Traduction Flashcards
Qu’est-ce que la traduction?
Synthèse des protéines par les ribosomes à partir de l’information génétique contenue dans les ARNm
Molécules impliquées dans la traduction
-ARNt
-Aminoacyl-ARNt synthétase
-Ribosomes
-Polyribosomes ou polysome
Codon : combien d’acides nucléiques qui codent pour combien d’acides aminés?
3 acides nucléiques qui codent pour 1 acide aminé
Lecture des codons va de 3’ vers 5’ ou 5’ vers 3’
5’ vers 3’
Les codes génétique et mitochondrial sont-ils pareils que le code génétique nucléaire?
Légèrement différent
VRAI ou FAUX : Toute séquence nucléotidique peut être lue selon trois cadres de lecture distincts qui résultent en des traductions semblables?
Faux, résulte en des traductions totalement différentes
Code génétique dégénéré VS Code redondant
Plusieurs codons pour un même acide aminé
-> diminue l’impact des mutations
Plusieurs combinaisons pour un même acide aminé
Codons STOP
INITIATEUR
STOP :
UAA
UGA
UAG
INITIATEUR :
AUG = Met -> toutes les protéines commencent par la mét, mais il y a des modifications post-traductionnelles qui vont parfois l’enlever
Structure de l’ARNt
-qui porte des ribonucléotides modifiés?
-Qui reconnaît et s’associe aux codons de l’ARNm?
-sur qui est l’aa correspondant est estérifié
75-95 nucléotides
-lobe T -> porte des ribonucléotides modifiés
-lobe D -> porte des ribonucléotides modifiés
-région variable
-tige acceptatrice : aa estérifié
-tige-boucle de l’anticodon -> reconnaît et s’associe aux codons de l’ARNm
Structure secondaire en feuille de trèfle
Qui apporte les aa aux ribosomes ?
ARNt
Structure tertiaire de l’ARNt
-Bras T s’empile sur le bras accepteur
-bras anticodon s’empile sur le bras D
-interactions entre les acides nucléiques modifiés = stabilisation de la structure
-extrémité 3’ comporte 4 nucléotides non appariés + se termine toujours par CCA
Hypothèse des bases flottantes (wobble), appariement qui est dit ___
Interaction entre le 1er nucléotide de l’anticodon et le 3e nucléotide du codon = appariement non-canonique = paire wobble
ARNt de l’isoleucine
Anitcodon IAU
-I = inosine = nucléotide modifié -> peut s’apparier aux codons AUU, AUC et AUA en formant des paires I-U, I-C, I-A
Avantages des bases flottantes
-permettent de réduire le nombre d’ARNt nécessaire à la traduction du code génétique car autorise la lecture de différents codons synonymes par un seul ARNt
-très stables
-favorisent dissociation plus rapide des ARNt des ARNm DONC augmentation de la vitesse de la synthèse protéique
-minimise le dommage qui pourrait être causé par une mauvaise lecture du code génétique
Pour pouvoir utiliser l’ARNt dans la traduction, il faut :
Charger celui-ci d’un acide aminé = aminoacyl-ARNt par l’enzyme aminoacyl-ARNt synthétase (lie le bon anticodon au bon aa)
Nombre d’aminoacyl-ARNt synthétases
20
Aminoacyl-ARNt synthétases, spécificités
2 spécificités :
-reconnaît spécifiquement un acide aminé
-reconnaît spécifiquement l’ARNt non chargé correspondant
Étape + fonctionnement Aminoacyl-ARNt synthétase
1) Activation de l’acide aminé
-Attaque nucléophile de l’acide aminé sur une molécule d’ATP. L’oxygène de cet acide aminé va briser le lien et le premier et deuxième phosphates de l’ATP
-Formation d’un lien anhydride entre l’acide aminé et l’AMP
2) Formation de l’aminoacyl-ARNt
-catalyse du transfert de l’acide aminé activé sur le 3’-OH du ribose terminal de l’ARNt
-en utilisant l’énergie contenue dans l’aminoacyl-adénylate, l’extrémité -OH de l’ARNt effectue une attaque nucléophile sur l’acide aminé
-création lien Ester = riche en énergie
CHAQUE ARNt doit être chargé par l’acide aminé qui lui correspond
Le ribosome contrôle-t-il la qualité des aminoacyl-ARNt?
Non et il n’est pas capable de détecter un ARNt porteur du mauvais aa
La spécificité repose sur la reconnaissance par les synthétases de ___
certaines caractéristiques structurales des ARNt correspondants
Si un mauvais acide aminé interagit, qui est capable de détecter l’erreur et de le remplacer?
L’aminoacyl-ARNt synthétase
Rôle des ribosomes
Effectuer la biosynthèse des protéines à partir de l’info génétique contenue dans l’ARNm
Composition des ribosomes
-constitué de protéines et d’ARN
-une petite sous-unité et une grande sous-unité
Chez les eucaryotes et procaryotes, existe plusieurs gènes codant pour des ARNr -> production de bcp de ribosomes
Ribosome eucaryote vs procaryote
Forme voisine mais composition chimique différente
Procaryote : 50S et 30S
Eucaryote : 60S et 40S
Au moment de la synthèse d’une protéine, les ribosomes sont habituellement associés en chaînes de combien?
10 ou plus = polyribosome ou polysome
Chaîne de ribosomes reliés entre eux par l’ARNm
Polyribosome ou polysome -> chaque ARNm peut donc être traduit plusieurs fois
Les ribosomes sont des petites ou grosses molécules
Très grosses
Que doivent aligner les ribosomes
-ARNm
-2 aminoacyl-ARNt
Le ribosome peut exister sous forme…
Dissociée (petite sous-unité dissociée) ou associée en fonction du moment de la traduction
Forme dissociée ou associée, explications
-petit sous-unité intervient dans l’étape d’initiation
-ensuite, le complexe petite sous-unité ARNm-ARNt initiateur mobilise la grande sous-unité pour former un ribosome complet
-2 sous-unités vont se dissocier à la fin de la traduction
Étapes de la traduction (en gros)
Initiation : assemblage du complexe de la traduction autour du premier codon
Élongation : synthèse protéique de N-terminale vers le C-terminale
Terminaison : dislocation du complexe de la traduction
Le complexe d’initiation des procaryotes se forme où?
Seulement au niveau du codon d’initiation (AUG)
Types d’ARNtmet
-chez les procaryotes
-chez les eucaryotes
-un pour l’initiation de la traduction
-un reconnaissant un codon Met à l’intérieur d’une chaîne
Procaryotes :
ARNtfmet = met modifiée
Eucaryotes :
ARNtmet (mais juste une aminoacyl-ARNt synthétase)
DONC la machinerie de traduction doit localiser avec une grande précision le codon d’initiation pour respecter le cadre de lecture
Initiation chez les procaryotes
Voir p.24
Facteurs d’Élongation chez les procaryotes :
EF-Tu :
-aide à positionner l’aa-ARNt chargé au niveau du site A
-hydrolyse GTP
EF-Ts : régénérer EF-Tu
EF-G :
-aide à la translocation du ribosome
-déplacement de l’aa-ARNt du site À vers le site P
-déplacement de l’ARNt déchargé du site P vers le site E
-Hydrolyse du GTP
3 étapes de l’élongation chez les procaryotes
-qui possède l’activité peptidyl transférase chez les procaryotes?
-premier aa incroporé chez les procaryotes
-Aminoacyl-ARNt va se placer au site A
-Formation d’un lien peptidique
-Glissement du ribosome sur le codon suivant
-ARNr 23s
-N-formyl-met
Le site P sert à quoi?
De site d’ancrage à la chaîne polypeptidique naissante
Le site A permet quoi?
La réception de l’aminoacyl-ARNt
IF3 rôle
-se fixe à 30S
-empêche le recrutement de 50S
-aligne ARNti sur site P
IF2 rôle
-sélectionné ARNti + repousse les autres
-site fixation pour GTP
-activité GTPase
IF1 rôle
-se fixe sur 30S
-favorise liaison ARNti au site P
Terminaison de la traduction chez les procaryotes : reconnaissance des codons stop est facilitée par qui?
3 facteurs de terminaison :
-RF1
-RF2
-RF3
RFI rôle
Reconnaît UAA et UAG
RF2 rôle
Reconnaît UAA ou UGA
RF3 rôle
Fixe le GTP et augmente l’efficacité de RF1 ou RF2
Différence initiation chez les eucaryotes
-Pas de séquence Shine-Dalgarno
-initiation dépend de la coiffe et de la queue polyA des ARNm
Initiation chez les eucaryotes : qui est associé à la coiffe ?
Protéine CBP
Initiation chez les eucaryotes : qui est associé à la queue polyA ?
PABP
CBP et PABP recrute quoi?
elF4F
De quoi est composé elF4F
-elF4A
-elF4B
-elF4E
-elF4G
Qui correspond à CBP
elF4E
Qui lie PABP à elF4E
elF4G
Qui a une activité hélicase spécifique à l’ARN + ATP dépendante
elF4A
Possède 2 domaines de liaison à l’ARN + stimule l’activité hélicase elF4A
elF4B
Complexe elF4F recrute qui
Complexe terniaire 43S
assure la liaison à elF4G
elF3
Initiation chez les eucaryotes
P.33
Élongation chez les eucaryotes
Étapes identiques à celle chez les procaryotes
-EF-Tu = eEFla
-EF-TS = eEFlBy
-EF-G = eEF2
Terminaison chez les eucaryotes
Un seul facteur de libération dans la terminaison qui reconnaît les 3 codons stop = eRF
C’est peRF pcq c’est la fin
Chaque incorporation d’un acide aminé consomme combien d’ATP?
4
Les protiéines subissent d’importantes modifications covalentes pendant ou après leur synthèse, pour? Et catalysées par quoi?
-Régulation de l’activité des protéines
-signalisation
-repliement
Par des enzymes
