Vorlesung 5 Flashcards
Welche Funktionen können Proteine haben?
Schutz (Antikörper, Mucine)
Hormonfunktion (Insulin, Glukagon, Wachstumshormon)
Struktur (Kollagen, Elastin)
Signalübertragung (Rezeptoren, G-Proteine)
Muskelbewegung (Aktin, Myosin)
Energiespeicherung (Ferritin, Legumin)
Transport (Hämoglobin, Globuline)
Enzymatische Aktivität (Proteasen, Kinasen)
Schutz vor Kälte (Eisstrukturproteine)
Was sind α-Aminosäuren und wie sind sie aufgebaut?
α-Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen.
Sie haben eine zentrale Kohlenstoffatom, das vier verschiedene Gruppen trägt: eine Aminogruppe (-NH3+), eine Carboxylgruppe (-COO-), ein Wasserstoffatom und eine variable Seitenkette (R-Gruppe).
In Proteinen finden sich fast ausschließlich L-Aminosäuren.
Was besagt die Cahn-Ingold-Prelog-Konvention bezüglich Aminosäuren?
Die Konvention ordnet den vier verschiedenen Substituenten an einem asymmetrischen Kohlenstoffatom Prioritäten zu.
Substituenten mit niedrigster Priorität werden vom Betrachter weg gezeigt.
S-Konfiguration: Reihenfolge von höchster zu niedrigster Priorität gegen den Uhrzeigersinn.
R-Konfiguration: Reihenfolge im Uhrzeigersinn.
Was sind Zwitterionen bei Aminosäuren?
Bei neutralem pH-Wert liegen Aminosäuren als Zwitterionen vor: die Aminogruppe ist protoniert (-NH3+), die Carboxylgruppe ist deprotoniert (-COO-).
Der Ionisierungsgrad hängt vom pH-Wert ab.
Wie werden Aminosäuren klassifiziert?
Hydrophobe Aminosäuren: unpolare Seitenketten
Polare Aminosäuren: neutrale Seitenketten, ungleichmäßige Ladungsverteilung
Positiv geladene Aminosäuren: Seitenketten tragen positive Ladung bei physiologischem pH
Negativ geladene Aminosäuren: Seitenketten tragen negative Ladung bei physiologischem pH
Was ist eine Peptidbindung?
Eine Peptidbindung verbindet zwei Aminosäuren und entsteht unter Wasserabspaltung.
Sie ist kinetisch stabil, ihre Lebensdauer ohne Katalysatoren beträgt etwa 1000 Jahre.
Was ist die Primärstruktur eines Proteins?
Die Primärstruktur ist die einzigartige Sequenz der Aminosäuren in einem Protein.
Diese Sequenz bestimmt die dreidimensionale Struktur und somit die Funktion des Proteins.
Was ist die Sekundärstruktur von Proteinen?
Sekundärstrukturen sind regelmäßige Faltungen der Polypeptidkette wie α-Helices und β-Faltblätter.
Diese Strukturen werden durch Wasserstoffbrücken zwischen den NH- und CO-Gruppen der Aminosäuren stabilisiert.
Was ist die Tertiärstruktur eines Proteins?
Die Tertiärstruktur ist die räumliche Anordnung der gesamten Polypeptidkette in einem Protein.
Sie beschreibt die Beziehung von Aminosäuren, die weit voneinander entfernt in der linearen Sequenz liegen.
Was ist die Quartärstruktur von Proteinen?
Die Quartärstruktur beschreibt die Anordnung von mehreren Polypeptidketten in einem komplexen Protein.
Ein Beispiel ist das Hämoglobin, das aus zwei α- und zwei β-Untereinheiten besteht.
Welche strukturellen Eigenschaften haben Peptidbindungen?
Peptidbindungen haben sowohl Einfach- als auch Doppelbindungscharakter.
Aufgrund dieses Doppelbindungscharakters ist die Rotation um die Peptidbindung eingeschränkt, was die Konformation des Peptidrückgrats strukturell begrenzt.
Die Peptidbindung ist planar, und sechs Atome (Cα, C, O, N, H, und Cα) liegen in einer Ebene.
Was sind die charakteristischen Bindungslängen innerhalb einer Peptideinheit?
C-N-Abstand in der Peptidbindung: 0,132 nm
C-N-Abstand in einer Einfachbindung: 0,149 nm
C=N-Abstand in einer Doppelbindung: 0,127 nm
Was sind die Haupttypen von Sekundärstrukturen in Proteinen?
α-Helix: eine spiralförmige Struktur, die durch Wasserstoffbrücken zwischen NH- und CO-Gruppen in einem regelmäßigen Abstand stabilisiert wird.
β-Faltblatt: eine flache Struktur, in der Wasserstoffbrücken zwischen benachbarten Strängen gebildet werden können; Stränge können parallel oder antiparallel sein.
β-Kehre (Turn): ermöglicht Richtungsänderungen der Polypeptidkette, oft an der Proteinoberfläche zu finden und vermittelt Interaktionen mit anderen Molekülen.
Was besagt das Ramachandran-Diagramm?
Das Ramachandran-Diagramm zeigt die erlaubten und nicht erlaubten Kombinationen der Winkel φ (Phi) und ψ (Psi) in einer Polypeptidkette.
Dunkelgrüne Bereiche zeigen die am meisten bevorzugten Konformationen, während helle Bereiche Grenzbereiche darstellen.
Sterische Hinderungen schließen viele (φ-ψ)-Kombinationen aus.
Welche Bedeutung hat die Primärstruktur eines Proteins?
Sie ermöglicht Rückschlüsse auf die biochemischen Eigenschaften und Wirkmechanismen von Proteinen.
Sie definiert die dreidimensionale Struktur des Proteins und ist der Link zwischen der genetischen Information der DNA und der biologischen Funktion des Proteins.
Veränderungen in der Primärstruktur können zu Krankheiten führen, wie z.B. Sichelzellenanämie und Mukoviszidose.
Ähnliche Primärstrukturen können evolutionäre Verwandtschaften aufzeigen.
