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Génétique - Final > 5. L’ARNt et l’aminocylation > Flashcards

5. L’ARNt et l’aminocylation Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la traduction?

A

La traduction est l’étape de synthèse des protéines par les ribosomes, à partir de l’information génétique contenue dans les ARN messagers (ARNm).

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2
Q

Quel mécanisme sous-tend la traduction ?

A

La traduction est le mécanisme par lequel le flux d’information génétique passe d’une forme acide nucléique (ARN) à une forme protéique selon un code universel.

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3
Q

Comment l’information génétique est-elle codée dans les acides nucléiques ?

A

Elle est codée dans un alphabet à 4 lettres (A, C, G, U/T) et traduite en protéines dans un alphabet à 20 lettres.

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4
Q

Quelle est la fonction de la transcription?

A

La transcription est la synthèse d’une molécule d’ARN messager (ARNm) à partir de la séquence d’ADN d’un gène.

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5
Q

Que permet la traduction?

A

La traduction assure l’expression des gènes portés par l’ADN en fabriquant des protéines.

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6
Q

Quels sont les acteurs principaux de la traduction?

A
  • ARNm : porte l’information.
  • Ribosome : assemble les acides aminés en protéines.
  • Acides aminés : pièces de construction des protéines.
  • ARNt : transporte les acides aminés au ribosome.
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7
Q

Que représente un codon dans le code génétique ?

A

Un codon est un triplet de nucléotides qui code pour un acide aminé ou un signal d’initiation ou de terminaison.

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8
Q

Combien de nucléotides composent un codon ?

A

Un codon est composé de 3 nucléotides (un triplet).

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9
Q

Combien de codons sont associés aux acides aminés ?

A

61 codons sont associés aux acides aminés.

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10
Q

Quels sont les codons stop ?

A

UAA, UAG, et UGA (associés à aucun a.a.)

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11
Q

Quel est le codon d’initiation universel ?

A

Le codon AUG, qui code pour la méthionine.

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12
Q

Pourquoi dit-on que le code génétique est dégénéré ?

A

Parce que plusieurs codons peuvent coder pour un même acide aminé (codons synonymes).

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13
Q

Qui a permis de déchiffrer le code génétique et comment ?

A

Marshall Nirenberg et Heinrich Matthaei en 1961, en utilisant des extraits d’E. coli, des ARN synthétiques (poly U, poly A, poly C) et les 20 acides aminés.

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14
Q

Qu’est-ce qu’un cadre de lecture ?

A

Un cadre de lecture est une manière de lire les codons par triplets, sans chevauchement ni virgule.

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15
Q

Qu’est-ce qui détermine le cadre de lecture ouvert (ORF) ?

A

Le premier nucléotide du premier codon détermine le cadre de lecture ouvert, souvent initié par un codon AUG.

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16
Q

Chaque triplet de nucléotides sur l’ADN correspond à …

A

Un codon de l’ARNm

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17
Q

Chaque codon de l’ARNm correspond à …

A

Un anti-codon spécifique de l’ARNt

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18
Q

Chaque anti-codon correspond à …

A

Un acide aminé spécifique

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19
Q

Quelle hypothèse Francis Crick a-t-il émise en 1954 ?

A

Il a suggéré l’existence d’adaptateurs moléculaires (ARNt) pour lier les triplets d’acides nucléiques aux acides aminés correspondants.

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20
Q

Quels sont les acteurs PROTÉIQUES dans la tradcution?

A
  • ARNt (adaptateur)
  • Anticodon (ARNt isoaccepteurs)
  • Aminoacyl synthétases
  • Ribosome
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21
Q

Quel est le rôle de l’ARNt dans la traduction ?

A

L’ARNt joue un rôle d’adaptateur en reconnaissant un codon de 3 bases sur l’ARNm et en transportant un acide aminé spécifique.

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22
Q

Quel est le rôle de ARNt isoaccepteurs?

A

Pour un triplet sur l’ARNm (codon), correspond un triplet sur l’ARNt (anti-codon),
puisqu’il a une séquence complémentaire au codon.

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23
Q

Vrai ou Faux? Il existe un seul anticodon pour chaque ARNt.

A

Vrai!

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24
Q

Vrai ou Faux? Il existe un seul ARNt pour chaque a.a.

A

Comme le code génétique est dégénéré, i.e. plus d’un codon code pour un acide aminé (codons synonymes), il pourra y avoir plus d’un ARNt pour un acide aminé.

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25
Q

Quelle est la fonction des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A

Elles lient un acide aminé spécifique à son ARNt correspondant par un lien covalent, permettant la traduction.

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26
Q

Quel est le fonctionnement du transfert de peptide ?

A

Après qu’un ARNt chargé de son acide aminé spécifique se soit apparié à son triplet sur l’ARNm, son acide aminé va être transféré à l’extrémité de la protéine, qui croît ainsi d’un acide aminé. C’est le peptide qui est transféré sur l’acide aminé.

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27
Q

Quelles sont les étapes de l’initiation de la traduction ?

A
  • Le brin d’ARNm s’attache au ribosome
  • Liaison deux ARNt grâce à leur anticodon complémentaire
    au codon.
  • Formation d’une liaison covalente
    entre les 2 acides aminés
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28
Q

Quelles sont les étapes de l’élongation de la traduction ?

A
  • Le premier ARNt quitte le ribosome
  • Le ribosome avance de trois nucléotides
  • Un nouvel ARNt se positionne dans le
    site « libre » du ribosome
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29
Q

Quelle est la vitesse d’élongation de la traduction eucaryote?

A

Très rapide: 15-20 a.a./seconde

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30
Q

Quelles sont les étapes de la terminaison de la traduction ?

A

La synthèse s’arrête au niveau
d’un codon STOP et le polypeptide est libéré

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31
Q

Quels sont les niveaux de structure de l’ARNt ?

A
  • Structure primaire : Séquence linéaire des nucléotides.
  • Structure secondaire : Modèle en feuille de trèfle.
  • Structure tertiaire : Structure 3-D en forme de L.
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32
Q

Quelle est la structure primaire de l’ARNt ?

A
  • L’ARNt est composé de 75 à 95 nucléotides.
  • Il contient 15 nucléotides invariables et 8 semi-variables.
  • Les positions de ces nucléotides jouent un rôle important dans la structure secondaire et tertiaire.
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33
Q

Quelle est la structure secondaire de l’ARNt ?

A

Les molécules d’ARN ont habituellement une structure secondaire composée de tiges et de boucles.

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34
Q

Comment se forment les tiges dans l’ARNt ?

A

Les tiges proviennent de l’appariement de bases complémentaires dans le même brin. Ces structures sont stabilisées par des interactions d’appariement de bases, comme dans l’ADN.

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35
Q

Comment se forment les boucles dans l’ARNt ?

A

Les boucles apparaissent lorsque le manque de complémentarité ou la présence de bases modifiées empêche l’appariement des bases.

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36
Q

Comment la structure secondaire de l’ARNt est-elle stabilisée ?

A

En se repliant, la molécule d’ARN forme une structure stabilisée par :

  • La force des ponts hydrogènes entre certaines paires de bases (A-U, C-G, G-U).
  • L’empilement de paires de bases voisines.
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37
Q

Vrai ou faux : Les empilements G-C sont aussi stables que les empilements A-U.

A

Faux. Un empilement (G-C)(G-C) est plus stable qu’un empilement (A-U)(A-U).

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38
Q

Quels sont les neuf éléments importants de la structure secondaire de l’ARNt ?

A

-Pi (phosphate inorganique).
- Tige adaptatrice.
- Bras D.
- Bras anticodon.
- Bras T.
- Séquence CCA.
- Séquence de nucléotides invariants et semi-variables.
- Base modifiée en 3’.
- Bras variable.

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39
Q

À partir de quoi le Pi (phosphate inorganique) est-il formé dans l’ARNt ?

A

Le Pi est formé à partir de l’acide phosphorique (H₃PO₄).

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40
Q

Qu’est-ce que la tige adaptatrice dans l’ARNt ?

A

C’est une tige de 7 paires de bases qui peut inclure des appariements non Watson-Crick. Cette tige est appelée tige acceptatrice ou tige acide aminé, car elle accepte l’acide aminé à son extrémité 3’.

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41
Q

Qu’est-ce que le bras D dans l’ARNt ?

A

C’est une tige de 3-4 paires de bases qui se termine par une boucle contenant souvent un nucléotide modifié, la dihydrouridine (D). Cette tige et cette boucle forment le bras D.

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42
Q

Qu’est-ce que le bras anticodon dans l’ARNt ?

A

Une tige de 5 paires de bases se terminant par une boucle contenant l’anticodon, une séquence de 3 nucléotides. La tige et la boucle constituent le bras anticodon.

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43
Q

Qu’est-ce que le bras T dans l’ARNt ?

A

Une tige de 5 paires de bases se terminant par une boucle contenant la séquence TΨC (T : ribothymidine ; Ψ : pseudouridine ; C : cytidine). Cette structure stabilise la conformation tridimensionnelle de l’ARNt.

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44
Q

Qu’est-ce que la séquence CCA de l’ARNt ?

A

Tous les ARNt se terminent par la séquence CCA à leur extrémité 3’, avec un groupe hydroxyle (OH) ajouté post-transcriptionnellement.

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45
Q

Qu’est-ce que la séquence invariable de l’ARNt ?

A

Une séquence comprenant 15 nucléotides toujours présents (invariants) et 8 semi-invariants (toujours purines ou toujours pyrimidines). Ces nucléotides se trouvent principalement dans les boucles.

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46
Q

Qu’est-ce que la base modifiée dans l’ARNt et où se trouve-t-elle ?

A

Le nucléotide en 3’ de l’anticodon est toujours une base modifiée.

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47
Q

Qu’est-ce que le bras variable dans l’ARNt ?

A

C’est la région la plus variable de l’ARNt. Elle contient 3 à 21 nucléotides et peut inclure une tige allant jusqu’à 7 paires de bases.

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48
Q

Quelle est la forme générale de la structure secondaire de l’ARNt ?

A

La structure secondaire de l’ARNt est représentée sous la forme d’une feuille de trèfle.

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49
Q

Comment le système de numérotation standard s’applique-t-il aux ARNt ?

A

Le système de numérotation standard place la position 1 à l’extrémité 5’ et la position 76 à l’extrémité 3’.

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50
Q

Quelles positions occupent les nucléotides de l’anticodon dans l’ARNt ?

A

Les nucléotides de l’anticodon se trouvent aux positions 34, 35 et 36.

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51
Q

Quel pourcentage des bases des ARNt sont modifiées ?

A

Jusqu’à 25 % des bases des ARNt sont modifiées de façon post-transcriptionnelle. Certaines sont hypermodifiées.

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52
Q

Quels types de modifications affectent les bases des ARNt ?

A
  • Méthylations.
  • Acétylations.
  • Additions d’acides aminés.
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53
Q

Quel est le rôle général des modifications des bases dans l’ARNt ?

A

Les modifications influencent le repliement, augmentent la stabilité des ARNt et améliorent l’efficacité de la traduction. Leur présence n’est pas toujours essentielle.

54
Q

Quel est le rôle précis des méthylations dans les ARNt ?

A

La méthylation de certaines bases empêche les mauvais appariements et stabilise ainsi la chaîne de nucléotides de l’ARNt.

55
Q

Quelle est la particularité de la i6A dans l’ARNt ?

A

La i6A (N6-isopentenyl adenosine), souvent trouvée en 3’ de l’anticodon, augmente la fidélité de lecture en renforçant l’interaction avec le codon, malgré un appariement relativement faible.

56
Q

Quelle est la particularité de la pseudouridine dans l’ARNt ?

A

La pseudouridine (Ψ) résulte d’une modification post-transcriptionnelle de l’uridine. Elle est produite par isomérisation, impliquant une rotation de 180° du cycle pyrimidine autour des atomes N3 et C6.

Cette modification stabilise la structure 3D des ARNt, et la boucle TΨC contient souvent de la pseudouridine.

57
Q

Quelle est la modification la plus fréquente des bases des ARNt ?

A

La pseudouridine (Ψ) est la modification la plus fréquente des bases des ARNt.

58
Q

Quels substrat et enzyme sont nécessaires pour produire la pseudouridine ?

A

La pseudouridine est produite à partir de l’uridine par l’enzyme pseudouridine synthase.

59
Q

Quelle est la particularité de l’inosine dans l’ARNt ?

A

L’inosine contient une purine particulière appelée hypoxanthine. Cette modification permet une plus grande flexibilité dans l’appariement des bases.

60
Q

Quels appariements wobble sont possibles avec l’inosine dans l’ARNt ?

A

L’inosine peut former des appariements wobble avec U, A et C. Cela permet à un même ARNt de s’apparier à plusieurs codons synonymes.

61
Q

Quelle est la position la plus fréquente de l’inosine dans l’ARNt ?

A

L’inosine est fréquemment trouvée en première position de l’anticodon.

62
Q

Quels substrat et enzyme sont nécessaires pour produire l’inosine ?

A

L’inosine est produite par désamination de l’adénine, catalysée par l’enzyme adénine désaminase.

63
Q

Quelle est la particularité de la ribothymidine dans l’ARNt ?

A

La ribothymidine (5-méthyluridine) est trouvée principalement dans la boucle T des ARNt. Elle contribue à la stabilisation de la structure 3D des ARNt.

64
Q

Quels substrat et enzyme sont nécessaires pour produire la ribothymidine ?

A

Une uridine est incorporée en position 54 lors de la transcription, puis modifiée par l’enzyme uracile(54)-C(5)-méthyltransférase pour devenir de la ribothymidine.

65
Q

Quelle est la particularité de la 5,6-dihydrouridine dans l’ARNt ?

A

La 5,6-dihydrouridine, présente dans la boucle D, est une base non plane. Elle perturbe les interactions d’empilement des bases dans les hélices, déstabilisant ainsi localement la structure des ARN.

66
Q

Quels organismes exploitent la particularité de la 5,6-dihydrouridine dans l’ARNt ?

A

Certains organismes vivant à des températures très basses possèdent des ARNt riches en 5,6-dihydrouridine, ce qui maintient leur flexibilité structurelle dans ces conditions.

67
Q

Quelle est la structure tertiaire de l’ARNt ?

A

La structure tertiaire de l’ARNt est repliée en une forme de L inversé.

68
Q

Quelle est la composition de la première jambe du L dans l’ARNt ?

A

La première jambe est formée par les tiges T et acceptatrices, repliées de manière à former une double hélice d’ARN.

69
Q

Quelle est la composition de la deuxième jambe du L dans l’ARNt ?

A

La deuxième jambe est formée par les tiges D et anticodon, également repliées pour former une structure hélicoïdale.

70
Q

Comment la structure tertiaire de l’ARNt est-elle maintenue ?

A

Elle est stabilisée par des ponts hydrogène et des interactions d’empilement des bases.

71
Q

Quels sont les éléments caractéristiques de la structure tertiaire de l’ARNt ?

A
  • 42 bases appariées dans les tiges.
  • 9 ponts hydrogène entre bases éloignées.
  • 71 bases empilées.
72
Q

Quelles sont les particularités des ponts hydrogène dans la structure tertiaire de l’ARNt ?

A
  • Les 9 ponts hydrogène formés entre bases éloignées stabilisent la structure tertiaire.
  • La plupart des nucléotides impliqués sont invariants ou semi-invariants, expliquant la conservation de la structure tertiaire entre les espèces.
73
Q

La structure tertiaire de l’ARNt est-elle compacte ou ouverte ?

A

La structure tertiaire de l’ARNt est très compacte. La plupart des bases ne sont pas accessibles au solvant.

74
Q

Quels éléments de la structure de l’ARNt sont accessibles ?

A

Seuls les extrémités, incluant l’anticodon et la séquence CCA, sont accessibles, ce qui s’explique par leur rôle fonctionnel.

75
Q

Quelle enzyme catalyse l’activation des acides aminés pour la synthèse des protéines ?

A

Les aminoacyl-tRNA synthétases. Il en existe au moins une pour chacun des 20 acides aminés.

76
Q

Quelles sont les spécificités des aminoacyl-tRNA synthétases ?

A

Ces enzymes ont une double spécificité :

  • Elles reconnaissent spécifiquement un acide aminé.
  • Elles reconnaissent spécifiquement l’ARNt non chargé correspondant.
77
Q

Quel est le rôle des synthétases des aminoacyl-ARNt ?

A

Le rôle de ces enzymes est de coupler un acide aminé spécifique à l’extrémité CCA des ARNt par estérification.

78
Q

Vrai ou faux : L’aminoacyl-ARNt synthétase hydrolyse un ATP en ADP.

A

Faux, l’aminoacyl-ARNt synthétase hydrolyse un ATP en AMP (liaison riche en énergie).

79
Q

Comment l’aminoacyl-ARNt synthétase active-t-elle les acides aminés ?

A

Elle active l’acide aminé en liant sa fonction acide avec la fonction acide du phosphate α de l’AMP (liaison anhydride mixte riche en énergie). Le pyrophosphate est aussitôt détruit par une pyrophosphatase.

80
Q

Sur quel groupe l’acide aminé activé est-il transféré ?

A

L’acide aminé ainsi activé est transféré ensuite avec sa liaison riche en énergie sur une des fonctions alcool secondaires du ribose de l’AMP 3’-terminal de l’ARNt.

81
Q

Quelles sont les deux grandes étapes de l’activation des acides aminés ?

A
  1. Acide aminé + ATP → aminoacyl-AMP + PPi.
  2. Aminoacyl-AMP + ARNt → aminoacyl-ARNt + AMP.

Le ARNt chargé se lie ensuite au ribosome pour la synthèse de la protéine.

82
Q

Vrai ou faux : Toutes les aminoacyl synthétases sont très similaires.

A

Faux, les aminoacyl synthétases possèdent peu de similarités entre elles, ce qui est assez surprenant étant donné qu’elles catalysent toutes une réaction semblable.

83
Q

Quel est le type de liaison entre l’acide aminé et le ribose de l’adénine terminale ?

A

L’acide aminé est lié de façon covalente avec un lien ester au ribose de l’adénine terminale.

84
Q

Qu’est-ce qu’un aminoacyl-adénylate ?

A

Un aminoacyl-adénylate est un acide aminé activé par un AMP (acide 5’-adénylique ou adénosine monophosphate) lié à son groupement carboxyle.

85
Q

Combien existe-t-il de classes d’aminoacyl-ARNt synthétases ?

A

Il existe deux classes d’aminoacyl-ARNt synthétases : classe I et classe II.

86
Q

Quelles sont les différences entre les classes d’aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  • Classe I : Estérification initiale sur le 2’-OH.
  • Classe II : Estérification initiale sur le 3’-OH.
87
Q

Quelle est l’abréviation des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A

aaRS.

88
Q

Quels sont deux exemples d’aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  • Tyrosyl-ARNt synthétase.
  • Lysyl-ARNt synthétase.
89
Q

Quelles sont les particularités de la classe I des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  • Les enzymes de classe I reconnaissent souvent l’anticodon.
  • Elles aminoacylent le 2’-OH.
  • Elles chargent des acides aminés plus gros et plus hydrophobes que celles de classe II.
90
Q

Quelles sont les particularités de la classe II des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  • Les enzymes de classe II reconnaissent rarement l’anticodon.
  • Elles aminoacylent le 3’-OH.
91
Q

Le taux d’erreur est-il bas dans la traduction ?

A

Oui, le taux d’erreur du couplage est très bas, environ 1/10 000.

92
Q

Vrai ou faux : Il est facile de discriminer entre Phe (hydrophobe) et Lys (chargée).

A

Vrai.

93
Q

Vrai ou faux : Il est facile de discriminer entre Ile et Val.

A

Faux, la synthétase de l’isoleucine charge fréquemment la valine, qui ne diffère que par un groupement méthyle.

94
Q

Quel est le taux d’erreur de chargement de la valine sur l’ARNtIle ?

A

Le taux d’erreur est de 1/150, ce qui est relativement élevé.

95
Q

Quel mécanisme réduit le taux d’erreur de chargement de la valine au lieu de l’isoleucine ?

A

Un mécanisme de proofreading enlève la valine grâce à un second site actif sur la synthétase. Cela diminue le taux d’erreur à 1/3 000.

96
Q

Quelle est l’interaction entre une synthétase et son ARNt ?

A

L’interaction se fait entre l’enzyme et la face interne du L formé par l’ARNt, ainsi qu’avec la boucle anticodon et la tige acceptatrice.

97
Q

Quelle interaction détermine quel ARNt sera choisi ?

A

L’interaction codon-anticodon est la seule interaction déterminante.

98
Q

Vrai ou faux : Les trois premières paires de bases codon-anticodon doivent avoir un appariement Watson-Crick normal.

A

Faux, seules les deux premières paires doivent respecter cet appariement.

99
Q

Quels sont les wobble décrits par Crick ?

A

G–U, I–U, I–A et I–C.

100
Q

Quelle base est souvent trouvée en première position de l’anticodon ?

A

L’inosine (symbole I), une base modifiée.

101
Q

Quels appariements l’inosine permet-elle ?

A

L’inosine permet des appariements avec l’uracile (U), l’adénine (A) et la cytosine (C).

102
Q

Vrai ou faux : Tous les codons sont utilisés à la même fréquence.

A

Faux, les 61 codons ne sont pas utilisés à la même fréquence.

103
Q

À quoi est lié le phénomène de biais de corrélation entre les codons ?

A

Ce phénomène est probablement lié à des considérations économiques pour les organismes.

104
Q

Quel est l’impact en biotechnologie du biais de corrélation entre les codons ?

A
  • Traduction retardée entraînant une baisse de la stabilité de l’ARNm.
  • Terminaison prématurée, pouvant mener à des protéines trop courtes ou instables.
  • Changements de cadre de lecture ou mauvaise incorporation.
  • Inhibition de la synthèse protéique.
105
Q

Quel est le 21e acide aminé ?

A

La sélénocystéine (Sec).

106
Q

Quel est le 22e acide aminé ?

A

La pyrrolysine.

107
Q

Quels sont les codons du 21e et du 22e acide aminé ?

A

Ces deux acides aminés sont codés par des codons STOP qui sont “contournés” par des systèmes spéciaux :

  • L’ARNt de la sélénocystéine reconnaît le codon UGA.
  • L’ARNt de la pyrrolysine reconnaît le codon UAG.
108
Q

Quel est un substrat nécessaire à la synthèse de l’ARNt de sélénocystéine ?

A

L’ARNt de la sélénocystéine ne peut être synthétisé que si la cellule a accès à une source de sélénium, par exemple pour des enzymes comme la glutathion peroxydase et la formiate déshydrogénase.

109
Q

Vrai ou faux : La pyrrolysine et la sélénocystéine sont chargées directement sur leur ARNt par une ARNt synthétase.

A

Faux. La pyrrolysine est chargée directement sur son ARNt par une ARNt synthétase, mais dans le cas de la sélénocystéine, la situation est un peu plus complexe.

110
Q

Quels gènes sont requis chez E. coli pour produire une sélénoprotéine ?

A

Les gènes SelA, SelB, SelC et SelD.

111
Q

Dans quel type de réaction la sélénocystéine est-elle utilisée ?

A

Elle est utilisée par certains organismes dans des protéines impliquées dans des réactions d’oxydo-réduction.

112
Q

Quelle est la différence entre la sélénocystéine et la cystéine ?

A

La différence réside dans la présence du sélénium (Se) dans la sélénocystéine, qui remplace le soufre (S) dans la cystéine.

113
Q

Quel est l’ARNt spécifique à la sélénocystéine ?

A

Il existe un ARNtSec, qui est aminoacylé avec une sérine par une serRS. Le résidu sérine sur l’ARNt est ensuite « sélénysé » enzymatiquement.

114
Q

Comment se déroule la sélénysation chez les bactéries ?

A

Chez les bactéries, la sélénysation se fait en une seule étape, catalysée par SelA.

115
Q

Comment se déroule la sélénysation chez les eucaryotes ?

A

Chez les eucaryotes, la sélénysation se fait en deux étapes :

  • Phosphorylation de la sérine par une protéine kinase pour donner l’intermédiaire phosphoséryl-ARNtSec.
  • La sélénocystéinyl-ARNtSec synthase (SepSecS) remplace le phosphate par le sélénium.
116
Q

Comment est synthétisé le donneur sélénophosphate ?

A

Le donneur est le sélénophosphate, qui est synthétisé par la sélénophosphate synthase à partir du sélénium inorganique.

117
Q

Quel est l’anticodon de SecARNtSec ?

A

Le SecARNtSec a un anticodon ACU qui s’apparie à un codon STOP UGA, lequel possède une structure en épingle en 3’.

118
Q

Quel facteur médie la fixation de SecARNtSec ?

A

La fixation est médiée par le facteur d’élongation SELB/EFsec.

119
Q

Pourquoi une mutation non-sens est-elle souvent létale ?

A

Une mutation non-sens introduit un codon STOP, ce qui interrompt la synthèse protéique et est souvent létal.

120
Q

Quel est un exemple de mutation non-sens ?

A

Une substitution d’AAG (LYS) par UAG (Arrêt).

121
Q

Qu’est-ce qu’un suppresseur intergénique ?

A

C’est une seconde mutation à un autre locus qui abolit l’effet de la première mutation.

122
Q

Quel est l’effet d’une mutation non-sens dans l’anticodon ?

A

Une mutation dans l’anticodon d’un ARNt permet de reconnaître un codon STOP.

123
Q

Quels ARNt sont affectés par une suppression intergénique ?

A

Les ARNt affectés sont généralement des formes mineures d’ARNt isoaccepteurs. Cela permet de maintenir les vrais ARNt dans la cellule. Par conséquent, seul un certain pourcentage des ARNm ayant reçu la mutation non-sens sera exprimé.

124
Q

Quelles sont les conséquences du ciblage des codons STOP normaux par des ARNt suppresseurs ?

A

Cela a peu de conséquences car :

  • Les codons STOP apparaissent souvent deux fois à courte distance.
  • Le processus de suppression est inefficace, car l’ARNt muté (suppresseur) est peu abondant.
125
Q

Vrai ou faux : Les mutations non-sens sur les ARNt isoaccepteurs majeurs et mineurs ont les mêmes effets.

A

Faux. Les mutations affectant les ARNt isoaccepteurs majeurs sont probablement létales.

126
Q

Quels sont les deux types de suppresseurs intergéniques ?

A
  • Suppresseurs mis-sens.
  • Suppresseurs de phase de lecture.
127
Q

Qu’est-ce qu’un suppresseur mis-sens ?

A

C’est un suppresseur qui substitue un acide aminé par un autre.

128
Q

Qu’est-ce qu’un suppresseur de phase de lecture ?

A

C’est un suppresseur qui lit quatre nucléotides au lieu de trois pour un codon, permettant ainsi de rétablir la phase de lecture normale lorsqu’il y a eu insertion d’un nucléotide dans un gène.

129
Q

Que produit le clivage protéolytique de l’aaRSTyr humain ?

A

Le clivage protéolytique de l’aaRSTyr humain produit une cytokine qui stimule l’angiogenèse.

130
Q

Qu’interrompt la traduction globale lors du clivage de l’aaRSTyr humain ?

A

La désactivation de la queue ACC induite par le stress oxydatif interrompt la traduction globale.

Génétique - Final (8 decks)

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