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Biochimie > Traduction > Flashcards

Traduction Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la traduction?

A

Synthèse des protéines par les ribosomes à partir de l’information génétique contenue dans les ARNm

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Q

Molécules impliquées dans la traduction

A

-ARNt
-Aminoacyl-ARNt synthétase
-Ribosomes
-Polyribosomes ou polysome

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3
Q

Codon : combien d’acides nucléiques qui codent pour combien d’acides aminés?

A

3 acides nucléiques qui codent pour 1 acide aminé

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4
Q

Lecture des codons va de 3’ vers 5’ ou 5’ vers 3’

A

5’ vers 3’

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5
Q

Les codes génétique et mitochondrial sont-ils pareils que le code génétique nucléaire?

A

Légèrement différent

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6
Q

VRAI ou FAUX : Toute séquence nucléotidique peut être lue selon trois cadres de lecture distincts qui résultent en des traductions semblables?

A

Faux, résulte en des traductions totalement différentes

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7
Q

Code génétique dégénéré VS Code redondant

A

Plusieurs codons pour un même acide aminé
-> diminue l’impact des mutations

Plusieurs combinaisons pour un même acide aminé

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8
Q

Codons STOP
INITIATEUR

A

STOP :
UAA
UGA
UAG

INITIATEUR :
AUG = Met -> toutes les protéines commencent par la mét, mais il y a des modifications post-traductionnelles qui vont parfois l’enlever

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9
Q

Structure de l’ARNt
-qui porte des ribonucléotides modifiés?
-Qui reconnaît et s’associe aux codons de l’ARNm?
-sur qui est l’aa correspondant est estérifié

A

75-95 nucléotides

-lobe T -> porte des ribonucléotides modifiés
-lobe D -> porte des ribonucléotides modifiés
-région variable
-tige acceptatrice : aa estérifié
-tige-boucle de l’anticodon -> reconnaît et s’associe aux codons de l’ARNm

Structure secondaire en feuille de trèfle

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10
Q

Qui apporte les aa aux ribosomes ?

A

ARNt

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11
Q

Structure tertiaire de l’ARNt

A

-Bras T s’empile sur le bras accepteur
-bras anticodon s’empile sur le bras D

-interactions entre les acides nucléiques modifiés = stabilisation de la structure

-extrémité 3’ comporte 4 nucléotides non appariés + se termine toujours par CCA

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12
Q

Hypothèse des bases flottantes (wobble), appariement qui est dit ___

A

Interaction entre le 1er nucléotide de l’anticodon et le 3e nucléotide du codon = appariement non-canonique = paire wobble

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13
Q

ARNt de l’isoleucine

A

Anitcodon IAU
-I = inosine = nucléotide modifié -> peut s’apparier aux codons AUU, AUC et AUA en formant des paires I-U, I-C, I-A

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14
Q

Avantages des bases flottantes

A

-permettent de réduire le nombre d’ARNt nécessaire à la traduction du code génétique car autorise la lecture de différents codons synonymes par un seul ARNt
-très stables
-favorisent dissociation plus rapide des ARNt des ARNm DONC augmentation de la vitesse de la synthèse protéique
-minimise le dommage qui pourrait être causé par une mauvaise lecture du code génétique

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15
Q

Pour pouvoir utiliser l’ARNt dans la traduction, il faut :

A

Charger celui-ci d’un acide aminé = aminoacyl-ARNt par l’enzyme aminoacyl-ARNt synthétase (lie le bon anticodon au bon aa)

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16
Q

Nombre d’aminoacyl-ARNt synthétases

A

20

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17
Q

Aminoacyl-ARNt synthétases, spécificités

A

2 spécificités :
-reconnaît spécifiquement un acide aminé
-reconnaît spécifiquement l’ARNt non chargé correspondant

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18
Q

Étape + fonctionnement Aminoacyl-ARNt synthétase

A

1) Activation de l’acide aminé
-Attaque nucléophile de l’acide aminé sur une molécule d’ATP. L’oxygène de cet acide aminé va briser le lien et le premier et deuxième phosphates de l’ATP
-Formation d’un lien anhydride entre l’acide aminé et l’AMP

2) Formation de l’aminoacyl-ARNt
-catalyse du transfert de l’acide aminé activé sur le 3’-OH du ribose terminal de l’ARNt
-en utilisant l’énergie contenue dans l’aminoacyl-adénylate, l’extrémité -OH de l’ARNt effectue une attaque nucléophile sur l’acide aminé
-création lien Ester = riche en énergie

CHAQUE ARNt doit être chargé par l’acide aminé qui lui correspond

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19
Q

Le ribosome contrôle-t-il la qualité des aminoacyl-ARNt?

A

Non et il n’est pas capable de détecter un ARNt porteur du mauvais aa

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20
Q

La spécificité repose sur la reconnaissance par les synthétases de ___

A

certaines caractéristiques structurales des ARNt correspondants

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21
Q

Si un mauvais acide aminé interagit, qui est capable de détecter l’erreur et de le remplacer?

A

L’aminoacyl-ARNt synthétase

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22
Q

Rôle des ribosomes

A

Effectuer la biosynthèse des protéines à partir de l’info génétique contenue dans l’ARNm

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23
Q

Composition des ribosomes

A

-constitué de protéines et d’ARN
-une petite sous-unité et une grande sous-unité

Chez les eucaryotes et procaryotes, existe plusieurs gènes codant pour des ARNr -> production de bcp de ribosomes

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24
Q

Ribosome eucaryote vs procaryote

A

Forme voisine mais composition chimique différente

Procaryote : 50S et 30S
Eucaryote : 60S et 40S

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25
Q

Au moment de la synthèse d’une protéine, les ribosomes sont habituellement associés en chaînes de combien?

A

10 ou plus = polyribosome ou polysome

26
Q

Chaîne de ribosomes reliés entre eux par l’ARNm

A

Polyribosome ou polysome -> chaque ARNm peut donc être traduit plusieurs fois

27
Q

Les ribosomes sont des petites ou grosses molécules

A

Très grosses

28
Q

Que doivent aligner les ribosomes

A

-ARNm
-2 aminoacyl-ARNt

29
Q

Le ribosome peut exister sous forme…

A

Dissociée (petite sous-unité dissociée) ou associée en fonction du moment de la traduction

30
Q

Forme dissociée ou associée, explications

A

-petit sous-unité intervient dans l’étape d’initiation
-ensuite, le complexe petite sous-unité ARNm-ARNt initiateur mobilise la grande sous-unité pour former un ribosome complet
-2 sous-unités vont se dissocier à la fin de la traduction

31
Q

Étapes de la traduction (en gros)

A

Initiation : assemblage du complexe de la traduction autour du premier codon

Élongation : synthèse protéique de N-terminale vers le C-terminale

Terminaison : dislocation du complexe de la traduction

32
Q

Le complexe d’initiation des procaryotes se forme où?

A

Seulement au niveau du codon d’initiation (AUG)

33
Q

Types d’ARNtmet
-chez les procaryotes
-chez les eucaryotes

A

-un pour l’initiation de la traduction
-un reconnaissant un codon Met à l’intérieur d’une chaîne

Procaryotes :
ARNtfmet = met modifiée

Eucaryotes :
ARNtmet (mais juste une aminoacyl-ARNt synthétase)

DONC la machinerie de traduction doit localiser avec une grande précision le codon d’initiation pour respecter le cadre de lecture

34
Q

Initiation chez les procaryotes

A

Voir p.24

35
Q

Facteurs d’Élongation chez les procaryotes :

A

EF-Tu :
-aide à positionner l’aa-ARNt chargé au niveau du site A
-hydrolyse GTP

EF-Ts : régénérer EF-Tu

EF-G :
-aide à la translocation du ribosome
-déplacement de l’aa-ARNt du site À vers le site P
-déplacement de l’ARNt déchargé du site P vers le site E
-Hydrolyse du GTP

36
Q

3 étapes de l’élongation chez les procaryotes
-qui possède l’activité peptidyl transférase chez les procaryotes?
-premier aa incroporé chez les procaryotes

A

-Aminoacyl-ARNt va se placer au site A
-Formation d’un lien peptidique
-Glissement du ribosome sur le codon suivant

-ARNr 23s
-N-formyl-met

37
Q

Le site P sert à quoi?

A

De site d’ancrage à la chaîne polypeptidique naissante

38
Q

Le site A permet quoi?

A

La réception de l’aminoacyl-ARNt

39
Q

IF3 rôle

A

-se fixe à 30S
-empêche le recrutement de 50S
-aligne ARNti sur site P

40
Q

IF2 rôle

A

-sélectionné ARNti + repousse les autres
-site fixation pour GTP
-activité GTPase

41
Q

IF1 rôle

A

-se fixe sur 30S
-favorise liaison ARNti au site P

42
Q

Terminaison de la traduction chez les procaryotes : reconnaissance des codons stop est facilitée par qui?

A

3 facteurs de terminaison :
-RF1
-RF2
-RF3

43
Q

RFI rôle

A

Reconnaît UAA et UAG

44
Q

RF2 rôle

A

Reconnaît UAA ou UGA

45
Q

RF3 rôle

A

Fixe le GTP et augmente l’efficacité de RF1 ou RF2

46
Q

Différence initiation chez les eucaryotes

A

-Pas de séquence Shine-Dalgarno
-initiation dépend de la coiffe et de la queue polyA des ARNm

47
Q

Initiation chez les eucaryotes : qui est associé à la coiffe ?

A

Protéine CBP

48
Q

Initiation chez les eucaryotes : qui est associé à la queue polyA ?

A

PABP

49
Q

CBP et PABP recrute quoi?

A

elF4F

50
Q

De quoi est composé elF4F

A

-elF4A
-elF4B
-elF4E
-elF4G

51
Q

Qui correspond à CBP

A

elF4E

52
Q

Qui lie PABP à elF4E

A

elF4G

53
Q

Qui a une activité hélicase spécifique à l’ARN + ATP dépendante

A

elF4A

54
Q

Possède 2 domaines de liaison à l’ARN + stimule l’activité hélicase elF4A

A

elF4B

55
Q

Complexe elF4F recrute qui

A

Complexe terniaire 43S

56
Q

assure la liaison à elF4G

A

elF3

57
Q

Initiation chez les eucaryotes

A

P.33

58
Q

Élongation chez les eucaryotes

A

Étapes identiques à celle chez les procaryotes
-EF-Tu = eEFla
-EF-TS = eEFlBy
-EF-G = eEF2

59
Q

Terminaison chez les eucaryotes

A

Un seul facteur de libération dans la terminaison qui reconnaît les 3 codons stop = eRF

C’est peRF pcq c’est la fin

60
Q

Chaque incorporation d’un acide aminé consomme combien d’ATP?

A

4

61
Q

Les protiéines subissent d’importantes modifications covalentes pendant ou après leur synthèse, pour? Et catalysées par quoi?

A

-Régulation de l’activité des protéines
-signalisation
-repliement

Par des enzymes

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