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MMD1042 _ Alex > Structure des Protéines > Flashcards

Structure des Protéines Flashcards

1
Q

Quel type de liaisons relie les acides aminés ente eux?

A

Peptidique

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Q

Est-ce que le groupe R est inclus dans le lien peptidique?

A

Non

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Q

Est-ce que le lien peptidique permet une rotation?

A

Non

mais rotation possible pour alfa

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4
Q

Quelles sont les liaisons chimiques faibles? Laquelle est considérée comme une liaison forte?

A

Van der Walls
Ionique
Ponts hydrogène
Interactions hydrophobes
FORTE: Ponts disulfure

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Q

Dans une protéine en situation aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et des acides aminés hydrophiles?

A

Hydrophobe: Intérieur de la protéine
Hydrophile: ExtérieurIntérieur de la protéine

car un permet intéraction avec l’Eau et l’Autre non

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6
Q

Quels sont les types de structure secondaire que l’on trouve dans les protéines?

A

Hélices alpha
Feuillets bêta
Boucle
Coude

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7
Q

Quelle est la définition d’un domaine protéique?

A

ÉLÉMENT DE STRUCTURE TERTIAIRE qui peut se replier de façon indépendante mais qui se trouve dans le même pélipeptide.

C’est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome

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8
Q

Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?

A

ATP

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9
Q

Quels sont les mécanismes par lesquels les protéines peuvent changer d’activité?

A

Phosphorylation
Liaison de GTP

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10
Q

Quelle est la définition d’une protéine?

A

Polymère d’acides aminés placés dans un ordre spécifique qui est dicté par la séquence d’ADN.

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11
Q

Quels processus doivent avoir lieu afin de passer de l’ADN aux protéine?

A

Transcription
Traduction

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12
Q

Qu’est-ce que le protéome?

A

La somme de toutes les protéines exprimées par la cellule

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13
Q

Environ combien de gènes codant pour des protéines y a-t-il dans le génome?

A

20 000 - 25 000 gènes

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14
Q

Quel pourcentage des muscles est occupé par des protéines?

A

~ 25% (en poids)

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15
Q

Quels sont des exemples de protéines qui sont présentes dans les muscles?

A

Actin
Myosin
Troponin

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16
Q

Qu’est-ce qu’un enzyme?

A

Protéine qui agit de catalyseur biologique

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17
Q

Nomme 2 exemples d’endopeptidases.

A

Trypsine
Pepsine

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18
Q

Où est produite et sécrétée la trypsine?

A

Produite par le pancréas
Sécrétée dans l’intestin grêle

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19
Q

Où est produite et sécrétée la pepsine?

A

Produite par les cellules gastriques
Sécrétée dans l’estomac

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20
Q

C’est quoi les récepteurs?

A

Les RÉCEPTEURS sont des protéines généralement
exprimées à la membrane plasmique

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21
Q

c’Est quoi l’insuline?

Comment l’insuline fonctionne?

A

L’insuline est une hormone et protéine qui agit via un récepteur
L’insuline envoie plusieurs signaux dans la cellule (via des protéines)

S’attache à un récepteur sur la membrane plasmique
Déclenche le pathway
Glut-4 est transloqué vers la membrane plasmique
Augmentation du nombre de transporteur sur la membrane (Glut-4 protéine de transport)
Augmentation du transport du glucose vers intérieur de la cellule

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22
Q

Comment l’insuline fait-elle pour envoyer plusieurs signaux dans la cellule?

A

Via des protéines

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23
Q

Quel est le rôle de l’hémoglobine?

A

Transporter l’oxygène dans le sang pour oxygéner les tissus

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24
Q

Comment l’hémoglobine fonctionne-t-elle?

A

Métalloprotéine qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges
Transporte oxygène et autres gaz dans le sang

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25
Q

Quel pourcentage du poids d’un globule rouge représente l’hémoglobine?

A

35%

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26
Q

Quel est un bon exemple de mutation qui altère la structure d’une protéine, modifiant ainsi ses propriétés et conduisant à une maladie?

A

La drépanocytose / Anémie falciforme / Sickle cell disease

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27
Q

Qu’est-ce qui occasionne la drépanocytose / anémie falciforme / sickle cell disease?

A

• Maladie héréditaire
• Mutation (A -> T) du gène codant pour la chaîne β de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (Glu6 -> Val6) dans cette protéine qui transporte l’O2 dans le sang.
• À faible concentration en O2, la β-globine mutante a tendance à précipiter et à former des longues fibres qui déforment le globule rouge et lui donne une forme de faucille.

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28
Q

Combien d’acides aminés protéinogènes existe-t-il?

A

20

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29
Q

Quelle est la taille moyenne des protéines (en terme d’acides aminés)?

A

400 - 450 acides aminés

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30
Q

De quoi dépend le dynamisme des polymères d’acides aminés?

A

– Énergie du mouvement brownien (qui augmente avec la température)
– De molécules énergétiques (tel que l’ATP et le GTP)

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31
Q

Quelles actions peuvent accomplir les protéines motrices? (5)

A
  • Déplacer d’autres protéines
  • Participer à la contraction musculaire
  • Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
  • Participer au déplacement des organites
  • Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
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32
Q

De quoi est composé chaque acide aminé (squelette)?

A
  1. Fonction carboxyle (-COOH), acide
  2. Fonction amine (-NH2), base
  3. Groupe R (Chaîne latérale variable qui différencie les 20 acides aminés attachée au carbone alpha)
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33
Q

Quels sont les différents niveaux de structure de la protéine?

A

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire

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34
Q

Quels sont les différents types de chaînes latérales?

A
  1. Polaires (hydrophiles: peuvent agir avec l’Eau)
  2. Apolaires (aliphatiques ou aromatiques, donc hydrophobes)
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35
Q

Selon quoi peuvent être classifiés les acides aminés?

A

Selon les caractéristiques physicochimiques de leurs chaînes latérales (R)

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36
Q

Quels sont les deux sous-groupe des acide aminés polaires?

A
  • Chargés positivement (aa basique) ou négativement (aa acide)
  • Non chargés: contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)
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37
Q

Quels atomes principaux sont présents dans les acides aminés apolaires?

A

Surtout C & H

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38
Q

Comment se forme un lien peptidique (en gros)?

A

Condensation de 2 acides aminés : Élimination d’une molécule d’H2O

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39
Q

Quand un acide aminé est polymérisé avec un ou deux liens peptidiques, on l’appelle…

et quand il est isolé… om l’apelle

A

Résidu d’acide aminé
-> Parce qu’il y a eu perte de molécules d’eau

acide aminé

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40
Q

Comment appelle-t-on les chaînes d’acides aminés selon le nombre d’unités qu’elles contiennent? (ex. comment on appelle un chaîne de 2, 3, 4 etc. acides aminés)

A

2 aa = Dipeptide
3 aa = Tripeptide
3-10 aa = Oligopeptide
+ de 10 aa = Polypeptide

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41
Q

Quelle est la plus grosse protéine du corps?

A

Titan

42
Q

Combien d’acides aminés contient la plus grosse protéine du corps?

A

+ de 38 000 acides aminés

43
Q

Vrai ou Faux: Le lien peptidique peut effectuer une rotation sans problème, puisqu’il ne fait pas partie d’un plan rigide.

A

FAUX

Le lien peptidique ne peut e«pas ffectuer une rotation , puisqu’il fait partie d’un plan rigide.

44
Q

Vrai ou Faux: Il est possible d’effectuer une rotation autour du carbone alpha, où se trouve la chaîne latérale R.

A

VRAI

45
Q

À quel moment parle-t-on de résidus?

A

Lorsque les acides aminés font partie d’un peptide ou d’une protéine
Résidu = chaîne latérale de l’acide aminé

46
Q

Qu’est-ce qui détermine la fonction des acides aminés?

A

Leur structure

47
Q

Qu’est-ce qui détermine comment une protéine va s’arranger dans l’espace (sa structure) pour acquérir sa structure finale fonctionnelle?

A

Les chaînes latérales des acides aminés et leur séquence (ordre)

48
Q

Quels liens chimiques sont importants dans le repliement de la protéine ainsi que le maintien de la structure de la protéine?

A

Des liens chimiques faibles

49
Q

Vrai ou Faux: Les liens chimiques faibles d’une protéine peuvent être dynamiques et réguler les différentes conformations de certaines protéines, expliquant pourquoi les protéines peuvent avoir plusieurs conformations.

A

Vrai

50
Q

Dans quoi sont impliquées les liaisons chimiques faibles (non covalentes)?

A

Dans la stabilisation de la structure 3D des protéine

51
Q

Quelles sont les liaisons chimique faibles?

A

1- Forces de Van der Waals
2- Ponts hydrogène
3- Liens ioniques (ponts salins)
4- Interactions hydrophobes

52
Q

À quel moment et dans quoi se produisent les forces de Van der Waals?

A

Lorsque un atome normalement non polaire devient sporadiquement polarisé en raison d’une répartition inégale des électrons. Équilibre entre attraction et répulsion entre 2 atomes situés à très courte distance l’un de l’autre.
-> Se produit dans les chaînes d’acides aminés apolaires.

53
Q

Par rapport aux forces de Van der Waals: qu’arrive-t-il lorsque les atomes sont trop près ou trop distancés l’un de l’autre?

A

Trop près: Répulsion
Trop distancés: Peu d’attraction

54
Q

De quoi résultent les ponts hydrogène et dans quoi se produisent-ils?

A

De la liaison entre un O ou un N (hautement électronégatif), et un H lié à un autre O ou N. -> Se produit notamment dans les chaînes latérales d’acides aminés polaires.

55
Q

De quoi résultent les liens ioniques?

A

Résultent de l’attraction électrostatique entre des groupements R chargés positivement et négativement.
Ex. Attraction mutuelle entre un ion carboxylate d’acide aspartique et un ion ammonium de lysine.

56
Q

Pourquoi se produisent les interactions hydrophobes et entre quoi se produisent-elles?

A

Car les groupes non polaires ne peuvent pas former de liaisons hydrogène et cherchent à minimiser leur contact avec l’eau.
-> Se produit entre acides aminés apolaires.

57
Q

Pourquoi les ponts hydrogène sont-ils important pour l’eau?

A

Responsables de nombreuses propriétés uniques de l’eau:
Point d’ébullition élevé
Tension de surface
Capacité à dissoudre différentes substances.

58
Q

Dans un pont d’hydrogène, entre quoi et quoi est pris en sandwich le H?

A

Deux atomes électronégatifs (souvent O ou N)

59
Q

Dans la liason Interactions hydrophobes: Pourquoi est-ce que la protéine s’organise selon ses portions hydrophobes et hydrophiles?

A

Pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau

Les chaînes polaires (solubles, donc hydrophiles) se retrouvent en périphérie de la
molécule, alors que les chaînes apolaires (insolubles) se retrouvent au centre de la
molécule

60
Q

Quels sont les rôles des liaisons faibles dans le maintien de la structure des protéines?

A

Liaisons qui permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle des protéines:

-Résidus non-polaires (hydrophobes) s’orientent vers l’intérieur de la protéine repliée
 Importante force guidant le repliement d’une protéine

-Résidus polaires (hydrophiles) s’orientent vers l’extérieur de la protéine repliée
 Interagissent avec les molécules d’eau

61
Q

Plus il y a de liaisons non-covalentes, __________ (Plus/moins) l’interaction entre les molécules sera forte.

A

Plus

62
Q

Quel est le rôle des ponts disulfure dans le maintien de la structure de la protéine?

A

Stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines
-> stabiliser certains repliements d’une protéine

63
Q

Par quoi la structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée?

A

Par des ponts disulfure

64
Q

Est-ce que les ponts disulfure sont des liaisons faibles?

A

NON

65
Q

On distingue combien de niveaux de structures de protéine? nomme les

A

La structure primaire est la séquence en acides-aminés (aa) de la
protéine
- La structure secondaire correspond au premier niveau
d’organisation dans l’espace des protéines:
hélices α (alpha) et feuillets β (bêta)
(ainsi que « boucles et coudes »)
- La structure tertiaire…
- La structure quaternaire…

66
Q

À partir de quel niveau de structure parle-t-on de protéines?

A

Tertiaire

67
Q

À quoi correspond la structure quaternaire?

A

À 2 ou + chaînes polypeptidiques

68
Q

Qu’est-ce que l’hélice alpha? Comment se forme-t-elle?

A

Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre l’hydrogène d’un groupement amine (N-H) et l’oxygène d’un groupement carbonyle (C=O) du squelette polypeptidique

69
Q

Quelles sont les caractéristiques des hélices alpha?

A

Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques

Les chaînes latérales (R) pointent vers l’extérieur de la structure, où ils sont libres d’interagir.

Comme les ponts hydrogènes vont dans la même direction que l’hélice, celle-ci est élastique.

70
Q

De quoi sont souvent constitués les domaines transmembranaires?

A

D’une ou de plusieurs hélices alpha d’une vingtaine de résidus pour la plupart hydrophobes

71
Q

Dans quelle condition une hélice alpha peut avoir une nature amphipatique?

A

Si les résidus d’un même côté sont hydrophiles ou hydrophobes
Ex. Leucine Zipper (bZip)

72
Q

Qu’est-ce que le feuillet bêta? Comment se forme-t-il?

A

Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre le groupement amine (N-H) et le groupement carbonyle (C=O) du squelette polypeptidique, mais cette fois-ci entre chaînes voisines.

73
Q

Quelles sont les caractéristiques des feuillets bêta?

A

Parties de la longue chaîne polypeptidique se replient.

Comme les ponts hydrogènes des feuillets β pointent perpendiculairement à l’axe de la
chaîne polypeptidique, ils ne donnent pas d’élasticité à la structure.

Les chaines formant un feuillet β n’ont pas besoin d’être adjacentes dans la structure
primaire (elles peuvent être très éloignées).

74
Q

De quoi est composé le feuillet bêta?

A

De 2 ou plusieurs brins bêta qui ont des orientations parallèles, antiparallèles, ou mixtes

75
Q

Qu’est-ce que ça veut dire quand on dit qu’un feuillet bêta est mixte?

A

Qu’il est composé à la fois de chaînes parallèles et non-parallèles

76
Q

Quel pourcentage des feuillets bêta sont mixtes?

A

20%

77
Q

dans les éléments de structure secondaire: Quels deux éléments sont nécessaires à la formation d’hélices alpha et de feuillets bêta?

A

Coudes
Boucles

78
Q

En général, que sont les coudes et les boucles?

A

Structures non régulières, non répétitives, permettant des connections entre les différentes structures secondaires. Sans eux, les proteins seraient des tiges allongées.

79
Q

Qu’est-ce que les coudes?

A

Élément de la structure secondaire des protéines caractérisé par un changement de direction de la chaîne polypeptidique.

Permet de fléchir le polypeptide dans l’espace.

Composé de moins de 5 acides aminés (typiquement 4).

80
Q

Quelles sont les caractéristiques des boucles?

A

Les boucles sont plus longues que les coudes (une vingtaine d’acides aminés)

Ont tendance à se localiser à l’extérieur des protéines et à engager des liaisons hydrogènes.

81
Q

À quoi correspond la structure tertiaire des protéines?

A

Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

82
Q

À quoi correspond la structure primaire?

A

Séquence en acides aminés de la protéine

83
Q

À quoi correspond la structure secondaire?

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines: hélices alpha, feuillets bêta (boucles et coudes)

84
Q

structure tertiaire: Quels sont les principaux éléments de la structure tertiaire?

A

Les domaines

85
Q

structure tertiaire: Vrai ou Faux: Si nous séparons les différents domaines d’une protéine (structure tertiaire), leur fonction individuelle sera conservée.

A

Vrai

86
Q

Quelle est la définition de domaine protéique?

Qu’est-ce qui relie les domaines des protéines?

A

Un domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter
une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome.

Des régions moins structurées

87
Q

Quelles sont les caractéristiques des domaines protéiques?

A
  • Peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction.
  • Un domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
  • Peut être porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète
    (Ex. liaison de ligands, interaction avec d’autres macromolécules, site catalytique, structure…)
  • Ce sont des modules pouvant se retrouver dans plusieurs protéines différentes.
    Levier de l’évolution moléculaire qui permet d’être utilisés de façon combinatoire
88
Q

Quel structure est impliquée dans la malade du prion?

A

La structure tertiaire.

89
Q

Qu’est-ce qui se passe au niveau des protéines avec la maladie du prion?

A

La protéine mal repliée (PrPsc) forme des agrégats dommageables pour les tissus. Cette forme possède une structure extrêmement stable qui résiste à presque toutes les techniques de désinfection.

90
Q

Par quoi est caractérisée la structure quaternaire? (Que représente-t-elle)

A

L’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

91
Q

Vrai ou Faux: Toutes les protéines ont une structure quaternaire.

A

Faux, seulement certaine protéines ont une structure quaternaire

Ce ne sont pas toutes les protéines qui doivent adopter une structure quaternaire
pour être fonctionnelles. Toutefois, la structure tertiaire est toujours nécessaire

92
Q

Quel est un bon exemple de protéine affichant une structure quaternaire?

A

L’hémoglobine

93
Q

De quelle façon s’assemblent les protéines impliquées dans la structure quaternaire?

A

De façon non-covalente

94
Q

Comment qualifie-t-on les protéines à la structure quaternaire basé sur la variabilité des chaînes qui s’associent ensemble? (ex. 2 chaînes identiques/différentes, 3 chaînes identiques/différentes, etc.)

A

2 chaînes identiques = homodimère
2 chaines différentes = hétérodimère
3 chaînes identiques = homotrimère
3 chaines différentes = hétérotrimère
4 chaines identiques = homotétramère
4 chaines différentes = hétérotétramère (hémoglobine)

95
Q

Une protéine qui n’a qu’un site de liaison peut former un…

A

Dimère avec une protéine identique

96
Q

Des protéines identiques portant deux sites de liaison peuvent s’assembler en…

A

Un long filament hélicoïdal

97
Q

Si les sites de liaison sont disposés de façon adéquate, les sous-unités protéiques peuvent former…

A

Un cercle plutôt qu’un long filament

98
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines telles les enzyme impliquées dans la phosphorylation
-> Phosphate porte 2 charges négatives - induit changement de conformation de la protéine

99
Q

Qu’est-ce que la liaison de GTP?

A

Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP
-> Par changement de la structure de la protéine

100
Q

Comment fonctionne la liaison de GTP (en gros)?

A

Les protéines (GTP binding proteins = G proteins) sont actives sous la forme liée au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP

MMD1042 _ Alex (7 decks)

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