4. protéines des liquides biologiques Flashcards
quels sont les 2 familles principales de protéines ?
fibreuse et globulaire
quel sont les rôles des protéines fibreuses ?
rôles structurels et constitutifs
quel sont les rôles des protéines globulaires ?
un rôle important dans le métabolismes
exemples de protéines fibreuses ?
- fibrinogène
- troponine
- collagène
- myosine
exemples de protéines globulaires ?
- hémoglobine et myoglobines
- enzymes
- hormones peptidiques
- protéines plasmatiques, urinaires, liquides céphalorachidien, amniotique, pleural, péritonéal, salive
pourquoi pour l’évaluation des protéines, il faut choisir un sang plasmatique et non sérique ?
car dans un sang sérique, il y aura absence de fibrinogène et de plusieurs protéines impliquées dans les mécanismes de coagulations
quelle est la quantité totale de protéines dans le sang ?
entre 60-80 g/L
quelle est la protéine la plus présente dans le sang (le pourcentage et la concentration aussi) ?
l’albumine qui représente 60% des protéines totales avec 35-50 g/L
où les protéines sont principalement synthétisés ?
au niveau du foie
quels sont les plasmocytes (les globules blancs) ?
IgG, IgA, IgM, IgD et IgE
que produit l’épithélium intestinal ?
les lipoprotéines des chylomicrons
que synthétisent les glandes ?
les hormones protéiniques, comme l’insuline, le glucagon, la hCG et la TSH
quels sont les mécanismes de variations de la concentrations dans le sang ?
- les sécrétions après synthèse: foie, plasmocytes, etc
- les pertes: rénales, intestinales, épithéliales
- diffusion après un dommage cellulaire: infarctus, marathon, dystrophie musculaire
- catabolisme (généralement via l’oxydation)
quels sont les rôles des protéines plasmatiques ?
- rôles reliés aux protéines spécialisées: nutrition, transport
- maintien de la pression oncotique
- réparation: cascade de coagulation
- défense: système du complément
- métabolisme: enzymes, inhibiteurs, hormones
c’est quoi le maintien de la pression oncotique ?
la force qui attire l’eau en direction des protéines
la masse ou poids moléculaire (PM) varie entre quoi ?
entre 11 et 2400 KD
l’alpha 2-macroglobuline mesure combien ?
800 kD
c’est quoi le point isoélectrique ?
le pI est le pH pour lequel la charge globale d’une molécule est nulle
quel est le temps de 1/2 vie des protéines plasmatiques ?
de 5h à 24 jours
nomme-moi des méthodes quantitatives d’analyse des protéines (mesure de la substance) ?
méthodes colorimétrique (protéines totales) et immunochimique (protéines spécifiques)
nomme-moi des méthodes semi-quantitatives d’analyse des protéines (détermination de la substance) ?
électrophorèse (fractionnement des protéines sériques) et immunofixation (caractérisation des immunoglobines
quel est l’objectif du dosage des protéines totales ?
identification des hypeprotéinémies et des hypoprotéinémies
quel méthode utilise-t-on pour le dosage des protéines totales ?
la méthode de biuret
en quoi consiste la méthode de Biuret ?
c’est une méthode automatisable et pas chère. les protéines qui ont minimum 4 liens peptiques réagissent avec les Cu2+ d’une solution alcaline pour former un complexe bleu-violet. on va mesurer un d.o à une longueur d’onde de 540nm
quels sont les objectifs du dosage de l’albumine ?
- identifier les hyperalbuminémies, les hypoalbuminémies et les néphropathies
- utilisé pour évaluer les autres substances qui se lient à l’albumine
quel méthode est utilisé pour doser l’albumine ?
la méthode au bromocrésol vert ou pourpre
c’est quoi la méthode au bromocrésol vert ou pourpre ?
méthode où l’albumine va adsorber de façon spécifique les colorants anioniques à un pH déterminé. la concentration de l’échantillon va être promotionnelle à la concentration d’albumine
quel est l’objectif du dosage des protéines spécifiques ?
faire une identification spécialisée de différentes pathologies ou conditions: évaluer état inflammatoire, hémolyse in vitro/in vivo, anémie ferriprive vs inflammatoire, évaluation de la fonction rénale, etc.
quelles méthodes sont utilisés lors du dépistage des protéines spécifique ?
les méthodes immunologiques comme l’approche par néphélométrie, par turbidimétrie ou ELISA
à quoi consiste l’approche par néphélométrie ?
elle consiste à mesurer l’intensité de la lumière dispersée à un angle de 30, 70 ou 90) par le complexe Ag-Ac après qu’un rayonnement de lumière soit émis
à quoi consiste l’approche par turbidimétrie ?
elle consiste à mesurer l’intensité de lumière transmise (non-absorbée) à un angle de 180 degrés par le complexe Ag-Ac, suite à un rayonnement de lumière émis
comment fonctionne ELISA ?
- tu vas mettre un premier Ac
- tu vas mettre tes Ag
- tu vas mettre ton deuxième Ac où que t’as attaché ton enzyme à celui-ci
- tu mesures la d.o du produit coloré
quel est l’objectif des fractionnements des protéines sériques ?
- obtenir un profil général des différentes classe de protéines dans le sérum
comment peut-on identifier les protéines à l’aide de la méthode de fractionnement des protéines sériques ?
à l’aide de techniques électrophorétiques ou chromatographiques
pourquoi l’électrophorèse sur gel d’agarose est privilégiées (pour la méthode de fractionnement des protéines sériques) ?
elle permet de refléter les variations pathologiques des principales protéines d’intérêt clinique
qu’est ce qui cause une affection hépatique sévère ?
baisse de synthèse de plusieurs protéines
qu’est ce qui cause des états inflammatoires ?
hausse de synthèses d’alpha 1 et 2 globulines
baisse de synthèses de transferrine et albumine
qu’est ce qui cause un déficit héréditaire ?
baisse génétique d’alpha 1 antitrypsine
qu’est ce qui cause les maladies auto-immunes ?
hausse de synthèse d’immunoglobulines
qu’est ce qui cause le syndrome néphrotique ?
hausse de synthèse de alpha 2 macroglobuline
baisse des pertes de tous les autres protéines
qu’est ce qui cause le myélome ?
hausse de synthèse des immunoglobulines
qu’est ce qui cause la malnutrition ?
baisse de synthèse par le foie (plusieurs protéines)
qu’est ce qui cause la grossesse ?
baisse du catabolisme (plusieurs protéines)
quels sont les protéines inhibiteurs de protéases ?
- alpha 1 antitrypsine
- alpha 2 macroglobuline
quels sont les cibles d’inhibition de alpha 1 antitrypsine ?
- trypsine
- chymotrypsine
- plasmine
- thrombine
quels sont les cibles d’inhibition de alpha 2 macroglobuline ?
- trypsine
- chymotrypsine
- thrombine
quelle est la mobilité électrophorétique de alpha 1 antitrypsine ?
alpha 1 globuline
quelle est la mobilité électrophorétique de alpha 2 macroglobuline ?
alpha 2 globuline
quels sont les protéines transporteurs ?
- pré albumine
- albumine
- haptoglobine
- transferrine
quels sont les molécules transportées par la pré albumine ?
thyroxine
quels sont les molécules transportées par l’albumine ?
- ions
- médicaments
- Ac gras
- hormones
quels sont les molécules transportées par l’haptoglobine ?
l’hémoglobine
quels sont les molécules transportées par la transferrine ?
fer
quelle est la mobilité électrophorétique de la pré albumine ?
pré albumine
quelle est la mobilité électrophorétique de la pré albumine ?
albumine
quelle est la mobilité électrophorétique de l’haptoglobuline ?
alpha 2 globuline
quelle est la mobilité électrophorétique de la transferrine ?
beta 1 globuline
quand la coagulation est initiée ?
lorsque le sang est exposé à une surface chargée négativement ou à un facteur tissulaire
comment se déroule le processus de coagulation ?
- prothrombine se transforme en thrombine
- thrombine catalyse la transformation du fibrinogène en caillot de fibrine
- fermeture de la plaie !!!
quelle est la différence entre la voie intrinsèque et extrinsèque ?
intrinsèque: utilise des protéines produites par le foie
extrinsèque: utilise des protéines libérées par les cellules endommagées
quels sont les 3 voies de l’activation du complément ?
- voie classique
- voie alterne
- voie des lectines
quels sont les 3 rôles joués par le système du complément ?
- défense contre les infections
- élimination des déchets
- immunité adaptative
comment la voie classique est habituellement activée ?
par la formation de complexes Ag-Ac par l’ADN ou par la CRP
quelles voies sont indépendante d’une activation par des Ac et par quoi elle est activée ?
la voie alternative et elle est plutôt activée par la liaison du C3b de différents microorganismes ou par des substances telles les venins
la voie des lectines et elle est activée par la liaison de la MBL aux lectines terminaux de glycoprotéines présent à la surface de certains microorganismes
vrai ou faux ? le complément c4 intervient dans la voie alternative ?
faux
quel complément est la protéine du système du complément dont la concentration plasmatique est la plus importante ?
le complément C3
que déclenche l’activation du complément C3 ?
- lyse cellulaire
- opsonisation
- chimiotaxie
- hausse de perméabailité vasculaire
- contraction des muscles lisses vasculaires
qu’indique une baisse de la concentration de C3 ?
l’activation du complément par la voie alterne
qu’indique une baisse de la concentration des compléments C3 et C4 ?
l’activation de la voie classique ou la voie des lectines
quel est le temps de 1/2 vie de la pré albumine, albumine et transferrine ?
2, 20 et 8 jours
à quoi se lie la pré albumine et quelle est sa réponse à 2j ?
thyroxine, RBP
Négative
à quoi se lie l’albumine et quelle est sa réponse à 2j ??
anions, médicaments, acides gras libres
Négative
à quoi se lie la transferrine et quelle est sa réponse à 2j ?
fer
Négative
à quoi se lie la céruloplasmine et quelle est sa réponse à 2j ? ?
cuivre
positive faible
à quoi se lie l’alpha 2 macroglobluine et quelle est sa réponse à 2j ??
endopeptidases, proteases
neutre
à quoi se lie l’alpha antitrypsine et quelle est sa réponse à 2j ??
protéases
positive forte
à quoi se lie l’haptoglobine et quelle est sa réponse à 2j ? ?
oxyhémoglobine
positive forte
à quoi se lie la CRP et quelle est sa réponse à 2j ? ?
cell. endommagées, bactéries, plaquettes, lymphocytes
positive TRÈS forte
quels sont les protéines marqueurs de l’états nutritionnel ?
- albumine
- pré albumine
- transferrine
- protéine C réactive
que devraient avoir les marqueurs idéaux de dénutritions ?
- courte 1/2 vie (<2jours)
- répondre rapidement aux apports alimentaires et aux pertes modérées
- ne pas être affecté par une dysfonctionnement hépatique ou rénale
quel protéine marqueur de l’état nutritionnel a un 1/2 vie longue ?
albumine
quel protéine marqueur de l’état nutritionnel est un bon indicateur de dénutrition chronique sévère ?
albumine
quel protéine marqueur de l’état nutritionnel a une 1/2 vie courte (2 jours) ?
pré albumine
quel protéine marqueur de l’état nutritionnel est un bon indicateur de malnutrition sévère ?
pré albumine
quel protéine marqueur de l’état nutritionnel transporte les ions ferriques ?
transferrine
quel protéine marqueur de l’état nutritionnel augmentent très rapidement et fortement lors d’inflammation ?
CPR
quel protéine marqueur de l’état nutritionnel est un mauvais marqueur de malnutrition ?
CPR
quelle protéine migre avant l’albumine ?
la pré albumine
quels sont les protéines de la zone pré albumines ?
pré albumine
par quoi les variations de la pré albumine sont causés ?
hausse: malnutrition, inflammation
baisse: stéroïdes, alcoolisme
quels sont les protéines de la zone pré albumines ?
albumine
par quoi les variations de l’albumine sont causés ?
baisse: inflammation, malnutrition
hausse: nutrition
quel est le PM de l’albumine ?
66kD
quel est le rôle de l’albumine ?
- maintenir la pression oncotique
- transporteur
quels sont les protéines de la zone alpha 1 globulines ?
- alpha 1 antitrypsine
- alpha 1 fétoprotéine
par quoi les variations de l’alpha 1 antitrypsine sont causés ?
baisse: déficience héréditaire qui cause un emphysème pulmonaire
hausse: inflammation
chez qui retrouve-t-on une hausse d’alpha fétoprotéine ?
chez les femmes enceintes
par quoi les variations d’alpha fétoprotéine sont causés ?
baisse: down syndrome
hausse: plusieurs cancers, bon pour le suivi post-thérapie tumorale
quelle protéine des alpha 2 globulines sont très grosse ?
alpha 2 macroglobuline
quel est le rôle de l’alpha 2 macroglobuline ?
d’inhiber les protéases
par quoi les variations d’alpha 2 macroglobulines sont causés ?
hausse: Syndrome néphrotique (perte protéique rénale importante) → synthèse hépatique
compense pour la perte d’albumine rénale, car le rein laisse tout passer
baisse: Myélome multiple, ulcère gastrique
quels sont les protéines des alpha 2 globulines ?
alpha 2 macroglobuline
quels sont les protéines de la zone beta 1 globuline ?
transferrine et beta 1 lipoprotéine
quelle est la fonction de la transferrine ?
Transporter 2 Fe3+ de l’intestin → le foie, la moelle osseuse et le SRE
par quoi les variations de transferrine sont causés ?
baisse: Inflammation aiguë, maladie hépatique chronique
hausse: anémie ferriprive/hypochrome
quels types de molécules retrouve-t-on le plus chez les beta 1 lipoprotéines ?
surtout les apolipoprotéine B
par quoi les variations de beta 1 lipoprotéines sont causés ?
baisse: Hypo-β-lipoprotéinémie et a-β-lipoprotéinémie
hausse: Déficiences génétiques des récepteurs
quels sont les protéines de la zone beta 2 globulines ?
Complément et Protéine C-Réactive (CRP)
comment peut-on évaluer l’activité du complément ?
en dosant deux protéines importantes de la cascade: C3 et C4
les protéines du complément sont de quelle phase ?
de phase aiguë positive (tardive)
par quoi les variations de C3 et C4 sont causés ?
baisse: maladies auto-immunes
hausse: inflammation aiguë
par quoi une baisse de C3 est causé ?
baisse: glomérulonéphrite
entre quelles zones les CRP migrent-ils ?
entre les zones β et gamma sur l’électrophorèse des protéines
les CRP sont de quelle phase ?
Protéine de phase aiguë positive (très précoce et très haut)
à quoi se lient les CRP ?
Se lie aux polysaccharides (bactéries, levures, …)
par quoi une hausse de CRP est causée ?
augmentation d’environ 2000x des valeurs normales lors d’une inflammation
- Infarctus aiguë du myocarde, stress, trauma
quels sont les protéines des zones gamma globulines ?
les immunoglobulines, IgA, IgE, IgD, IgM
quel est le rôle de immunoglobulines ?
- reconnaissance des Ag
- initiation de destruction des Ag
par quoi est produite les immunoglobulines ?
par les lymphocytes B différenciés en cellules plasmatiques
quelles sont les chaînes lourdes ?
micro, gamme, alpha, epsilon et delta
quelles sont les chaînes légères ?
kappa et lambda
comment les chaines légères sont assemblées ?
H2L2 dans la plasma par des liens disulfures
quelle Ig est la plus importante en quantité ?
IgG
où se fait la synthèse des IgG ?
Dans les ganglions et la rate par les cellules plasmocytaires
quelles sont les fonctions des IgG ?
- Immunisation secondaire (post IgM)
- Protection contre bactéries, virus, toxines
- Seules les IgG traversent le placenta
- Activation du complément (Voie classique)
- Opsonisation et agglutination pour faciliter phagocytose
- Vaccins
par quoi une baisse ou hausse de IgG sont faites ?
baisse: Déficience sélective, Agammaglobulinémie, Myélome IgA, Maladie chaînes légères
hausse: Myélome IgG, Maladie auto-immune, infection
quelles sont les 2 sous-classes des IgA ?
1 et 2
où se font les synthèses des IgA ?
sous les muqueuses ou les cellules plasmocytaires
quelles sont les fonctions des IgA ?
protection précoce anti-virale et anti-bactérienne
par quoi une baisse ou hausse de IgA sont faites ?
baisse: Agammaglobulinémie, nouveau-né, maladie des chaînes légères, myélome IgG
hausse: Infections associées/systèmes sécrétoires externes
sous quelle formes les IgM sont ?
monomère, mais surtout pentamère
quelles sont les fonctions des IgM ?
- Immunisation primaire
- Activation du complément
- Opsonisation + agglutination
par quoi une baisse ou hausse de IgM sont faites ?
baisse: Agammaglobulinémie, nouveau-né, myélome IgG ou IgA, maladies des chaînes légères
hausse: Infection, cirrhose biliaire primaire
qui fait la synthèse des IgD ?
les lymphocytes B
quelles sont les fonctions des IgD ?
- peut activer les lymphocytes B.
- Peuvent lier les granulocytes, basophiles et les mastocytes
par quoi une hausse des IgD est causée ?
Lymphome d’Hodgkin, myélome à IgD
par quoi une hausse des IgE est causée ?
allergie, asthme intrinsèque
où se font les synthèses des IgA ?
sous-muqueuses / cellules plasmocytaires
quelles sont les fonctions des IgE ?
- S’attache aux mastocytes et lie les Ag
- Stimule les mastocytes à relâcher l’histamine
- hausse de la perméabilité vasculaire et contraction muscles lisses
fin
fin
