via exocitica I y II Flashcards

1
Q

porque las celulas son x definicion secretores

A

porque el proceso de secrecion se inicia dsd la sintesis de proteinas
continua con el procesamiento en los organelos de la ruta y termina con la exocitosis

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2
Q

las proteinas pden seguir la via secretora o no
entre ellas:

A

de las q quedan en el citosol estan las q:
-permanecen en el citosol (las del citoesqueleto o enzimas de rutas metabolicas)
- iran a nucleo/mitocondrias

de las q siguen la via secretora están las q:
- formaran parte del recambio de los componentes de membrana (secrecion constitutiva)
- seran parte de los productos secretados hacia el ext de la cel (secrecion regulada) en modalidad:
1. exocrina (vierten a conductos)
2. endocrina (vierten a sangre)

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3
Q

ppales organelos dde se producen los eventos de la via exocitica

A

RER
aparato de golgi

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4
Q

exocitosis q es

A

evento de la via exocitica
fusion entre las membranas de vesículas y la membrana plasmática

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5
Q

en q cel ocurre la exocitosis

A

en tds las cel
especial% las q tienen f(x)es de secrecion regulada

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6
Q

q pde pasar si hay algun defecto en algun evento de la via exocitica

A

q las proteinas no sean secretadas lo q lleva a enf (ej: priones)

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7
Q

q es la secuencia señal y sus otros nombres

A

señal sobre la información de destinacion de una proteína q esta en la misma proteina
SS o peptido señal

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8
Q

la traduccion se lleva a cabo hasta q

A

se sintetiza la SS

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9
Q

q pasa dsp q se sintetiza SS

A

se le une RSP, y una region de este se pone en el sitio A del ribosoma
inhibiendo transitoria% la sintesis de la proteina

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10
Q

q es SRP

A

particula de reconocimiento se señal
un complejo nucleoproteico

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11
Q

q pasa dsp q se detuvo la traducción

A

SRP(junto al ribosoma) viaja hacia la membrana del RER dde es reconocida x una proteina receptora de SRP

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12
Q

q pasa dsp q se une SRP a su receptor y atrae al complejo ribosoma-mensajero

A

ribosoma se localiza sobre un translocon

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13
Q

q es un translocon

A

proteína q estan la membrana del RER

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14
Q

q pasa dsp el ribosoma se
pone sobre el translocon

A

complejo SRP/receptor de SRP se libera de la SS y del sitio A del ribosoma x lo q se reanuda la sintesis de la proteina

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15
Q

q pasa dsp q se reanuda la sintesis del peptido

A

el ribosoma en el translocon queda alineado de tal forma q la proteina en sintesis cruza un canal q hay en el translocon y llega al lumen

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16
Q

q pasa dsp q la proteina llega al lumen

A

hay otra proteina en la membrana del RER asociada al translocon q actua cm peptidasa y corta a la SS

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17
Q

q pasa cdo termina la traducción

A

proteina queda en el lumen
ribosoma se libera fe la
membrana del RER y sus subunidades se desensamblan

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18
Q

q es la translocacion co-traduccional

A

el proceso de ingreso de la proteina al RER mientras es sintetizada (es la
mas comun)

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19
Q

translocacion post-traduccional

A

dsp q la proteina es sintetizada pasa al lumen
casos particulares

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20
Q

la translocacion co-traduccional es solo para proteinas

A

q ingresan completamente al lumen

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21
Q

q pasa con las proteinas transmembranas

A

en vez de pasar completa% al lumen quedan ancladas a la membrana formando parte de ella
estas pden ser residentes o seran destinadas a su localización final x la via exocitica

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22
Q

cm es posible el proceso de proteinas transmembranas

A

x la señal de detencion:
- detiene la entrada de la proteina x el translocon durante su traducción
- hace una apertura lat del translocon x lo q la señal de detencion queda asociada a la region hidrofobica de la membrana

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23
Q

q esta formada la señal de detención

A

x aa hidrofóbicos

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24
Q

q pasa dsp q la señal de detención queda asociado a la region hidrofóbica de la membrana

A

se reanuda la traduccion con la proteina separada del translocon
x lo q el resto de la proteina queda fuera del RER

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25
Q

el modelo de la señal de detencion es oficial

A

no
esta aun en estudio

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26
Q

las membranas ancladas a membrana con q se anclan

A

con un tallo GPI (glicosil fosfatidil inositol)
es un glicolipido

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27
Q

cm funciona el proceso en las proteinas ancladas a membrana con tallo GPI

A
  • tienen una SS en el extremo N-terminal q les permite entrar al RER
  • tienen una señal de detencion en el extremo C-terminal q durante la sintesis de la proteina la ancla momentánea% a la membrana
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28
Q

en las proteinas ancladas a membrana q pasa dsp q la señal de detencion la ancla a la membrana

A

la señal de detencion se reemplaza x una molecula de GPI

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29
Q

dde se sintetiza la molecula de GPI

A

en el mismo RER

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30
Q

se procesan las proteinas de la via exocitica
q provoca esto y dde se hace

A

q adquieran funcionalidad
en el RER

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31
Q

tipos de procesamiento de las proteinas

A

plegamiento
puentes disulfuro (no es en rigor una modificación)
N-glicosilaciones

32
Q

q son las chaperonas

A

familia proteica q participa en el correcto plegamiento de las proteinas

33
Q

f(x) de las chaperonas

A
  • evitan q otras proteinas se agreguen en el plegamiento
  • mantienen la estabilidad de proteinas q ya se han plegado para q pdan ser trasladadas/degradadas o para q exista un eficiente y
    correcto plegamiento de las mismas a medida q se sintetizan
34
Q

ejemplo de las chaperonas y q hace

A

BIP
se une a la proteína en sintesis y favorece su correcto plegamiento

35
Q

q hacen las chaperoninas y cual es si otro nombre

A

Hsp60
optimas para acelerar el plegamiento
tienen una cav central dde entra un polipeptido y protege sus superficies hidrofobicas
evitando q se una a otras proteinas para q no forme agregados

36
Q

puentes disulfuros entre qnes se produce

A

entre aa q tiene grupos SH (cisteína)

37
Q

q pasa si se forman ptes disulfuto de manera co-traduccional

A

genera proteinas no funcionales

38
Q

q es la PDI y q hace

A

proteina disulfuro polimerasa
cataliza la correcta formacion de puentes disulfuro

39
Q

dde se forman los puentes disulfuro

A

en el lumen

40
Q

M-glicosilaciones en q tiempo ocurre

A

de manera co-traduccional

41
Q

en q consiste la N-glicosilacion

A

enzima oligosacaril transferasa del RER une un oligosacarido al Asn (aa asparragina) de las proteinas

42
Q

cdo se produce la union entre el oligosacarido y el Asn

A

cdo el Asn forma parte de una secuencia especifica en la proteina en sintesis: Asn-X-Ser/Treo

43
Q

cm se une el oligosacarido al Asn

A

con un enlace covalente entre el oligosacarido y el N del grupo NH2 de la cadena lat de asparagina (x esto se llama N-glicosilacion)

44
Q

dde esta el oligosacarido antes de unirse al Asn

A

hacia el lumen unido a dolicol fosfato (un lipido fosforilado)

45
Q

q pasa dsp de la N-glucosilacion

A

modificaciones del oligosacarido en el RER catalizadas x las glicosidasas:
- eliminacion de 3 residuos de glucosa
- eliminacion de 1 residuo de manosa

46
Q

para q son necesarias las modificaciones del oligosacarido

A

para q la proteina pda ser exportada al Golgi

47
Q

q pasa con el oligosacarido en el Golgi

A

tiene modificaciones post-traducionales

48
Q

en condiciones fisiologicas las cel exocrinas y endocrinas tienen una alta demanda de proteinas: esto provoca

A

q las proteinas tengan un nivel de estres basal xq las chaperonas son insuficientes x lo q se producen proteinas mal plegadas

49
Q

q pasa cdo se producen proteinas mal plegadas

A

se activa el proceso UPR (respuesta a proteinas mal plegadas)

50
Q

qnes participan en el UPR

A

tanto moleculas citosolicas cm del RER

51
Q

q pasa si las vias de señalizacion de la UPR no logran restablecer la proteostasis del RER

A

se activa el ERAD

52
Q

q es la proteostasis

A

homeostasis de las
proteinas

53
Q

q es el ERAD

A

un mecanismo de “salvataje”
ERAD: Degradación de proteinas asociadas al RER

54
Q

q pasa en el ERAD

A

se produce la retrotraslocación de la proteína mal plegada al citosol
pasando x el translocon en sentido inverso al de la sintesis de la proteina

55
Q

a la retrotaslocacion se asocian enzimas llamadas

A

ubiquitin ligasas: enzimas de transmembrana q tienen su sitio activo hacia el citosol

56
Q

q hacen las ubiquitin ligasas

A

catalizan la adicion de ubiquitinas a la proteina mal plegada en transito al citosol

57
Q

q son las ubiquitinas

A

peptidos chicos de 76 aa

58
Q

q pasa cdo la proteina mal plegada llega al citosol

A

esta ubiquitinada
es reconocida x proteosomas, qnes la degradan en su int

59
Q

q son los proteosomas

A

complejos multiproteicos con actividad
proteasa

60
Q

q son los priones

A

proteinas mal plegadas q se asocian entre si e inducen el mal plegamiento en otras proteinas

61
Q

q generan los priones

A

acumulacion de proteinas mal plegadas q no podran ser eliminadas x proteosomas = enf

62
Q

vias de señalizacion de la UPR qn las desencadena

A

sensores moleculares q estan en la
membrana del RER

63
Q

cuales son las vias de señalizacion de la UPR

A
  • IRE-1alfa
  • ATF6
  • PERK
64
Q

IRE-1alfa q es

A

una proteina q esta unida a la BIP en estado basal

65
Q

en IRE-1alfa q pasa

A

cdo aumentan las proteinas mal plegadas BIP se une a ellas y se separa de IRE-1alfa

66
Q

q pasa cdo BIP se separa de IRE-1alfa

A

IRE-1alfa cambia su conformacion, x lo q se dimeriza

67
Q

q pasa cdo IRE-1alfa se dimeriza

A

ambos monomeros se transfosforilan, activandose

68
Q

q pasa cdo ambos monomeros se activan

A

promueven el splicing no convencional en el citosol de un ARNm q codifica para la proteina XBP1

69
Q

q psa cdo se sintetiza la XBP1

A

esta actua cm factor de transcripción para:
- la formacion de + chaperonas (q ayudaran al correcto plegamiento)
- + ARNm q codifique para XBP1

70
Q

ATF-6 cm funciona

A

este se activa y se traslada en la membrana de vesiculas hasta el golgi dde es cortado

71
Q

q pasa cdo se corta el ATF-6

A

esto le permite actuar cm factor de transcripción para genes codificantes de proteinas q apoyan el correcto plegamiento

72
Q

q es PERK

A

una kinasa q fosforila a EIF2alfa (un factor de inicio de traduccion)

73
Q

q pasa dsp q PERK fosforila a EIF2alfa

A

se inhibe la sintesis global de proteinas
pero a la vez se activa la transcripción selectiva de ATF4

74
Q

q pasa cdo se activa la transcripción selectiva de ATF4

A

esto activa la transcripción de otros genes comprometidos en el plegamiento de proteinas mal plegadas

75
Q

consecuencia de mecanismo de PERK

A
  • reduce la “carga” de proteinas en sintesis
  • aumentan las proteinas q participan en el plegamiento correcto
76
Q

q pasa dsp q las proteinas se procesaron

A

se forman las vesículas para ir al golgi (tmb pasa en sentido contrario)