UNIDAD 2 • Aminoacidos Y Proteinas Flashcards

(37 cards)

1
Q

Funciones de los aminoácidos

A

Precursores de proteínas, enzimas, neurotransmisores, energía, formación de hormonas y productos especializados.

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2
Q

Funciones de las proteínas

A

-Enzimas (catálisis química)
-Transporte y almacén
-movimiento
Soporte mecánico
-Regulación inmunitaria
-Regulación del desarrollo y la diferenciación
-Regulación metabólica

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3
Q

Aminoacido

A

Biomolécula anfotérica caracterizada por un grupo ácido, un grupo amino (base) y un radical.

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4
Q

Que unidad forma el aminoácido?

A

Unidad (mero) de los peptidos y proteínas

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5
Q

Anfótero

A

Sustancia que puede actuar como ácido y como base

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6
Q

Anfótero

A

Sustancia que puede actuar como ácido o como base

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7
Q

Peptido

A

Dos a 100 aminoácidos por enlaces peptidicos

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8
Q

Proteína

A

Al menos 100 aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

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9
Q

Que compone a un aminoácido?

A

Grupo amino.
Ácido.
Carbono quiral con 4 substituyen yes diferentes.
Cadena lateral.

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10
Q

Aminoacido que no tiene carbono quiral

A

Glicina

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11
Q

Los estereoisomeros “L” de los aminoácidos son parte de

A

Las proteínas

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12
Q

Aminoácidos esenciales

A

Valina
Metionina

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13
Q

Grupos no polares (R alifaticos)

A

Valina
Metionina
Isoleucina
Glicina
Alani a
Profina
Leucine

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14
Q

Grupos aromáticos R

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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15
Q

Grupos polares

A

Serina
Treonina
Cisteina
Asoaragina
Glutamina

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16
Q

Grupos R positivamente cargados

A

Lisina
Arginina
Histidina

17
Q

Grupos R cargados negativamente

A

Aspartato
Glutamato

18
Q

Aminoácidos que no forman parte de las proteínas

A

Ornitina
Citrulina

19
Q

Ecuación de Henderson-Hasselbalch

A

pH= pKa + log[A-]/[HA]

20
Q

Estructuras súper secundarias que tienen un patrón de plegamientos en los que hay dos o más elementos de estructura secundaria Unidos entre ellos

21
Q

Clasificación de proteínas globulares

A

Estructura esférica.
Hidro y liposolubles.
Estructura secundaria compleja.
Estructura cuaternaria con enlaces no covalentes.
Enzimas.
Receptores.
Proteínas reguladoras.
Hormonas.

22
Q

Clasificación de proteínas fibrosas

A

Estructura extendida.
Insolubles en agua y Lipidos.
Estructura secundaria simple.
Estructura cuaternaria estabilizada por enlaces covalentes.
Estructuras que porveen soporte.
Forma y protección externa.

23
Q

Estructura repetida del colágeno

A

Secuencia tripeptídica repetida Gly-X-Pro o Gly-X-4-Hyp

Estructura helical derecha con tres residuos por giro

24
Q

Alfa-hélice entrecruzada por puentes disulfuro

A

Dura, estructura insoluble protectora de mucha dureza y flexibilidad

Queratina, plumas, uñas

25
Conformación beta
Suave, ligamentos flexibles, fibroína de seda.
26
Colágeno de triple hélice
Alta fuerza de tensión sin estiramiento. Colágeno de tendones, hueso y matriz
27
Describe un patrón estructural que es parte de una cadena polipeptídica que es independiente, estable y que puede moverse como una entidad independiente de la proteína completa
Dominio
28
Las proteínas con cientos de residuos de AA tienen cuantos dominos?
Dos o más, algunas veces con varias funciones
29
Dominio
Segmento o parte de una proteína que tiene una función específica
30
Factor de transcripción forkhead Fructosa-2,6-bifosfatasa Hidroxilasa de fenilalanina Receptor del péptido natriurético auricular
Algunas proteínas multidominio
31
Estructura cuaternaria de una proteína
Es el arreglo tridimensional de complejos de varias subunidades proteicas
32
La proteína p53 tiene un C-terminal intrínsecamente…
Desordenado
33
Está implicada en las encefalopatías espongiformes transmisibles
Prionosis (la proteína priónoca PrP)
34
Pérdida de la estructura 2, 3 y 4 de las proteínas. Reversible o irreversible
Desnaturalización de las proteínas
35
Agentes desnaturalizantes
Urea. Mercapto etanol. Temperatura. pH.
36
Peso de una proteína se mide en
Daltons
37
Enfermedad en la que se afectan eritrocitos por sustitución de glutamato polar con Valina no polar
Anemia de células calciformes