Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

MMD1042 _ Alex > Enzymologie COPY > Flashcards

Enzymologie COPY Flashcards

1. En général, quelle sorte de molécules sont les enzymes? 2. Comment les enzymes catalysent des réactions? 3. Quelles sont les caractéristiques principales des enzymes? 4. Quels sont les sous-sites du site actif et quels sont leurs rôles? 5. Quelles sont les définitions des Vmax et Km et qu’est-ce que chacune reflète? 6. Quelles sont les caractéristiques de l’inhibition compétitive et non-compétitive ? ...

1
Q

En biologie, quel lien est le plus fort entre ionique et covalent?

A

Covalent (car on travaille souvent en solution aqueuse)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

En général, quelle sorte de molécules sont les enzymes?

A

Protéines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Comment les enzymes catalysent des réactions?

A

En abaissant leur énergie d’activation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Les enzymes agissent comme des…

A

catalyseur biologique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

À quoi les enzymes sont-elles spécifiques?

A

À un ou des substrats donnés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

À part des protéines, que peuvent être des enzyme (cas préhistorique)?

A

ARNs (ribozymes)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Qu’est-ce qui est nécessaire de traverser pour que les réactifs deviennent des produits?

A

Barrière énergétique (Ea)

Les enzymes abaissent les barrières qui bloquent les réactions biochimiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Que fait une enzyme dans la réaction?

A

L’enzyme (catalyseur) abaisse l’énergie d’activation de la réaction (donc augmente sa vitesse)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Nomme précisément les deux fonctions des enzymes (je sais on se répète).

A
  • Diminuent l’énergie d’activation et agissent comme catalyseur de réaction
  • Augmentent la vitesse des réactions biochimiques (jusqu’à des milliards de fois)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Pourquoi notre corps a-t-il absolument besoin d’enzymes?

A

Les enzymes permettent des réactions qui ne pourraient pas se produire à la température, pH, et pression du corps

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Nomme les 3 facteurs qui affectent l’activité des enzymes (et du substrat).

A

Température
pH
Concentration d’enzyme/substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Les enzymes ont un __ optimal et une _______ optimale.

A

pH
température

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Décrit la courbe de l’activité enzymatique selon la concentration de substrat.

A

Augmente puis atteint un plateau (Vmax)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Décrit la courbe de l’activité enzymatique selon la concentration d’enzyme (le substrat n’est pas le réactif limitant).

A

Ligne droite qui augmente

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Réaction catalytique se produit au niveau de quoi?

A

Site actif

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Nomme trois caractéristiques des enzymes.

A
  • Très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées
  • Recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle de catalyse
  • Une seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Les enzymes sont très ______ et convertissent les substrats en produits ________________________.

A

sélectives
sans être elles-mêmes modifiées

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Les enzymes sont _______ à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau ________________.

A

recyclées
cycle de catalyse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

_________ molécule(s) d’enzyme produi(sen)t de nombreuses molécules de produit.

A

Une seule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

À quoi servent les liaisons chimiques faibles au niveau des enzymes?

A

Reconnaissance substrat par l’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Explique en détails le mode d’action des enzymes.

A
  1. Liaison du substrat à l’enzyme
  2. Changement de la conformation du substrat (et de l’enzyme) pour que la catalyse soit possible
  3. Produits de la réaction de l’enzyme
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Nomme les deux sous-sites.

A

Liaison
Catalytique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Décrit le sous-site de liaison.

A

LE SOUS-SITE DE LIAISON EST FORMÉ DES ACIDES AMINÉS QUI MAINTIENNENT LE SUBSTRAT EN PLACE LORS DE LA CATALYSE
(super important)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Décrit le sous-site catalytique.

A

LE SOUS-SITE CATALYTIQUE EST FORMÉ DES ACIDES AMINÉS QUI PERFORMENT LA CATALYSE
(super important)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Que détermine le sous-site de liaison?

A

Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat (ce qui est déterminé par les liaisons faibles)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Nomme les rôles du sous-site catalytique.

A
  • Diminue l’énergie d’activation nécessaire
  • Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
  • Catalyse la réaction
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Sous-site de liaison du substrat: lieu _____________________________________________.

A

d’interaction entre l’enzyme et le substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Plus il y a de liens non-covalents entre le sous-site de liaison et le substrat…

A

Plus le complexe est stable et spécifique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Explique l’effet de la concentration de substrat sur la vitesse max de la réaction à concentration d’enzyme constante.

A

Vitesse augmente jusqu’à Vmax à cause de la saturation des enzymes

Ajout de subtrat: la vitesse augmente jusqu’à ce que l’enzyme ne puisse plus travailler plus vite (Vmax)
Ajout de l’enzyme: la augmente continuellement tant u’il y a du substrat à transformer.

30
Q

Définition de Vmax

A

Vmax EST LA VITESSE DE RÉACTION MAXIMALE QUE PEUT ATTEINDRE UNE
ENZYME (dans une réaction donnée, [E])
* Moles de produits formés/Unité de temps

Vmax : Vitesse maximale de la réaction, reflète la capacité maximale de l’enzyme.

31
Q

```

Définition de KM

A

Km EST UNE MESURE DE L’AFFINITÉ DE L’ENZYME POUR LE SUBSTRAT
Plus le Km est petit, plus l’affinité est grande (plus l’enzyme est efficace à faible concentration de S)

  • Concentration du S à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximale max
32
Q

Qu’est-ce que Km?

A

Km est la concentration de substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximum Vmax

33
Q

Que décrit Km?

A

L’affinité de l’enzyme pour le substrat

34
Q

Plus le Km est petit, plus l’affinité est _____.

A

grande

35
Q

De quoi dépend l’efficacité d’une enzyme?

A

L’efficacité d’une enzyme dépend de la vitesse à laquelle elle transforme son substrat (S) en produit (P)

36
Q

Qu’est-ce que l’inhibition réversible?

A

L’inhibiteur se lie de façon réversible à l’enzyme (liaisons FAIBLES)

37
Q

Nomme les deux types d’inhibition enzymatique.

A

Réversible
Irréversible

38
Q

Qu’est-ce que l’inhibition irréversible?

A

L’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme (liaisons fortes = covalentes)

39
Q

Nomme les deux types d’inhibition enzymatique réversible.

A

Compétitive
Non-compétitive

40
Q

Qu’est-ce que l’inhibition compétitive?

A

Le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif

41
Q

Qu’est-ce que l’inhibition non-compétitive?

A

Le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas pour le site actif, car l’inhibiteur se lie à un site autre (allostérique) que le site actif

42
Q

Pour quel site le substrat et l’inhibiteur compétitionnent-ils (inhibition compétitive)?

A

Site catalytique

43
Q

Que fait l’inhibiteur compétitif?

A

se lie au site catalytique de l’enzyme et compétitionne le substrat

44
Q

Que se passe-t-il avec Vmax lors de l’inhibition compétitive et pourquoi?

A

Vmax ne change pas: car si nous augmentons la concentration de substrat, c’est ce dernier qui « gagnera » la compétition

45
Q

Que se passe-t-il avec Km lors de l’inhibition compétitive et pourquoi?

A

Le Km apparent augmente: donc l’affinité de l’enzyme diminue

46
Q

Que fait l’inhibiteur non-compétitif?

A

Il se fixe à un site allostérique, ce qui induit un changement de conformation du site actif qui réduit l’activité catalytique de l’enzyme.

47
Q

Que se passe-t-il avec Vmax lors de l’inhibition non-compétitive et pourquoi?

A

Le Vmax diminue en présence d’un inhibiteur non-compétitif car il réduit la quantité d’enzymes capable de transformer le substrat

48
Q

Que se passe-t-il avec Km lors de l’inhibition non-compétitive et pourquoi?

A

Le Km apparent ne change pas car l’inhibiteur non-compétitif n’affecte pas l’affinité de l’enzyme pour son substrat

49
Q

Qu’empêchent les inhibiteurs non-compétitif?

A

Formation du complexe enzyme-produit
Ils empêchent ainsi le substrat de réagir pour former le produit.

DONC PAS POUR EMPÉCHER LA FORMATION complexe enzyme-subtrats

50
Q

L’inhibiteur non-compétitifs se lie où?

A

les inhibiteurs non-compétitifs se lient à un site autre que le site actif, appelé
site allostérique.

En le faisant, ils modifient la structure tridimensionnelle tertiaire de l’enzyme,
de sorte qu’elle ne peut plus catalyser de réaction.

51
Q

Est-ce que les inhibiteurs non-compétitifs sont affectés par la concentration de substrat?

A

Non (ils ne rivalisent pas avec eux)

52
Q

Qu’est-ce que le rétrocontrôle?

A

Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)

53
Q

Quel est le nom du rétrocontrôle négatif?

A

Rétroinhibition

54
Q

EXEMPLES DE RÉTROINHIBITION:
ex: Voies de biosynthèse des acides aminés

A
  • Rétrocontrôle négatif au niveau de plusieurs sites
    permet de contrôler les réactions de plusieurs voies
    métaboliques interdépendantes
  • Chaque acide aminé contrôle la première enzyme
    spécifique de sa voie de biosynthèse
  • Dans ce cas, inhibition possible aussi de la voie
    commune de synthèse impliquant la transformation
    de l’aspartate en phosphate d’aspartyl
  • Le rétrocontrôle est généralement non-compétitif, car
    le produit se lie à un site allostérique de l’enzyme.
55
Q

Quelle sorte d’inhibition est le rétrocontrôle négatif?

A

Non-compétitif

56
Q

Explique le mécanisme de la rétroinhibition.

A

Dans une chaine de production de produit qui possède plusieurs étapes impliquant plusieurs enzymes, le produit final peut aller inhiber l’enzyme #1 de la chaine quand il est présent en assez grande concentration

57
Q

Nomme un exemple de rétroinhibition.

A

Voies de biosynthèse des acides aminés

58
Q

Que fait un inhibiteur irréversible sur l’activité enzymatique?

A

diminue l’activité enzymatique de façon permanente

59
Q

Quel est l’impact du lien covalent sur l’enzyme inhibée?

A

Le lien (souvant covalent) entre l’enzyme et l’inhibiteur est si fort que l’addition de substrat ne renverse pas l’inhibition

60
Q

L’effet de l’inhibiteur irréversible sur le Vmax et le Km dépend de quoi?

A

L’effet de l’inhibiteur irreversible sur le Vmax et le Km depend s’il
entre en compétition ou non avec le substrat pour le site actif.

61
Q

Donne un exemple d’inhibiteur réversible.

A

Ibuprofène

62
Q

Donne un exemple d’inhibiteur irréversible.

A

Aspirine

63
Q

Donne un exemple de réaction qui change la conformation d’une protéine.

A

Phosphorylation

64
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation

65
Q

Qu’induit le phosphate et pourquoi?

A

Changement de conformation de la protéine, car il possède deux charges négatives

66
Q

Nomme les 3 a.a Phosphorylation possible

A

Sérine
Théronine
Tyrosine

Le groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle OH de la chaine latérale de Ser, Thé et tirosine.

67
Q

De quelle facon les enzyme peuvent changer l’Activité des protéines?

A
  1. Phosphorylation : Une enzyme appelée kinase ajoute un phosphate à une protéine pour modifier son activité. Cela peut activer ou désactiver la protéine.
    1. Changement de conformation de la protéine : Des enzymes peuvent se lier à une protéine et la faire changer de forme
    2. Modification post-traductionnelle réversible : Les enzymes peuvent aussi modifier les protéines après leur fabrication (par des modifications comme la phosphorylation) pour ajuster leur activité. Ces changements peuvent être réversibles.
68
Q

Comment les enzyme catalysent des réactions RÉSUMÉ

A

Une enzyme (catalyseur) abaisse l’énergie d’activation d’une réaction

Les enzymes abaissent les barrières qui
bloquent les réactions chimiques. Elles
diminuent l’énergie d’activation et agissent
comme catalyseur de réaction

Les enzyme en tant que catalyseurs chimiques
augmentent la vitesse de réaction chimique et

permettent des réactions qui ne pourraient
pas se produire à la température du corps

69
Q

Explique l’effet de la concentration de l’enzyme sur la vitesse initiale de la réaction à concentration de substrat constante.

A

Linéaire

70
Q

Que se passe-t-il avec Vmax et Km lorsqu’on double la quantité d’enzyme?

A

Avec le double de concentration d’enzyme:
Vmax = double
Km ne change pas

Vmax est une caractéristique de la réaction
Km est une caractéristique de l’enzyme pour
un substrat, à pH et température donnés

MMD1042 _ Alex (7 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions