Stoffwechselphysiologie und Molekulare Biologie Flashcards
Jede Zelle hat Proteine, die auf verschiedene AS aufgebaut sind aber haben diesselbe Eigenschaften
Tausende von Proteinen, die alle aus den gleichen Aminosäuren
aufgebaut sind aber haben völlig verschiedene Eigenschaften
Wovon hangt die Struktur, Funktion und biochemische Eigenschaften eines Proteins
Die Reihenfolge, Anzahl und Art der Aminosäuren
Was ist eine AS
kleinste Bausteine der Proteine
Mindestens 2 Kohlenstoffatomen
Proteinogenen AS
Wie viel? Funktion?
Nur 20 (bzw. 21 mit Selenocystein)
Diese AS werden für die Proteinsynthese in
Lebewesen verwendet.
Was ist das Schlusselenzyme der Glykolyse
Schlüsselenzym der Glykolyse ist den Phosphofructokinase
Grundstruktur einer AS
ein zentrales α-C-Atom, an das vier
Substituenten gebunden sind:
eine Aminogruppe (-NH2)
eine Säure- , bzw. Carboxylgruppe (-COOH)
ein Wasserstoffatom (-H)
eine Seitenkette, charakteristisch für jede Aminosäure (-R)
Zeichnen die Grundstruktur eines AS und Nennen Sie vollig
Fischer Projektion? Erklaren Sie
Wo steht NH2 und COOH
Angeordnet nach hochste oxidierte Gruppe
COOH nach oben
NH2 an linker Seite des C-Atoms
Wichtigkeit von L-Form
Nur AS der L-Form werden fur Proteinbiosynthese verwendet.
Wie konnen AS eingeteilt
- Nach der Art ihrer Seitenketten (-Rest)
- anhand ihres allgemeinen chemischen
Verhaltens
In welchen Gruppen konnen AS eingeteilt
- unpolar und hydrophob
- polar und neutral
- basisch (polar und geladen)
- sauer (polar und geladen)
- aromatisch
Essentielle VS Nicht-essentielle AS
Essentielle Aminosäuren können NICHT vom Körper synthetisiert werden
- müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.
Erklaren Sie eine Peptidbindung
Eigenschaften
Die COOH-Gruppe einer Aminosäure verbinden sich mit der NH2-Gruppe einer anderen
Aminosäure unter Wasserabspaltung (Kondensation) verbinden.
Die an dieser
Peptidbindung beteiligten Atomgruppen liegen flach in einer Ebene, der sogenannten
,,Peptidebene’’.
Die Peptidbindung ist resonanzstabilisiert (die
Doppelbindung liegt mal zwischen C- und O-Atom und mal zwischen C- und N-Atom),
die –CONH-Gruppe ist planar (flach) und steht senkrecht zur Ebene des zugehörigen
Aminosäurerestes.
Jedes Peptid erhält eine Richtung, von li nach re:
N-terminales Ende → C-terminales Ende
Wodurch entsteht Peptide
Durch Knüpfung von PEPTIDBINDUNGEN zwischen Aminosäuren (AS)
Gemeinsamkeiten zwischen alpha Helix und beta faltblatt
Seitenketten ragen nach aussen
Beide sind art von Sekundar Protein struktur
Was bildet die Ruckgrat eines Proteins
Die α-C-Atome, die durch die Peptidbindungen miteinander verknüpften sind.
Aus dem die Seitenketten (-R) hervorstehen und dem Protein seine
charakteristischen Eigenschaften verleihen.
Was ist die Konformation eines Proteins?
Räumliche/dreidimensionale Anordnung
der drehbaren Bindungen mit den daran hängenden Atomen/Atomgruppen
Proteinstruktur
Primarstruktur: Sie gibt die spezifische Reihenfolge der AS in der Polypeptidkette an
Sekundarstruktur: Ensteht
aus Wasserstoffbruckenbindungen. beschreibt die raumliche Anordnung der Primarstruktur
Tertiarstruktur: endgultige, typische Form eines Protein. Entsteht durch 3D Anordnung der Sekundarstruktur. Wird von Wechselwirkung der Seitenketten bestimmt
- unpolare Seitenketten; hydrophob, ragen sich nach Inneren zusammen
- polare Seitenketten: bilden Dipol-Dipol-Wechselwirkungen oder Wasserstoffbruckenbindungen aus
- 2 Cysteinreste: bilden Disulfidbrucke
Quartarstruktur: ergibt sich aus schwache, nicht kovalent Wechselwirkungen zwischen 2 oder mehr Proteinunterinheiten
Wie unterscheiden sich Aminosaure?
Wovon hangt sie
Ihre Ladung
Hangt von Struktur und pH-Wert
Wie viel ionisierbare Gruppen enthalt ein AS
2
Carboxyl und Amino Gruppen
In welchem Fall wandern AS am elektrische Feld nicht weiter
Warum
Bei IEP; Isoelektrische Punkt
Sie wandern nicht mehr weil, die Gesamtlandung null betragt und die Ladungen sich aufheben
Ausser Bewegung hat IEP einen Einfluss auf die Loslichkeit eines Proteins. Was ist es?
Wegen der Ladungsaufhebung der -COO- und -NH3+ Gruppen ist am IEP die Loslichkeit am geringsten
Was bedeutet IEP
Wie liegt die AS vor
Isoelektrischer Punkt
Es ist den pH-Wert, bei dem gleiche viele Sauregruppen der Aminosaure deprotoniert sind als auch Aminogruppen protoniert vorliegen
Der AS liegt as Zwitter Ion
Wie liegen AS in saure und basische Losungen vor
In saure Losungen: Kationen
In basische Losungen: Anionen
Wie konnen die andere Proteinstrukturen zerstort werden?
Durch:
- Erhitzen
- Anderung der PH-Wert
- Salze oder reduzierende Substanzen
Unterschied zwischen Denaturierung und Renaturierung
Denaturierung: Zerstorung der Proteinstruktur durch chemishce und physikalische Einfluss
Renaturierung: Die umgekehrte Prozess
Verteilung von Proteinen nach ihrer Aufgaben
- Strukturproteine zB Collagen
- Speicherproteine zB. Ovalbumin
- Bewegungsproteine zB. Actin & Myosin
- Enzym zB Amylase, Alkoholdehydrogenase
- Hormone zB Insulin
- Transportproteine zB blut
- Protein in der Membran (peripheral oder integral) zB Na+,K+Ionenkanale
Fur mehrere Beispiele vergleichen mit Notiz
Modelle der Substrat bindung an Enzym
Das Schlussel Schloss Prinizip: Wegen der Raumstruktur des aktiven Zentrums kann nur ein strukturelles Substrat gebunden werden kann. Substrat passt wie Schlussel in einem Schloss; hohe Substratspezifitat
Das Katalysemodell der Induced-Fit-Theorie: Das aktive Zentrum des Enzyms andert seine Konformation nach Bindung des Substrats
Enzyme werden in 7 Klasse eingeteilt. Wie?
Nach ihren Reaktionsmechanismen
- Oxidoredukteasen - katalysieren Redoxreaktionen
- Transferasen - katalysieren die Übertragung einer funktionellen Gruppe, Coenzyme
- Hydrolasen - katalysieren eine hydrolytische Spaltung, benötigen keine Coenzyme
- Lyasen - katalysieren eine nicht-hydrolytische Addition oder Eliminierung von Molekülgruppen, Coenzyme
- Isomerasen - katalysieren eine intramolekulare Umlagerung
- Ligasen - katalysieren die Bildung einer kovalente Bindung, Coenzym
- Translokasen - katalysieren den Transport von Stoffen an oder durch die Zellmembran z. B. ATP bei aktivem Transport
Coenzym konnen in zwei Arten an einer Reaktion teilnehmen
- Ein lösliches Coenzym
- (z. B. NADH/H+, bzw. NAD+)
- bindet zusammen mit dem Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms.
- Auch als Cosubstrat genannt, weil es zusammen mit dem Substrat umgesetzt wird.
- muss anschließend wieder regeneriert werden.
- Als Prosthetischen Gruppe:
- Das Molekül kovalent an das aktive Zentrum des Enzyms gebunden
- z. B. Häm (Komplexverbindungen mit einem Eisen-Ion als Zentralatom)
Unterschied zwischen Cofaktoren und Coenzyme
Cofaktoren: anorganische Metallionen, die viele Enyme fur ihre volle katalytische Aktivität brauchen
Coenzyme: kleine organische Moleküle, die viele Enyme fur ihre volle katalytische Aktivität brauchen
Was ist molekulare Aktivitat?
Enzymatische Aktivitat
Die Wechselzahl/ molekulare Aktivität bezeichnet
Es ist die Anzahl der Substratmolekule, die pro Zeiteinheit
(s-1) von einem Enzymmolekül umgesetzt wird.
Erklaren Sie Substratinduktion
Vergleichen mit Notiz
Welche Art von Hemmung ist Allosterische Hemmung?
Erklaren Es
Endprodukt Hemmung
Vergleichen mit Notiz
Was sind Isoenzyme
Enzyme, die die gleiche chemische Reaktion katalysieren aber von verschiedenen Genen codiert werden
oder die aus mehreren Unterheiten bestehen, die kleine Unterschiede in ihrer AS-Sequenz aufweisen
Was beschreibt Michaelis-Menten Gleichung
Zeichnen Sie es?
Die Veranderung der Reaktionsgeschwindigkeit mit zunehmender Substratkonzentration
Reaktionsgeschwindigkeit bei
- niedriger Substratkonzentration
- Reaktionen in dem Substratkonzentration entspricht dem Km Wert
- hoher Substratkonzentration
- bei niedriger Substratkonzentration:
Reaktionsgeschwindigkeit V ungefahr prortional zur Substratkonzentration. - Reaktionen in dem Substratkonzentration dem KM-Wert entspricht, läuft es mit halbmaximaler Gechwindigkeit
- bei hoher Substratkonzentration: die Reaktionsgeschwindigkeit gleich der Maximalgeschwindigkeit Vmax
Was ist RGT Regel
RGT - Reaktion Geschwindigkeit Temperatur Regel
Erhoht man die Temperatur um 10oC wird die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion verdoppelt
pH Wert, an dem die Aktivitat des Enzyms am hochsten ist, ist __________
pH-Optimum
Veranderung der Ladung der AS hat nicht mit der Konformation des Enzyms zu tun
Wahr/Unwahr
Unwahr
Veranderung der Ladung beeinflusst nicht nur die Struktur, sondern auch die Struktur des aktiven Zentrums
Ubersteigen der kritische Temperatur hat zur Folge Protein _____________
Welche Einfluss hat es auf enzymatische Aktivitat?
Proteindenaturierung/ Denaturierung der Proteine
starken Absinken der Enzymaktivitat
Was ist Km Wert?
Substratkonzentration, bei der genau die Hälfte aller Enzyme in ihrem aktiven Zentrum ein Substrat gebunden hat
oder Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht wird