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Biologie cellulaire > Système endomembranaire > Flashcards

Système endomembranaire Flashcards

1
Q

Quel est l’ordre de grandeur des compartiments cell ?

A
  • cytosol 54%
  • mitochondrie 22%
  • RER 9%
  • REL + Golgi 6%
  • peroxysome, lysosome, endosome 1%
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Q

Que comprend le trafic intracell ?

A
  • transport membranaire ( cytosol vers peroxysome, les mitochondrie et le RE )
  • transport par pores ( échange entre noyau et cytoplasme )
  • transport par vésicule
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Q

Ou est présent le système endomembranaire ?

A

Il se trouve uniquement dans les cellules eucaryote

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Q

Quels organites comprend le système endomembranaire ?

A
  • RE
  • app de golgi
  • MP
  • endosome
  • lysosome
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5
Q

Quels est le rôle de la voie antérograde ?

A

Biogenèse et transport des prot des sucre et des lipides. Trafic très dynamique, 30% des prot sont incorporé ds la voie de sécrétion.

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6
Q

Quels sont les organites qui compose le système endomembranaire ?

A
  • RE : voie d’entrée.
  • App de golgi et TGN = tri.
  • lieu de destination : extracell, MP et lysosome.
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7
Q

Décrire la structure du RER ?

A
  • ribosome présent transitoirement sur la membrane.
  • en continuité avec le noyau de la cell
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8
Q

Quels est le rôle du RER ?

A
  • biosynthèse protéique
  • repliement protéique
  • N-glycolisation : contrôle qualité
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9
Q

Décrire la structure du REL ?

A

Pas de ribosome sur la membrane

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10
Q

Quels sont les rôles du REL ?

A
  • synthèse des phospholipides et du cholestérol.
  • stockage d’ion calcium
  • biologie des autres organisme par contact direct
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10
Q

Quels sont les rôles du REL ?

A
  • synthèse des phospholipides et du cholestérol.
  • stockage d’ion calcium
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11
Q

Quels sont les protéines qui sont transportée dans le RE ?

A
  • prot soluble sécrétées
  • prot soluble du RE ou destiné au lysosome.
  • prot membranaire
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12
Q

Décrire l’étape 1 de la translocation protéique ds la lumière du RE ?

A
  • début synt prot dans le cytosol
  • synt de la séquence signal côté N-ter
  • reco de la séquence signal par la SRP, cytosolique lié à GSU du ribosome.
  • SRP = 6 prot + ARNm + GTP
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13
Q

Décrire l’étape 2 de la translocation des prot dans la lumière du RER ?

A
  • liaison de la SRP sur son récepteur SR sur la MB du RER.
  • positionnement du ribosome sur canal translocon.
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14
Q

Décrire l’étape 3 de la translocation des prot dans la lumière du RER ?

A
  • hydrolyse du GTP et dissociation de la SRP de son récepteur
  • élongation de la chaîne polypeptidique à travers le translocon = translocation de la prot
  • clivage de la séquence par un signal peptidase
  • mécanisme co-traductionnel
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15
Q

Ou se fait la N-glycosylation ?

A

Dans le RER

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16
Q

Ou se fait na O-glycosylation ?

A

Dans le golgi

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17
Q

Quels type de maturation a lieu dans le RER ?

A
  • ajout d’un sucre sur asparagine
  • co traductionnelle
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18
Q

Quel type de maturation à lieu dans le REL ?

A
  • ajout d’un sucre sur sérine et thréonine
  • post traductionnelle
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19
Q

Quel est le rôle du RER dans la synthèse des protéines ?

A

repliement contrôle et qualité

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20
Q

Quel est le rôle du REL dans la synthèse des protéines ?

A

Repliement

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21
Q

Décrire le mécanisme de la N-glycosylation dans le RER ?

A
  • 14 sucres accroché à un lipide : dolichol phosphate.
  • transfert de la chaîne par glycolyse transférase sur Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr
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22
Q

Qu’est-ce que les protéines chaperonne ?

A
  • protéine du RE
  • ont un rôle dans le repliement et la maturation des protéines.
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23
Q

Quelles sont les 4 familles de protéine chaperonnes ?

A
  • à site lectine, calnexine et calréticuline
  • HSP70
  • HSP90
  • thiols réductases
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24
Q

Quel est le rôle exact de des prot de la famille à site calnexine lectine… ?

A

Cycle glycosylation, dé glycosylation

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25
Q

Quel est le rôle exact de des prot de la famille des HSP70 ?

A

Maturation par fixation des régions hydrophobes de la protéine avec cycle
impliquant l’ADP/ATP.

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26
Q

Quel est le rôle exact de des prot de la famille des HSP90 ?

A

Intervient sur les protéines partiellement repliées libérées de BIP

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27
Q

Quel est le rôle exact des rpot de la famille des thiols réductase ?

A

L’espace luminal du RE est un environnement oxydant permettant l’activité́ d’enzymes qui catalysent la formation de ponts disulfures dans la chaîne polypeptidique en cours de
maturation.

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28
Q

Donner un exemple de prot de la famille de HSP 70 ?

A

BiP. La présence de BiP permet l’acquisition d’une structure correcte et / ou l’oligomérisation des protéines.
BiP assure aussi l’élimination des protéines mal repliées et achemine les protéines non conformes vers le protéasome par une rétro-translocation via le translocon. Ces protéines sont alors ubiquitinées et dégradées par le protéasome. Ce système est connu sous le nom de ERAD.

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29
Q

Qu’es que le stress du RE ?

A

Perturbation qui correspond à une accumulation de prot immature dans le RE.

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30
Q

Quels évènement cellulaire provoquent le stress du RE ? -

A
  • Diminution de l’afflux de nouvelles
    protéines dans le RE en diminuant la
    traduction de nouveaux ARNm
  • Augmentation de la transcription de
    certains gènes, notamment des chaperonnes du RE.
  • Dégradation des protéines
    mal repliées par ERAD
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31
Q

Quelles sont les 3 voie déclenchée par le stress du RE ?

A
  • PERK : Contrôle traduction
  • ATF6 : Régule la protéolyse
  • IRE1 : Diminution des protéines mal
    repliées en diminuant la
    traduction et dégradation des
    ARNm liés au RE.
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32
Q

Quelle est la première étape du transport vésiculaire ?

A

Formation des vésicules depuis le compartiment donneur.

33
Q

Comment se déroule la 1ère étape du transport vésiculaire ?

A

La face cytosolique de la plupart des bourgeons est recouverte d’un revêtement protéique avec
deux fonctions distinctes :
→ rôle physique, mécanique : courbure de la membrane, formation de la vésicule.
→ rôle biochimique : mécanisme de sélection des éléments à transporter dans la vésicule.
Le recrutement des protéines du manteau se fait via des GTPase → Une GEF remplace le GDP par du GTP
→ La GTPase activé recrute alors des sous-unités du manteau, et la membrane bourgeonne en incluant les
protéines membranaires sélectionnées.

34
Q

Quelle est 2ème étape du transport vésiculaire ?

A

Transport et dissociation du manteau

35
Q

Comment se déroule 2ème étape du transport vésiculaire ?

A

La vésicule se dissocie de la membrane du compartiment donneur.
La vésicule se sépare de son manteau après hydrolyse du GTP par des GTPases.
→ Cette hydrolyse conduit à exclure la GTPase de la membrane de la vésicule et donc à dissocier complètement la vésicule de son manteau.

36
Q

Quelle est la 3ème étape du transport vésiculaire ?

A

Arrimage / Ancrage à la membrane du compartiment accepteur

37
Q

Comment se déroule la 3ème étape du transport vésiculaire ?

A

Lors du transport antérograde, le ciblage et l’arrimage des vésicules à la membrane cible nécessite
l’action d’une protéine de la famille des Ras-GTPases et de facteurs d’arrimage
La fixation de la vésicule sera alors renforcée par l’interaction v-SNARE / t-SNARE.

38
Q

Quelle est la 4ème étape de transport vésiculaire ?

A

Fusion des vésicules avec la membrane

39
Q

Comment se déroule la 4ème étape du transport vésiculaire ?

A

La fusion des membranes dépend des protéines SNARE.

40
Q

Où a lieu la formation de vésicule en partance du RE ?

A

sites d’export du RE (ERES = ER
Exit Site).

41
Q

Quels sont les acteurs du transport des vésicules du RE vers Golgi ?

A
  • Protéine G=Sar1.
  • Fact d’échange GDP/GTP = Sec 12.
  • Protéine du manteau= COP II.
42
Q

Quelles sont les étapes du transport de vésicule du RE au Golgi ?

A
  • L’échange d’un GDP contre un GTP sur Sar1, catalysé Sec12.
  • Sar1-GTP activée se lie à la membrane du RE.
  • Recrutement d’autres protéines =reconnaissance du peptide de destination de la protéine cargo
  • Concentration de plusieurs protéines cargo
  • Bourgeon recouvert de COPII
  • Transport de vésicule, perte du manteau par hydrolyse de GTP de Sar1
43
Q

Comment est organisé l’app de Golgi ?

A

Face Cis : Orientée vers le centre cellulaire
→ Zone d’entrée des protéines secrétées et des protéines destinées au lysosome.
- Face médiane : Située entre la face cis et la face trans.
- Face Trans et le réseau transgolgien (TGN) : Orienté vers la périphérie
→ Zone d’export des protéines secrétées et des protéines destinées au lysosome.

44
Q

De quoi est composé l’app de Golgi ?

A

Plusieurs compartiments aplatis appelés citerne et empilés les uns sur les autres. Il est polarisé.

45
Q

Quelles sont les fonctions de l’app de Golgi ?

A
  • Maturation finale des protéines par de nouvelles modifications post traductionnelles (clivages de
    précurseurs polypeptidiques, sulfatation, phosphorylation et glycosylation
  • Modification des chaines oligosaccharidiques portées par des protéines en provenance du RE
  • Transport intragolgien : cis vers median, median vers trans
  • Tri des protéines a la sortie de l’appareil de Golgi
46
Q

Quelles sont les analogie possible entre la O et la N glycosylation ?

A
  • Les sucres sont synthétisés dans le cytosol et apportés sous forme activée, liés à des nucléotides.
  • Le N- et O- glycosylation concerne à la fois le domaine luminal des protéines transmembranaires et des protéines solubles.
  • Les sucres sont attaches aux protéines grâce à des oligosaccharides-protéine transférases.
47
Q

Quelles sont les différence entre N et O glycosylation ?

A
  • Le précurseur nucléotide-sucre pénètre dans la lumière du RE et de la citerne golgienne via une perméase spécifique
  • Dans le RE la sucre est attache à la protéine par une N-oligosaccharide-protéines transférase et dans l’appareil de Golgi par une O-oligosaccharide-protéines transférase.
48
Q

Quelles modification de la chaine N oligosaccharidique a lieu sur la face cis de l’AG ?

A

3 mannoses sont enlevés

49
Q

Quelles modification de la chaine N oligosaccharidique a lieu sur la face médiane de l’AG ?

A
  • 1 N acétylglucosamine est ajouté
  • 2 mannose sont enlevés
  • 2 N acétylglucosamine sont ajouté
  • 1 fructose est ajouté
50
Q

Quelles modification de la chaine N oligosaccharidique a lieu sur la face trans de l’AG ?

A
  • 3 galactose sont ajoutés
  • 1 acide N acétylneuraminique est ajouté à chaque galactose.
51
Q

Quel est le code de tri vers le lysosome ?

A

Mannose-6-phosphate

52
Q

Quels sont les acteurs du transport intra-golgien ?

A
  • Protéine G = Arf.
  • Facteur d’échange CDP /GTP = GEF.
  • Protéine du manteau à 7 sous unités= COP I.
53
Q

Quelle sont les étapes du transport intra-golgien ?

A
  • L’échange d’un GDP contre un GTP sur Arf1 catalysé par GEF :
  • Arf1 ancrage à la membrane du cis golgi par ancre myristoyl.
  • Recrutement de COP I = Recrutement des protéines cargo.
54
Q

Vers quoi sont orienté les cargo qui partent du trans golgien ?

A

les cargos sont orientés sélectivement vers :
- les endosomes précoces,
- les endosomes tardifs,
- les endosomes de recyclage,
- la membrane plasmique.
- granule de sécrétion .

55
Q

Quel type de signaux sont nécessaire au tri des vésicule de clathrine ?

A
  • AP1 et AP3 : Reconnaissent des signaux de type tyrosines et di-leucine
  • GCA : Reconnaissent des signaux di-leucine.
56
Q

Es que tt les protéines sécrétée bénéficient-elle d’un mécanisme de tri dédié ?

A

Oui via la voie de sécrétion
constitutive.

57
Q

Quelle sont les caractéristiques de la voie sécrétion constitutive ?

A
  • Existe pour tous les types cellulaires
  • Se fait en permanence pendant toute la vie de la cellule.
  • Permet le renouvellement des membranes.
  • Compense les mécanismes d’endocytose.
  • Est un mécanisme dépendant des vésicules COPI.
58
Q

Qu’est que l’endocytose ?

A

L’endocytose est une forme particulière de transport à partir de la membrane plasmique.

59
Q

Quelles sont les 3 voie de l’endocytose ?

A
  • Phagocytose
  • Macro pinocytose
  • Micro pinocytose
60
Q

Comment fonctionne la voie de la phagocytose ?

A

Internalisation de la particule dans un phagosome (Vacuole cytosolique).
0,5 à 20 µm.

61
Q

Comment fonctionne la voie de la macro pinocytose ?

A

Internalisation de la particule dans un macropinosome (Vacuole cytosolique).
0,5 à 20 µm.

62
Q

Comment fonctionne la voie de la micro pinocytose ?

A

Internalisation dans vésicule :
- clathrine. 100 à 150 nm
- cavéoline = cavines + choléstérol + sphingolipides. 50 à 100 nm
- vésicules lisse. 80 à 100 nm

63
Q

Comment se forment les vésicule de phagocytose et macro phagocytose ?

A

Forment des protrusions
membranaires qui entourent le cargo
à endocyter. Formation de bras cytoplasmiques pour internalisation de la particule (Intervention des MFA).

64
Q

Quel est le devenir des particules intégrée par la phagocytose ?

A

Fusion directe avec des lysosomes (pH 5).

65
Q

Quel est le devenir des particules intégrée par la macro pinocytose ?

A

Fusion avec des endosomes précoces (pH 6,3-6,8).

66
Q

Quel est le devenir des vésicule recouverte de clathrine issu de la micro pinocytose ?

A
  • Fusion avec des endosomes précoces
  • Transfert aux endosomes tardifs
  • Transfert aux lysosomes
67
Q

Quel est le devenir des vésicule recouverte de cavéoline issu de la micro pinocytose ?

A
  • Fusion avec des cavéosomes
  • Transfert aux endosomes précoces
  • Transfert aux endosomes tardifs
  • Transfert aux lysosomes
68
Q

Quel est le devenir des vésicule lisse issu de la micro pinocytose ?

A
  • Fusion avec des endosomes précoces
  • Transfert aux endosomes tardifs
  • Transfert aux lysosomes
69
Q

Comment sont formée les vésicule de la micro pinocytose ?

A
  • Intervention de la dynamine
  • Hydrolyse du GTP en GDP + Pi
  • Détachement de la vésicule
  • sauf vésicule lisse
70
Q

Quelle est la seule voir d’internalisation dans les conditions normales ?

A

Endocytose dépendante de la clathrine

71
Q

Décrire l’étape d’internalisation de la voie de la clathrine ?

A

Formation du puits par un ensemble de protéines,
- AP2 étant l’adaptateur recruté sur la face cytoplasmique de MP liaison de AP2 au PI(4,5)P2).
- La clathrine recrutée et se lie à AP2.
- Les récepteurs capables d’interagir avec AP2 ensuite incorporés dans les puits en formation.

72
Q

Quelles sont les signaux d’endocytose clathrine dépendante de la phase d’initialisation ?

A

Les signaux d’endocytose : signaux tyrosine
→ motifs NPxY présents chez les membres de la famille du récepteur des LDL.
→ motif YxxO (O : résidu hydrophobe) présents dans un grand nombre de récepteurs comme le récepteur de la transferrine. Il existe aussi des motifs di-leucine.

73
Q

Décrire la phase de maturation de la voie de micro pinocytose clathrine dépendante ?

A

La progression de la déformation de la membrane plasmique s’accompagne d’un enrichissement du puits en
PI(3,4)P2 qui recrute des protéines impliquées dans la polymérisation de l’actine autour du puits.

74
Q

Décrire le recrutement de la dynamine de la voie de micro pinocytose clathrine dépendante ?

A

Protéine G particulière qui s’assemble autour du cou de la vésicule

75
Q

Décrisse l’étape de la scission des vésicules de clathrine ?

A

Hydrolyse du GTP de la dynamine.
La formation d’une structure tubulaire très resserrée appelée le cou de la vésicule.

76
Q

Décrire l’étape de déshabillage des vésicules de clathrine ?

A

Le démantèlement se fait grâce à une chaperonne. Celle-ci est recrutée par l’auxiline, capable de lier à la fois
la clathrine et la chaperonne mais aussi la dynamine.

77
Q

Quel est le rôle de la dynamine ?

A
  • Polymérisation de la dynamine en hélice autour du puits de clathrine.
  • Multiples cycles de chargement et de l’hydrolyse du GTP.
  • Constriction exercée par la dynamine dépend de l’hydrolyse du GTP.
78
Q

Quel est le rôle d’AP2 ?

A

AP2 interagit spécifiquement avec le
PI(4,5)P2 et permet ainsi à la
clathrine de se localiser à la
membrane plasmique. Permet de lier clathrine à la MP.

79
Q

De quoi est constitué AP2 ?

A

Complexe stable constitué de
4 sous-unités :
→ 2 larges sous-unités α-adaptine
et β2-adaptine
→ une moyenne sous-unité μ2
→ une petite sous-unité σ2.

80
Q

De quoi est constitué la clathrine ?

A

Constituée de deux sous-unités :
→ une chaîne lourde
→ une chaine légère.
Trois chaînes lourdes et trois chaînes
légères = un triskèle.
Environ 100 triskèles peuvent
s’oligomériser les uns avec les autres
pour former spontanément des cages
de clathrine autour de la vésicule.
La clathrine ne lie pas les membranes.

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