2do Parcial ENZIMAS pt.1 Flashcards
1
Q
Que son las enzimas
A
Biopolimeros que CATALIZAN rx químicas
2
Q
Que son las ribozimas
A
Enzimas con proteínas EXTREMADAMENTE especializadas con GRAN poder catallitico
3
Q
Que crea que se originen diversas patologías en relación con las enzimas?
A
DEFICIENCIAS en el funcionamiento de las enzimas por MUTACIONES en los genes que las codifican
4
Q
Estudiar la estructura molecular de la enzimas en que ámbitos puede resultar importante?
A
- diseño de fármacos
- guía para TERAPIA GENICA (modifica los genes de las células para tratar o prevenir enfermedades)
5
Q
Cuáles son las 3 condiciones fundamentales para la vida
A
- autoreplicación
- catálisis deficiente
- selección de rx químicas
6
Q
Qué hacen las enzimas
A
catalizan rx químicas para convertir uno o más compuestos (substractos) en uno o más compuestos diferentes (productos)
7
Q
en qué año y quién describió:
- el proceso de la FERMENTACIÓN
(propuso que descomposición de azúcar era por organismos vivos- levadura-)
A
1810 Joseph Gay-Lussac
8
Q
Qué hizo Jacob Berzelius en 1835
A
aisló parcialmente LA DIASTASA (ahora la alfa-amilasa)
descubrió la capacidad de una enzima para CATALIZAR
9
Q
En 1878 quién llamó a los fermentos - -> enzimas (en levadura)
A
Kuhne
10
Q
En 1926 quien cristalizó la ureasa
A
SUMNER
11
Q
En qué año se obtuvo la primera secuencia de aa de una enzima (ribonucleasa pancreática A)
A
1963
12
Q
se observó la 1ra estructura de una enzima por rayos X (lisosoma de clara de huevo) en qué año
A
1965
13
Q
las enzimas, qué tienen que disminuir, para acelerar la rx qx
A
disminuyen la energía de activación
14
Q
CARACT. DE ENZIMAS
las enzimas aumentan la velocidad de rx qué tanto
A
10^6-10^12
15
Q
CARACT. DE ENZIMAS
para que las enzimas puedan funcionar deben de tener temperatura, pH, presión… compatibles con la vida, además, deben de aumentar la - - - - - - - sustratos-productos en la rx:
A
aumentan la ESPECIFICIDAD entre reactivos y productos
enzimas tmb poseen capacidad de regularse
16
Q
cuál es el tiempo que tarda en rx la enzima anhidrasa carbónica
A
1 µsec
17
Q
Qué representa S+E
A
enzima y sustrato están independientes
18
Q
Cómo se representa el complejo enzima-sustrato
A
ES
19
Q
Cómo se representa el complejo enzima-producto y cuando se disocia el complejo enzima-producto
A
- complejo enzima-producto: EP
- disocia el complejo enzima-producto: E+P
20
Q
Cuál es el punto más alto en el curso de una rx de sustrato a producto
A
el edo. de transición
21
Q
Cuáles son los 3 puntos que se toman en consideración para la transformación de sustrato a producto
A
- alineación: enzima se une a sustrato
- estabilización cuando el sustrato se une al sitio activo de la enzima, el sustrato genera cargas parciales + y -
- fuerza la ENZIMA TENSA ENLACE SUSTRATO para que la forcemos a llegar al edo. de transición
22
Q
menciona si es V o F:
enzimas aumentan la velocidad de la rx, pero NO ALTERAN la Keq (constante de equilibrio) ni la energía libre de la rx
energía libre: cantidad de energía disponible para hacer trabajo
A
VERDADERO, las enzimas no alteran energía libre de una rx ni la Keq
23
Q
menciona si es V o F:
la velocidad de la rx, NO depende de los cambios de energía entre reactivos y productos
A
verdadero, no depende de esos cambios
24
Q
menciona si es V o F:
velocidad de rx SÍ DEPENDE de la energía de activación (es la energía para iniciar la rx)
A
VERDADERO
25
cuál es el sufijo que tienen las enzimas para referirse a ellas?
-asa
26
Función de:
- ureasa
- arginasa
- DNA polimerasa
- ureasa: hidroliza urea en CO2 y H2O
- arginasa: hidrólisis aa arginina
- DNA polimerasa: cataliza síntesis del DNA
27
3 formas en las que se puede clasificar a una enzima
1. nombre **recomendado** (corto y dice su uso)
2. nombre **sistemático** (dice la rx que cataliza)
3. **número de clasificación**
28
menciona EN ORDEN cuáles son las 6 clases de enzimas que hay
1. oxidoreductasas
2. trasnfersas
3. hidrolasas
4. liasas
5. isomerasas
6. ligasas
| OTH LIL
29
menciona de acuerdo al tipo de rx que cataliza, qué enzima es: **transifere e- (hidruro H- o átomos H+)**
oxidoreductasas
## Footnote
RX REDOX!
30
menciona de acuerdo al tipo de rx que cataliza, qué enzima es: **transifere grupos funcionales o un átomo entre 2 moléculas**
transferasas
31
menciona de acuerdo al tipo de rx que cataliza, qué enzima es: **forma enlaces C-C, C-S, C-O, C-N**
ligasas
## Footnote
UNEN MOLÉCULAS
32
Qué hace la **CREATINA-CINASA**
en músculo
guarda energía (almacena ATP) en fibras musculares
le quita P al ATP y se hace ADP
33
menciona de acuerdo al tipo de rx que cataliza, qué enzima es: **generan ISÓMEROS**
ISOMERASAS
34
menciona de acuerdo al tipo de rx que cataliza, qué enzima es:
- **generan DOBLES ENLACES**
- **eliminan o añaden grupos a una molécula** formando enlaces dobles o anillos.
- remoción de un grupo dele **sustrato**
liasas
35
menciona de acuerdo al tipo de rx que cataliza, qué enzima es: **transifieren grupos func. al agua, rx de HIDRÓLISIS**
hidrolasas
## Footnote
hidrólisis: molécula se rompe en presencia de agua (H₂O).
36
menciona qué tipo de enzima es: **"DESHIDROGENASA ALCOHÓLICA"**
es una **OXIDORREDUCTASA**
usa NAD oxidado
37
menciona qué tipo de enzima es: **HEXOCINASA**
es una **transferasa**
está en la glucólisis y pega P a la glucosa
38
menciona qué tipo de enzima es: **"QUIMIOTRIPSINA"**
es una **HIDROLASA**
ROMPE enlaces
39
menciona qué tipo de enzima es: **"DESCARBOXILASA DE PIRUVATO"**
es una **LIASA**
descompone al piruvato en acetaldehido y CO2
40
menciona qué tipo de enzima es: **"RACEMASA DE ALANINA"**
es una **isomerasa**
transf. grupos func. dentro de una misma molécula
41
menciona qué tipo de enzima es: **"CARBOXILASA DE PIRUVATO"**
es una **LIGASA**
pegar C al piruvato
42
# CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS OXIDOREDUCTASAS
* primer número en oxidoreductas
* segundo dígito qué representa
* el tercer dígito qué representa
- primer número en oxidoreductas: **1**
- 2do número: **DONADOR** de H+ o de e-
- 3er número: **ACEPTOR** de H+ o e-
43
# CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS TRANSFERASAS
el segundo dígito de qué es?
si es 1 es que el grupo transferido fue un C
si es 2, el grupo trasnferido es una aldehído o cetona
y así con cada uno
## Footnote
3, acilo o amina primaria
4, glicosil
**7 fosfato**
- el tercer dígito es quién recibe ese grupo funcional
44
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS **HIDROLASAS**: a qué se refiere el 2do dígito
es del **ENLACE HIDROLIZADO**
si es 1: enlace éster
si es 2: enlace glicosídico
si es 3 péptido
## Footnote
- el tercer dígito es quién recibe ese grupo funcional
45
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS **LIASAS**: a qué se refiere el 2do dígito?
2do dígito: **ENLACE ROTO**
si es 1 enlace roto es C-C
si es 2: C-O
si es 3: C-N
si es 4: C-S
46
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS **LIASAS**: a qué se refiere el 3er dígito?
3er dígito: **GRUPO ELIMINADO**
si es 1: carboxilo
si es 2: aldehído
si es 3: cetoácido
47
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS **ISOMERASAS**: a qué se refiere el 2do dígito?
al **TIPO DE RX que se hizo**
1 es inversión en un átomo C asimétrico
2 es isomerización cis-trans
3 oxidoreductasas intramoleculares
4 rx de transferencia intramoleculares
48
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS **ISOMERASAS**: a qué se refiere el 3er dígito?
al **SUBSTRATO**
1 es aa
2 es hidroxiácidos
3 es carbohidratos
49
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS **LIGASAS**: a qué se refiere el 2do dígito?
al **enlace sintetizado**
1: C-O
2: C-S
3: C-N
4: C-C
50
Qué es el Asp 52 o Glu 35?
son un ejemplo de un **aa catalítico** para que la **enzima trabaje**
51
Qué hace la amilasa? (qué rx lleva acabo)
es una enzima que **ROMPE ENLACE GLUCOSÍDICO** por medio de **HIDRÓLISIS**
52
Las enzimas de qué están formadas? (su estructura)
de proteínas con secuencias de aa, y tienen 4 tipos de aa
53
Cuáles son los 4 tipos de aa que tienen las enzimas de acuerdo a la función que desempeñan?
1. **NO ESENCIALES** (no actúan en la rx catalítica, si los quitas de la enzima no pasa nada)
2. **ESTRUCTURALES** (mto. de estruc tridimensional, y si se quitan, cambia posición sitio activo)
3. **de UNIÓN o FIJACIÓN**: (enlaces débiles con el sustrato para llevarlo a la enzima)
4. **CATALÍTICOS** (se une a sustrato por enlace COVALENTE Y FAVORECE su RUPTURA)
54
cuál es el nivel de la proteína en la que esta puede **formar dominios**
la estruc. **tridimensional** o sea, **TERCIARIA**
55
cuál es el nivel de la proteína en la que hay un plegamiento local en hélices alfa (α) y láminas beta (β).
el **la proteína estruc. SECUNDARIA**
56
cuál es el nivel de la proteína en la que en esta se puede **unir 2 o más DÍMEROS** (dimero es una unidad formada de 2 subunidades unidas entre sí)
el **4to nivel de la proteína**, estruc CUATERNARIA
57
los dominios de las estructuras **terciarias** de las proteínas qué son?
son partes de una proteínas que se puede plegar por sí misma, y tiene una función independiente como catalizar rx, unirse a otras moléculas...
58
Qué es lo que limita la velocidad de la rx enzimática?
## Footnote
ojo: la velocidad instrínseca de la misma rx enzimática no es lo que la limita (la capacidad máxima de la enzima para catalizar la rx no es el factor que impide que la rx ocurra más rápido)
la **frecuencia a la que la ENZIMA INTERACCIONA con SUSTRATO**
- depende de las [ ] de enzima y sustrato
## Footnote
NO ES la capacidad de la enzima, sino la INTERACCIÓN DE ENZIMA con el SUSTRATO
59
Qué se refiere cuando una rx está limitada por **difusión**
que la velocidad de la rx está limitada por la **frecuencia a la que la ENZIMA INTERACCIONA con SUSTRATO**
60
La velocidad de rx depende de las [ ] de enzima y sustrato, pero estas [ ] están limitadas, así que, **cómo se mantiene la velocidad metabólica elevada**?
gracias a un **COMPLEJO MULTIENZIMÁTICO**:
célula reúne a las dif. enzimas que están en la misma ruta en un complejo proteíco
61
A qué se refiere la **Kcat**?
producto generado en cierta cantidad de tiempo
62
cuáles son las 2 formas en las que puede funcionar un complejo enzimático
1. 2 enzimas separadas y el producto de la 1ra difunde a la 2da enzima
2. 2 enzimas juntas, el producto de la primera es el sustrato de la 2da y así es mas RÁPIDO
63
Qué es un **COFACTOR**
es algo extra que una enzima puede ocupar para trabajar mejor
- en palabras fancy: **compuesto qx adicional para la función de la enzima**
64
Tipos de **cofactores**
cuando es un:
**ion INORGÁNICO** se llama - -> **COFACTOR**
cuando es un:
**ion ORGÁNICO** (como las vitaminas), se les llama - -> **COENZIMA**
## Footnote
cuando es **inorgánico** se llama igual, **cofactor**, cuando es **orgánico** se llama **coenzima**
65
Cómo se le llama a la **coenzima** o ion metálico (ion orgánico del cofactor) cuando se **une covalentemente muy fuerte a una enzima**?
**grupo PROSTÉTICO**
66
qué es una **holoenzima**
cuando la enzima tiene unida su coenzima o a su grupo prostético:
enzima+ coenzima/grupo prostético
67
cómo se le llama a la parte proteíca de la holoenzima?
**APOENZIMA o APOPROTEÍNA**
68
DE QUÉ OTRAS FORMAS SE PUEDE MODIFICAR UNA ENZIMA?
por modificaciones como **fosforilación, glicosilación...**
69
# cofactor orgánico
tipos de COENZIMAS: cuál es el **precursor de la CoA** (coenzima A)
ácido pantoténico
70
# cofactor orgánico
tipos de COENZIMAS: cuál es la función de la **pirofosfato tiamina** y de qué vitamina viene?
viene de la B1 (tiamina)
y **transfiere adehídos**
71
# cofactor orgánico
tipos de COENZIMAS: de qué vitamina viene el **piridoxal fosfato**
piridoxina **vitamina B6**
72
# cofactor orgánico
función de la **biotina**
se pega a enzimas para ayudar a **formar enlaces covalentes añadiendo CO2**
- añade CO2 a otras moléculas
73
# cofactor inorgánico
menciona ejemplos dados en clase de cofactores inorgánicos
Cu2+
Fe2+ o Fe3+
K+
Mg2+
Mn2+
Mo
Ni2+
Se
Zn2+
74
# cofactor inorgánico
el Mg, en que enzimas sirve como cofactor y qué tiene que ver con el ATP?
- hexocinasa
- glucosa-6-p
- piruvato cinasa
Además, el Mg ayuda a **estabilizar el ATP**
75
# cofactor inorgánico
el Ni, en que enzimas sirve como cofactor?
ureasa
76
# cofactor inorgánico
el Cu+ o el Fe+, en que enzimas sirven como cofactor?
ambas sirven como cofactores del **citocromo oxidasa**
77
cómo se le llama a la enzima que **forma piruvato a partir de 2-fosfoglicerato**
la enzima **HENOLASA**
78
qué es un **zimógeno**
es el **precursor inactivo de las enzimas** que se activa para activar la enzima
- en algunas enzimas, se debe de quitar al **zimógeno** para formar la enzima activa
## Footnote
se ocupan mucho pq por ejemplo, si siempre está activa la enzima del páncreas, este se puede degradar
79
qué es la **proteólisis**
activación de los zimógenos para activar enzima
80
qué ejemplos de proteasas funcionan gracias a la escisión del precursor inactivo (zimógeno)?
las **proteasas del tubo digestivo** como quimiotripsina y tripsina que inicialmente se sintetizan como quimiotripsinógeno y tripsinógeno
81
cuáles son los 3 grupos en los que se pueden dividir las enzimas?
1. heteroenzimas
2. isoenzimas
3. aloenzimas
82
grupos en los que se dividen las enzimas: **heteroenzimas**, cómo son? y menciona un ejemplo
son enzimas con **función igual o semejante** pero que son de **diferentes especies**
83
grupos en los que se dividen las enzimas: **isoenzimas**, cómo son? y EJEMPLO
enzimas de **diferentes genes** pero que van a **catalizar la misma rx**
- provienen de genes/loci independientes
- hacen lo mismo pero vienen de dif. genes
**ejemplo: LDH**
## Footnote
SON **VERSIONES DIFERENTES DE UNA MISMA ENZIMA**
84
grupos en los que se dividen las enzimas: **aloenzimas**, cómo son?
enzimas que vienen de **diferentes alelos** (provienen de las formas alternativas que tiene un **mismo gen/locus**)
- formas diferentes de un mismo gen
85
Ejemplo de isoenzimas LDH2 en qué órganos está
Sangre
Corazón
Cerebro
Riñón
86
Ejemplo de isoenzimas LDH3 en qué órganos está
Cerebro
Células blancas
87
Ejemplo de isoenzimas LDH4 en qué órganos está
Pulmón
Músculo Esquelético
88
Ejemplo de isoenzimas LDH5 en qué órganos está
Músculo esquelético
Hígado
Está enzima se mide cuando hay daño hepatico
89
División de enzimas: Algunos ejemplos que son ESPECÍFICAS de SECRECION (se secretan en donde se producen y se exportan a dif. Tejidos)
Saliva
Pepsinogeno
Ceruloplamilasa pancreatica
90
División de enzimas que aparecen en plasma: menciona Algunos ejemplos que son ESPECÍFICAS del PLASMA
Protombina
Plasminogeno
Ceruloplasmina
91
División de enzimas: Algunos ejemplos que son enzimas de VÍAS PRINCIPALES (no especificas de una vía)
LDH
MDH
GLICEROL_3_P deshidrogenasa
92
División de enzimas: Algunos ejemplos que son enzimas ORGANOESPECIFICAS
Ez del ciclo de urea
Glucosa 6 fosfatasa
5’ND
93
Menciona modificaciones post traduccionales que hacen que las enzimas se apaguen (menciona ejemplos):
1. fosforilación
2. adenilación
3. urilidación (pegar uracilos)
4. ADP- ribosilación
5. metilación
94
regulación de las enzimas: hay 2 tipos de enzimas, las Michaelianas y las alostéricas, menciona las caract. de las **Michaelianas** (qué gráfica forman, sitios activos, su actividad de que depende...) y menciona un ejemplo:
1. Enzimas Michaelianas (Cinética de Michaelis-Menten):
- curva hiperbólica
- sólo un sitio activo
- Su actividad depende de la [ ] de sustrato y la afinidad **(a mayor [ ] de sustrato, aumenta la velocidad)**
- no tanto en vías metabólicas
- **iodasas**
95
en qué tipo de enzimas (Michaelianas o alostéricas) ocurre una **regulación por retroinhibición**
en las alostéricas
96
menciona el nombre de las enzimas que **fosforilan y de los que quitan P**
- **cinasas**: fosforilan
- **fosfatasas**: quitan P
97
regulación de las enzimas: hay 2 tipos de enzimas, las Michaelianas y las alostéricas, menciona las caract. de las **ALOSTÉRICAS** (qué gráfica forman, sitios activos, su actividad de que depende...) y menciona un ejemplo:
- curva SIGMOIDEA
- ECUACIÓN DE **hill**
- tienen dif. sitios activos (el sitio activo y el alostérico)
- efectores alostéricos (**activadores o inhibidores**), que pueden modificar su afinidad por el sustrato
- en vías metabólicas
- **HB**
98
qué es la **epigenética**
controla qué genes están activos o apagados, sin cambiar la estructura del ADN
99
qué es un **modulador** en las enzimas alostéricas y qué efecto tiene de la enzima por el sustrato
-**molécula** que se **une a un sitio distinto del sitio activo**, llamado **sitio alostérico**, para regular la actividad de la enzima (activarla o desactivarla)
- **aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato** (al unirse al sitio alostérico, provoca un **cambio conformacional en la enzima**, haciendo que el **sitio activo tenga una mayor afinidad** por el sustrato)
100
las cdk-ciclinas, cómo se activan y en dónde actúan?
ciclinas se unen a la CDK para activarla
- actúan en el **ciclo celular**
- se activan gracias a:
1. se añadió un P?
2. se eliminó un P?
3. se unió la ciclina a la CDK?
si todo a lo anterior es "sí", ya está activada
