2 Flashcards
Qui est à l’origine du mot protéine?
Gerardus Johannes Mulder 1802-1880
Est à l’origine du mot protéine avec son travail sur l’analyse de la composition chimique du blanc d’œuf (caséine);
Puis notion de composante majeure des plantes et tissus animaux.
Protéine vient du Grec Protos
Pour illustrer le terme de première importance
Aujourd’hui, les protéines sont admises comme quoi?
Aujourd’hui, les protéines sont admises comme une composante majeure et vitale de nos cellules. Notre organisme utilise de manière constante les protéines. On parle d’assemblage (synthèse), de dégradation et réutilisation mais aussi d’utilisation (nombreux rôles vitaux). La nutrition joue un rôle clé pour maintenir une homéostasie optimale.
Problématiques sévères de carence protéique:
Ex du Marasme et du Kwashiokor
Problématiques de santé d’excès protéique:
Ex fragilité osseuse, atteintes rénales
Globalement, quel est le portrait du métabolisme des protéines dans le corps?
Alimentation : Les acides aminés provenant de l’alimentation forment le pool d’acides aminés disponibles dans l’organisme.
Cellule : Dans les cellules, les acides aminés sont utilisés pour la synthèse des protéines. Les protéines synthétisées peuvent être destinées à une utilisation endogène dans divers organes ou tissus de l’organisme.
Dégradation des protéines : Les protéines endogènes peuvent également être dégradées en acides aminés. Cette dégradation des protéines fournit un pool d’acides aminés disponibles pour la synthèse de nouvelles protéines ou pour d’autres processus métaboliques.
Foie : Le foie joue un rôle crucial dans le métabolisme des protéines. Les groupements aminés provenant de la dégradation des protéines sont utilisés pour former de l’urée, qui est ensuite excrétée par les reins. Le squelette carboné restant des acides aminés peut être converti en substrat énergétique, tel que des acides gras ou du glucose, pour fournir de l’énergie à l’organisme.
Urée : L’urée est produite dans le foie à partir des groupements aminés en excès issus de la dégradation des protéines. Elle est transportée vers les reins où elle est filtrée et excrétée dans l’urine, permettant ainsi l’élimination des déchets azotés de l’organisme.
Les chromosomes sont constitués de quoi? Combien on en a? Que contient l’ADN? C’est quoi l’ARNm? Que permet-t-il?
Chromosomes
46 chromosomes, 23 paires
Constitués d’acide désoxyribonucléique: ADN
ADN
Contient l’ensemble de nos gènes qui dictent notre phénotype: code génétique transcrit en une information/fonction spécifique qui gouverne notre organisme.
ARNm (acide ribonucléique)
Copie de l’ADN, c’est le messager spécifique de chaque information génétique et sert de matrice/cadre de lecture pour la synthèse de la protéine correspondante
Quels sont les différences entre l’ADN et l’ARNm en terme de sucre, de bases azotées et de structure?
Sucre :
Dans l’ADN, le sucre est le désoxyribose.
Dans l’ARNm, le sucre est le ribose.
Bases azotées :
L’ADN contient les bases azotées Adénine (A), Thymine (T), Cytosine (C) et Guanine (G).
L’ARNm contient les bases azotées Adénine (A), Uracile (U), Cytosine (C) et Guanine (G).
La principale différence est que l’ADN utilise la thymine (T) comme base azotée, tandis que l’ARNm utilise l’uracile (U) à la place de la thymine.
Structure :
L’ADN est généralement sous forme de double brin, formant une double hélice.
L’ARNm est un brin simple, souvent linéaire.
Comment se déroule la synthèse des protéines endogènes en 3 étapes?
- L’ARNm quitte le noyau pour s’attacher à un ribosome pour initier la traduction
- Le code génétique dicte la formation de chaque acide aminé
Un codon = assemblage de 3 bases nucléiques (A, C, G, U)
Le code génétique comprend 64 codons différents
64 codons associé à 20 acides aminés ou codon STOP
Code dit dégénéré: plusieurs codons pour un même acide-aminé - Liaison anticodon/codon correspondant pour amener chaque acide aminé correspondant à former la chaine polypeptidique selon l’ARNm qui sert de modèle
Quel est le codon initiateur et à quoi sert-t-il? Quels sont codons STOP et à quoi servent-t-ils?
Codon Initiateur :
Le codon initiateur marque le début de l’information génétique pour initier la traduction.
Le codon initiateur universel est “AUG” (Adénine-Uracile-Guanine), qui code pour l’acide aminé méthionine (MET).
La présence du codon initiateur AUG signale le point de départ de la synthèse des protéines.
Codon STOP :
Le codon STOP signale la fin de l’information génétique pour arrêter la traduction.
Il existe trois codons STOP universels : UAA (Uracile-Adénine-Adénine), UAG (Uracile-Adénine-Guanine) et UGA (Uracile-Guanine-Adénine).
Lorsque le ribosome atteint l’un de ces codons STOP sur l’ARNm, la synthèse des protéines se termine.
C’est quoi un métabolisme? Cela repose sur quoi? Combien de métabolites estimés dans les réactions métaboliques des humains?
Métabolisme = ensemble de réactions biochimiques convertissant les nutriments en énergie ou signal cellulaire.
Réactions reposant sur l’action de protéines spécifiques catalysant les réactions substrats/produits
En 2024, il est estimé qu’il existe environ 220 945 métabolites différents impliqués dans les réactions métaboliques des organismes vivants.
Un dogme revisité : une 4e strate
Quels sont les facteurs influençant le phénotype – interaction gènes/environnement?
EXPOSOME/ENVIRONNEMENT
-Génome
Ensemble des gènes (codants/non codants
Transcriptome
-Ensemble des transcrits (ARN messagers)
Protéome
-Ensemble des protéines
Métabolome/Lipidome
-Ensemble des métabolites/lipides
C’est quoi le polymorphisme (facteur influençant le phénotype)?
Représente des variants d’un même gène (conséquence de facteurs externes) ce qui va avoir une influence sur le phénotype.
POLYMORPHISME; variant au sein de la population avec une fréquence de plus de 1%; transmission héréditaire et caractère non pathogène en soi
Vient du grec: Poly = plusieurs et Morphe = forme
Phénomènes fréquents créant ainsi la diversité dans une population
NON PATHOGÈNE en soi mais peut apporter une plus grande sensibilité au développement de certaines maladies
Le polymorphisme peut conduire à une variété de couleurs et de motifs de plumage au sein d’une même espèce.
C’est quoi la notion de mutation (facteur influençant le phénotype)?
Représente des variants d’un même gène (conséquence de facteurs externes) ce qui va avoir une influence sur le phénotype.
Proviennent soit d’erreurs dans la réplication de l’ADN ou lors de divisions cellulaires, soit induites par des agents mutagènes.
L’effet sera variable selon si le produit du gène (PROTÉINE) est affecté ou non: neutre, amélioration d’une fonction (diversité, évolution) ou altération d’une fonction (effet pathogène).
MUTATION; variant au sein de l’individu avec une fréquence rare (inférieure à 1%)
C’est quoi les deux types de mutations? Elles se produisent au sein de quoi?
MUTATION; variant au sein de l’individu avec une fréquence rare (inférieure à 1%)
Mutations germinales
-Transmission héréditaire; maladies génétiques héréditaires
-Se produit au sein d’un gamète et donc transmise à la descendance
Mutations somatiques
-Acquises dans la vie d’un individu; ex: cancers
-Se produit au sein de cellules non reproductrices et donc non transmise à la descendance
Quels facteurs influençant le phénotype – épigénétique?
INFLUENCE DE NOTRE ENVIRONNEMENT
RÉGULATIONS ÉPIGÉNÉTIQUES
exemples:
-Modifications des histones (méthylation, acétylation, phosphorylation)
Chromatine moins compacte vs compacte
-Modifications des ADN ou ARN (méthylation ou modifications chimiques)
ARN non codants (dégradation ou répression traduction ARNm)
IMPACT SUR NOTRE PHÉNOTYPE
exemples
C’est quoi la nutrigénétique vs la nutrigénomique?
Nutrigénétique: Vise à évaluer l’influence des variations génétiques individuelles sur la réponse à l’alimentation/aux nutriments chez un individu; science qui vise à établir les liens entre les interactions gène-nutriment et le risque de développer des maladies.
Nutrigénomique: L’application des technologies «omiques» à l’étude de l’impact de l’alimentation sur l’expression génique, le métabolisme et ultimement sur la santé.
C’est quoi les acides aminés? Selon quoi varient-t-ils? Quelles sont les classes d’acides aminés? Quels sont les groupes chimiques?
Acides aminés: bases structurales de la formation des protéines
20 acides aminés; varient selon leur groupe R.
Essentiels: ne pouvant être synthétisés (9)
Non essentiels: peuvent être synthétisés (11)
Conditionnellement essentiels*: synthétisés dans certaines circonstances (6)
Groupes chimiques:
Neutres
Soufrés
Cycliques
Aromatiques
Basiques
Acidiques
Branchés
Quels sont les acides aminés ne formant pas de protéines?
Acides aminés non protéinogènes: intermédiaires du métabolisme ne formant pas de protéines mais ayant des effets biologiques importants; quelques exemples
EX:
-Ornithine et Citrulline
Intermédiaires majeurs du cycle de l’urée
Importance dans la gestion de l’excrétion des molécules azotés (voir plus loin dans le cours).
-Homocystéine
Produit du catabolisme de l’acide aminé méthionine
↑ ↑ homocystéine (associée à des bas niveaux de vitamines B6, B9 et B12) est un facteur de risque cardiovasculaire.
-Hydoxylysine et Hydroxyproline
Modification post-traductionnelle ajoutant un groupement -OH à la lysine et la proline
Composants importants du collagène, une protéine structurale.
-3-méthylhistidine
Enrichi dans les protéines musculaires myosines, son élévation reflète la dégradation des protéines musculaires
Son dosage urinaire ou sanguin reflète l’intégrité des muscles.
Quand un acide aminé est considéré comme conditionnellement essentiel?
Un acide aminé est considéré comme conditionnellement essentiel quand, bien que normalement synthétisé à partir d’un autre acide aminé, une condition anormale ne le permet plus. Alors, une approche nutritionnelle est indispensable. Ex: Tyrosine
La phénylcétonurie est un trouble génétique qui affecte la capacité du corps à décomposer la phénylalanine, un acide aminé présent dans les protéines. En l’absence de phénylalanine hydroxylase fonctionnelle, la phénylalanine s’accumule dans le corps, ce qui peut conduire à une carence en tyrosine, car la phénylalanine est normalement convertie en tyrosine.
Approche nutritionnelle:
À éviter!!!
Aliments riches en protéines
(et phénylalanine)
À favoriser
Aliments pauvres en phé.
Compléments alimentaires
(compenser carences autres)
Comment appelles-t-on les différentes séquences d’acides aminées? Quels sont les différentes structures de protéines?
Une protéine est une séquence d’acides aminés (aa), variable en taille.
Dipeptide : 2 acides aminés
Tripeptide : 3 acides aminés
Oligopeptide : 4 à 10 acides aminés.
Polypeptide : Plus de 10 acides aminés.
Chaque protéine a une conformation 3D particulière qui dépend de la séquence en aa et des propriétés de chaque aa.
Structure primaire :
Séquence aa formant la chaine polypeptidique
Structure secondaire:
Repliement/assemblage
Liaison hydrogènes entre aa
Structure tertiaire :
Forme 3D, interactions faibles entre groupements
Structure quaternaire :
Forme finale 3D formée par tous les polypeptides formant la protéine (ex; hémoglobine: 4 globines)
Quelles sont les sources alimentaires de protéines animales et végétales?
Sources animales : Viandes, volailles, œufs, produits laitiers (yogourt, fromage), poissons, crustacés et mollusques
Sources végétales : Céréales, ris, pâtes, légumineuses cuites incluant tofu et hummous, graines, noix, boissons de soya
Quels sont les critères pour les recommandations nutritionnelles ANREF – protéines?
Maintien d’un bilan azoté à l’équilibre
+
Besoins de croissance chez les enfants
Ici, on considère l’ingestion de protéines de haute qualité (cf plus loin dans le cours)
Groupes d’âge ANR
g/kg/jr
0 à 6 mois 1,52* (*AS)
7 à 12 mois 1,5
1 à 3 ans 1,1
4 à 8 ans 0,95
9 à 13 ans 0,95
14 à 18 ans 0,85
18 ans et + 0,8
- Apport suffisant basé sur la consommation de lait maternel
Quels sont des exemples de facteurs qui influencent les besoins nutritionnels en protéines et acides aminés (quantité ET qualité)?
RENOUVELLEMENT DES PROTÉINES CORPORELLES/AUTRES SUBSTANCES AZOTÉES:
La teneur en protéines doit être suffisante pour remplacer les pertes d’azote. Les protéines alimentaires sont essentielles pour maintenir cet état d’équilibre.
FORMATION DE NOUVEAUX TISSUS
Les besoins en protéines dépendent des besoins de renouvellement des protéines endogènes et du degré de synthèse de nouveaux tissus.
Ex: croissance, grossesse, allaitement
QUALITÉ DES PROTÉINES ALIMENTAIRES
i) Dépend de l’apport en aa essentiels selon les besoins de l’organisme, ii) apport suffisant aa pour sources synthèse des aa non essentiels, iii) facile à digérer
Quels sont les acides aminés essentiels?
ISOLEUCINE
LEUCINE
LYSINE
MÉTHIONINE**
PHÉNYLALANINE***
THRÉONINE
TRYPTOPHANE
VALINE
- Selon la composition en aa du lait maternel; **inclut la cystéine; ***inclut la tyrosine
La qualité de l’apport alimentaire en protéines se définit par quoi?
Bien que les protéines se retrouvent à la fois dans des aliments d’origine animale et végétale, la qualité de l’apport alimentaire en protéines se définit par l’apport en acides aminés essentiels dans des proportions optimales pour l’organisme.
Protéines complètes ou de haute qualité
-Généralement origine animale à l’exception de la gélatine qui est déficiente en tryptophane!
-Provides Apport de tous les aa essentiels
Protéines incomplètes ou de basse qualité
-Généralement origine végétale à l’exception des protéines de soja (bien que faible en cystéine). Importance diversité et complémentarité!
-provides Au moins 1 aa essentiel limitant
Quel est l’importance de la qualité des protéines? Quels sont les types de méthodes d’évaluation de la qualité des protéines?
Méthodes d’évaluation chimique
Méthodes d’évaluation biologique
-Coefficient d’efficacité protéique
-Utilisation protéique nette (UPN)
Comment évalue-t-on la qualité des protéines selon la méthode d’évaluation chimique?
Score aa basé sur une table de référence = score chimique (x 100 pour mettre en %)
(mg aa essentiel dans 1g de protéine test)/
(mg aa essentiel dans 1g de protéine référence)
Ex calcul
Lysine : faribe blé entier : 26 mg/g prot
Lysine adulte : 51 mg/g prot
Calcul de lysine le plus limitant dans la farine de blé entier : 26/51*100 = 51%
(cependant, on devrait tenir compte de la digestibilité, voir slide 29 pour bon calcul)
aa limitant: celui qui parmi les aa essentiels présente le plus grand déficit / à la valeur jugée souhaitable (sauf si tous les aa sont présents en quantité adéquates).
