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BCM1502 partie 4 > 1. Biosynthèse et dégradation de l’hème > Flashcards

1. Biosynthèse et dégradation de l’hème Flashcards

1
Q

Le groupement hème est formé où?

A

Dans le noyau porphyrine (protoporphyrine IX)

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Q

Exemples d’utilisation du noyau protoporphyrine (sans ion) (3)

A
  1. Chlorophyll (complex au Mg)
  2. Vitamine B12 (cobaltine (complexe au Co)
  3. Hème (complexé au Fe)
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3
Q

Exemples d’hème (5)

A
  1. Hémoglobine et myoglobine : Transport et échanges d’O2
  2. Cytochromes de la chaîne respiratoire : Transporteurs d’électrons
  3. Cytochromes P450 : Détoxification hépatique
  4. Peroxydases et catalases : Enzymes d’oxydoréduction
  5. NOS: Nitric oxide synthase (synthèse second messager NO)
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4
Q

Est-ce que la vitamine B12 est synthétisée chez les mammifères?

A

Non. Elle doit être obtenue par l’alimentation

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5
Q

Quel organisme peut synthétisé la vitamine B12?

A

Les bactéries. Seules des sources alimentaires animales contiennent de la vitamine B12.

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6
Q

Solubilité de l’O2 dans l’eau

A

Faible. 5 ml/L

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7
Q

Solubilité de l’O2 chez l’homme (3)

A
  1. À 38°C, 1 litre de plasma ne dissous que 2,3 mL d’O2
  2. Avec l’hémoglobine, 1 litre de sang peut transporter 200 mL d’O2, soit 87 fois plus que le plasma
  3. Sans transporteur d’O2, le sang devrait circuler 87 fois plus vite pour livrer la même quantité d’O2 aux tissus
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8
Q

L’hémoglobine fournit combien du poids des globules rouges?

A

33%

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9
Q

Taux normal d’hémoglobine

A

140 à 160 g/L de sang

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10
Q

Pourquoi la séquestration de l’hémoglobine à l’intérieur de cellules spécialisées (érythrocytes = RBC) est une étape importante dans l’évolution des vertébrés? (3)

A
  1. Un sang moins visqueux.
  2. Des concentrations plus élevées en oxygène.
  3. Une meilleure diffusion de l’oxygène du sang aux tissus. Les érythrocytes sont environ 25% plus grand que les plus petits capillaires, ce qui pourrait aussi avoir un rôle dans le transfert de l’oxygène aux tissus.
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11
Q

Quels sont les deux composants principaux de l’hémoglobine?

A
  1. Les globines (partie protéique)
  2. L’hème (composée de noyau protoporphyrine IX et de fer)
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12
Q

Structure de globine

A

Forme une hétérotétramère composé de 2 chaines alpha et deux chaines beta

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13
Q

Avantage de la structure de la globine

A

Coopérativité de liaison de l’O2

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14
Q

Caractéristiques de l’hème (protoporphyrine IX et fer) (2)

A
  1. L’O2 nest pas directement lié à la chaine polypeptidique, mais plutôt au fer de l’hème
  2. L’ion Fe2+ (ferreux) peut établir 6 liassions de coordination
    - 4 avec des azotes du groupement hème
    - 2 avec le groupement azote du noyau imidazole de deux histidines. Ces liaisons sont et peuvent être déplacées par l’O2 pour former l’oxyhémoglobine (HbO2)
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15
Q

Structure de l’hème

A
  1. Structure cyclique composée de quatre noyaux pyrroles
  2. Les noyaux pyrroles sont reliés par des ponts méthényles (-CH=) (Porphyrine)
  3. Il existe 8 sites de substitutions qui varient pour former différentes molécules. Dans l’hème, ces substitutions sont 4 méthyls (-CH3), 2 propionates (-CH2-CH2-COOH) et 2 vinyls (-CH=CH2)
  4. Un atome de fer (Fe2+, fer ferreux) au centre
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16
Q

D’où proviennent les atomes de C et N de l’hème?

A

Glycine et acetate

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17
Q

L’hème est-elle synthétisée par la glycine et par succinyl-coa?

A

Non

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18
Q

D’où proviennent les 4 carbones de succinyl-coa?

A
  • 2 proviennent du CAC
  • 2 autres proviennent de cycles antérieurs
19
Q

Combien d’étapes à la biosynthèse de l’hème?

A

7

20
Q

Quelles sont les 7 étapes de la biosynthèse de l’hème?

A
  1. Condensation (mitochondrie)
  2. Condensation (cytosol)
  3. Condensation et cyclisation (cytosol)
  4. Oxydation (cytosol)
  5. Oxydation (mitochondrie)
  6. Oxydation (mitochondrie)
  7. Ajout de fer (mitochondrie)
21
Q

Lieux de la biosynthèse de l’hème

A

Se déroule en partie dans la mitochondria (1er et 3 dernières étapes) et en partie dans le cytosol

22
Q

Réaction de l’étape 1: condensation

A

succinyl-CoA + Glycine → d-aminolévulinate (ALA) + CO2

23
Q

Étape 1: condensation (4)

A
  1. Réaction mitochondriale
  2. Réaction catalysée par la d-aminolévulinate synthase, dépendante du PLP (phosphate de pyridoxal)
  3. Siège du contrôle de la synthèse de l’hème dans le foie
  4. ALA quitte la mitochondrie vers le cytosol
24
Q

Réaction de l’étape 2: condensation

A

2 ALA → porphobilinogène (PBG)

25
Q

Étape 2: condensation (3)

A
  1. Réaction cytosolique
  2. Réaction catalysée par la porphobilinogène synthase
  3. Inhibée par les métaux lourds (intoxication au Pb)
26
Q

Réaction de l’étape 3: condensation et cyclisation

A

4 PBG → urophorphyrinogène

27
Q

Étape 3: Condensation et cyclisation (2)

A

2 réactions cytosoliques
1. Condensation catalysée par PBG deaminase. Cofacteur dipyrrométhane synthétisé par cette enzyme
2. Cyclisation catalysée par l’uroporphyrinogène-III synthase ou co-synthase (même enzymes)

28
Q

Réaction de l’étape 4: oxydation

A

uroporphyrinogène-III → coproporphyrinogène-III

29
Q

Étape 4: oxydation (2)

A
  1. Cytosolique et catalysée par l’uroporphyrinogène III décarboxylase
  2. Oxydation de 4 groupes acétates en 4 méthyls
30
Q

Réaction de l’étape 5: oxydation

A

coproporphyrinogène-III → protoporphyrinogène-IX

31
Q

Étape 5: oxydation (2)

A
  1. Mitochondriale et catalysée par la coproporphyrinogène oxydase
  2. Oxydation de 2 groupes propionates en vinyl
32
Q

Réaction de l’étape 6: oxydation

A

protoporphyrinogène-IX → protoporphyrine-IX

33
Q

Étape 6: oxydation (2)

A
  1. Mitochondriale et catalysée par la protoporphyrinogène oxydase
  2. Oxydation des groupements méthyls reliant les 4 noyaux → liens doubles
34
Q

Réaction de l’étape 7: Ajout de fer

A

protoporphyrine IX → hème

35
Q

Étape 7: Ajout de fer (2)

A
  1. Mitochondriale et catalysée par la ferrochélatase
  2. Incorporation du fer (anémie ferriprive)
36
Q

Deux sites de synthèse de l’hème

A
  1. 85% par les cellules érythropoïétiques = globules rouges (hémoglobine)
  2. 15% par le foie (cytochromes, P450)
37
Q

Régulation spécifique pour le foie (3)

A

Site d’inhibition principal est la d-aminolévulinate synthase
1. Rétroinhibition par un dérivé de l’hème (avec Fe III)
2. Inhibition du transport de l’ALA synthase vers la mitochondrie
3. Répression de la synthèse de l’ALA synthase

38
Q

Régulation spécifique pour la moelle osseuse (3)

A

Très différent et mécanisme moins bien compris :
1. L’entrée de fer dans la cellule serait un facteur limitant
2. L’ALA synthase n’est pas le site de régulation principal
3. L’hème stimule aussi la synthèse de la globine (exemple de co-
régulation)

39
Q

Porphyrie érythropoïétique congénitale (CEP) (6)

A
  1. Déficit en l’uroporphyrinogène-III synthase (= co-synthase).
  2. Urine rouge foncée
  3. Photosensibilité marquée (cicatrices)
  4. Coloration brun-rouge fluorescente des dents
  5. Exagération de la pilosité
  6. Cependant, neurologiquement normaux
40
Q

Porphyrie hépatique intermittente aiguë (2)

A
  1. Déficit en porphobilinogène deaminase
  2. Crises abdominales et neuropsychiatriques (insomnie, agitation, hallucinations,…) causées par différents facteurs (médicaments,…)
41
Q

Combien d’étapes à le catabolisme de l’hème?

A

6

42
Q

Catabolisme de l’hème (6)

A
  1. Oxydation de l’hème en biliverdine (verdâtre)
  2. Réduction de la biliverdine en bilirubine (jaune)
  3. Transport de la bilirubine au foie
  4. Estérificationdela bilirubine
  5. Conversion par les bactéries intestinales en urobilinogène, puis en strercobiline (rouge-brun)
  6. Absorption d’une partie de l’urobilinogène, converti par le rein en urobiline (jaune)
43
Q

Qu’est-ce qui explique l’origine des bleus (ecchymoses)

A

Le catabolisme de l’hème

44
Q

Étapes de formation de bleus (3)

A
  1. Suite à une blessure (avec un objet non coupant), il peut y avoir rupture de vaisseaux sanguins et libération de sang dans l’espace tissulaire local, pendant que les capillaires se réparent. La zone touchée est rouge et enflée
  2. Par la suite, les macrophages vont phagocyter les globules rouges ainsi libérés dans l’espace extravasculaire et vont métaboliser l’hémoglobine qu’ils contiennent en biliverdine, puis en bilirubine
  3. Les couleurs vives d’une ecchymose sont dues aux produits résultant de la dégradation de l‘hémoglobine : la biliverdine (pigment vert) et la bilirubine (pigment jaune)

BCM1502 partie 4 (5 decks)

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