2. L'organisation de l'ADN Flashcards
Définition de macromolécules.
Assemblage de monomères ou de sous-unités plus simples pour former un composé d’eux
Comment se nomme le processus duquel les molécules deviennent des macromolécules et quels sont les constituants de chacun (les morceaux)?
Le processus s’appelle polymérisation, où les acides aminés et les nucléotides se convertissent en protéines, ADN, ARN
Quels sont les deux catégories qui permettent aux acides aminés de déterminer la forme de la protéine et sa fonction?
Le type d’acide aminé et leur ordre leur permettent de se distinguer
Définition de lien peptidique
lien entre deux acides aminés. c’est une réaction de condensation commençant du N et terminant au C
Dans quelle niveau (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire) de la protéine utilisons-nous le coeur de l’aa?
Structures secondaires
Le coeur de l’acide aminé (présent chez toutes les types d’aa) est utilisé pour faire quoi et à quel niveau? (2)
- les liaisons peptidiques (I)
- les liens H (II)
Quels sont les trois groupes de chaînes latérales d’aa
- non polaire
-polaire
-ionisée
Où se trouvent (dans quel site) les acides aminées ionisés le plus communément?
Très commun dans le site catalytique
Dans quelle niveau (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire) de la protéine utilisons-nous la chaîne latérale de l’aa?
III et IV
Que survient des liaisons H? (2)
Les hélices alpha et les feuillets bêta
Décrire les feuillets bêta
Alignement de charges partielles de deux acides aminés dans la même direction (parallèle)
Décrire les hélices alpha et quel aa se lie auquel.
Une chaîne d’aa s’enroule sur elle même.
aa1 se lie au aa4, aa2 avec aa5, etc.
Expliquer ce qui se passe à chaque niveau structurel des protéines.
I: alignement en ordre des aa codé par l’ADN, qui, lui, dicte toutes les autres, liaison peptidique
II: liaison des aa par H et formation d’hélice/feuillet
III: pliage de la chaîne d’aa, assemblage et positionnement dû à la chaîne latérale R
IV: assemblage de plusieurs structures tertiaires
Définition d’une domaine et sa fonction
Région spécifique dans la structure tertiaire ayant des activités enzymatiques
Fonction d’interprétation de la fonction d’une protéine au large
Expliquer la relation séquence-structure-fonction
des séquences spécifiques se replient
ça forme des structures spécifiques
ces structures ont des fonctions spécifiques
Expliquer l’utilité des enzymes et leur fonction
Catalyseur de réaction ayant des acides aminés (Glu35 et Asp52) stratégiquement placés qui font sauter les électrons
Vrai ou F: Si on a un disaccharide, l’énergie d’activation augmente
Faux. Plus qu’on a d’atomes, moins on requiert de l’énergie
Quels sont les deux facteurs non liés à la quantité d’atomes, qui peuvent diminuer l’énergie d’activation?
- la forme des aa
- le site catalytique avec les aa bien placés
Forme d’ADN selon pro/eucaryote et leur région occupée
procaryote: circulaire dans le nucléoïde
eucaryote: linéaire dans le noyau
Décrire la condensation chromosomique et le degré d’enroulement
- condenser = enrouler et plier avec les protéines
- degré d’enroulement est variable selon le besoin (pense au mitose)
Dans la cellule procaryote, dans la région du nucléoïde, il y a une protéine qui s’appelle H-NS. Décrire.
histone-like nucleoid-structuring
très dynamique selon la phase (stationnaire ou croissance/exponentielle
fonctions; bridging, coating, wrapping, bending
- recouvre l’ADN/enroulement,
- forme un pont,
-protéine de pli
le niveau de condensation influence quoi?
l’accès à l’information
différence entre euchromatine et hétérochromatine
euchromatine: transcription + facile et moins condensé
À quelle phase est-ce que le chromosome est le plus condensé
mitotique
Comment pouvons-nous règler le fait que le compactage cause une répulsion des charges - du grp P?
Contre-balancer avec des charges + avec des histone
De quoi est constitué la chromatine?
ADN et ses protéines associés
Que font respectivement la partie N et la partie C des histones?
N: variable et plus important
- permet la régulation de la transcription
- responsable de la fonction des nucléosomes
- modifiable pour passage eu/hétéro chromatine
C: conservée
- permet l’assemblage en nucléosome
- autocomplémentaire
La liaison des histones à l’ADN est responsable de déformer et replier quoi?
déforme la double hélice et la replie autour du noyau des histones
Quels aa sont responsables d’interagir avec les histones et pourquoi?
Lysine et arginine car ce sont des liaisons ioniques non-spécifiques avec le sillon mineur
Pourquoi les histones interagissent avec le sillon mineur?
À cause de la géométrie, les sillons mineurs font face aux histones à 14 points de contact
Nommer les 4 étapes de formation de nucléosome (8 histones)
- Formation d’intermédiaires au hasard, sans la présence d’ADN formant un tétramère
- tétramère vient lier et plier l’ADN
- deux dimères s’ajoutent au sillon mineur (40 liens H avec la charpente et 7 avec les bases du sillon)
- 8 queues N-ter stabilisent l’ADN et permet l’interaction entre d’autres.
Est-ce qu’on peut mettre, pour la plupart, les nucléosomes n’importe où? Pourquoi?
Ou, car leur interaction avec l’ADN est dynamique et non spécifique.
Combien est le minimum de longueur (pb) du nucléosome pour être assemblé?
150 pb
Quelle région d’ADN nécessitent un accès facile
le promoteur
Que font les protéines aidantes en ce qui concerne le nucléosome?
elles se lient sur les nucléosomes existants et aident l’assemblage de nouveaux nucléosomes
Expliquer le premier niveau de condensation de la chromatine
formation d’euchromatine par des nucléosomes espacées.
Expliquer le second niveau de condensation de la chromatine
formation d’hétérochromatine.
Que fait l’histone H1 dans la condensation?
ça boucle ensemble l’ADN et le nucléosome
Nommer les modifications réversibles spécifiques sur les aa (3) et leur propriétés
Méthylation: lien covalent non polaire (CH3)
Acétylation: charge partielle vers O (=O)
Phosphorylation
Nommer une conséquence de la méthylation et pourquoi
Répression de la transcription, car la queue méthylée recrute les protéines responsables de la formation d’hétérochromatine comme Sir et H1
Nommer une conséquence de l’acétylation et phosphorylation et pourquoi
Permet la transcription, car ils neutralisent la charge + (avec leur grp -) de l’histone et facilite le déroulement de l’ADN
Décrire la protéine Sir (silent information regulator)
Il est responsable du compactage/bouclage de l’hétérochromatine et de silencement génique. ils contribuent à la stabilité du génome.
Pour permettre la réplication, réparation, transcription, la chromatine doit être régulée et remodelée. Qui recrutent les complexes qui remodèlent la chromatine?
Les facteurs de transcription ou les queues N
Décrire les 5 étapes du mécanisme de glissement de l’ADN par les complexes remodelants
- main plié tient l’ADN
- Liaison de ATP qui le fait bouger
- La liaison colle les deux mains et relâche l’ADP, changement de conformation
- Déplacement de la main 1 avec l’ADN
- Recommence
Les 4 familles de complexes remodelants sont: CHD, ISWI, INO80, SWI. Lequel est différent des autres et pourquoi?
INO80, parce qu’il peut échanger les histones et les remplacer avec des variants qui bloquent/aident l’accès à l’ADN
Définition des variants
Variations spécifiques à certaines espèces, types ou phases cellulaire. Légers différences a/n des aa, mais c’est ça qui modifie leurs propriétés
À la dernière étape pour devenir un chromosome mitotique, les boucles des protéines Sir sont retenus par deux types d’agrégats protéiques. Qui sont-ils?
Topoisomérases: assurent que les boucles restent séparés
et
condensines (SMC): PINCES/FLEURS autocomplémentaires qui tiennent les boucles d’hétérochromatine
Rôle du chromosome mitotique
Assure la transmission des gènes aux cellules filles lors de la division
Composants du chromosome mitotique
Telomere
ORI
Centromère : accueille kinétochore
Kinétochore: agrégat protéique
