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MMD1042: examen 3 > trafic membranaire: voie de sécrétion > Flashcards

trafic membranaire: voie de sécrétion Flashcards

1
Q

formation de vésicules: la fusion des membranes est méditée par quelle protéine?

A

les SNARE (protéines transmembranaires)

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2
Q

les SNARE se trouvent ou?

A

vésicule v-SNARE qui interagissent avec les autres

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3
Q

les SNARE sont reconnus ou?

A

sur la membrane cible t-SNARE

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4
Q

V OU F: V-SNARE interagit pas avec T-SNARE?

A

FAUX, V-SNARE interagit avec T-SNARE

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5
Q

le désassemblage des complexes v-t snares dépend de quoi?

A

hydrolyse d’ATP

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6
Q

le désassemblage est nécessaire pour quoi?

A

pour recycler les composantes

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7
Q

comment assurer la spécificité du transport vers le bon compartiment cible?

A

1)différents SNARE pour différents compartiment
Vsnares (VAMPS) et T snare (syntaxiques)
2)différents Rabs (GTPases de la famille Rab; super famille Ras)

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8
Q

comment une vésicule peut se fusionner?

A

doit d’abord s’attacher et s’appareiller avec la membrane cible

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9
Q

Rab est sous forme active grâce à X et inactive grâce à X

A

GTP

GDP

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10
Q

Rab active est en mesure de

A

s’associer à la membrane et capable de se lier aux protéines effectrices

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11
Q

protéines Rabs sont spécifiques à

A

différents compartiments

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12
Q

qu’est ce qu’une protéine effectrice

A

rôle dans le traffic vésiculaire, va se lier à Rab sous sa forme active (soit lié avec GTP)

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13
Q

rôle de GAP

A

GTPase activating protein

**désactive Ras en hydrolysant GTP en GDP

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14
Q

rôle de GEF

A

Guanine nucleotide exchange factor

**active Ras

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15
Q

l’anneau inositol peut être déphosphorylé ou phosphorylé sur quelles positions et par quoi?

A

position 3, 4 et 5

par des kinases et des phosphatases

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16
Q

donner les variantes des PI phosphorylés

A

PI3P, PI4P, PI5P, PIP2, PIP3

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17
Q

le flux de la voie de synthèse passe de

A

RER à AG à la membrane plasmique

lieu de passage des protéines nouvellement synthétisées au réticule endoblastique

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18
Q

synonyme de voie de sécrétion

A

biosynthèse et exocytose

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19
Q

décrire le RE

A
  • Un réseau de citernes ou sacs membranaires qui entoure le noyau
  • La surface est soit lisse (REL) ou soit rugueuse (RER) à cause des ribosomes (se trouvent à la surface du réticulum)
  • RE est la fabrique de membranes de la cellule
  • En continuité avec l’enveloppe nucléaire
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20
Q

décrire REL

A

o Sans ribosomes
o Réseau de tubules
o En continuité avec le RER

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21
Q

rôles REL

A

 Synthèse lipidique : phospholipides, cholestérol, hormones stéroïdes, parties lipidiques des lipoprotéines
 Réservoir du Ca2+ dans les muscles (sous-type : réticulum sarcoplasmique)

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22
Q

décrire RER

A
  • Avec ribosomes
  • Réseau de citernes
  • En continuité avec le REL
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23
Q

rôles RER

A

 Synthèse protéique
 Site de repliement des protéines (par ex. ponts de disulfure)
 Glycosylation des protéines
 contrôle de qualité du repliement des protéines

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24
Q

caractéristique des ribosomes

A
  • Composés de ARN ribosomales (ARNr) et protéines
  • 20-30 nm
  • 2 sous-unités : 50S et 30S
  • Essentiel pour la traduction de protéines
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25
Q

rôles des ribosomes

A

synthèse protéique
o Ribosomes reconnaissent l’ARN messager
o La traduction de protéine à partir d’un ARNm
o Le ribosome se déplace de 5’ à 3’ en ‘lisant’ chaque codon de 3 nucléotides (translocation)
o Les ARNt spécifiques transfèrent chaque acide aminé à la chaîne polypeptide jusqu’à un codon STOP

26
Q

qu’est ce qu’un polysome?

A

multiples ribosomes en train de traduire le même ARNm simultanément

27
Q

Si les ribosomes sont dans le cytoplasme, comment produire des protéines destinées à être sécrétées hors de la cellule ou à être insérer dans la membrane plasmique?

A

o Ce ne sont pas les ribosomes dans le cytoplasme qui vont produire ces protéines
o Les protéines destinées à être sécrétées et/ou transmembranaires ont une séquence signal ‘peptide signal’ N-terminal qui dirige le ribosome au réticulum endoplasmique
o Peptide signal (étiquette) a 23 acides aminés à translocation du polypeptide vers la lumière du RER

28
Q

différence entre les ribosomes libres et les ribosomes au RE

A

o Libres : protéines cytosoliques (ou nucléaire, ou mitochondriale) 🡪 traduites par les ribosomes cytoplasmiques (libres)
o Au RE : protéines destinées à être sécrétées ou transmembranaires ou qui fonctionnent dans le système endomembranaire
( Translocation du ribosome à la surface du RE
 Protéine en train d’être traduite va passer à travers la membrane et se trouver dans la lumière du RE)

29
Q

décrire la translocation co-traductionnelle au RER

A
  • La séquence signal du RE sur la chaîne polypeptidique croissante : protéine est en train de se faire produire
  • Reconnue par la particule de reconnaissance du signal (SRP) – soit une protéine cytoplasmique
  • Va se lier à la séquence et va l’accrocher au récepteur du SRP qui se trouve dans la membrane du RE
  • La séquence signal va être acheminée via le canal de translocation (ou translocon) : port dans la membrane du RE
  • La séquence signal amène les ribosomes qui chevauchent l’ARNm en voie de traduction à la surface externe du RER et la protéine qui se forme s’allonge dans la citerne du réticulum à travers un complexe protéique, le translocon. Les protéines transmembranaires sont insérées dans la bicouche lipidique via le translocon
  • La protéine transmembranaire est dans la membrane du RE, le reste de la protéine va être traduite par le ribosome mais sans passer via le translocon
  • La séquence signal est ensuite clivé par un peptidase.

*Plus tard, si cette protéine a pour destination finale la membrane plasmique, la partie de la protéine qui se trouve dans la lumière du RE sera à la surface de la cellule plus tard (partie extracellulaire)

30
Q

qu’est-ce qu’un glycocalyx

A

• Certaines protéines transmembranaires et certains lipides sont glycosylés, de façon même intense dans certains cas, formant un glycocalyx à l’extérieur de la cellule

31
Q

rôles des glycocalyx

A 
oProtection chimique (entérocytes intestinales)
oReconnaissance cellulaire (cellules immunitaires)
32
Q

donner les deux classes majeures du glycoprotéines

A

N-glycolisation

O-glycolisation

33
Q

décrire la N-glycolisation

A

 Glucoses (oses) liés au N (nitrogène) de l’asparagine (Asn)
 Localisation : Réticulum endoplasmique
 Commence dans la lumière du RE avec ajout de glycane performé
 Les asparagines deviennent glycosylées avec une chaîne initiale de 14 sucres (glycane) dans la lumière du RER (N-glycosylation)

34
Q

donner les étapes de la N-glycolisation des protéines

A
  1. Précurseur du glycane (14 sucres) est attaché à la membrane via une lipide (dolichol) qui se trouve dans la membrane du RE
  2. Transfert en bloc du précurseur via la Transférase sur la chaîne polypeptidique
  3. Ajouté à des asparagines pour être glycosylé
35
Q

décrire la O-glycosylation

A 
o	Galactose (oses) liés au O de la Sérine/Thr de façon post-traductionnelle 
o	Localisation : Appareil de Golgi (plus tard dans la voie sécrétoire)
36
Q

la glycosylation des protéines comment ou?

A

dans la lumière du RE;
 Remaniement du glucose (perte de mannose) pour permettre à la glycoprotéine de passer du RER à l’appareil de Golgi
 Ces remaniements des glycanes est important pour la glycosylation et pour le repliement des protéines au RER = contrôle de qualité

37
Q

glycosylation des protéines continue ou?

A

à l’appareil de golgi

ajout d’oligosaccharides plus complexes

38
Q

décrire le contrôle de qualité dans la lumière du RE

A

• Le chaperon calnexine retient les protéines incorrectement repliées. Seules les protéines correctement repliées sont permises de quitter vers l’appareil de Golgi

39
Q

qu’arrive t-il s’il y a trop de protéines mal repliées?

A

la cellule augmente la transcription des gènes de chaperons (ex. calnexine) pour augmenter la quantité dans le RE

40
Q

rôle de IRE1

A

endoribonucléase transmembranaire qui contrôle le splicing spécifique de l’ARN de XBP1 et la dégradation d’autres ARNm pour réduire leur traduction (IRE1 dépendent decay; RIDD)

41
Q

rôle de XBP1

A

facteur de transcription qui augmente la capacité de synthèse de la cellule

42
Q

qu’arrive t-il avec les protéines anormalement repliées?

A

**Protéines anormalement repliées sont rétro-transloquées et éliminées via dégradation associée au RÉ (ÉRAD) (transloquée via le translocon vers le cytoplasme où ils seront ubiquitinés et dégradés par le protéasome)

43
Q

2 dispositifs que les cellules utilisent pour éliminer les protéines vieillies,endommagées ou inutiles

A

LYSOSOME : protéines enfermées dans vésicules
PROTÉASOMES : protéines solubles présentent dans le cytosol et le nucléoplasme (Facteurs de transcritpion, etc.)/taille de 20S, similaire à la petite sous unité des ribosomes/cysolique/série de protéases dégrade les protéines comme un broyeur d’évier

44
Q

porte d’entrée de la voie de sécrétion

A

RE

45
Q

la cellule autocontrôle la taille de son RE via

A

UPR

46
Q

3 “régions” de AG

A

1) région cis: cotre RER/entrée
2) région médiane: flux net de transport
3) région trans: côté de la membrane plasmique (sortie
* *série de citernes/sacs aplaties (3 sortes indiquant localisations, citernes cis, médianes et trans)

47
Q

direction du flux net de transport

A

du coté cis (entrée, RER) jusqu’au côté trans (sortie; membrane plasmique)

48
Q

rôles AG

A
  • Finition (maturation) des protéines produites dans le RER par glycosylation (ajout d’oses pour activation et stabilisation des protéines).
  • Étiquetage des protéines pour marquer leur destination finale (par ex. par des sucres)
  • Triage, concentration et emballage des protéines dans des vésicules ou granules de sécrétion
  • Ces vésicules ou granules vont être acheminés à leur destination (par ex. la membrane plasmique) par transport le long des microtubules grâce à des moteurs (kinésine, dynéine).
49
Q

rôle COPii

A

transport antérograde

50
Q

rôle COPI

A

transport de récupération (rétrograde)

51
Q

transport antérograde et rétrograde se fait via X et est médiée par X

A

transport via: microtubules

médiée: vésicules (coat)

52
Q

décrire le transport antérograde

A
  • Pendant la formation des vésicules, il y a des récepteurs transmembranaires qui vont reconnaître différents cargos qui vont recruter les COPII afin de former le vésicule
  • Protéines résidentes peuvent s’y retrouver par hasard 🡪 récupération via le transport rétrograde
53
Q

décrire le transport rétrograde

A
  • Via COPI
  • Rétention au RE
  • Récepteur au signal KDEL (ex : si la calnexine se trouve dans l’appareil de Golgi, elle sera repatriée via le récepteur du signal KDEL 🡪 formation des vésicules avec manteau fait de COPI)
54
Q

donner les deux types de sécrétions

A

sécrétion constitutive

sécrétion régulée

55
Q

décrire la sécrétion constitutive

A

 Fait par toutes les cellules (en tout temps)
 Des protéines solubles sécrétées en permanence
 Protéines résidentes de la MP nécessaires pour l’homéostasie / maintien (par exemple: Na+/K+ ATPase).

56
Q

décrire la sécrétion régulée

A

 Uniquement dans les cellules sécrétoires suite à un signal extracellulaire
 Ex : les cellules beta du pancréas qui sécrètent l’insuline en réponse au glucose
 Ou les adipocytes qui augmentent le nombre de transporteurs de glucose GLUT4 à leur membrane plasmique en réponse à l’insuline

57
Q

rôle du TGN

A

fait le tri pour séparer les composantes des différents types de vésicules sécrétoires

58
Q

type de sécrétion lors de la neurotransmission au bouton synaptique

A

sécrétion régulée (exocytose régulée)

59
Q

donner les étapes de la neurotransmission au bouton synaptique

A
  1. Livraison du contenu des vésicules synaptiques à la membrane plasmique
  2. Endocytose de composantes des vésicules synaptiques pour former de nouvelles vésicules synaptiques
  3. Endocytose de composantes des vésicules synaptiques par endocytose
  4. Bourgeonnement de vésicules synaptiques epuis les endosomes
  5. Chargement de neurotransmetteurs dans les vésicules synaptiques
  6. Sécrétion de neurotransmetteurs par exocytose en réponse à un potentiel d’action
    * *Transmission du signal à la cellule post-synaptique
60
Q

comment recréer un pool de vésicules prêtes pour le prochain potentiel d’action?

A

contre balancé par l’endocytose via la clathrine pour reformer des vésicules (en dehors de la zone active) et recréer un pool de vésicules pour le prochain potentiel d’action

61
Q

qu’est ce que la transcytose?

A

enodyctose de la membrane plasmique apicale, suivi de transport et fusion avec la membrane plasmique basolatérale

MMD1042: examen 3 (6 decks)

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