2. L'organisation de l'ADN Flashcards
Définition de macromolécules.
Assemblage de monomères ou de sous-unités plus simples pour former un composé d’eux
Comment se nomme le processus duquel les molécules deviennent des macromolécules et quels sont les constituants de chacun (les morceaux)?
Le processus s’appelle polymérisation, où les acides aminés et les nucléotides se convertissent en protéines, ADN, ARN
Quels sont les deux catégories qui permettent aux acides aminés de déterminer la forme de la protéine et sa fonction?
Le type d’acide aminé et leur ordre leur permettent de se distinguer
Définition de lien peptidique
lien entre deux acides aminés. c’est une réaction de condensation commençant du N et terminant au C
Dans quelle niveau (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire) de la protéine utilisons-nous le coeur de l’aa?
Structures secondaires
Le coeur de l’acide aminé (présent chez toutes les types d’aa) est utilisé pour faire quoi et à quel niveau? (2)
- les liaisons peptidiques (I)
- les liens H (II)
Quels sont les trois groupes de chaînes latérales d’aa
- non polaire
-polaire
-ionisée
Où se trouvent (dans quel site) les acides aminées ionisés le plus communément?
Très commun dans le site catalytique
Dans quelle niveau (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire) de la protéine utilisons-nous la chaîne latérale de l’aa?
III et IV
Que survient des liaisons H? (2)
Les hélices alpha et les feuillets bêta
Décrire les feuillets bêta
Alignement de charges partielles de deux acides aminés dans la même direction (parallèle)
Décrire les hélices alpha et quel aa se lie auquel.
Une chaîne d’aa s’enroule sur elle même.
aa1 se lie au aa4, aa2 avec aa5, etc.
Expliquer ce qui se passe à chaque niveau structurel des protéines.
I: alignement en ordre des aa codé par l’ADN, qui, lui, dicte toutes les autres, liaison peptidique
II: liaison des aa par H et formation d’hélice/feuillet
III: pliage de la chaîne d’aa, assemblage et positionnement dû à la chaîne latérale R
IV: assemblage de plusieurs structures tertiaires
Définition d’une domaine et sa fonction
Région spécifique dans la structure tertiaire ayant des activités enzymatiques
Fonction d’interprétation de la fonction d’une protéine au large
Expliquer la relation séquence-structure-fonction
des séquences spécifiques se replient
ça forme des structures spécifiques
ces structures ont des fonctions spécifiques
Expliquer l’utilité des enzymes et leur fonction
Catalyseur de réaction ayant des acides aminés (Glu35 et Asp52) stratégiquement placés qui font sauter les électrons
Vrai ou F: Si on a un disaccharide, l’énergie d’activation augmente
Faux. Plus qu’on a d’atomes, moins on requiert de l’énergie
Quels sont les deux facteurs non liés à la quantité d’atomes, qui peuvent diminuer l’énergie d’activation?
- la forme des aa
- le site catalytique avec les aa bien placés
Forme d’ADN selon pro/eucaryote et leur région occupée
procaryote: circulaire dans le nucléoïde
eucaryote: linéaire dans le noyau
Décrire la condensation chromosomique et le degré d’enroulement
- condenser = enrouler et plier avec les protéines
- degré d’enroulement est variable selon le besoin (pense au mitose)
Dans la cellule procaryote, dans la région du nucléoïde, il y a une protéine qui s’appelle H-NS. Décrire.
histone-like nucleoid-structuring
très dynamique selon la phase (stationnaire ou croissance/exponentielle
fonctions; bridging, coating, wrapping, bending
- recouvre l’ADN/enroulement,
- forme un pont,
-protéine de pli
le niveau de condensation influence quoi?
l’accès à l’information
différence entre euchromatine et hétérochromatine
euchromatine: transcription + facile et moins condensé
À quelle phase est-ce que le chromosome est le plus condensé
mitotique