Transport et maturation des protéines (trafic des protéines) Flashcards

1
Q

Quels types de mécanismes sont subit par les protéines et ou?

A

Mécanisme d’importation co-traductionnelle des protéines dans le RE
Mécanisme de libération des protéines solubles dans la lumière du RE
Mécanismes d’insertion des protéines dans la membrane du RE.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Concernant le mécanisme d’importation co-traductionnelle des protéines dans le RE, les protéines importées dans le RE comportent quel signal? cette signal est composé de quoi?

A

Les protéines importées dans le RE comportent un peptide signal composé d’acides aminés
hydrophobes à leur extrémité aminée (la première synthétisée).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

concernant le 1ère étape de cette mécanisme, une particule de reconnaissance du signal (SRP) se fixe ou? et émerge ou? C’est quoi SRP? décrire la fonction de chacune des ses extrémités?

A

Une particule de reconnaissance du signal (SRP) se fixe sur le peptide signal qui émerge
du ribosome libre dans le cytosol. La SRP est une ribonucléo-protéine cytosolique. L’une de
ses extrémités possède un site de fixation sur le peptide signal, tandis que l’autre se fixe sur
le ribosome, ce qui a pour effet d’interrompre temporairement la traduction de l’ARNm.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Concernant le 2ème étape de cette mécanisme, La SRP se fixe sur quel récepteur? ce récepteur est exposé ou?

A

La SRP se fixe sur un récepteur appelé protéine d’ancrage ou récepteur de la SRP,
exposé à la face cytosolique de la membrane du RE rugueux.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Ce récepteur permet de faire quoi?

A

Le récepteur de la SRP permet de positionner le complexe SRP-grosse sous-unité
ribosomale sur un complexe protéique voisin, le translocon.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Le translocon constitue quoi? et entre quelles éléments?

A

constitue un pore aqueux

entre le cytosol et la lumière du RE, et dont le versant luminal est fermé.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

En fin de

positionnement, la SRP se détache du peptide signal, alors il se passe quoi apres avec la protéine?

A

la synthèse de la protéine redémarre et
la chaîne peptidique naissante s’insère dans la lumière du translocon dont l’extrémité
cytosolique est obturée par la grosse sous-unité ribosomale ; la SRP se sépare de son
récepteur.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

La fixation du peptide signal sur un site spécifique du translocon est responsable de quoi?

A

responsable de

l’ouverture de pore aqueux du côté luminal.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

La progression de la chaîne protéique au travers du dispositif de translocation fait
probablement intervenir quelles éléments?

A

d’une part l’allongement de la chaîne protéique en cours de
synthèse, et d’autre part des molécules chaperonnes localisées dans la lumière du RE, en
particulier la BiP (Binding Protein), qui “tirent” le peptide en cours de synthèse.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Concernant, le mécanisme de libération des protéines solubles dans la lumière du RE, c quoi le rôle de peptide signal et de la protéine?

A

le peptide signal reste
ancré dans le translocon alors que la protéine s’enfile de façon continue dans la lumière du
RE, sous forme d’une boucle.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Le signal peptide est clivé par quoi? cette éléments est lié ou? et la protéine se libére ou apres?

A

signal peptidase liée à la

face luminale de la membrane du RE et la protéine est libérée dans la lumière du RE

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Dans la lumière du RE, il arrive quoi à la protéine? sous l’action de quoi?

A

dans la lumière du RE, le protéine prend sa conformation définitive sous l’action de protéines chaperonnes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Le signal

peptide clivé sort comment de translocon?

A

Le signal
peptide clivé sort latéralement du translocon (par une ouverture latérale) dans la membrane
du RE où il est dégradé localement par d’autres protéases.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Concernant maintenant, le mécanismes d’insertion des protéines dans la membrane du RE. Ce processus concerne quel protéines et il est cmt?

A

C le processus de translocation des protéines membranaires intrinsèques, il est plus complexe
que celui des protéines solubles.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Pour quelles raisons, il est plus complexes?

A

car :
- certaines parties de la protéine ne sont pas transloquées,
- certaines protéines transmembranaires traversent plusieurs fois la double couche
lipidique,
- l’extrémité amino-terminale de la protéine peut être située du côté cytosolique ou dans
la lumière du RE.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Dans le 1ère mécanisme d’insertion de protéines à traversée unique dans la membrane du RE, la translocation est initiée par quoi?

A

par un peptide signal amino-terminal qui

s’ancre dans le translocon.

17
Q

Quel peptide interrompt la translocation? il est situé ou? et c quand qu’il interrompt la translocation?

A

Un second peptide hydrophobe, appelé peptide de terminaison
de transfert, situé dans la protéine, interrompt la translocation avant qu’elle ne soit
terminée.

18
Q

Après clivage du peptide signal amino-terminal, ce peptide de terminaison de transfert sert de quoi? et ou?

A

de point d’ancrage de la protéine dans le translocon puis dans la membrane du
RE.

19
Q

La protéine trans-membranaire est à quelle type de traversée? et son extrémité amino-terminale
est située du quel côté de la RE?

A

La protéine trans-membranaire est à traversée unique et son extrémité amino-terminale
est située du côté luminal du RE

20
Q

Dans les 2 autres mécanismes : celle de protéines transmembranaires traversent plusieurs fois la double couche
lipidique, et l’extrémité amino-terminale de la protéine peut être située du côté cytosolique ou dans
la lumière du RE, le peptide signal est cmt? cette signal est reconnu par quoi?

A

le peptide signal est plus interne dans la protéine.
Ce
signal est également reconnu par la SRP et s’insère dans le translocon.

21
Q

Est-ce que la peptide signal est clivé? il sert à quoi dans ces 2 autres types de mécanismes?

A

Il n’est pas clivé et

sert donc d’ancrage de la protéine dans la membrane du RE.

22
Q

Selon quoi, la protéine aura son extrémité N-terminale dans la lumière du RE
ou dans le cytosol?

A

Selon l’orientation du peptide

signal dans le translocon

23
Q

Quelles types de contrôles de la qualité des protéines existe-il au niveau de RE?

A

Le contrôle concernant : la repliement des protéines membranaires ou solubles
le contrôle assurée par des disulfides isomérases, et le
contrôle assurée par la calnexine (ou la calréticuline) et la glucosyltransférase (GT)

24
Q

Concernant le repliement des protéines membranaires ou solubles, quels protéines chaperonnes assurent le bon repliement des protéines synthétisées.

A
la BiP (binding protein ou protéine de
liaison)
25
Q

La BiP se lie à quel endroit de la protéine et ou? c’est quoi son rôle en se liant à la protéine?

A

La BiP se lie dans la lumière
du RE aux segments hydrophobes des protéines en cours de translocation, évitant ainsi à ces
protéines de s’agréger entre-elles ou de mal se configurer.

26
Q

Par quoi la BiP permet à chaque protéine d’acquérir la bonne conformation? En restant liée aux protéines mal configurées, la BiP fait quoi?

A

Par des cycles successifs de
liaison-libération ATP-dépendant.
la BiP les empêche de quitter le
RE.

27
Q

Les disulfides isomérases catalysent la formation de quoi? entre quoi? Les disulfides isomérases sont capables de faire quoi d’autre?

A

de ponts disulfures S-S intramoléculaires entre les
groupements sulfhydryl (-SH) des protéines.
Elles sont également capables de reconnaître
des ponts disulfures anormaux qui se seraient formés et de les corriger.

28
Q

C quoi la rôle des protéines : calnexine (ou la calréticuline) et la glucosyltransférase (GT)?

A

Le rôle de ces protéines est de vérifier la conformation spatiale des protéines dans la lumière
du RE. Si après plusieurs cycles de contrôle, le bon repliement n’est pas obtenu, la protéine

est détruite.

29
Q

Les protéines anormales du RE qui ne peuvent être corrigées refluent ou? il se passe quoi avec ces protéines anormaux la bas?

A

refluent dans le

cytosol à travers le translocon et sont dégradées par le système ubiquitine-protéasome.

30
Q

C quoi le phénomène de contrôle de qualité? Il se définit cmt?

A

Grace à la GT et les chaperons comme la calnexine, les protéines néo-synthétisées subissent
plusieurs contrôles. Le réticulum endoplasmique ne permet donc pas la sortie via le flux
membranaire vectoriel permanent (entre le RE, le Golgi, les lysosomes, et la membrane
plasmique) de protéines solubles ou membranaires « mal configurées ». Ce phénomène est
appelé « contrôle de qualité »