Tessuto connettivo Flashcards
Quali sono le funzioni del tessuto connettivo
Sostegno
Protezione (ammortizzazione)
Difesa
Diffusione sostanze nutritive o di scarto
Riserva
Qual è il tessuto embrionale
Il mesenchima
Mesoderma e creste neurali
Differenziamento delle cellule staminali mesenchimali
Fibroblasti (TCPD)
Tessuto adiposo
Tessuto osseo
Tessuto cartilagineo
Cellule muscolari lisce o endoteliali
Differenziamento cellule staminali emopoietiche
Cellule del sangue e della linfa
Classificazione tessuto connettivo
Tessuti connettivi propriamente detti: lasso e denso
Tessuti connettivi specializzati: di sostegno (cartilagine e osso) e liquidi (sangue e linfa)
Funzioni tessuto connettivo propriamente detto
Sostegno
Regolazione scambi
Riserva ioni e acqua
Regolazione comunicazione
Difesa e protezione
Cellule permanenti TCPD
Fibroblasti
Miofibroblasti
Adipociti
Mastociti
Macrofagi non attivati
Periciti e cellule endoteliali
Cellule transienti TCPD
Plasmacellule
Globuli bianchi
Macrofagi attivati
Composizione matrice extracellulare
Sostanza fondamentale
Fibre (collagene ed elastiche)
Glicoproteine adesive
Liquido interstiziale
Acqua
Sali
Metaboliti e nutrienti
Gas
Tra cellule e MEC
Purificato da sostanze tossiche
Funzione matrice extracellulare
Proprietà meccaniche
Filtro selettivo
Interazione mediante adesione diffusa o giunzioni con la cellula
Regolazione secrezione e fattori di crescita
Difesa tessuti
Composizione sostanza fondamentale
GAG
Proteoglicani
Acqua→varia la viscositá
Sali
Gas
Metaboliti
Disaccaridi acido ialuronico
Acido glucuronico e N-acetilglucosammina
Unicità acido ialuronico
Unico a non formare proteoglicani
Unico a non essere sintetizzato nel GOLGI
unico non solforato
Struttura dei proteoglicani
Centro proteico (serina o asparagina)
Tetrasaccaride di collegamento (xilosio, galattosio, galattosio, acido glucuronico)
GAG
Funzioni dei proteoglicani
Idratazione
Adesione cellule
Regolazione attività secrezione
Recettori fattori di crescita (sindecano)
Impediscono a molecole di trovare il recettore
Collegamenti cross-link
Struttura fibre collagene
3 carene alfa con domini di triimerizzazione–> trimeri
Ripetizione di glicina, prolina e idrossiprolina –> necessità acido ascorbico
Glicosilazione con glucosio, galattosio legati a idrossilisine
Collagene fibrillare
Forma fibrille (1,2,3,5,11)
Forma fibre (1)
Procollagene
Precursore proteico delle fibre collagene
Sintesi e idrossilazione catene alfa nel RER
Tripla elica inizia a formarsi nella zona C terminale (ponti disolfuro)
Chiusura a zip
Glicosilazione residui idrossilisine
Secreta nello spazio extracellulare
Enzimi di taglio
Tropo collagene si autoassembla in fibrille
Assemblaggio fibre
Legame covalente tra due residui di lisina (lisin-ossidasi), legami crosslinking.
Resistenza meccanica
Struttura fibre reticolari
Originate dal collagene di tipo 3; le fibrille si agganciano tra di loro formando dei fasci e poi si legano a fasci vicini.
Le fibrille partecipano alla formazione di un fascio e di quello vicino assumendo un aspetto a rete
Dove troviamo le fibre reticolari
Attorno a:
vasi
fibre muscolari
fibre nervose
parenchimi ghiandolari
linfonodi e organi linfoidi
midollo osseo
tessuto adiposo
Colorazione fibre reticolari
Sali di argento (argirofile); colorazione nera
Collageni non fibrillari
Collagene associato a fibrille (IX o XII): sono i FACIT con in mezzo una zona flessibile non associata in tripla elica. Contribuiscono ad organizzare le fibrille nello spazio.
Collageni che formano lamine o reti bidimensionali (collagene IV). Tripla elica con zone di piegatura
A cosa serve il collagene di tipo VII
Forma corte fibrille che servono per l’ancoraggio della lamina basale alla MEC
Cosa sono le collagenopatie
Malattie derivanti dall’errata struttura del collagene a causa mutazioni geniche o errori di sintesi del collagene stesso.
Epidermolisi bullosa
Scorbuto
Osteogenesi imperfetta
Ossa tendono a piegarsi sotto il peso corporeo, fatale per il feto.
Mutazioni geni che codificano per il collagene di tipo 1 o di molecole che partecipano alla sua sintesi e maturazione.
Mutazione alla glicina della tripletta.
Mutazione proteasi BMP1.
Struttura fibre elastiche
Proteina chiamata elastina (con domini dipeptide).
Tropoelastina=elastina monomerica, viene agganciata da delle proteine che la mantengono allo stato disteso finchè non è fuori dalla cellula
L’elastina forma un polimero di struttura amorfa circondata da microfibrille (formate da fibrillina).
Tra le elastine si formano dei legami crociati dati dai residui di lisina che vengono idrossilati e si formano le desmosine
Lamine fenestrate.