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Biochemie > Translation > Flashcards

Translation Flashcards

1
Q

Was beinhaltet das Nirenberg-Matthaei-Experiment

A

Nachweis, dass Poly(U) für Phe, Poly(C) für Pro und Poly(A) für Lys kodiert. Poly(G) bildet WSB und formt Helix, wodurch Translation blockiert wird

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2
Q

Was sind die wichtigsten Aussagen über den genetischen Code ?

A

-nicht überlappend
-keine Punktuierung
-ist degeneriert/redundant
-ist universal

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3
Q

Was ist der Unterschied zwischen dem Nirenberg-Leder-Experiment und dem Nirenberg-Matthei-Experiment?

A

Das N-L-E beweist, dass der Basencodon aus min.3 AS bestehen muss, damit alle AS gebildet werden können
Das N-M-E hat nachgewiesen, dass die gleichen Aminosäuren ( U/C/A) immer für die gleichen AS kodieren.

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4
Q

Was sind die Stoppcodona ?

A

UAA, UAG, UGA

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5
Q

Was besagt die Adapterhypothese ?

A

Die Aminosäuresetzt sich nicht direkt an die mRNA, sondern wird über ein tRNA-Molekühle überbracht.
tRNA trägt spezifisches Codon für AS, über welches sie sich an mRNA setzt.

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6
Q

Aufbau/Strukturähnlichkeit der tRNAs

A

-tRNA bestehen aus 73-93 Basen wovon circa 7-15 modifiziert sind
- 5 Regionen: CCA-Ende, TphiC-Loop, Extra-Arm, Anticodon Loop, D-Loop

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7
Q

Wieso befinden sich modifizierte Basen in den tRNAs ?

A

-Methylierungen verhindert Basenpaarungen
- modulieren Interaktion mit Protein
- modulieren Anticodon-Codon-Interaktionen

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8
Q

Was versteht man unter der Wooble-Hypothese ?

A
  1. Base des Codons der mRNA paart sich mit 3. Base vom Anticodon
    Weniger Starke Watson-Crick-Basenpaarung zwischen diesen Basen, weil 1 Anticodonposition nicht in RNA-Interaktionen involviert ist
    (An 3. Stelle kann bei einigen tRNAs auch ein Inosin vorliegen)
    (U paart mit A/G, G mit U und C, I mit U,C,A; nur C mit nur G und A mit U
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9
Q

Was aktiviert die AS ?

A

Die Esterbindung zur tRNA

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10
Q

Was bewirkt die Aminoacyl-tRNA-Synthetase ?

A

-liest den genetischen Code
-aktiviert die Aminosäuren, damit sie an tRNA binden kann
-Verknüpft AS kovalent an tRNA
-proofreadingfunktion

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11
Q

Was sind die Unterschiede der Aminoacetyl-Synthetasen ?

A

-Unterschiedliche Form/Erkennungsseite/Interaktion mit tRNA
-Klasse 2 kann Dimer bilden
-klasse 1 bildet 2ˋOh statt 3ˋ-OH Bindung welche durch Transesterfikation umgewandelt werden muss

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12
Q

Nenne die Ribosomenuntereinheiten von E.Coli und ihre rRNAs und Proteineanzahl.

A

30S U.E hat 21 Proteine und 16S rRNA &
50S U.E hat 33 Proteine und 23S rRNA

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13
Q

Was versteht man unter einem Polysom ?

A

Viele Ribosomen binden gleichzeitig einzelnes RNA-Transkript mit jeweils 50-150 Angström Freiraum dazwischen

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14
Q

Woraus besteht das Initiationssignal in Bakterien:

A

Zu dem Initiationssignal gehört das Startcodon AUG und -10 bis -25 Basen aufwärts liegt eine Purinreicher Ribosomale RNA Abschnitt vor -> Translation beginnt circa 25 Basen aufwärts
In mRNA auch zum Beispiel Shine-Dalgarno-Sequenz

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15
Q

Was ist die Shine-Dalgarno-Sequenz?

A

Die 16 S rRNA enthält eine CCUCC Sequenz, welche komplementär zu der S-D-S auf der mRNA ist.
-liegt in Initiatorsignal

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16
Q

Worden besteht der Unterschied zwischen tRNAf^Met und tRNA^MET ?

A

Bei der tRNAf ^Met liegt keine Basenpaarung zwischen der 1 und 72 Base vor.
Das Methionin (Startaminosäure) wird nach der Beladung der tRNA durch die methyliert und dies erkennt dann das Startcodon.
??

17
Q

Was ist der erste Schritt der Initiation (Prokaryoten) ? Beschreibe die teilnehmenden Faktoren und ihre Aufgabe.

A

1.Schritt Formation des 30S Initiationskomplexes:
-mRNA und fMet-tRNAf müssen zum Ribosomen (30S U.E) transportiert werden.
-dafür essentielle sind Initiationsfaktoren IF1, IF2 und IF3 (zeitliche Abfolge:)
-IF3: bindet an 30S U.E -> beugt vorzeitige Verknüpfung zur 50S U.E vor und verbessert Spezifität von P-Stelle für fMet-tRNA (blockiert E-Stelle)
-IF1: verhindert vorzeitiges Binden von tRNA auf A-Stelle und vorzeitige Verknüpfung von 30S und 50S (blockiert A-Stelle)
-IF2: GTP bindet fMet-tRNAf (über S-D-Sequence an 30S an die P-Seite)

18
Q

Was ist der zweite Schritt der Initiation in Prokaryoten ?
Erkläre die 4 Schritte und beteiligte Faktoren.

A
  • IF1 & IF3 dissoziieren von A- und E-Stelle
    -IF2 stimuliert Bindung von Intermediärem Komplex (30S U.E) an 50S U.E
    -GTP (von IF2 ) wird zu GDP hydrolisiert. Dies bewirkt Konformationsänderung
    IF2 dissoziiert und gebildeter 70S Initiationskomplex ist bereit die Elongationsphase anzufangen
19
Q

Beschreibe die 5 Schritte der Initiationskomplexformierung in Eukaryonten.
Wie viele Initiationsfaktoren sind dabei wichtig ?

A

-12 beteiligte Initiationsfaktoren (eIFs)
1) eIF1/eIF1A und eIF3 binden die 40S U.E und blockieren E- und A-Stelle (homolog zu IF1 &3)
2) die geladene Initiator-tRNA (mit Met geladen) wird durch eIF2 gebunden. eIF2 ist mit GTP geladen.
3) Anschliessend bindet mRNA & eIF4F an 43S Komplex
-> eIF4F besteht aus eIF4E, eIF4A und eIF4G
-eIF4E bindet an 5ˋ-Cap der mRNA; eIF4A besitzt ATPase und RNA-Helikase-Aktivität ; eIF4G ist ein Linkerprotein
-> eIF4G bindet an eIF3 (und an poly(A)bindingprotein PABP und mRNA) und eIF4E stellt sicher, dass keine vorzeitige Verbindung zwischen mRNA und PräInitiatorkomplex entsteht ; (ATP zu ADP hydrolisiert)
4) anschliessend wird für AUG gescannt; eIF4A und eIF5B haben Helikaseaktivität
5) eIF5B Protein (homolog zu IF2) hydrolisiert gesundendes GTP und triggert Dissociation von eIF2-GDP
-> dadurch Verknüpfung von 60S U.E., wodurch Initiationskomplex vollständig gebildet wurde

20
Q

Was passiert bei dem Start der Elongation ?

A
  • fMet-tRNA liegt in der P-Stelle an AUG gebunden (über IF2 gebunden)
    -eine beladene tRNA (AminoacyltRNA) wird an A-Stelle gebunden und interagiert mit 2. Codon (Anticodon komplementäre zu Codon auf der mRNA)
    -Elongationsfaktor Tu hilft dabei
21
Q

Beschreibe den Elongationsfaktor Tu.

A

EF-Tu:
-Protein mit Switchregion (ändert Konformation wenn GTP oder GDP gebunden)
- 3Domainen: Guanin-Nukleotiden-Bindungsfaltung und 2 Switchelemente
-langsame intrinsische GTPase
-EF-Tu schützt sensitive Aminoacylbindung zw AS und 3ˋ-OH vor Hydrolyse (bei Bindung von geladener tRNA auf A-Stelle)
-> wenn Codon-Anticodon Basenpaarung perfekt, dann Hydrolyse von EF-Tus GTP, wodurch Konformationsänderung verursacht wird
-EF-Tu durch GTPasezyklus wieder aufgeladen (reguliert durch GEFs und GAFs)

22
Q

Welche Rolle spielt EF-Ts bei der Translation ?

A

EF-Ts hilft beim Beladen von GTP auf EF-Tu (ist eine GEF)
-EF-Ts wird während der Elongation als Elongationsfaktor benötigt

23
Q

Wie bildet sich die Polypeptidkette in der Elongationsphase ?

A

-Peptidbindung zwischen AS
-NH2-Gruppe von Aminoacyl-tRNA auf A-Seite greift Esterbindung (zwischen InitatortRNA und Formylmethionin an)
-Peptidylübertragung
-Peptidyltransferaseseite von Ribosomen muss Übergangszustand stabilisieren
-Spontane Formation von Peptidbindung (O=C-N-H)

24
Q

Beschreibe die Translokation während der Elongation. Welches Enzym spielt dabei eine wichtige Rolle und wieso ?

A

-Bewegung der mRNA, wenn der Codon für die nächsten AS zur A-Stelle gebracht wird
-> Deacetlierte tRNA wird von P zur E-Stelle übermittelt und Peptidyl-tRNA wird von A-Stelle zur P-Stelle transferiert
-Prozess wird durch „Translocase“ Elongationsfaktor G (EF-G) vermittelt (ist eine GTPase und sieht mit 4 Domainen aus wie eine tRNA)
-> EF-G und EF-Tu sind sehr ähnlich
-EF-G bindet an 50S U.E und drückt tRNA in P-Stelle
-tRNA-ähnliche Domaine interagiert mit 30S und stabilisiert so GTPase-Aktivität

25
Q

Welche Ausgänge/Tunnel hat das Ribosomen ?

A

-2 orthogonal Tunnel: mRNA-Tunnel und Polypeptidausgangstunnel

26
Q

Warum ist Initiationsmethionin formuliert ?

A

Freie Aminogruppen kann Esterbindung zur tRNA angreifen-> die Formylierung beugt nukleophilen Angriff vor

27
Q

Bestimmt nur das Anticodon welche AS eingebaut wird ?

A

Identität der AS spielt keine Rolle, Codon/Anticodon alleine bestimmt das Ergebnis

28
Q

Wie kontrolliert das Robosom, ob Codon-Anticodon-Interaktionen korrekt sind ?

A

Durch Proofreading-Funktion
Z.B durch die Wobble-Hypothese

29
Q

Wie funktioniert die Proofreadingfunktion des Ribosomens für das Codon-/Anticodon ?

A

Durch Interaktion mit 16S RNA werden die Watson-Crick-Basenpaarungen abgecheckt.
! Nur die 1. und 2. aber nicht die 3. Base

30
Q

Wie funktioniert der Korrekturlesemechanismus, der die GTPase-Aktivität von EF-Tu aktiviert ?

A

1) Konformationsänderung in 30S
2) Konformationsänderung in tRNA
-> beides führt zur Bindung in EF-Tu in spezieller Konformation

31
Q

Wie läuft die Termination der Polypeptidkettensynthese ab ?
Welche Releasefactors gibt es und wie beeinflussen sie die Termination ?

A

-Stoppcodon auf mRNA: UAA, UAG, UGA
-> reguläre Zelen besitzen keine tRNAs mit Komplementärem Anticodon
- Anticododon wird von Releasefactors erkannt (RF1, RF2, RF3)
->RF1 erkennt UAA oder UAG ; RF2 erkennt UAA und UGA ; RF3 (GTPase) katalysiert Interaktion zwischen RF1,RF2 und Ribosomen
- durch RF wird die letzte Peptidyl-tRNAbindung hydrolisiert (Gly-Gly-Gly + H2O -> nukleophilen Angriff auf tRNA -> Hydrolyse)
- Das Polypeptid und die entladenen tRNAs werden frei und das 70S Ribosom dissoziiert in 30S und 50S Untereinheiten.
-RRF (Ribosom-Recycling-Faktor) beendet Termination

32
Q

Was für einen Einfluss hat Selenocystein auf die Translation ?

A

Se-Cys codiert bei Translation für Stoppcodon (UGA) und wird von spezieller tRNA Sec gelesen
-tRNA^sec wird zuerst mit normalem Stein beladen und wird dann von speziellen Enzymen umgewandelt in Selenocystein

33
Q

Welche Translationsinhibitoren gibt es und worein unterscheiden sie sich ?

A

-Tetracycline: stören Proteinsynthese an 30S U.E durchs Blockieren der A-Stelle
-Aminoglycoside: stören Proteinsynthese an 30S U.E durch Veränderung der Codon-Anticodon-Interaktion
Macrolipide: stören Proteinsynthese an 50S U.E durch z.B blockieren des Exittunnels
Puromycin: Störung der Proteinsynthese, durch Nachahmung einer beladenen tRNA. Da keine AS vorhanden bricht die Proteinsynthese ab

34
Q

Was sind die Unterschiede zwischen Eukaryotischer und Prokaryotischer Proteinbiosynthese ?

A

1) Ribosomen: 80S (40S & 60S) vs. 70S ( 30S & 50S) und zusätzlicher rRNA
2) Initiator tRNA: tRNA vs. tRNAf (eine nr mit Met und eine mit fMet beladen)
3) Initiationsprozess
4) Struktur von mRNA -> bei Eukaryonten bildet sich mRNA-Kreis durch eIF4
5) Elongations- und Termnationsfaktoren:
-EF1 Alpha vs. EF-Tu
-EF1 Beta/Gamma vs. EF-Ts
-EF2 vs. EF-G
6) Organisation

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