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Biologie cellulaire > Transport membranaire > Flashcards

Transport membranaire Flashcards

1
Q

transport sans mouvement de la mP

A
  • pas de modif morpho de la membrane visible en ME
  • substances transportées JAMAIS ENFERMEES dans compartiment du SEM
    • directement de l’ext dans le cytosol ou vice versa
  • pas d’intervention cytosquelette
  • petites molécules : à l’échelle moléculaire
    • neutres
    • ions
  • qq diffusions simples RARES
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2
Q

transports avec mouv MP

A

modif morpho de la mP visible en ME

conso énergie

macromolécules : échelles cellulaire

substances enfermées transitoirement dans vésicules:

  • provenant de mP: endocytose, le matériel doit sortir vésicule (aide perméase) => cytosol
  • provenant du SEM: exocytose, matériel doit entrer dans lumière du SEM => milieu ext
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3
Q

pinocytose

A

en particulier endocytose par récepteur : concentration sélective

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4
Q

phagocytose

A

particules très volumineuses

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5
Q

exocytose peut être…

A
  • constitutive (permanente)
  • régulée (contrôlée)
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6
Q

diffusion simple

A

sens du gradient de concentration

non saturable

  • petites molécules hydrophobes
    • CO2, O2, Benzène, NO
  • petites molécules polaires NON CHARGEES:
    • H2O, glycérol, éthanol
  • donc, ne concerne pas molécules polaires relativement grosse, non chargée (AA, glucose, nucléotides)*
  • ni les ions*
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7
Q

répartition ionique

A

milieu ext

Na+ (145mM), Cl- (110mM), HCO3-

milieu int

anions fixés, K+ (140mM)

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8
Q

types de perméases

A
  • protéines porteuses
  • canal
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9
Q

perméases membranaires

protéines porteuses

A
  • glycoprotéine TM
  • site liaison soluté = > spécificité (=sélectivité)
  • changement de conformation réversible et aléatoire => analogie tourniquet
  • peu de molécules à la fois LENT
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10
Q

perméases membranaires

canal ionique

A
  • complexe multimérique
  • canal sans site liaison
  • sélectivité (taille et charge)
  • état ouvert ou fermé:
    • voltage
    • mécanique
    • fixation ligand
  • nombreuses molécules à la fois (environ 1000 fois plus rapide que protéine t)
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11
Q

GLUT

A
  • transports passifs du glucose
  • uniports
  • LOCALISATION:
    • membrane entérocytes: abso physio glucose alimentaire
    • membrane hépatocytes: entrée ou sortie de glucose (passif dont les sens est selon glycémie)
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12
Q

Canal ionique Na+ ligand dépendant

A

structure

pentamère: 2a, B, d, E ou y

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13
Q

exemples de canaux ionique ligands dépendants

A
  • canaux cationiques contrôlés par sérotonine ou glutamate
  • canaux chlore contrôlé par GABA
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14
Q

diverses classes de canaux

structure et selectivité

A
  • canaux cationiques: contrôlé par tension
    • 4 sous domaines étroit, grande sélectivité ionique
  • canaux ioniques contrôlés par un transmetteur
    • 5 sous domaine canal moins étroit, - sélectif
  • jonctions intercellulaire type gap
    • 6 sous unités canal plus large molécules de PM < 1500
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15
Q

potentiel mb au repos

A

-60mV

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16
Q

pompes NA+/K+ ATPase

structure et fonctionnement

A

structure

  • tétramère a2B2 PM ≈ 270kDa
  • grosse sous unité a (95kDa) plusieurs passages TM impliqué dans fonctionnement pompe
  • petite sous unité B PM ≈ 40kDa, un passage TM, glycosylé, non impliqué dans pompage

Fonctionnement

  • met en jeu sous unité alpha (catalytique) activité ATPase
  • permanent
  • cycle ≈ 10ms
  • CONSOMME 25prcent ATP ¢
17
Q

ETAPE FONCTIONNEMENT pompe NA+/K+ ATPase

A
  • fix 3Na+ coté cytoplasmique
  • fixation puis hydrolyse ATP sur face cytoplasmique d’alpha
    • autophosphorylation (au niveau résidu Asp)
  • changement conformation
  • libération Na+ milieu ext
  • fixation 2K+ côté ext
  • déphosphorylation
  • retour conformation initiale avec libération K+ côté ext
18
Q

rôle pompe Na+/K+ ATPase

A
  • maintien équilibre osmotique
  • maintien gradient Na+ (moteur pour co transports)
  • pompe électrogénique => contribue à ddp mP
19
Q

exemples pompes ATPase

A

Pompe Ca++

  • mP (export actif Ca hors cellule)
  • mb Rsarco muscle

Pompes H+

  • mb lysosomes pour concentrer protons
  • Dans mitochondries, pompe fonctionnant en senns inverse => ATP synthase utilise flux H+ poru faire synthèse ATP*
20
Q

symport

A

couplage transport actif avec transport passif dans le même sens

21
Q

antiport

A

transport actif avec transport passif dans sens opposé

22
Q

transporteurs ABC (ATP binding cassette)

A

famille de transporteurs membranaires utilisant énergie dérivant hydrolyse ATP pour transporter substances variées

DOMAINE TRES CONSERVE FIX ATP

chez bactéries rôle dans absorption de nutriments (ions, sucres, A.A.)

HOMME: 2 exemples:

  • prot MDR: “multidrug resistance”
    • résist chimiothérapie anticancer par efflux actif des médocs
  • prot CFTR: cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (modulateur conductance mb en jeu dans mucoviscidose)
    • canal chlore (sortie) de la mb apical des celules épithéliales
    • mutations => mucoviscidose
23
Q

pinocytose à vésicule sans revêtement

A
  • vésicules lisses d’une phase fluide
  • transport non triés “en vrac”
  • participe renouvellement contiuel mb (macrophage renouvelle mb en 1h)
24
Q

endocytose par int récepteur

diffère selon nature manteau

Quelles spécificités les regroupent néanmoins?

A
  • concerne macromolécules ayant récepteurs mb spécifiques
  • endocytose spécifique => sélective
  • mécanisme concentration : internalisation grande quantité sans grand volume liquidien associé
  • petites vésicules: Ø<150nm
25
Q

endocytose par vésicules à manteau de clathrine

+exemples

A
  • ligands pour récepteur R “adaptine dépendants”

exemple

  • LDL se liant au R-LDL
  • transferrine au r-Tf
26
Q

acteur moléculaire LDL

A
  1. fixation R-LDL
  2. invagination, manteau de clathrine
  3. GTPase fermeture (dynamine, protéine G monomérique), => vésicules épineuses Ø≈100-150nm
  4. ATPase déshabillage (Hsp)
  5. fusion vésicules avec endosomes (lumière acide car pompe H+ atpase)
  6. acidification dissociation des LDL avec RLDL dans CURL
  7. RLDL recyclé
  8. LDL hydrolysés dans endolysosomes => libération cholestréol via perméase
27
Q

clathrine

A

omplexe de 3 chaînes lourdes + 3 chaînes légères formant une structure en triskèle

28
Q

LDL

A
  • édificice macromoléculaire: transport cholesterol dans le sang
  • environ 20nm
  • contient 2000 ester de cholesterol
29
Q

endocytose par vésicules recouverte de cavéoline

A
  • au niveau des rafts
  • ou récepteurs (signalisation)
    • PTM (CMH type I, RCPG)
    • GPI, ancrée dans feuillet ext
  • présence de cavéoline
30
Q

endocytose par vésicules recouvertes de cavéoline

acteur moléculaire

A
  1. molécules ligands et récepteurs raft
  2. manteau cavéoline
  3. GTPase fermeture (dynamine, prot G monomérique)
  4. vésicules Ø≈80nm, plus petite que clathrine
  5. déshabillage pas bien connu
  6. interaction avec cytosquelette et transport de prot motrices
  7. fusion avec cavéosomes compartiment riche en cavéoline (mais sans pompe proton et dans hydrolases acides)
  8. transport materiel RE => GOLGI
31
Q

effet de l’internalisation lors de la phagocytose

A
  • importante déformation mb et cytoplasme sous jacent
  • réorganisation cytosquelette
    • voile hyaloplasmique englobant (pseudopodes)
  • formation phagosome d’environ 250nm (taille variable selon particule)
  • fusion avec lysosomes => phagolysosomes
32
Q

exocytose constitutive

caractéristiques

A
  • phénomène permanent (renouvellement constituant mP et MEC)
  • étape terminale FMVP

vésicules:

  • proviennent trans golgi
  • recouvertes de COP (coating protéines)
    • pas de GTPase de fermeture (connue)
    • GTPase ARF intervient pr déshabillage
  • transport vésiculaire par cytosquelette et ses rotiènes motrices
    • MT et kinésine pr transport longue distance
    • MF et myosine I qd près mP
33
Q

exocytose provoquée

caractéristiques

A
  • uniquement produit sécrétion
  • vésicules bourgeonnent du trans golgi
  • vésicules à manteau de clathrine, puis déshabillées (GTPase dynamine détachemetn, HSP70 déshabilalge)
  • transport cyto idem constitive
  • maturation matériaux transportés par protéolyse
  • /> taille vésicules (fusion) => contenu plus dense
  • fusion avec mP: signal (int /> [Ca]

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