Structure des protéines Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine?
Polymères d’acides aminés placés dans un ordre spécifique étant dicté par la séquence d’ADN
Comment appelle-t-on la somme de toutes les protéines exprimées par la cellule?
Protéome
VRAI ou FAUX
La taille des protéines est invariable
Faux. Le nb d’acides aminés varie
Choisir la bonne réponse
Les muscles sont composés d’environ […] de protéines :
1. 50%
2. 75%
3. 25%
4. 10%
25%
Choisir la bonne réponse
L’actine, la myosine est la troponine sont des protéines que l’on retrouve principalement au niveau :
1. Des muscles
2. De la peau
3. Des os
4. Des muqueuses
Des muscles
Qu’est-ce qu’une enzyme?
Protéine agissant de catalyseur biologique
Choisir la bonne réponse
La […] est produite par le pancréas et sécrétée dans l’intestin grêle :
1. Myosine
2. Tripsine
3. Lactase
4. Pepsine
Tripsine
Pepsine = produite par ¢ gastriques et sécrétée dans l’estomac
Quel type de protéine est généralement exprimé à la membrane plasmique?
Récepteurs
Compléter la phrase
L’insuline est une […] et […] agissant via un […].
L’insuline est une hormone et protéine agissant via un récepteur.
VRAI ou FAUX
L’insuline envoie un seul signal dans la ¢, ce qui active une seule voie de signalisation.
Faux. L’insuline envoie plusieurs signaux dans la cellule, ce qui active plusieurs voies de signalisation
Sur l’hémoglobine, tous les énoncés sont vrais sauf :
- L’hémoglobine transporte le dioxyde de carbone dans le sang
- C’est une métalloprotéine
- Elle représente 35% du poids d’un globule rouge
- Elle se lie au fer dans les globules rouges
L’énoncé 1. est FAUX : l’hémoglobine transporte l’oxygène dans le sang pour nourrir les tissus
Quelle maladie héréditaire altère la structure de l’hémoglobine?
Anémie falciforme (drépanocytose)
Le changement de structure de ll’hémoglobine modifie les propriété de la protéine
Combien compte-t-on d’acides aminés?
20 acides aminés
Quelle est la taille moyenne des protéines?
430 acides aminés
Quelles sont les propriétés physiques des protéines?
- Tridimensionnelle
- Flexible
- Mobile
De quoi dépend le caractère dynamique des protéines?
- Énergie du mouvement brownien (augmentation avec la température)
- Molécules énergétiques (ATP et GTP)
La protéine EF-Tu est un facteur d’élongation de la chaîne polypeptidique qui peut changer de fonction. Comment?
Hydrolyse du GTP (lié à EF-Tu) en GDP change la conformation de la protéine ce qui affecte la fonction de la protéine.
Comment les protéines motrices se déplacent-elles?
Grâce à l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP
Exemple : kinésine qui se déplace sur le microtubule
Dans quels processus les protéines motrices peuvent-elles participer?
- Déplacement des protéines
- Contraction musculaire
- Migration des chromosomes pendant mitose
- Déplacement des organites
- Déplacement des enzymes sur ADN pendant réplication de l’ADN
Quels sont les 3 éléments stucturaux constituant un acide aminé?
- Fonction carboxyle (-COOH) : acide
- Fonction amine (-NH2) : base
- Chaîne latérale (R) variable attachée au carbone alpha
Qu’est-ce qui permet de différencier les acides aminés?
Chaîne latérale (R)
Quelles sont les 3 familles d’acides aminés?
- Polaires chargés = hydrophiles
- Polaires non-chargés = hydrophiles
- Apolaires (aliphatiques/aromatiques) = hydrophobes
Classification selon caractéristiques physicochimiques
Quel groupe d’acide aminé?
Acides aminés incluant surtout des C et des H.
Apolaires
Quel groupe d’acide aminé?
Acides aminés avec caractère basique ou acide
Polaires chargés positivement (basique) ou négativement (acide)
Quel groupe d’acide aminé?
Acides aminés contenant des H pouvant former des ponts H avec O ou N (atomes électronégatifs)
Polaires non-chargés
Quels sont les acides aminés polaires chargés positivement (x3) ?
Acides aminés basiques (fonction amine dans la chaîne latérale) = hydrophiles
- Lysine, Lys
- Arginine, Arg
- Histidine, His
Quels sont les acides aminés polaires chargés négativement (x2) ?
Acides aminés acides (fonction carboxyle dans la chaîne latérale) = hydrophiles
- Acide aspartique, Asp
- Acide glutamique, Glu
Quels sont les acides aminés polaires non chargés (x5) ?
Hydrophiles
- Asparagine, Asn
- Serine, Ser
- Tyrosine, Tyr
- Glutamine, Gln
- Threonine, Thr
Quels sont les acides aminés apolaires (x10) ?
Hydrophobes
- Alanine, Ala
- Valine, Val
- Leucine, Leu
- Isoleucine, Ile
- Glycine, Gly
- Proline, Pro
- Phenylalanine, Phe
- Methionine, Met
- Tryptophan, Trp
- Cystéine, Cys
Comment se forme le lien peptidique?
Condensation de 2 acides aminés : élimination d’une molécule d’eau
VRAI ou FAUX
Le carbone alpha est impliqué dans le lien peptidique
Faux.
Où se forme le lien peptidique?
Dans le ribosome
Comment appelle-t-on un acide aminé polymérisé avec un ou deux liens peptidiques?
Résidu d’acide aminé : il y a eu une perte de molécules d’eau
Combien d’acides aminés?
Dipeptide
2 acides aminés
Combien d’acides aminés?
Tripeptide
3 acides aminés
Combien d’acides aminés?
Oligopeptide
3-10 acides aminés
Combien d’acides aminés?
Polypeptide
Plus de 10 acides aminés
Qui suis-je?
Je suis la plus grosse protéine avec plus de 38 000 acides aminés
Titin
Présente dans le muscle
Entre quels groupes structurels des acides aminés se forment les liens peptidiques?
Entre le groupe carboxyle et amine de 2 acides aminés adjacents
VRAI ou FAUX.
Il n’y a pas de rotation au niveau du lien peptidique.
Vrai. Il fait partie d’un plan rigide
VRAI ou FAUX
Il n’y a pas de rotation au niveau du carbone alpha.
Faux. La rotation est possible au niveau du carbone alpha où se trouve la chaîne latérale
Qu’est-ce qu’un résidu?
Chaîne latérale de l’acide aminé
On parle de résidus lorsque les aa font partie d’un peptide ou d’une protéine
De quoi dépend la fonction des protéines?
De leur structure
VRAI ou FAUX
Peu importe l’ordre des acides aminés, on obtient toujours la même protéine
Faux.
Qu’est-ce qui détermine la manière dont une protéine va se replier pour acquérir sa structure finale et sa fonction?
Chaîne latérale des aa et leur séquence (ordre)
À quoi servent les liens chimiques faibles entre les résidus?
- Repliement de la protéine
- Maintien structure de la protéine
- Régulation des différentes conformations de certaines protéines (liens dynamiques)
Quelles sont les 4 liaisons chimiques faibles impliquées dans la stabilisation de la structure 3D des protéines?
Très important
- Forces de Van der Waals
- Ponts hydrogène
- Liens ioniques (ponts salins)
- Interactions hydrophobes
VRAI ou FAUX
Les liaisons chimiques faibles sont des liaisons non covalentes.
Vrai. Cela permet un certain dynamisme.
Quel est le mécanisme d’action des forces de Van der Waals (forces de dispersion)?
Se produit quand un atome non polaire devient sporadiquement polarisé en raison d’une répartition inégale des électrons
Équilibre attraction/répulsion entre 2 atomes situés à très courte distance l’un de l’autre.
Dans quelle famille d’acides aminés retrouve-t-on les liaisons de Van der Waals?
Acides aminés apolaires
Comment les ponts H se forment-ils?
Liaison entre O/N (très électronégatif) et un H lié à un autre O/N
Dans quelle famille d’acide aminé retrouve-t-on des ponts H?
Acides aminés polaires
Comment les liens ioniques (ponts salins) se forment-ils?
Attraction électrostatique entre groupements R chargés positivement et négativement
Exemple : attraction mutuelle entre ion carboxylate d’acide aspartique et et ion ammonium de lysine
Compléter la phrase
Concernant les forces de Van der Waals, il y a […] si les atomes sont trop près l’un de l’autre peu […] s’ils sont trop distancés.
Concernant les forces de Van der Waals, il y a répulsion si les atomes sont trop près l’un de l’autre peu d’attraction s’ils sont trop distancés.
VRAI ou FAUX
Les interactions hydrophobes ne sont pas considérées comme étant de vraies liaisons.
Vrai.
Dans quelles circonstances se font les interactions hydrophobes?
Les groupes non polaires :
* Ne peuvent pas former de ponts H
* Cherchent à minimiser leur contact avec l’eau
Où se réalisent principalement les interactions hydrophobes?
Entre les acides aminés apolaires
Sur les interactions hydrophobes, tous ces énoncés sont vrais sauf :
- Elles se forment par répulsion
- Les protéines s’organisent de manière à diminuer la surface hydrophobe exposée à l’eau
- En adoptant une organisation dans laquelle les surfaces hydrophobes sont éloignées de l’eau, la protéine atteint une énergie minimale
- Les chaînes polaires se retrouvent au centre de la molécule alors que les chaînes apolaires se retrouvent en périphérie.
L’énoncé 4. est faux : les chaînes apolaires sont au centre de la molécule pour éviter les contacts avec l’eau
Compléter la phrase :
Les liaisons faibles jouent un rôle dans le […] des protéines.
Les liaisons faibles jouent un rôle dans le repliement des protéines.
Compléter la phrase :
Les résidus non-polaires s’orientent vers […] de la protéine repliée, alors que les résidus polaires s’orientent vers […].
Les résidus non-polaires s’orientent vers l’intérieur de la protéine repliée, alors que les résidus polaires s’orientent vers l’extérieur.
Quels sont les 3 rôles principaux des liaisons faibles?
- Repliement de la protéine
- Adoption d’une structure 3D
- Stabilisation de la structure 3D des protéines
Pourquoi l’interaction entre un ligand et son récepteur nécessite des liaisons faibles?
Le récepteur doit avoir la capacité de libérer son ligand, sinon le ligand reste pris.
VRAI ou FAUX
Plus il y a de liaisons non-covalentes (faibles), plus l’interaction entre les molécules sera forte.
Vrai
Qui suis-je?
Je suis une liaison covalente chimique forte (covalente) qui maintient la structure des protéines.
Ponts disulfure
Comment se forment les ponts disulfure?
Oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine.
Quel est le rôle des ponts disulfure?
Stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines.
Exemple : récepteur EGF (25 ponts disulfures)
Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines?
- Structure primaire
- Structure secondaire
- Structure tertiaire
- Structure quaternaire
À quoi correspond la structure primaire d’une protéine?
Séquence d’acides aminés de la protéine
À quoi correspond la structure secondaire des protéines?
Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines
Quels sont les différents éléments de structure secondaire?
- Hélice alpha
- Feuillet Beta
- Boucles
- Coudes
Qu’est-ce qu’une hélice alpha?
Mode de repliement dû à la formation de ponts H entre le H d’un groupement aminé et l’O d’un groupement carboxyle du squelette polypeptidique
Sur l’hélice alpha, tous ces énoncés sont vrais, sauf :
- Il y a un pont H toutes les 4 liaisons peptidiques
- Les chaînes latérales pointent vers l’extérieur de la structure
- Comme les ponts H vont dans la même direction que l’hélice, celle-ci est rigide
- Une hélice alpha peut être amphipathique si les résidus d’un même côté sont hydrophobes ou hydrophiles.
L’énoncé 3 est FAUX : comme les ponts H vont dans la même direction que l’hélice, celle-ci est élastique.
Qu’est-ce qu’un feuillet beta?
Mode de repliement dû à la formation de ponts H entre le groupe aminé et le groupe carboxyle entre des chaînes voisines
Sur le feuillet beta, tous les énoncés sont vrais sauf :
- Il se forme lorsque des parties de la longue chaîne polypeptidique se replient et se longent les unes à côté de l’autre
- Les ponts H des feuillets beta pointent parallèlement à l’axe de la chaîne polypeptidique
- L’axe des ponts H donnent de la rigidité à la structure
- Les chaînes du feuillet beta n’ont pas besoin d’être adjacente dans la structure primaire
L’énoncé 2. est FAUX : ils pointent perpendiculairement à l’axe de la chaîne polypeptidique
Comment appelle-t-on des feuillets beta allant dans le même sens?
Feuillets beta parallèles
Comment appelle-t-on des feuillets beta allant dans des directions opposées?
Feuillets beta antiparallèles
Choisir la bonne réponse :
[…] des feuillets beta sont mixtes, c’est-à-dire composés à la fois de chaînes parallèles et non-parallèles.
1. 30%
2. 50%
3. 40%
4. 20%
20%
VRAI ou FAUX.
Certains acides aminés ont une préférence marquée pour certaines structures secondaires.
Vrai. Cela permet de prédire la structure secondaire à l’aide seulement de la structure primaire.
Quelles structures permettent des connections entre les différentes structures secondaires?
Boucles et coudes
Sans eux, les protéines seraient des tiges allongées
VRAI ou FAUX.
On retrouve les boucles et les coudes de façon répétitive à intervalle régulier dans une protéine.
Faux. Il s’agit de structure non-régulières/répétitives
Qui suis-je?
Élément de la structure secondaire des protéines caractérisé par un changement de direction de la chaîne polypeptidique.
Coude
Il permet de fléchir le polypeptide dans l’espace, composé de moins de 5 aa (~4)
VRAI ou FAUX
Les boucles sont plus longues que les coudes.
Vrai. ~ 20 aa
Où sont localisées les boucles?
À l’extérieur des protéines : elles sont engagées dans la formation de ponts H
Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine?
Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles
VRAI ou FAUX.
Toutes les protéines ont une structure tertiaire
Très important
VRAI
Qu’est-ce qu’un domaine protéique?
Très important
Partie de la protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
C’est un élément des structures tertiaires
VRAI ou FAUX
La structure secondaire d’une protéine est nécessaire pour que la protéine puisse exercer sa fonction.
Faux : la structure tertiaire est nécessaire
Sur les domaines protéiques, tous ces énoncés sont vrais sauf :
- Une protéine est normalement composée d’un ou plusieurs domaines reliés par des régions moins structurée
- Un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire associée à une fonction
- Peut être porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète
- Ce sont des modules pouvant se retrouver dans une seule protéine à la fois
L’énoncé 4. est FAUX : Ils peuvent se retrouver dans plusieurs protéines différentes faisant d’eux des leviers de l’évolution moléculaire (utilisation de façon combinatoire)
Quelle maladie affecte la structure tertiaire?
Maladie du prion : mauvais repliement d’une protéine affectant alors sa fonction
Qu’est-ce que la structure quaternaire?
Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
VRAI ou FAUX
Toutes les protéines ont une structure quaternaire
Faux. Seulement certaines protéines dont l’hémoglobine.
VRAI ou FAUX
Les structures quaternaires s’assemblent de façon non-covalentes pour être fonctionnelles.
Vrai
VRAI ou FAUX
Les chaînes s’associent ensemble de façon identiques ou différentes.
Vrai.
* 2 chaînes identiques : homodimère
* 2 chaînes différentes : hétérodimère
* …
Choisir la bonne réponse
L’hémoglobine est un :
1. Homotétramère
2. Hétérotrimère
3. Hétérotétramère
4. Homotrimère
Hétérotétramère
Comment les protéines peuvent elles former des cercles?
Si les sites de liaison sont disposés de façon adéquate
Comment les protéines forment-elles de long filament hélicoïdale?
Protéines identiques portant deux sites de liaison
Que forme une protéine si elle n’a qu’un seul site de liaison?
Dimère avec une protéine identique
Qu’est-ce que la phosphorylation?
Moyen rapide et réversible de contrôler l’activité des protéines
Quelle caractéristique permet au phosphate d’induire un changement de conformation de la protéine?
Il porte 2 charges négatives
Quels acides aminés sont majoritairement phosphorylés?
- Sérine
- Thréonine
- Tyrosine
Quelles sont les différentes méthodes pour contrôler l’activité protéique?
- Phosphorylation (positive ou négative)
- Changement de conformation de la protéine
- Modification post-traductionnelle réversible
Comment le GTP permet-il le contrôle de l’activité des protéines de façon rapide et réversible?
- Liaison GTP à la protéine = activation de la protéine
- Hydrolyse du GTP lié (en GDP) = inactivation de la protéine
Exemple : Ras est activée lorsqu’elle est liée au GTP et devient inactive lorsqu’elle est liée au GDP
Quel type de liaison relie les acides aminés entre eux?
Lien peptidique
Le groupe R est-il inclus dans le lien peptidique?
Non
Le lien peptidique permet-il une rotation?
Non
Dans une protéine en solution aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et des acides aminés hydrophiles?
- aa hydrophobes : à l’int de la protéine
- aa hydrophiles : à l’ext de la protéine
Quelle est la source d’énergie utilisée par les protéines motrices?
ATP
Quels sont les mécanismes par lesquels les protéines peuvent changer d’activité?
- Phosphorylation
- Action du GTP
