via exocitica I y II Flashcards

1
Q

porque las celulas son x definicion secretores

A

porque el proceso de secrecion se inicia dsd la sintesis de proteinas
continua con el procesamiento en los organelos de la ruta y termina con la exocitosis

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2
Q

las proteinas pden seguir la via secretora o no
entre ellas:

A

de las q quedan en el citosol estan las q:
-permanecen en el citosol (las del citoesqueleto o enzimas de rutas metabolicas)
- iran a nucleo/mitocondrias

de las q siguen la via secretora están las q:
- formaran parte del recambio de los componentes de membrana (secrecion constitutiva)
- seran parte de los productos secretados hacia el ext de la cel (secrecion regulada) en modalidad:
1. exocrina (vierten a conductos)
2. endocrina (vierten a sangre)

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3
Q

ppales organelos dde se producen los eventos de la via exocitica

A

RER
aparato de golgi

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4
Q

exocitosis q es

A

evento de la via exocitica
fusion entre las membranas de vesículas y la membrana plasmática

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5
Q

en q cel ocurre la exocitosis

A

en tds las cel
especial% las q tienen f(x)es de secrecion regulada

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6
Q

q pde pasar si hay algun defecto en algun evento de la via exocitica

A

q las proteinas no sean secretadas lo q lleva a enf (ej: priones)

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7
Q

q es la secuencia señal y sus otros nombres

A

señal sobre la información de destinacion de una proteína q esta en la misma proteina
SS o peptido señal

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8
Q

la traduccion se lleva a cabo hasta q

A

se sintetiza la SS

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9
Q

q pasa dsp q se sintetiza SS

A

se le une RSP, y una region de este se pone en el sitio A del ribosoma
inhibiendo transitoria% la sintesis de la proteina

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10
Q

q es SRP

A

particula de reconocimiento se señal
un complejo nucleoproteico

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11
Q

q pasa dsp q se detuvo la traducción

A

SRP(junto al ribosoma) viaja hacia la membrana del RER dde es reconocida x una proteina receptora de SRP

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12
Q

q pasa dsp q se une SRP a su receptor y atrae al complejo ribosoma-mensajero

A

ribosoma se localiza sobre un translocon

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13
Q

q es un translocon

A

proteína q estan la membrana del RER

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14
Q

q pasa dsp el ribosoma se
pone sobre el translocon

A

complejo SRP/receptor de SRP se libera de la SS y del sitio A del ribosoma x lo q se reanuda la sintesis de la proteina

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15
Q

q pasa dsp q se reanuda la sintesis del peptido

A

el ribosoma en el translocon queda alineado de tal forma q la proteina en sintesis cruza un canal q hay en el translocon y llega al lumen

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16
Q

q pasa dsp q la proteina llega al lumen

A

hay otra proteina en la membrana del RER asociada al translocon q actua cm peptidasa y corta a la SS

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17
Q

q pasa cdo termina la traducción

A

proteina queda en el lumen
ribosoma se libera fe la
membrana del RER y sus subunidades se desensamblan

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18
Q

q es la translocacion co-traduccional

A

el proceso de ingreso de la proteina al RER mientras es sintetizada (es la
mas comun)

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19
Q

translocacion post-traduccional

A

dsp q la proteina es sintetizada pasa al lumen
casos particulares

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20
Q

la translocacion co-traduccional es solo para proteinas

A

q ingresan completamente al lumen

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21
Q

q pasa con las proteinas transmembranas

A

en vez de pasar completa% al lumen quedan ancladas a la membrana formando parte de ella
estas pden ser residentes o seran destinadas a su localización final x la via exocitica

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22
Q

cm es posible el proceso de proteinas transmembranas

A

x la señal de detencion:
- detiene la entrada de la proteina x el translocon durante su traducción
- hace una apertura lat del translocon x lo q la señal de detencion queda asociada a la region hidrofobica de la membrana

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23
Q

q esta formada la señal de detención

A

x aa hidrofóbicos

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24
Q

q pasa dsp q la señal de detención queda asociado a la region hidrofóbica de la membrana

A

se reanuda la traduccion con la proteina separada del translocon
x lo q el resto de la proteina queda fuera del RER

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25
el modelo de la señal de detencion es oficial
no esta aun en estudio
26
las membranas ancladas a membrana con q se anclan
con un tallo GPI (glicosil fosfatidil inositol) es un glicolipido
27
cm funciona el proceso en las proteinas ancladas a membrana con tallo GPI
- tienen una SS en el extremo N-terminal q les permite entrar al RER - tienen una señal de detencion en el extremo C-terminal q durante la sintesis de la proteina la ancla momentánea% a la membrana
28
en las proteinas ancladas a membrana q pasa dsp q la señal de detencion la ancla a la membrana
la señal de detencion se reemplaza x una molecula de GPI
29
dde se sintetiza la molecula de GPI
en el mismo RER
30
se procesan las proteinas de la via exocitica q provoca esto y dde se hace
q adquieran funcionalidad en el RER
31
tipos de procesamiento de las proteinas
plegamiento puentes disulfuro (no es en rigor una modificación) N-glicosilaciones
32
q son las chaperonas
familia proteica q participa en el correcto plegamiento de las proteinas
33
f(x) de las chaperonas
- evitan q otras proteinas se agreguen en el plegamiento - mantienen la estabilidad de proteinas q ya se han plegado para q pdan ser trasladadas/degradadas o para q exista un eficiente y correcto plegamiento de las mismas a medida q se sintetizan
34
ejemplo de las chaperonas y q hace
BIP se une a la proteína en sintesis y favorece su correcto plegamiento
35
q hacen las chaperoninas y cual es si otro nombre
Hsp60 optimas para acelerar el plegamiento tienen una cav central dde entra un polipeptido y protege sus superficies hidrofobicas evitando q se una a otras proteinas para q no forme agregados
36
puentes disulfuros entre qnes se produce
entre aa q tiene grupos SH (cisteína)
37
q pasa si se forman ptes disulfuto de manera co-traduccional
genera proteinas no funcionales
38
q es la PDI y q hace
proteina disulfuro polimerasa cataliza la correcta formacion de puentes disulfuro
39
dde se forman los puentes disulfuro
en el lumen
40
M-glicosilaciones en q tiempo ocurre
de manera co-traduccional
41
en q consiste la N-glicosilacion
enzima oligosacaril transferasa del RER une un oligosacarido al Asn (aa asparragina) de las proteinas
42
cdo se produce la union entre el oligosacarido y el Asn
cdo el Asn forma parte de una secuencia especifica en la proteina en sintesis: Asn-X-Ser/Treo
43
cm se une el oligosacarido al Asn
con un enlace covalente entre el oligosacarido y el N del grupo NH2 de la cadena lat de asparagina (x esto se llama N-glicosilacion)
44
dde esta el oligosacarido antes de unirse al Asn
hacia el lumen unido a dolicol fosfato (un lipido fosforilado)
45
q pasa dsp de la N-glucosilacion
modificaciones del oligosacarido en el RER catalizadas x las glicosidasas: - eliminacion de 3 residuos de glucosa - eliminacion de 1 residuo de manosa
46
para q son necesarias las modificaciones del oligosacarido
para q la proteina pda ser exportada al Golgi
47
q pasa con el oligosacarido en el Golgi
tiene modificaciones post-traducionales
48
en condiciones fisiologicas las cel exocrinas y endocrinas tienen una alta demanda de proteinas: esto provoca
q las proteinas tengan un nivel de estres basal xq las chaperonas son insuficientes x lo q se producen proteinas mal plegadas
49
q pasa cdo se producen proteinas mal plegadas
se activa el proceso UPR (respuesta a proteinas mal plegadas)
50
qnes participan en el UPR
tanto moleculas citosolicas cm del RER
51
q pasa si las vias de señalizacion de la UPR no logran restablecer la proteostasis del RER
se activa el ERAD
52
q es la proteostasis
homeostasis de las proteinas
53
q es el ERAD
un mecanismo de “salvataje” ERAD: Degradación de proteinas asociadas al RER
54
q pasa en el ERAD
se produce la retrotraslocación de la proteína mal plegada al citosol pasando x el translocon en sentido inverso al de la sintesis de la proteina
55
a la retrotaslocacion se asocian enzimas llamadas
ubiquitin ligasas: enzimas de transmembrana q tienen su sitio activo hacia el citosol
56
q hacen las ubiquitin ligasas
catalizan la adicion de ubiquitinas a la proteina mal plegada en transito al citosol
57
q son las ubiquitinas
peptidos chicos de 76 aa
58
q pasa cdo la proteina mal plegada llega al citosol
esta ubiquitinada es reconocida x proteosomas, qnes la degradan en su int
59
q son los proteosomas
complejos multiproteicos con actividad proteasa
60
q son los priones
proteinas mal plegadas q se asocian entre si e inducen el mal plegamiento en otras proteinas
61
q generan los priones
acumulacion de proteinas mal plegadas q no podran ser eliminadas x proteosomas = enf
62
vias de señalizacion de la UPR qn las desencadena
sensores moleculares q estan en la membrana del RER
63
cuales son las vias de señalizacion de la UPR
- IRE-1alfa - ATF6 - PERK
64
IRE-1alfa q es
una proteina q esta unida a la BIP en estado basal
65
en IRE-1alfa q pasa
cdo aumentan las proteinas mal plegadas BIP se une a ellas y se separa de IRE-1alfa
66
q pasa cdo BIP se separa de IRE-1alfa
IRE-1alfa cambia su conformacion, x lo q se dimeriza
67
q pasa cdo IRE-1alfa se dimeriza
ambos monomeros se transfosforilan, activandose
68
q pasa cdo ambos monomeros se activan
promueven el splicing no convencional en el citosol de un ARNm q codifica para la proteina XBP1
69
q psa cdo se sintetiza la XBP1
esta actua cm factor de transcripción para: - la formacion de + chaperonas (q ayudaran al correcto plegamiento) - + ARNm q codifique para XBP1
70
ATF-6 cm funciona
este se activa y se traslada en la membrana de vesiculas hasta el golgi dde es cortado
71
q pasa cdo se corta el ATF-6
esto le permite actuar cm factor de transcripción para genes codificantes de proteinas q apoyan el correcto plegamiento
72
q es PERK
una kinasa q fosforila a EIF2alfa (un factor de inicio de traduccion)
73
q pasa dsp q PERK fosforila a EIF2alfa
se inhibe la sintesis global de proteinas pero a la vez se activa la transcripción selectiva de ATF4
74
q pasa cdo se activa la transcripción selectiva de ATF4
esto activa la transcripción de otros genes comprometidos en el plegamiento de proteinas mal plegadas
75
consecuencia de mecanismo de PERK
- reduce la “carga” de proteinas en sintesis - aumentan las proteinas q participan en el plegamiento correcto
76
q pasa dsp q las proteinas se procesaron
se forman las vesículas para ir al golgi (tmb pasa en sentido contrario)