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BCM2501 - Macromolécules > 3) repliement des protéines > Flashcards

3) repliement des protéines Flashcards

1
Q

V/F: les protéines possèdent une faible stabilité de conformation?

A

VRAI -> elles sont dynamiques et ont bcp de stimulation en solution

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Q

V/F: les protéines dénaturées difficilement par les altérations d’interactions non-covalentes de faible énergie

A

FAUX -> elles sont dénaturées FACILEMENT

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3
Q

signification protéine non native?

A

protéine sans activité

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4
Q

signification conformation native?

A

molécule ACTIVE

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5
Q

V/F: la dénaturation et le repliement des protéines sont des processus réversibles?

A

VRAI -> peut avoir renaturation ou repliement ou bien dénaturation ou dépliement

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6
Q

le processus est-il systématique ou aléatoire (sans ordre)?

A

EN ORDRE (systématique) grâce au calcul de Levinthal

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7
Q

effet taille protéine sur le nombre d’intermédiaires?

A
    • grosses protéines -> + nbr intermédiaires

- + petites protéines -> - nbr intermédiaires (+/-)

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8
Q

qu’est-ce qui détermine le repliement vers une conformation native?

A

résidus internes d’une protéine

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9
Q

type de forces repliement des protéines?

A

repliement des protéines dépend des forces HYDROPHOBES

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10
Q

conséquence contraintes au sein des polymères compacts?

A

formation hélices et feuillets

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11
Q

type de forces prédominantes

A

hydrophobes

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12
Q

les enzymes dans l’état globule fondu sont-elles actives ou non?

A

NON actives

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13
Q

V/F: la globule fondue sort + vite que conformation native

A

VRAI pcq état - compact vs conformation native

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14
Q

V/F: la globule fondue sort - vite que conformation dénaturée

A

VRAI pcq état + compact vs conformation dénaturée

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15
Q

méthodes pour dénaturation protéines

A
  1. température : caractéristiques spectrales changent
  2. pH : changement distribution charge et liaisons hydrogènes
  3. agents chaotropiques : perte liaisons hydrophobes
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16
Q

techniques pour détermination repliement in vitro

A
  1. spectroscopie de DC (dichroïsme circulaire) : changement spectre -> changement structure 2˚
  2. RMN (résonance magnétique nucléaire) : changement déplacements chimiques
17
Q

principes spectroscopie de dichroïsme circulaire (DC)

A
  • utilise lumière circulaire polarisée (LCP) comme source radiation
  • donne info sur molécules chirales
  • mesure différence absorption
  • ∆E (terme d’ellipticité molaire) proportionnel à absorbance
18
Q

avantages spectroscopie DC

A
  • permet déterminer composition structures 2˚ qualitativement ou semi-quantitativement
  • observer changements de structures 2˚
  • échantillon non-détruit
19
Q

limites spectroscopie DC

A
  • donne infos GLOBALES sur protéine, mais pas infos précises sur site particulier dans protéine
  • donne infos sur ensemble protéines dans solution; permet pas d’évaluer si protéine peut adopter + 1 conformation
  • existe pas modèle théorique PRÉCIS
20
Q

V/F: généralement, les protéines se replient in vivo seulement après leur sortie complète du ribosome

A

VRAI

21
Q

qu’est-ce que démontrent les études in vivo?

A

démontrent que la conformation native est liée par nature à la structure 1˚

22
Q

le processus du repliement des protéines in vivo est-il spontané ou non?

A

NON spontané

23
Q

types de systèmes de chaperons chez procaryotes

A
  1. système TF : pour plupart des petites protéines (SANS ATP)
  2. système GroEL/GroES : pour protéines < 60 kDa seulement (AVEC ATP)
  3. système DnaJ/DnaK/GrpE : pour toutes les protéines (AVEC ATP)
    DONC 2 gros et 1 mince
24
Q

4 points importants dans chq système

A
  1. association chaperonne avec ribosome?
  2. utilise énergie ou pas?
  3. type interaction chaperonne + protéine?
  4. quels types protéines utilisent système (gros, moyen, petit…)?
25
Q

points importants chez système TF?

A
  1. association avec ribosome seulement en présence de la chaîne naissante
  2. aucune activité ATPase
  3. TF reconnaît de petites séquences riches en acides aminés hydrophones dans chaîne naissante
  4. plus petites protéines
26
Q

points importants chez système DnaK/HSP70s (protéines de choc thermique 70)?

A
  1. pas d’association directe avec ribosome
  2. liaison avec peptide se fait avec ATP
  3. peptides reconnus sont hydrophobes avec leucine ou isoleucine au centre
  4. lient préférablement poplypeptides > 20 kDa
    * * important pour grosses protéines ( > 60 kDa)
27
Q

définition chaperonines

A

gros complexes à 2 anneaux environ 800 kDa

28
Q

2 classes de chaperonines

A
  1. GroEL : fonctionne en complexe avec GroES (PROCARYOTES)

2. TRiC : aucune dépendance à GroES (EUCARYOTES)

29
Q

points importants système GroEL/ES (chaperonines)

A
  1. pas d’interaction directe entre chaperonne et ribosome
  2. domaine équatorial lie ATP
  3. résidus hydrophobes orientés vers centre cavité pour permettre liaison au substrat (liaison entre chaperonne et forces hydrophobes)
  4. résidus hydrophobes exposés lient les résidus hydrophobes du substrat
30
Q

fonction protéine disulfure isomérase (PDI)?

A

enzyme pour faciliter repliement des protéines se dénaturant en absence de ponts disulfures natifs

31
Q

action PDI sous sa forme réduite?

A

catalyse réactions d’échange entre liaisons disulfures (brassage ponts)

32
Q

action PDI sous sa forme oxydée?

A

catalyse synthèse ponts disulfures

33
Q

caractéristiques régions désodonées (dépliées) dans protéines

A
  • haute [acides aminés polaires]
  • fréquentes chez facteurs transcription, protéines impliquées dans voies signalisation et protéines virales
  • repliement pendant liaison avec autre protéine
  • implication dns bcp maladies neurologiques comme amyloïdoses
34
Q

caractéristiques maladie amyloïdoses

A
  • protéines normalement solubles se transforment en fibrilles insolubles ou plaques
  • comprend maladies Alzheimer et Parkison et plein d’autres
35
Q

amyloïde

A

forme fibrillaire de nature bien définie parce que structure ressemble à celle amidon (amylose)

BCM2501 - Macromolécules (4 decks)

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