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bio moléculaire > 2. L'organisation de l'ADN > Flashcards

2. L'organisation de l'ADN Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

Définition de macromolécules.

A

Assemblage de monomères ou de sous-unités plus simples pour former un composé d’eux

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Q

Comment se nomme le processus duquel les molécules deviennent des macromolécules et quels sont les constituants de chacun (les morceaux)?

A

Le processus s’appelle polymérisation, où les acides aminés et les nucléotides se convertissent en protéines, ADN, ARN

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Q

Quels sont les deux catégories qui permettent aux acides aminés de déterminer la forme de la protéine et sa fonction?

A

Le type d’acide aminé et leur ordre leur permettent de se distinguer

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Q

Définition de lien peptidique

A

lien entre deux acides aminés. c’est une réaction de condensation commençant du N et terminant au C

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Q

Dans quelle niveau (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire) de la protéine utilisons-nous le coeur de l’aa?

A

Structures secondaires

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Q

Le coeur de l’acide aminé (présent chez toutes les types d’aa) est utilisé pour faire quoi et à quel niveau? (2)

A
  • les liaisons peptidiques (I)
  • les liens H (II)
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6
Q

Quels sont les trois groupes de chaînes latérales d’aa

A
  • non polaire
    -polaire
    -ionisée
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7
Q

Où se trouvent (dans quel site) les acides aminées ionisés le plus communément?

A

Très commun dans le site catalytique

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8
Q

Dans quelle niveau (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire) de la protéine utilisons-nous la chaîne latérale de l’aa?

A

III et IV

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9
Q

Que survient des liaisons H? (2)

A

Les hélices alpha et les feuillets bêta

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9
Q

Décrire les feuillets bêta

A

Alignement de charges partielles de deux acides aminés dans la même direction (parallèle)

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10
Q

Décrire les hélices alpha et quel aa se lie auquel.

A

Une chaîne d’aa s’enroule sur elle même.
aa1 se lie au aa4, aa2 avec aa5, etc.

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11
Q

Expliquer ce qui se passe à chaque niveau structurel des protéines.

A

I: alignement en ordre des aa codé par l’ADN, qui, lui, dicte toutes les autres, liaison peptidique
II: liaison des aa par H et formation d’hélice/feuillet
III: pliage de la chaîne d’aa, assemblage et positionnement dû à la chaîne latérale R
IV: assemblage de plusieurs structures tertiaires

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12
Q

Définition d’une domaine et sa fonction

A

Région spécifique dans la structure tertiaire ayant des activités enzymatiques
Fonction d’interprétation de la fonction d’une protéine au large

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13
Q

Expliquer la relation séquence-structure-fonction

A

des séquences spécifiques se replient
ça forme des structures spécifiques
ces structures ont des fonctions spécifiques

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13
Q

Expliquer l’utilité des enzymes et leur fonction

A

Catalyseur de réaction ayant des acides aminés (Glu35 et Asp52) stratégiquement placés qui font sauter les électrons

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14
Q

Vrai ou F: Si on a un disaccharide, l’énergie d’activation augmente

A

Faux. Plus qu’on a d’atomes, moins on requiert de l’énergie

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15
Q

Quels sont les deux facteurs non liés à la quantité d’atomes, qui peuvent diminuer l’énergie d’activation?

A
  • la forme des aa
  • le site catalytique avec les aa bien placés
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16
Q

Forme d’ADN selon pro/eucaryote et leur région occupée

A

procaryote: circulaire dans le nucléoïde
eucaryote: linéaire dans le noyau

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17
Q

Décrire la condensation chromosomique et le degré d’enroulement

A
  • condenser = enrouler et plier avec les protéines
  • degré d’enroulement est variable selon le besoin (pense au mitose)
18
Q

Dans la cellule procaryote, dans la région du nucléoïde, il y a une protéine qui s’appelle H-NS. Décrire.

A

histone-like nucleoid-structuring

très dynamique selon la phase (stationnaire ou croissance/exponentielle

fonctions; bridging, coating, wrapping, bending
- recouvre l’ADN/enroulement,
- forme un pont,
-protéine de pli

19
Q

le niveau de condensation influence quoi?

A

l’accès à l’information

20
Q

différence entre euchromatine et hétérochromatine

A

euchromatine: transcription + facile et moins condensé

21
Q

À quelle phase est-ce que le chromosome est le plus condensé

A

mitotique

22
Q

Comment pouvons-nous règler le fait que le compactage cause une répulsion des charges - du grp P?

A

Contre-balancer avec des charges + avec des histone

23
Q

De quoi est constitué la chromatine?

A

ADN et ses protéines associés

24
Q

Que font respectivement la partie N et la partie C des histones?

A

N: variable et plus important
- permet la régulation de la transcription
- responsable de la fonction des nucléosomes
- modifiable pour passage eu/hétéro chromatine

C: conservée
- permet l’assemblage en nucléosome
- autocomplémentaire

25
Q

La liaison des histones à l’ADN est responsable de déformer et replier quoi?

A

déforme la double hélice et la replie autour du noyau des histones

26
Q

Quels aa sont responsables d’interagir avec les histones et pourquoi?

A

Lysine et arginine car ce sont des liaisons ioniques non-spécifiques avec le sillon mineur

27
Q

Pourquoi les histones interagissent avec le sillon mineur?

A

À cause de la géométrie, les sillons mineurs font face aux histones à 14 points de contact

28
Q

Nommer les 4 étapes de formation de nucléosome (8 histones)

A
  1. Formation d’intermédiaires au hasard, sans la présence d’ADN formant un tétramère
  2. tétramère vient lier et plier l’ADN
  3. deux dimères s’ajoutent au sillon mineur (40 liens H avec la charpente et 7 avec les bases du sillon)
  4. 8 queues N-ter stabilisent l’ADN et permet l’interaction entre d’autres.
29
Q

Est-ce qu’on peut mettre, pour la plupart, les nucléosomes n’importe où? Pourquoi?

A

Ou, car leur interaction avec l’ADN est dynamique et non spécifique.

30
Q

Combien est le minimum de longueur (pb) du nucléosome pour être assemblé?

A

150 pb

31
Q

Quelle région d’ADN nécessitent un accès facile

A

le promoteur

32
Q

Que font les protéines aidantes en ce qui concerne le nucléosome?

A

elles se lient sur les nucléosomes existants et aident l’assemblage de nouveaux nucléosomes

33
Q

Expliquer le premier niveau de condensation de la chromatine

A

formation d’euchromatine par des nucléosomes espacées.

34
Q

Expliquer le second niveau de condensation de la chromatine

A

formation d’hétérochromatine.

35
Q

Que fait l’histone H1 dans la condensation?

A

ça boucle ensemble l’ADN et le nucléosome

36
Q

Nommer les modifications réversibles spécifiques sur les aa (3) et leur propriétés

A

Méthylation: lien covalent non polaire (CH3)
Acétylation: charge partielle vers O (=O)
Phosphorylation

37
Q

Nommer une conséquence de la méthylation et pourquoi

A

Répression de la transcription, car la queue méthylée recrute les protéines responsables de la formation d’hétérochromatine comme Sir et H1

38
Q

Nommer une conséquence de l’acétylation et phosphorylation et pourquoi

A

Permet la transcription, car ils neutralisent la charge + (avec leur grp -) de l’histone et facilite le déroulement de l’ADN

39
Q

Décrire la protéine Sir (silent information regulator)

A

Il est responsable du compactage/bouclage de l’hétérochromatine et de silencement génique. ils contribuent à la stabilité du génome.

40
Q

Pour permettre la réplication, réparation, transcription, la chromatine doit être régulée et remodelée. Qui recrutent les complexes qui remodèlent la chromatine?

A

Les facteurs de transcription ou les queues N

41
Q

Décrire les 5 étapes du mécanisme de glissement de l’ADN par les complexes remodelants

A
  1. main plié tient l’ADN
  2. Liaison de ATP qui le fait bouger
  3. La liaison colle les deux mains et relâche l’ADP, changement de conformation
  4. Déplacement de la main 1 avec l’ADN
  5. Recommence
42
Q

Les 4 familles de complexes remodelants sont: CHD, ISWI, INO80, SWI. Lequel est différent des autres et pourquoi?

A

INO80, parce qu’il peut échanger les histones et les remplacer avec des variants qui bloquent/aident l’accès à l’ADN

43
Q

Définition des variants

A

Variations spécifiques à certaines espèces, types ou phases cellulaire. Légers différences a/n des aa, mais c’est ça qui modifie leurs propriétés

44
Q

À la dernière étape pour devenir un chromosome mitotique, les boucles des protéines Sir sont retenus par deux types d’agrégats protéiques. Qui sont-ils?

A

Topoisomérases: assurent que les boucles restent séparés
et
condensines (SMC): PINCES/FLEURS autocomplémentaires qui tiennent les boucles d’hétérochromatine

45
Q

Rôle du chromosome mitotique

A

Assure la transmission des gènes aux cellules filles lors de la division

46
Q

Composants du chromosome mitotique

A

Telomere
ORI
Centromère : accueille kinétochore
Kinétochore: agrégat protéique

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