UNIDAD 4 Flashcards

1
Q

para realizar sus funciones las proteínas deben adoptar _____

A

estructuras tridimensionales adecuadas

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2
Q

para cada secuencia de aa natural, existe un ____ en condiciones adecuadas se forma espontáneamente

A

estado nativo estable único

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3
Q

cuando una proteína nativa llega a condiciones alejadas de su entorno fisiológico norma se ____

A

desnaturaliza

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4
Q

estado biológico inactivo desordenado por un cambio en sus condiciones normales de la proteína

A

desnaturalización

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5
Q

la desnaturalización de las proteínas es (reversible/irreversible)

A

reversible

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6
Q

la estabilidad de la estructura proteica es ____

A

marginal

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7
Q

la pérdida de la estructura 3D de las proteínas a un nivel suficiente para que pierda su funcionalidad se le llama ___

A

desnaturalización

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8
Q

la mayoría de las proteínas a ___•C se desnaturalizan

A

40

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9
Q

temperatura en la que la proteína se desnaturaliza

A

Tm

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10
Q

la desnaturalización de proteínas afecta a interacciones débiles principalmente a ____

A

puentes de H

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11
Q

la Tm de las proteínas es (igual/diferente) en cada proteína

A

diferente

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12
Q

la desnaturalización afecta principalmente a los puentes de H pero también a (4)

A

uniones covalentes
hidrofobicas
van der Walls
iónicas/ polares

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13
Q

la desnaturalización de las proteínas es ____ es decir la pérdida de la estructura en un region causa pérdida de otras

A

cooperativa

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14
Q

la desnaturalización de las proteínas se puede dar por (2)

A

temperatura y químicos (pH)

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15
Q

la desnaturalización ____ se da por pH extremos por distintas patologías, por sustancias como solventes, algunos solutos y detergentes

A

química

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16
Q

la desnaturalización química se puede dar por solutos (3)

A

urea
guanidinio
sulfato de amonio

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17
Q

pH en el que una proteína se desnaturaliza (alcalino o ácido)

A

punto isoeléctrico

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18
Q

la desnaturalización por químicos (pH) afecta principalmente a las uniones

A

iónicas/ polares

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19
Q

solventes como (2) hacen que las proteínas cambien su polaridad

A

acetona y etanol

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20
Q

los solutos con distintos tipos de sales hacen que las proteínas se ____ quitando los H2O disponibles rompiendo los puentes de H

A

precipiten

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21
Q

fuerza desestabilizante o iónica

A

fuerza que tiene la sal para desnaturalizar las proteínas

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22
Q

entre mayor fuerza ________ menor será la cantidad de sal para desestabilizar a la proteína

A

desestabilizante o iónica

23
Q

salting in

A

ayuda a plegar las proteínas

24
Q

salting out

A

desnaturaliza las proteínas

25
Q

los detergentes son ___

A

ácidos grasos

26
Q

los detergentes (ácidos grasos) harán que la proteína presente su parte hidrofóbica cambiando su (2)

A

forma y polaridad

27
Q

la secuencia de ADN determina la ____ de la proteína

A

secuencia de aa

28
Q

la secuencia de aa determina la ___

A

estructura proteica

29
Q

la estructura proteica determina la ____ de la proteína

A

función

30
Q

entre la estructura secundaria y la terciaria encontramos a una proteína ___

A

globular

31
Q

2 o más estructuras secundarias con loops uniéndolas se le denomina

A

motif (plegado)

32
Q

parte de una cadena polipeptidica que es estable independientemente del resto de la proteína

A

dominio

33
Q

el dominio por si solo (puede/ no puede) ser funcional

A

puede

34
Q

polipéptidos de gran tamaño pueden tener ___ dominio

A

más de un dominio ( hasta con diferente función cada uno)

35
Q

Residuos hidrofóbicos de los aminoácidos se “en8erran” en el centro de la proteína y necesitan por lo menos dos capas de estructura secundaria para excluir el agua.

A

regla de plegado 1

36
Q

regla de plegado 2 (entre un alfa hélice y una lamina beta)

A

cuando aparece una hélice alfa y una lámina beta juntas en un dominio, solo pueden formar enlaces en estructuras diferentes (terciarias)

37
Q

las interacciones que son secundarias no cambian después del plegado completo de la proteína sino así se quedarán siempre

A

regla de plegado 3

38
Q

regla de plegado 3 (estructura secundaria)

A

las interacciones que son secundarias no cambian después del plegado completo de la proteína sino así se quedarán siempre

39
Q

Las conexiones entre elementos de estructura secundaria no pueden entrecruzarse ni formar nudos por repulsión

A

regla de plegado 4

40
Q

regla de plegado 4 (nudos..)

A

Las conexiones entre elementos de estructura secundaria no pueden entrecruzarse ni formar nudos por repulsión

41
Q

La lámina beta es más estable cuando se encuentra conectada en sentido derecho que en el izquierdo

A

regla de plegado 5

42
Q

regla de plegado 5 (lamina beta estabilidad)

A

La lámina beta es más estable cuando se encuentra conectada en sentido derecho que en el izquierdo

43
Q

reglas de plegado (5)

A
  1. todos los residuos hidrofóbiocos de los aminoácidos se encuentran enterrados en el centro de la proteína y necesitan dos capas de estructura secundaria para excluir totalmente el agua
  2. cuando aparece una hélice alfa y una lámina beta juntas en un dominio, solo pueden formar enlaces en estructuras diferentes (terciarias)
  3. las interacciones secundarias que son secundarias no cambian después del plegado completo de la proteína sino así se quedarán siempre
  4. las conexiones entre los elementos no pueden entrecruzarse ni formar nudos por repulsión
  5. las laminas beta siempre son más estables cuando se encuentran conectadas de lado derecho (en sentido de las manecillas del reloj)
44
Q

barril alfa/beta (TIM)

A

secuencia de beta-alfa-beta loop y 8 motifs

no entiendo

45
Q

La paradoja de Levinthal

A

cuando sale la proteína del ribosoma es estructura primaria de muchas formas → después viene el plegamiento → estructura final de la proteína (única conformación)

46
Q

El proceso de plegado de proteínas en células se dá muy (rápido/lento)

A

rápido

47
Q

son las distintas formas que puede agarrar el aminoácido

A

confórmero

48
Q

teoría de proceso de plegado jerárquico

A
  • primero estructura primaria se forman puentes de hidrógeno formando estructuras secundarias
  • motifs y dominios
  • estructura terciaria con enlaces covalentes
  • estructura final
49
Q

Teoría de Molten globule

A
  • consiste en un colapso de los residuos hidrofóbicos hacia al centro de la proteína
  • después de que ya están enterrados los residuos ya se empiezan a formar las diferentes estructuras todo al mismo tiempo sin orden jerárquico
50
Q

Hipótesis que se basa en el concepto de “energy landscapes” el cual es un mapa de todas las conformaciones posibles de una molécula y sus niveles de energía correspondientes (DG)

A

teoría de folding funel

51
Q

teorías de plegamiento y cuál es la más aceptada

A
  • teoría del proceso jerárquico
  • molten globule
    **- folding funel **
52
Q

Son proteínas que asisten el plegado de proteínas incorrectamente plegadas o parcialmente plegadas.

A

chaperonas moleculares

53
Q

cómo asisten las chaperonas al plegado

A

Generan microambientes en los que la proteína puede plegarse correctamente