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Biochimie > Cycle de Krebs et respiration cellulaire > Flashcards

Cycle de Krebs et respiration cellulaire Flashcards

1
Q

Glycolyse en aérobie

A

En condition aérobique, le pyruvate entre dans la mitochondrie où il est transformé en acétyl-CoA par la pyruvate déshydrogénase (complexe plurienzymatique)
–Avec formation d’une molécule de NADH

L’acétyl-coa formé entre dans le cycle de K

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Q

Complexe plurienzymatique de la glycolyse en aérobie consiste en quoi

A

Le complexe consiste en plusieurs copies de 3
enzymes:
–Pyruvate déhydrogénase (E1)
–Dihydrolipoamide transacetylase (E2)
–Dihydrolipoamide dehydrogénase (E3) (une protéine de structure E2/E3)

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3
Q

Le complexe a besoin de combien d’enzymes et lesquels

A

TPP, Lip, FAD+, NAD+, CoA

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4
Q

À quoi sert le cycle de Krebs

A

Le cycle de Krebs est une cascade de réactions biochimiques menant à la production des intermédiaires énergétiques qui serviront à la production d’ATP par la chaîne respiratoire mitochondriale (phosphorylation
oxydative)

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5
Q

Cycle de Krebs est localisé où?

A

Das la matrice mitochondriale chez les eucaryotes ou dans le cytoplasme des bactéries

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6
Q

Cycle de Krebs fonctionne en condition aéro bique ou anaérobique?

A

Aérobique

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7
Q

Produits cycle de Krebs

A

acétyl-coa -> 2 CO2 + 3 NADH + FADH2 + GTP

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8
Q

Combien d’étapes dans le cycle de Krebs

A

8

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9
Q

Étape 1

A

Enzyme : Citrate synthase
Réversible ou non : non
Intermédiaires : citrate
Cofacteurs : actéyl-coa

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10
Q

Étape 2

A

Isomérisation du citrate avec une étape intermédiaire
Enzyme : aconitase
Réversible ou non : oui
Intermédiaires : cis-aconitate puis isocitrate
Cofacteurs : aucun, mais H2O qui sort

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11
Q

Étape 3

A

Enzyme : isocitrate déshydrogénase
Réversible ou non : non
Intermédiaires : alpha-cétoglutarate
Cofacteurs : NAD+
Réduction du NAD+ en NADH et production de CO2

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12
Q

Étape 4

A

Enzyme : alpha-cétoglutarate déshydrogénase
Réversible ou non : non
Intermédiaires : Succinyl-CoA (haute énergie)
Cofacteurs : NAD+, CoA
Complexe multienzymatique, réduction du NAD+ en NADH, production CO2

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13
Q

Étape 5

A

Enzyme : Succinyl-CoA synthétase
Réversible ou non : oui
Intermédiaires : succinate
Cofacteurs : ATP et Pi
GDP + Pi -> GTP
GTP + ADP en équilibre avec GDP + ATP

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14
Q

Étape 6

A

Enzyme : succinate déshydrogénase
Réversible ou non : oui
Intermédiaires : fumarate
Cofacteurs : FAD est lié de façon covalence à l’enzyme (protéine intrinsèque de la membrane mitochondriale interne)
Réduction de FAD en FADH2
Réoxydation de FADH2 se fait par le transport d’électron à la chaine respiratoire

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15
Q

Étape 7

A

Enzyme : fumarase
Réversible ou non : oui
Intermédiaires : malate
Cofacteurs : H2O

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16
Q

Étape 8

A

Enzyme : malate déshydrogénase
Réversible ou non : oui
Intermédiaires : oxaloacétate
Cofacteurs : NAD+
Réduction d’un 3e NAD+ en NADH
Régénération de l’oxaloacétate permet la répétition du cycle

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17
Q

Les carbones qui entrent dans le cycle y en sortent-ils ?

A

Ce ne sont pas les carbones qui entrent dns le cycle qui en sortent

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18
Q

L’oxydation complète d’un acétyl prend combien de tours?

A

Prend 2 tours de cycle pour évacuer les carbones, donc pour oxyder complètement l’acétal coa

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19
Q

Bilan du cycle de Krebs

A

1 Acétyl-coa + 1 (GDP + Pi) + 2 H2O + 3 NAD+ + 1 FAD
->
2 CoA + 1 CoASH + 1 GTP + 3 (NADH + H+) + 1 FADH2

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20
Q

Bialn de la glycolyse (anaérobique vs aérobique)

A

Anaérobie : 2 ATP par molécule de glucose
Aérobie :
-glycolyse : 2 ATP, 2 NADH
-pyruvate déshydrogénase : 2 NADH
-cycle de Krebs : 2 GTP, 2 FADH2, 6 NADH (2 tours)
= 38 ATP

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21
Q

Le cycle de Krebs adapt son flux à quoi ?

A

Le cycle adapte son flux à la consommation d’oxygène et à la production d’ATP.
–Le cycle n’utilise pas l’O2 comme accepteur d’électrons, mais bien le FAD et NAD+
–Mais O2 est nécessaire comme accepteur final d’électrons pour réoxyder les coenzymes

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22
Q

Le cycle de Krebs est largement régulé par

A

La disponibilité en substrats et l’abondance des produits.
-Parmi ceux-ci, l’acétyl-CoA, l’oxaloacétate, le citrate, le NADH et le succinyl-CoA semblent les effecteurs essentiels des mécanismes régulateurs

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23
Q

Quelles sont les étapes irréversibles ?

A

Les 3 étapes irréversibles sont des points de contrôle (étapes limitantes): citrate synthase, isocitrate
déshydrogénase et le complexe plurienzymatique
alpha-cétoglutarate

-La réaction de la citrate synthase est favorisée par la libération de l’énergie du lien thioester de l’acétyl-CoA. Son activité dépend de la disponibilité en oxaloacétate et en acétyl-CoA, mais est inhibée
allostériquement par l’ATP et subit un rétrocontrôle négatif par le succinyl-CoA.

–Les 2 autres étapes sont aussi régulées négativement de manière allostérique par l’ATP et leur activité est dépendante du rapport NAD+/NADH intramitochodrial
-> Un haut rapport favorise la progression vers le citrate dans le cycle (et vice-versa)

–En plus de la régulation négative par l’ATP, l’enzyme isocitrate déshydrogénase est régulée positivement par le Ca2+ et l’ADP (régulation allostérique)

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24
Q

Régulation pyruvate déshydrogénase

A

Inhibition par les produits et modifications covalentes
VOIR p.11 du powerpoint

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25
Q

Cycle de Krebs participe au catabolisme ou anabolisme?

A

Les deux, donc il est dit amphibolique

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26
Q

Voies de biosynthèse utilisant des intermédiaires du cycle

A

-Gluconéogénèse (transfert du malate mitochondrial)

-Synthèse des lipides (acides gras et cholestérol). Utilise l’acétyl-coa comme précurseur. Chez les eucaryotes, l’actéyl-coa ne peut pas être exportée des mitochondires, c’est le citrate qui le sera.
Citrate + ATP + CoA en équilibre avec ADP + Pi + oxaloacétate + acétyl-coa *enzyme ATP citrate lyase)

-Synthèse des acides aminés
-> Amination par le glutamate déshydrogénase (alpha-cétoglutarate + NAD(P)H + NH4+ en équilibre avec glutamate + NAD(P)+ + H2O)
-> Transmination (alpha-cétoglutarate + alanine en équilibre avec glutamate + pyruvate et oxaloacétate + alanine en équilibre avec aspartate + pyruvate)

-Synthèse des porphyrines (succinyl-CoA est le précurseur)

-Synthèse de l’urée (connection via la production d’aspartate à partir d’oxaloacétate)

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27
Q

Réactions anaplérotiques du cycle

A

Pour récupérer les intermédiaires du cycle + assurent au cycle les quantités d’intermédiaires nécessaires pour permettre son exécution.

-Production d’oxaloacétate
-> Pyruvate + CO2 + ATP en équilibre avec oxaloacétate + ADP + Pi (enzyme pyruvate carboxylase)
-> Lorsque diminution intermédiaire, il y a accumulation d’actéyl-coa. L’acétyl-coa active alors la pyruvate carboxylase qui accélère la formation d’oxaloacétate, ce qui repart le cycle.

-Production de succinyl-coa : s’effectue à partir de l’oxydation des acides gras à chaines impaires ou par catabolisme de Ile, Met et Val

-Production d’alpha-cétoglutarate et d’oxaloacétate : assurée par transamination et désamination réversibles

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28
Q

Sources d’énergie pour l’organisme, comment le cycle de Krebs fourni son énergie, rôle de la chaîne respiratoire mitochondriale

A

L’organisme puisent son énergie du catabolisme des nutriments (glucides, lipides, protéines) via les voies métaboliques appropriées.
-Glycolyse
-B-oxydation
-Protéolyse

Cycle de Krebs sert de point d’intégration des différentes voies et fourni la plus grande partie de l’énergie sous formes de molécules énergétiques réduites (équivalent réducteurs)

La chaine de respiration mitochondriale joue un rôle capitale dans le métabolisme énergétique en permettant de convertir les équivalents réducteurs en ATP

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29
Q

Oxydation

A

Perte d’électrons
Perte d’hydrogène
Gain d’oxygène

30
Q

Réduction

A

Gain d’électrons
Gain d’hydrogène
Perte d’oxygène

31
Q

Oxydoréduction

A

La combinaison d’oxydation et réduction
A + B+ -> A+ + B
A = réducteur (donneur d’électrons)
B = oxydant (accepteur d’électrons)
voir tableau des oxydants/réducteurs diapo 17

32
Q

En présence de deux couples d’oxydoréduction, lequel va être oxydé ou réduit?

A

Celui qui a le E’0 le plus élevé sera réduit tandis que l’autre sera oxydé. Les électrons vont du couple avec le plus faible E’0 vers le couple avec le E’0 plus élevé.
Tout comme l’énergie libre, les deltaE’0 sont additifs

33
Q

Transfert des électrons du NADH + H+ et FADH2

A

Transfert des électrons du NADH + H+ et FADH2 vers l’oxygène est très favorable (très exergonique).

Par contre, le transfert d’électrons ne se fait pas directement entre le NADH + H+ et l’oxygène.
-la variation d’énergie libre entre les deux est trop importante et la réaction serait presque explosive, ce qui entrainerait une trop grande perte d’énergie sous forme de chaleur
-> La cellule va transférer les électrons du NADH+H+ vers l’oxygène de façon graduelle et contrôlée en utilisant divers transporteurs d’électrons de la chaîne respiratoire mitochondriale

34
Q

Qu’est-ce que la chaine respiratoire? Et comprend quoi? Se fait où?

A

C’est un ensemble de transporteurs d’électrons localisés dans la membrane interne de la mitochondrie

-trois complexes mutliprotéiques transmembranaires fixe (I, III, IV)
-un complexe membranaire qui ne traverse pas la membrane (complexe II)
-deux transporteurs d’électrons mobiles (ubiquinone et cytochrome C)

35
Q

Responsable de recueillir quoi?

A

Responsable de recueillir et d’oxyder les équivalents réducteurs formées durant le métabolisme des glucides, des lipides et des protéines

-la chaine transporte graduellement les H+ et les électrons FADH2 et du NADH+ H+ vers l’oxygène moléculaire, tout en pompant des protons dans l’espace intermembranaire

36
Q

Qui permet de transformer les équivalents réducteurs en ATP?

A

ATP synthase qui est la partie phosphorylation

37
Q

La membrane interne des mitochondries est perméable ou imperméable aux métabolites ionisés? Et la membrane externe?

A

Int : imperméable
Ext : perméable

38
Q

Comme la membrane interne de la mitochondria est imperméable aux métabolites ionisés, comment les ions peuvent-ils traverser?

A

Grâce à des nombreux systèmes d’échange (transporteurs)

39
Q

Exemples de transporteurs?

A

-transporteur de pyruvate (avec H+)
-voie d’évitement du malate (transporteurs de malate et d’aspartate)
-système de transporteur pour l’ATP (co-transporteur ATP-ADP et transporteur de Pi)

40
Q

Comment le NADH peut-il rentrer dans la mitochondria?

A

Ne peut pas pénétrer directement la mitochondria car est cytolysique donc c’est la voie d’évitement du malate qui permet l’entrée du NADH dedans (voir pwp 26)

41
Q

Voie d’évitement du malate :
Les équivalents réducteurs proviennent de où? Et sont produits où?

A

Proviennent de la B-oxydation des lipides ou du cycle de Krebs et ils sont produits dans la mitochondrie. Ils peuvent accéder directement à la chaine respiratoire.

PAR CONTRE, le NADH produit durant la glycolyse est cytologique et ne peut pas entrer directement dans la mitochondrie donc VOIE D’ÉVITEMENT DU MALATE.

42
Q

Quelles protéines composent les différents complexes de la chaine respiratoire mitochondriale participant au transport des équivalents réducteurs?

A

-flavoprotéines
-protéines fer-souffre
-cytochromes
Elles comportent un site réactif pouvant accepter les équivalents réducteurs (pouvant être réduit)

Coenzyme Q joue aussi un rôle important dans le transport des équivalents réducteurs.

43
Q

Flavoprotéines sont des enzymes à co-facteur …

A

FMN ou FAD

44
Q

Protéines fer-souffre, détails

A

Protéines qui possède un atome de Fe3+ non hémique dans leur structure, qui sera réduite en Fe2+ au cours du transport d’équivalents réducteurs dans la chaine respiratoire

45
Q

Cytochromes, détails

A

Possèdent une porphyrine (noyau tétrapyrrole) dans lequel on retrouve généralement un atome de fer, mais parfois un atome de cuivre

46
Q

Coenzyme Q, détails

A

Coenzyme Q ou ubiquinone est un constituant mobile dans les lipides mitochondriaux qui participe au transport des équivalents réducteurs

47
Q

Complexe I, nom, détails

A

NADH-Coenzyme Q réductase :
-cette étape s’accompagne d’un pompage de protons de la matrice mitochondriale vers l’espace intermembranaire

48
Q

Complexe I, large ou petit?

A

-le plus large de la chaine
-> plus de 40 protéines
-> au moins une flavoprotéine et 7 protéines fer-souffre

49
Q

Complexe I, entrée de quels équivalents réducteurs?

A

-l’entrée des équivalents réducteurs du NADH + H+ se fait au niveau du complexe I

50
Q

Complexe I, oxyde quoi?

A

-il oxyde le NADH + H+ en NAD+ et transfert les électrons vers l’ubiquinone

51
Q

Complexe II, nom, détails

A

Succinate-Coenzyme Q réductase
-aussi impliqué dans le cycle de Krebs (succinate déshydrogénase)

52
Q

Complexe II, large ou petit?

A

-petit complexe ancré à la membrane
-> au moins 4 protéines
-> deux types de groupement prosthétique (FAD et fer-souffre)

53
Q

Complexe II, l’entrée de quels équivalents réducteurs?

A

-l’entrée des équivalents réducteurs du FADH2 se fait au niveau du complexe II

54
Q

Complexe II, oxyde quoi?

A

Le complexe II oxyde le succinate en fumarate (produisant du FADH2) et réoxyde ensuite le FADH2 en FAD
Les électrons sont ainsi transférés du FADH2 vers l’ubiquinone (produit + recycle)

55
Q

Complexe III, nom, détails

A

Cytochrome c réductase :

-complexe d’imérique
-> chaque monomère possède au moins 11 polypeptides
-> contient 3 groupements hèmes et 1 centre fer-souffre par monomère

-À ce stade, l’ubiquinone (Q) a été réduite en ubiquinol (QH2) par les complexes I ou II

-il accepte les électrons de l’ubiquinol et les transfère au cytochrome c

-accompagnée d’un pompage d’électrons

56
Q

Complexe 4, nom, détails

A

Cytochrome c oxydase :
-complexe d’imérique
-> chaque monomère possède au moins 13 polypeptides
-> contient 2 cytochromes et 2 atomes de cuivre
-le cytochrome c migre du complexe III vers le IV
-ce complexe accepte les électrons un à un du cytochrome c et les transfère à l’oxygène moléculaire en bloc de 4 = dernière étape de la chaine respiratoire
-accompagnée d’un pompage d’électrons

57
Q

Définition phosphorylation

A

L’introduction d’un groupement phosphate dans une molécule par formation d’un lien covalent

58
Q

Définition phosphorylation oxydative

A

Couplage entre la respiration cellulaire (oxydation) et la synthèse d’ATP (phosphorylation)

59
Q

L’énergie nécessaire à la synthèse d’ATP par phosphorylation oxydative proviendrait de où?

A

Proviendrait d’un gradient de protons entre l’espace intermembranaire et la matrice mitochondriale = théorie chimiosmotique de Mitchell

60
Q

Théorie chimiosmotique

A

-Les complexes I, III et IV de la chaîne respiratoire
agissent comme des pompes à protons qui expulsent
des ions H+ de la matrice vers l’espace intermembranaire.
➢Le nombre de protons pompés par chaque complexe n’est pas connu avec certitude.

-La membrane interne mitochondriale étant imperméable aux ions, les protons s’accumulent dans l’espace intermembranaire

-Cette accumulation de protons entraîne:
➢Un gradient de pH entre l’espace intermembranaire
et la matrice (delta pH)
➢Une différence de potentiel membranaire (delta V)

-les protons dans l’espace intermembranaire retournent dans la matrice en empruntant le canal F0 de l’ATP synthase, ce qui entraine la synthèse d’ATP par la sous-unité F1

61
Q

Qu’est-ce que l’ATP synthase?

A

(F0F1ATPase) est une protéine transmembranaire localisée dans la membrane interne des mitochondries

62
Q

Qu’est-ce que la partie F0?

A

Canal transmembranaire transporteur de H+

63
Q

Partie F1ATPase?

A

La sous-unité phsophorylante

64
Q

Structure de l’ATP synthase

A

-les sous-unités a et b de la partie F0 sont fixes par rapport à la membrane et sont reliés aux sous-unités a et B de F1

-le cylindre de 12 sous-unités c dans F0 est mobile et il est relié aux sous-unités epsilon et gamma de F1 -> forme un rotor

-lorsque les protons passent à travers la F0, le cylindre trouve et les sous-unités B de F1 changent de conformation au fur et à mesure que la sous-unité gamma s’assoie à elles

-en tournant, la sous-unité gamma occasionne un changement de conformation au niveau des sites de liaison menant à la synthèse d’ATP (3 sites de liaison pour les nucléotides)

65
Q

Qu’est-ce qui induit la synthèse de l’ATP?

A

C’est un changement de conformation de l’ATP synthase

66
Q

Combien y a-t-il de site de liaison pour les nuclétoides sur l’ATP synthase?

A

3, à l’interface des sous-unités a et B

67
Q

Rendement de la phosphorylation oxydative

A

-3 ATP par NADh + H+
-2 ATP par FADH2

68
Q

Facteurs qui influencent la vitesse de la respiration cellulaire

A

-disponibilité en ADP (rapport ATP/ADP)
-> si la concentration d’ADP augmente, la vitesse de la chaine respiratoire augmente très rapidement

-disponibilité des substrats

-capacité des enzymes

-disponibilité de l’oxygène
-> oxygénation et circulation sanguine

69
Q

Inhibiteurs et agents découplants

A

Ceux qui bloquent la respiration cellulaire la production d’ATP :
-inhibiteurs du complexe I : roténone, amytal
-inhibiteurs du complexe III : antimycine A
-inhibiteurs du complexe IV : cyanure, monoxyde de carbone

Inhibant l’ATP synthase ou en découplant la phosphorylation et l’oxydation :
-inhibiteurs de l’ATP synthase : oligomycine

Empêchant la formation d’ATP mais n’affectent pas la respiration cellulaire = agent découplant :
-agents découplants : dinitrophénol

70
Q

Bilan pour 1 mole de glucose

A

-2 moles d’ATP : 4 produites, 2 pour activation
-2 moles de NADH + H+
-2 moles de pyruvate : qui donneront 2 moles d’acétyl-coa et 2 moles de NADH + H+ dans la mitochondria)

Bilan total : 38 moles d’ATP
avec la chaine respiratoire

71
Q

Bilan pour 1 mole de lipides

A

Palmitate = acide gras saturé, 16 carbones

-2 moles d’ATP : pour la synthèse de l’acétyl-coa
-7moles de NADH + H+
-7 moles de FADH2
-8 moles d’acétyl-coa : qui passeront au cycle de Krebs

Bilan total : 129moles d’ATP
avec la chaine respiratoire

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