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Biochemie > Translation und Proteinbiosynthese > Flashcards

Translation und Proteinbiosynthese Flashcards

1
Q

Wo findet die Translation statt?

A
  • an den Ribosomen im Zytosol (große Molekülkomplexe aus rRNA + Proteine)
  • am rER
  • > Ribosomen binden an der RNA-Matrize (mRNA) und katalysieren anhand der Vorlage die Bildung eines Polypeptids
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Q

Welche RNAs sind wichtig für die Translation?

A
  • mRNA (dienen als Matrize)
  • tRNA (erkennen Basensequenz liefern AS)
  • rRNA (Baustein der Ribosomen)
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3
Q

Was bedeutet Translation?

A
  • Übersetzung der Basensequenz der mRNA in ASsequenz mit Hilfe der tRNA
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4
Q

In welche Phasen kann man die Translation aufteilen?

A
  • Initiation
  • Elongation
  • Termination
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Q

Was passiert in der Initiationsphase der Translation?

A
  1. 40S UE lagert sich mit spezifischen Initiationsfaktoren zusammen (-> keine vorzeitige Bindung von 60S+40S)
  2. Ternärer Komplex aus Methionin beladener Start-tRNA, eIF-2 und GTP binden an 40S UE –> bildet 43S-Präinitiationskomplex
  3. mRNA wird vom Initiationsfaktor eIF-4 erkannt, bindet am 43S-Präinitiationskomplex -> 48S-Präinitiationskomplex
  4. Start-tRNA erkennt Startcodon (meist das 1. AUG-Triplett nach dem 5’Cap der mRNA)

GTP-Hydrolyse liefert Energie zur Freisetzung von eLF-2

  1. 40S und 60S UE lagern sich zusammen -> 80S-Initiationskomplex
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6
Q

Welche Moleküle/Enzyme sind bei der Initiationsphase der Translation beteiligt?

A
  • 40S/60S UE
  • reife mRNA
  • Initiator-Methionyl-tRNA
  • GTP (Energieträger zur Translokation)
  • eIF-2 (bindet in aktiver, GTP- gebundener Form die Start-tRNA
  • > Start der Translation
  • eIF-4 (erkennt mRNA)
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7
Q

Was ist das Prinzip der Elongationsphase der Translation?

A
  • mRNA wird von 5’-3’ abgelesen (Triplett für Triplett)
  • Protein wird AS für AS aufgebaut –> Peptidbindung entsteht
  • Elonation beginnt am N-Terminus -> C-Terminus ( N verlässt als erstes das Ribosom)
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8
Q

Wie läuft die Elongationsphase der Translation ab?

A
  • Initiator-Methionyl-tRNA befindet sich an der Peptidstelle (P-Stelle)
    1. Aminoacyl-tRNA bindet an A-Stelle (immer als ternärer Komplex zum Ribosom)

–> eEFA-1-alpha wird durch GTP aktiviert

  1. Peptidbindung bildet sich –> Ribozym

(katalysiert duch Peptidyltransferaseaktivität der 60S-UE)

  1. Fortbewegung des Ribosoms auf der mRNA um ein Codon durch GTP und eEF2

–> Translokation G-Proteine werden recycelt: GEF

  1. Freisetzung der tRNA
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9
Q

Was passiert bei der Terminationsphase der Translation?

A
  • Stoppcodon: UAG erkannt durch “Release Factor1”
  • Ribosom zerfällt
  • keine tRNA
  • Stoppcodon nicht am Ende der mRNA
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10
Q

Was ist die Definition des gentischen Codes?

A
  • Beziehung zwischen Basensequenz der DNA (bzw. der mRNA) und ihrer entsprechenden Aminosäuresequenz in einem Protein
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11
Q

Welche Eigenschaften hat der genetische Code?

A
  • 3 Basen = 1 Triplet -> 1 Codon -> codiert eine AS
  • ist degeneriert -> 1 AS durch mehrere Codons möglich
  • ist universal -> fast bei allen Organismen gültig
  • Codon und Anticodon paaren immer antiparallel 5’ mit 3’
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12
Q

Was ist ein Codon/Anticodon?

A
  • Sequenz auf der mRNA
  • Sequenz auf der tRNA -> Erkennungsstelle für mRNA-Matrize
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13
Q

Was ist ein Startcodon?

A
  • AUG dient als Signal -> mRNA-Sequenz beginnt
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14
Q

Mit welcher Aminosäure startet jedes Polypeptid?

A
  • mit Methionin, wird aber direkt durch Metioninaminopeptidase abgespalten
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15
Q

Wie lauten die Stoppcodons?

A
  • UAG
  • UGA
  • UAA
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16
Q

Welche Aminosäure wird manchmal für das Stoppcodon UAG eingebaut?

A
  • Selenocystein (21. AS)
17
Q

Was ist das Wobble-Phänomen?

A
    1. Base hat mehrere Möglichkeiten, ersten beiden spezifisch

–> Wobble-Position

18
Q

Wo werden tRNAs beladen?

A
  • im Zytosol
19
Q

Wie werden tRNAS beladen?

A

Enzym: Aminoacyl-tRNA-Synthetase

  1. Aktivierung der AS unter ATP-Verbrauch

AS+ATP–>Aminoacyl-AMP + PPi

  1. Übertragung der aktivierten AS auf tRNA, Bildung von Esterbindung

tRNA+Aminoacyl-AMP–>Aminoacyl-tRNA+AMP

20
Q

Was sind Ribosomen und woraus bestehen sie?

A
  • Organellen der Proteinbiosynthese
  • bestehen überwiegend aus Ribonucleinsäuren
21
Q

Wo an den Ribosomen ist die Bindungsstelle für die mRNA?

A
  • auf der kleinen ribosomalen UE (40S)
22
Q

Wo an den Ribosomen ist die Bindungsstelle für die tRNA?

A
  • wird von beiden UE gebildet
23
Q

Was für tRNA-Bindungsstellen gibt es am Ribosom?

A
  • A (Aminoacyl)- Stelle
  • P (Peptidyl)- Stelle
  • E (Exit)- Stelle
24
Q

Was ist das Peptidyltransferasezentrum?

A
  • katalytisches Zentrum ( 60S UE)
  • bildet Peptibindungen zwischen AS, die (über tRNA) an der A- und P-Stelle gebunden sind
  • Bindungsstelle für regulatorische Faktoren
25
Q

Was bedeutet Proteinbiosynthese am rER?

A
  • Proteine, die die Zelle verlassen sollen (sekretorische Proteine), Membranproteine und lysosomale Proteine werden erst an den freien Ribosomn des Zytosols synthetisiert. Nach kurzer Zeit stoppt die Synthese durch die SRP (Signal Recognition Particle) und das Ribosom wird an die zytosolische Seite des rER gebracht. Synthese wird fortgesetzt und das Protein direkt an das Lumen des ERs hinein synthetisiert.
26
Q

WIe läuft der Mechanismus der Proteinbiosynthese am rER ab?

A
  • Start der Translation an freien Ribosomen im Zytosol
  • wenn Signalsequenz synthetisiert wird, bindet ein SRP daran -> cytosolische Translation stoppt
  • SRP bringt das Ribosom mit der Peptidkette zur rER-Membran
  • ER-Membran enthält SRP-Rezeptor –> Bindung

SRP und SRP-R werden über GTP hydrolysiert -> SRP-Freisetzung

  • von Ribosom zum Translocon -> öffnet sich wie ein Kanal
  • Synthese wird in das ER-Lumen fortgesetzt
  • Signalsequenz wird durch Signalpeptidase abgeschnitten
  • nach der Termination wird das Ribosom wieder ins Zytosol freigesetzt
27
Q

Was für Sortiersignale gibt es und wohin werden die Proteine “sortiert”?

A
  • kein sorting Signal –> Zelloberfläche
  • KDEL –> in das ER
  • Mannose-6-P –> ins Lysosom
28
Q

Wie wird die Translation gehemmt?

A
  • ADP-Ribolase –> blockiert eEF2
  • Tetracyclin –> blockiert Bindung der Aminoacyl-tRNA an A-Stelle
  • Erythromycin –> hemmt Translokation
  • Cycloheximid –> blockiert Peptidyltransferase
29
Q

Was bedeutet Proteinfaltung?

A
  • Ausbildung der dreidimensionalen Struktur eines Proteins vom ungefalteten zum nativen Zustand
30
Q

Was sind Chaperone?

A
  • Proteinkomplexe, die die Aggregation von Proteinen während der Synthese verhindern und fehlgefaltete Proteine in geschützter Umgebung neu falten lassen können

–> unter ATP-Verbrauch

–> zB. Heat-shockprotein 60/10

31
Q

Was bedeutet Proteinglykosylierung?

A
  • Enyzymatisches Anhängen von Kohlenhydratresten an spezifische Aminosäureketten von Proteinen unter Ausbildung von N- oder O-glykosydischen Bindungen
32
Q

Welche Funktion hat die Proteinglykosylierung?

A

Raumstruktur, Funktion, Lebensdauer und Lokalosation des Proteins

33
Q

Wo ist der Unterschied zwischen N- und O-Glykosylierung?

A

N: - Start im rauen ER

  • Bindung der Oligosaccharide an Asparaginreste
  • ca 90%
  • Sialinsäure als Abschluß schützt vor Abbau durch die Leber

O: - komplett im Golgi-Apparat

  • ca 10%
  • beteiligte AS: Serin / Threonin
34
Q

Welche Proteine benötigt man für das Abschnürung von Vesikeln?

A

Coat - Proteine

ER –> Golgi COP2

Golgi –> ER COP1

Trans-Golgi-Network –> Peripherie Clathrine

Endozytose - Clathrine

35
Q

Was bewirken Coat-Proteine und was benötigen sie?

A
  • Verformung der Membran
  • Energie- GTP->GDP
  • G-Proteine
  • GEF´s
36
Q

Was sind Rab-proteine und wo sitzen sie?

A
  • sie definieren die Organellen-Zugehörigkeit und sitzen an der Oberfläche

Biochemie (5 decks)

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