L’opéron Lac, qui encode les protéines Lac Z, Lac Y et Lac A, est un exemple d’ARNm polycistronique spécifique aux procaryotes.

73
Q

Comment les ribosomes procaryotes reconnaissent-ils et recrutent-ils les ARNm ?

A

Par appariement de bases entre la séquence Shine-Dalgarno de l’ARNm et une séquence complémentaire de l’ARNr 16S de la petite sous-unité ribosomique (30S).

74
Q

Quelle séquence spécifique de l’ARN 16S interagit avec Shine-Dalgarno ?

A

Une séquence riche en pyrimidines (U, C) située au bout 3’ de l’ARN 16S.

75
Q

Où est située la séquence Shine-Dalgarno par rapport au codon AUG, et quel est son rôle ?

A

Elle est située environ 6 à 12 nucléotides en amont du codon AUG, et elle permet au ribosome d’identifier et de se positionner au niveau du codon d’initiation.

76
Q

Quelle est la longueur typique de la séquence Shine-Dalgarno et où est-elle positionnée ?

A

La séquence Shine-Dalgarno mesure de 3 à 9 nucléotides consécutifs et se trouve 6 à 12 nucléotides en amont du codon AUG.

77
Q

Quels sont les facteurs protéiques nécessaires à l’initiation de la traduction chez les procaryotes ?

A

Les facteurs nécessaires sont IF-1, IF-2 et IF-3.

78
Q

Quel est le rôle du facteur IF-1 dans l’initiation de la traduction chez les procaryotes ?

A

IF-1 empêche la liaison prématurée des ARNt au site A du ribosome.

79
Q

Quel est le rôle du facteur IF-2 dans l’initiation de la traduction chez les procaryotes ?

A

IF-2 facilite la liaison de fMet-ARNtfMet à la sous-unité ribosomale 30S.

80
Q

Quel est le rôle du facteur IF-3 dans l’initiation de la traduction chez les procaryotes ?

A

IF-3 empêche l’association prématurée des sous-unités 30S et 50S et augmente la spécificité du site P pour fMet-ARNtfMet.

81
Q

Avec quelle séquence l’ARNr 16S de la sous-unité 30S interagit-il pour initier la traduction chez les procaryotes ?

A

L’ARNr 16S interagit avec la séquence Shine-Dalgarno présente sur l’ARNm procaryote.

82
Q

Quelles sont les étapes principales de l’initiation de la synthèse des protéines chez les procaryotes ?

A
  1. IF-3 maintient la sous-unité 30S dissociée de la 50S.
  2. IF-2 facilite l’entrée de fMet-ARNtfMet au site P.
  3. IF-1 assure une entrée correcte dans le site P.
  4. Les facteurs IF se dissocient et les deux sous-unités s’associent.
83
Q

Quelles sont les principales différences dans l’initiation de la traduction entre procaryotes et eucaryotes ?

A
  • Chez les eucaryotes, il n’y a pas de séquence Shine-Dalgarno, et l’AUG est reconnu grâce à la coiffe 5’ et au motif Kozak.
  • Le fMet-ARNtfMet est remplacé par Met-ARNtiMet (non formylée).
84
Q

Quel rôle joue le facteur eIF-4 dans l’initiation de la traduction chez les eucaryotes ?

A

eIF-4 reconnaît la coiffe 5’ de l’ARNm et guide la sous-unité 40S vers le codon de démarrage.

85
Q

Comment l’AUG de démarrage est-il reconnu chez les eucaryotes ?

A

La petite sous-unité 40S, liée à l’ARNt initiateur et à des facteurs d’initiation, balaie l’ARNm jusqu’à rencontrer le premier AUG, généralement situé dans un motif Kozak (gccRccAUGG).

86
Q

Quelles sont les sous-unités ribosomiques impliquées dans l’initiation de la traduction chez les eucaryotes, et comment se forment-elles ?

A
  • La petite sous-unité 40S se lie à l’ARNtiMet avec l’aide des facteurs eIF-1, eIF1A, eIF-3 et eIF-5.
  • La grande sous-unité 60S s’associe après la dissociation des facteurs d’initiation.
87
Q

Quelle enzyme permet le mouvement de la petite sous-unité du ribosome chez les eucaryotes, et que nécessite ce processus ?

A

L’hélicase Ded1 facilite le mouvement de la petite sous-unité grâce à l’hydrolyse d’ATP.

88
Q

Que se passe-t-il lorsque le complexe atteint le codon de démarrage chez les eucaryotes ?

A

Le facteur eIF-5 induit l’hydrolyse du GTP lié à eIF-2, permettant la dissociation des facteurs d’initiation et l’association de la grande sous-unité 60S.

89
Q

Pourquoi l’ARNm eucaryote forme-t-il une structure circulaire pendant l’initiation ?

A

La circularisation est favorisée par l’interaction entre la protéine PABP (qui lie la queue poly-A) et eIF-4G, stabilisant l’ARNm et facilitant la traduction.

90
Q

Quel est le rôle du facteur eIF-2 dans l’initiation de la traduction chez les eucaryotes ?

A

eIF-2, lié au GTP, recrute Met-ARNtiMet pour l’initiation de la traduction.

91
Q

Quelles sont les étapes clés après la fixation de la petite sous-unité au codon AUG chez les eucaryotes ?

A
  1. eIF-4 se dissocie.
  2. eIF-5 induit l’hydrolyse du GTP lié à eIF-2.
  3. Les facteurs d’initiation quittent le complexe.
  4. La grande sous-unité 60S s’associe pour former le ribosome complet.
92
Q

Quelle est la séquence typique entourant le codon AUG chez les eucaryotes, et quelle est son importance ?

A

La séquence gccRccAUGG est le contexte typique entourant le codon de démarrage, facilitant sa reconnaissance par le ribosome.

93
Q

Quels sont les facteurs d’initiation constituant le complexe eIF-4 chez les eucaryotes, et quel est leur rôle global ?

A

eIF-4 est constitué de eIF-4E, eIF-4A, eIF-4G, eIF-4B et eIF-4H. Ce complexe reconnaît la coiffe 5’ et stabilise l’ARNm pour l’initiation.

94
Q

Qu’est-ce qui distingue l’ARNtiMet de l’ARNtMet chez les eucaryotes ?

A

ARNtiMet est spécifique à l’initiation, avec une séquence distincte, tandis qu’ARNtMet est utilisé pour l’élongation.

95
Q

Pourquoi les ARNm eucaryotes n’ont-ils pas besoin d’une séquence Shine-Dalgarno ?

A

Parce qu’ils sont presque toujours monocistroniques, et le premier AUG rencontré est le codon d’initiation.

96
Q

Quels sont les facteurs nécessaires pour charger la petite sous-unité ribosomique chez les eucaryotes avant l’initiation ?

A

eIF-1, eIF-1A, eIF-3 et eIF-5 chargent la petite sous-unité avant l’initiation.

97
Q

Comment le facteur eIF-4G contribue-t-il à la circularisation de l’ARNm eucaryote ?

A

eIF-4G interagit avec la PABP (qui lie la queue poly-A), ce qui stabilise l’ARNm et favorise l’initiation.

98
Q

Quelle est la fonction de l’hydrolyse du GTP lié à eIF-2 lors de l’initiation chez les eucaryotes ?

A

Elle provoque la dissociation des facteurs d’initiation, permettant l’association de la grande sous-unité 60S.

99
Q

Quelles enzymes sont nécessaires pour le balayage de l’ARNm par le complexe ribosomique chez les eucaryotes ?

A

L’hélicase Ded1 et l’hydrolyse d’ATP sont nécessaires pour balayer l’ARNm à la recherche du codon AUG.

100
Q

Pourquoi l’initiation de la traduction chez les eucaryotes est-elle favorisée par une structure circulaire de l’ARNm ?

A

La structure circulaire stabilise l’ARNm et facilite le positionnement du ribosome pour démarrer la traduction.

101
Q

Qu’est-ce qui favorise la fixation de la sous-unité 40S au 5’ de l’ARNm eucaryote ?

A

L’interaction entre la PABP liée à la queue poly-A et eIF-4G guide la sous-unité 40S vers l’extrémité 5’.

102
Q

Que se passe-t-il lors de la première étape de l’élongation de la chaîne peptidique (5) ?

A
  1. Le ribosome, assemblé au site P, recrute un ARNt sur le 2e codon au site A.
  2. La peptidyltransférase de la grande sous-unité transfère la méthionine (Met) sur le 2e acide aminé (Thr).
  3. L’énergie nécessaire provient du clivage entre la méthionine et l’ARNt.
  4. L’ARNt de démarrage désacylé quitte le site P et occupe transitoirement le site E.
  5. Le dipeptidyl-ARNt avance avec l’ARNm du site A au site P (translocation), libérant le site A pour un nouveau aa-ARNt.
103
Q

Que se passe-t-il lors de la deuxième étape de l’élongation de la chaîne peptidique (5) ?

A
  1. Un nouvel aa-ARNt est escorté par EF-Tu lié au GTP, assurant son positionnement correct au site A.
  2. Après hydrolyse du GTP et départ d’EF-Tu, la peptidyltransférase transfère le peptide sur le nouvel acide aminé.
  3. L’ARNt libre au site P est déplacé au site E, tandis que l’ARNm et le peptidyl-ARNt se déplacent vers le site P.
  4. L’énergie pour la translocation provient du GTP lié à EF-G.
  5. Un nouveau aa-ARNt se lie au site A, et l’ARNt désacylé quitte le site E.
104
Q

Quand la synthèse d’une chaîne polypeptidique s’arrête-t-elle ?

A

La synthèse s’arrête lorsque le ribosome rencontre l’un des trois codons-stops (UAA, UAG, ou UGA).

105
Q

Pourquoi les codons-stops terminent-ils la traduction ?

A

Les codons-stops n’ont pas d’ARNt complémentaire. À la place, le facteur de terminaison RF1 se lie au codon-stop dans le site A.

106
Q

Que fait le facteur RF1 une fois lié au codon-stop ?

A

Il induit la peptidyltransférase à transférer la chaîne polypeptidique sur une molécule d’eau, provoquant son hydrolyse et libérant ainsi la protéine.

107
Q

Que se passe-t-il après la libération de la protéine nouvellement synthétisée ?

A

L’ARNt quitte le complexe, RF1 part après l’hydrolyse du GTP, et le ribosome relâche l’ARNm avant de se dissocier en ses sous-unités.

108
Q

Quelle est la vitesse typique de la biosynthèse des protéines ?

A

La synthèse se fait à une vitesse de 10 à 20 acides aminés par seconde. Un polypeptide de 400 acides aminés est synthétisé en moins d’une minute.

109
Q

Quel est le taux d’erreur estimé de la traduction ?

A

Le taux d’erreur est d’environ 10⁻⁴ par codon, soit une erreur tous les 10 000 acides aminés.

110
Q

Pourquoi est-il important que la traduction soit précise ?

A

La traduction ne dispose pas de mécanisme de réparation ; une erreur entraîne la dégradation de la protéine défectueuse.

111
Q

Quels processus déterminent principalement la précision de la traduction ?

A
  • Le chargement de l’acide aminé sur l’ARNt.
  • L’appariement entre le codon et l’anticodon.
112
Q

Pourquoi l’interaction codon-anticodon peut-elle conduire à des erreurs ?

A

Elle repose sur l’appariement de seulement trois bases, offrant peu de stabilité et augmentant les risques d’erreurs.

113
Q

Quel mécanisme assure l’appariement correct entre codon et anticodon ?

A

Le contrôle cinétique de la traduction, qui vérifie l’appariement avant que la liaison peptidique ne soit formée.

114
Q

Comment les aminoacyl-ARNt sont-ils guidés vers le ribosome ?

A

Ils se lient au facteur d’élongation eEF-1α, qui porte une molécule de GTP et escorte l’ARNt au ribosome.

115
Q

Quel est le rôle de eEF-1α après la fixation de l’ARNt au site A ?

A

eEF-1α empêche la formation immédiate du lien peptidique en bloquant le résidu aminoacyle.

116
Q

Qu’induit un bon appariement codon-anticodon dans l’ARNr ?

A

Il provoque un changement de conformation dans l’ARNr 18S (ou 16S), stabilisant l’interaction entre le codon et l’anticodon.

117
Q

Comment l’interaction entre codon et anticodon est-elle stabilisée après un bon appariement ?

A

Trois bases de l’ARNr interagissent avec l’ARNt, stabilisant l’appariement codon-anticodon.

118
Q

Que se passe-t-il si l’appariement codon-anticodon est incorrect ?

A

Aucun changement de conformation n’est induit, et l’ARNt est rejeté avant l’hydrolyse du GTP porté par eEF-1α.

119
Q

Que se passe-t-il lorsque l’appariement codon-anticodon est correct ?

A

Le GTP porté par eEF-1α est hydrolysé en GDP + Pi, permettant le départ de eEF-1α et la formation du lien peptidique.

120
Q

Que fait la peptidyltransférase après un appariement correct ?

A

Elle transfère le peptide sur le résidu aminoacyle du nouvel ARNt au site A.

121
Q

À quelle famille de protéines appartient eEF-1α ?

A

eEF-1α appartient à la famille des protéines G, qui lient et hydrolysent le GTP.

122
Q

Comment eEF-1α est-il régénéré après l’hydrolyse de son GTP ?

A

Il est régénéré grâce au facteur de relâche de guanyl-nucléotide eEF-1βγ, un GEF (guanine nucleotide exchange factor).

123
Q

Quel est le rôle principal des protéines GAP et GEF ?

A
  • Les GAP (GTPase activating protein) stimulent l’activité GTPasique.
  • Les GEF (guanine nucleotide exchange factor) permettent l’échange de GDP pour du GTP.
124
Q

Quelle est l’action des GAP dans la biosynthèse des protéines ?

A

Les GAP, comme le ribosome pour eEF-1α, stimulent l’hydrolyse du GTP en GDP + Pi.

125
Q

Quelle est l’action des GEF dans la biosynthèse des protéines ?

A

Les GEF, comme eEF-1βγ, permettent à eEF-1α de libérer son GDP et de fixer un nouveau GTP.

126
Q

Combien de liens phosphoanhydrides sont consommés pour chaque liaison peptidique formée ?

A

Au moins trois:

  • un pour le chargement de l’acide aminé sur l’ARNt (ATP),
  • un pour l’élongation (GTP)
  • un pour la translocation (GTP)

….sans compter l’ATP utilisé par les hélicases.

127
Q

Quels inhibiteurs spécifiques agissent sur la traduction procaryote (en connaitre un) ?

A
  • Tétracycline : inhibe la fixation des aminoacyl-ARNt au site A (30S).
  • Chloramphénicol : inhibe l’activité peptidyltransférase (50S).
  • Érythromycine : bloque la translocation (50S).
128
Q

Quel inhibiteur agit à la fois sur les procaryotes et les eucaryotes ?

A

La puromycine, qui provoque un arrêt de l’élongation par imitation moléculaire.

129
Q

Quels inhibiteurs spécifiques agissent uniquement sur les eucaryotes (en connaitre un) ?

A
  • Cycloheximide : inhibe l’activité peptidyltransférase (60S).
  • Anisomycine : inhibe le transfert peptidyl (60S).
130
Q

Pourquoi la puromycine provoque-t-elle l’arrêt de l’élongation ?

A

La puromycine imite un aminoacyl-ARNt et accepte la chaîne polypeptidique en croissance, mais le lien amide qu’elle forme ne peut être prolongé.

131
Q

Où la puromycine se fixe-t-elle dans le ribosome ?

A

Au site A, sans l’aide du facteur EF-Tu.

132
Q

Que se passe-t-il après la formation du peptidyl-puromycine ?

A

Le peptidyl-puromycine est transloqué au site P, mais ne peut transférer le peptide au prochain aa-ARNt, arrêtant ainsi la synthèse.

133
Q

Pourquoi le peptidyl-puromycine ne peut-il transférer le peptide au prochain aa-ARNt ?

A

Il forme un lien amide, et non ester, qui est incapable de réagir avec le groupement amino du prochain aa-ARNt.

Génétique - Final (8 decks)

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