Trafic des proteines 1 Flashcards

1
Q

Types de signaux des tri?

A

2 types de signaux de tri, les peptides signal et les régions signal.

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2
Q

Les peptides-signal sont constitués de quoi?

A

constitués d’une séquence continue d’acides aminés (15 à 60 résidus).

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3
Q

Lorsque le
processus de tri est terminé, ces peptides signal sont le plus souvent clivés de la protéine
mature par quoi?

A

une signal peptidase.

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4
Q

Les peptides-signal sont utilisés pour le transport de quoi vers quelles organites?

A

le transport des
protéines du cytosol vers le réticulum endoplasmique, les mitochondries, les peroxysomes et
le noyau

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5
Q

Ils sont impliqués dans quoi d’autres?

A

dans la rétention des protéines dans le réticulum

endoplasmique.

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6
Q

si l’on place le peptide signal d’importation dans le réticulum endoplasmique à l’extrémité amino-terminale d’une protéine cytosolique, on observe quoi?

A

que cette protéine est transportée dans le réticulum endoplasmique.

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7
Q

Les régions signal correspondent à quoi?

A

à un arrangement tridimensionnel particulier de la molécule.

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8
Q

Les acides aminés qui forment une région signal sont cmt? Ces régions transfert des protéines d’où vers ou?

A

peuvent être très distants les uns des autres sur la molécule déployée. De telles régions signal sont impliquées dans le transport des protéines du Golgi vers les lysosomes.

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9
Q

Les protéines cytosoliques subissent quels types de modifications?

A

des modifications post-traductionnelles

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10
Q

Ces modifications post-traductionnelles sont de quels natures? et leurs rôles?

A

modifications permanentes, nécessaires à l’activité, telles que la liaison à un coenzyme:

  • modifications transitoires, qui permettent de réguler l’activité de nombreuses protéines (phosphorylation, méthylation, acétylation). Les réactions de phosphorylation ou de déphosphorylation sont très fréquentes et concernent près de 10 % des protéines animales ;
  • les glycosylations sont rares par comparaison aux protéines exportées vers le réticulum endoplasmique.
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11
Q

Certaines protéines cytoplasmiques sélectionnées sont dirigées vers les membranes, et se
fixent à ce membrane cmt et par quoi?

A

fixent de façon covalente à un chaine d’acide gras de la monocouche cytoplasmique de la membrane.
L’ancrage aux membranes est indispensable aux fonctions biologiques des protéines ainsi
modifiées.

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12
Q

durée de vie des protéines cytosoliques?

A

La majorité des protéines cytosoliques a une durée de vie assez longue, de plusieurs jours.
D’autres sont programmées pour être rapidement détruites après leur synthèse.
C’est le cas
notamment des protéines régulant la progression dans le cycle cellulaire.

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13
Q

les protéines programmées pour être rapidement détruites portent quels signaux?

A

portent des signaux reconnus par un système

protéolytique.

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14
Q

L’un de ces signaux est constitué par quoi?

A

par la nature du premier acide aminé amino-

terminal de la chaîne polypeptidique.

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15
Q

Quels AA sont stabilisants? et les 12 autres sont responsables de quoi? C quoi le demi-vie de chacune de ces AA?

A

Met, Ser, thr, Ala, Val, Cys, Gly et Pro sont stabilisants

(demi-vie protéique > 20 h), alors que les 12 autres acides aminés sont responsables d’une
dégradation rapide de la protéine (demi-vie de 2 à 10 min).

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16
Q

certains enchaînements d’acides aminés font quoi?

A

raccourcissent la durée de

vie des protéines qui les portent.

17
Q

Les cyclines sont des protéines impliquées en quoi? et portent une séquences d’AA qui est cmt?

A

les cyclines, des protéines impliquées
dans la progression du cycle cellulaire, portent une séquence de 9 acides aminés appelée
boite de dégradation (D-box).

18
Q

La dégration de ces protéines peut-être cmt?

A

La dégradation des protéines peut être constitutionnelle ou
conditionnelle (régulée) après démasquage d’un signal de dégradation (par phosphorylation
de la protéine ou coupure protéolytique).

19
Q

Chez les eucaryotes, le système protéolytique responsable de la dégradation sélective des
protéines cytosoliques fait intervenir quel protéine?

A

une protéine chaperonne, l’ubiquitine.

20
Q

Plusieurs

molécules d’ubiquitine vont faire quoi?

A

former une chaîne fixée sur la protéine.

21
Q

Les protéines portant

une chaîne d’ubiquitine sont alors reconnues par quoi? cette élément est responsable de quoi?

A

par le protéasome qui est responsable de la

dégradation de la protéine.

22
Q

De multiples copies du protéasome existent ou?

A

dans le cytosol et

aussi dans le noyau.

23
Q

Le protéasome est constitué de quoi?

A

d’un cylindre creux fait de sous-unités
protéiques dont certaines sont des protéases dont le site catalytique est orienté vers
l’intérieur du cylindre.

24
Q

A chaque extrémité du cylindre se trouve quoi? c quoi les rôles de cette élément?

A

un large complexe
protéique dont le rôle est de reconnaître les protéines marquées par un chaîne d’ubiquitine,
de les dérouler et de les insérer dans le cylindre afin qu’elles soient dégradées.

25
Q

Ce processus

nécessite quoi et se fait à un pH cmt?

A

Ce processus

nécessite de l’ATP et se fait à pH neutre.

26
Q

Les produits de l’hydrolyse partielle par le

protéasome ont plusieurs destinations possibles : c quoi ces destinations?

A

le compartiment lysosomal
le cytosol
la lumière du réticulum endoplasmique granulaire

27
Q

Les produits de l’hydrolyse vont dans le compartiment lysosomal via quoi? et la bas il se passe quoi avec ces produits?

A

via des perméases spécifiques, où leur dégradation sera

achevée

28
Q

la dégradation des peptides se fait par quoi dans le cytosol?

A

des exopeptidases cytosoliques achèvent la dégradation des

peptides

29
Q

Les produits de l’hydrolyse passent via quoi dans la lumière du réticulum endoplasmique granulaire

A

via des transporteurs spécifiques

présents dans la membrane du réticulum.

30
Q

Les produits de l’hydrolyse destinées à REG sont qui? et se lient à quoi?

A

C des petits peptides (une dizaine d’acides aminés)
qui se lient à des protéines transmembranaires, les complexes majeurs
d’histocompatibilité de type I (CMH I).

31
Q

Les CMH I liés aux peptides sont transportés vers quoi? où le peptide antigénique est présenté au quoi?

A

Les CMH I liés aux peptides sont transportés vers la

membrane plasmique où le peptide antigénique est présenté au lymphocytes T de type CD8

32
Q

Le protéasome dégrade également quelles types des protéines cytosoliques? ces protéines sont faites cmt?

A

des protéines cytosoliques
anormales, soit du fait d’erreur lors de leur synthèse ou de l’oxydation secondaires de
certains acides aminés, ou des protéines adressées au réticulum endoplasmique et
reconnues comme anormales.