UNIDAD 2 • Aminoacidos Y Proteinas Flashcards
Funciones de los aminoácidos
Precursores de proteínas, enzimas, neurotransmisores, energía, formación de hormonas y productos especializados.
Funciones de las proteínas
-Enzimas (catálisis química)
-Transporte y almacén
-movimiento
Soporte mecánico
-Regulación inmunitaria
-Regulación del desarrollo y la diferenciación
-Regulación metabólica
Aminoacido
Biomolécula anfotérica caracterizada por un grupo ácido, un grupo amino (base) y un radical.
Que unidad forma el aminoácido?
Unidad (mero) de los peptidos y proteínas
Anfótero
Sustancia que puede actuar como ácido y como base
Anfótero
Sustancia que puede actuar como ácido o como base
Peptido
Dos a 100 aminoácidos por enlaces peptidicos
Proteína
Al menos 100 aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Que compone a un aminoácido?
Grupo amino.
Ácido.
Carbono quiral con 4 substituyen yes diferentes.
Cadena lateral.
Aminoacido que no tiene carbono quiral
Glicina
Los estereoisomeros “L” de los aminoácidos son parte de
Las proteínas
Aminoácidos esenciales
Valina
Metionina
Grupos no polares (R alifaticos)
Valina
Metionina
Isoleucina
Glicina
Alani a
Profina
Leucine
Grupos aromáticos R
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
Grupos polares
Serina
Treonina
Cisteina
Asoaragina
Glutamina
Grupos R positivamente cargados
Lisina
Arginina
Histidina
Grupos R cargados negativamente
Aspartato
Glutamato
Aminoácidos que no forman parte de las proteínas
Ornitina
Citrulina
Ecuación de Henderson-Hasselbalch
pH= pKa + log[A-]/[HA]
Estructuras súper secundarias que tienen un patrón de plegamientos en los que hay dos o más elementos de estructura secundaria Unidos entre ellos
Motivo
Clasificación de proteínas globulares
Estructura esférica.
Hidro y liposolubles.
Estructura secundaria compleja.
Estructura cuaternaria con enlaces no covalentes.
Enzimas.
Receptores.
Proteínas reguladoras.
Hormonas.
Clasificación de proteínas fibrosas
Estructura extendida.
Insolubles en agua y Lipidos.
Estructura secundaria simple.
Estructura cuaternaria estabilizada por enlaces covalentes.
Estructuras que porveen soporte.
Forma y protección externa.
Estructura repetida del colágeno
Secuencia tripeptídica repetida Gly-X-Pro o Gly-X-4-Hyp
Estructura helical derecha con tres residuos por giro
Alfa-hélice entrecruzada por puentes disulfuro
Dura, estructura insoluble protectora de mucha dureza y flexibilidad
Queratina, plumas, uñas
Conformación beta
Suave, ligamentos flexibles, fibroína de seda.
Colágeno de triple hélice
Alta fuerza de tensión sin estiramiento. Colágeno de tendones, hueso y matriz
Describe un patrón estructural que es parte de una cadena polipeptídica que es independiente, estable y que puede moverse como una entidad independiente de la proteína completa
Dominio
Las proteínas con cientos de residuos de AA tienen cuantos dominos?
Dos o más, algunas veces con varias funciones
Dominio
Segmento o parte de una proteína que tiene una función específica
Factor de transcripción forkhead
Fructosa-2,6-bifosfatasa
Hidroxilasa de fenilalanina
Receptor del péptido natriurético auricular
Algunas proteínas multidominio
Estructura cuaternaria de una proteína
Es el arreglo tridimensional de complejos de varias subunidades proteicas
La proteína p53 tiene un C-terminal intrínsecamente…
Desordenado
Está implicada en las encefalopatías espongiformes transmisibles
Prionosis (la proteína priónoca PrP)
Pérdida de la estructura 2, 3 y 4 de las proteínas.
Reversible o irreversible
Desnaturalización de las proteínas
Agentes desnaturalizantes
Urea.
Mercapto etanol.
Temperatura.
pH.
Peso de una proteína se mide en
Daltons
Enfermedad en la que se afectan eritrocitos por sustitución de glutamato polar con Valina no polar
Anemia de células calciformes
