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Biologie Freshman > Stoffwechselphysiologie und Molekulare Biologie > Flashcards

Stoffwechselphysiologie und Molekulare Biologie Flashcards

1
Q

Jede Zelle hat Proteine, die auf verschiedene AS aufgebaut sind aber haben diesselbe Eigenschaften

A

Tausende von Proteinen, die alle aus den gleichen Aminosäuren
aufgebaut sind aber haben völlig verschiedene Eigenschaften

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2
Q

Wovon hangt die Struktur, Funktion und biochemische Eigenschaften eines Proteins

A

Die Reihenfolge, Anzahl und Art der Aminosäuren

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3
Q

Was ist eine AS

A

kleinste Bausteine der Proteine

Mindestens 2 Kohlenstoffatomen

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4
Q

Proteinogenen AS

Wie viel? Funktion?

A

Nur 20 (bzw. 21 mit Selenocystein)

Diese AS werden für die Proteinsynthese in
Lebewesen verwendet.

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5
Q

Was ist das Schlusselenzyme der Glykolyse

A

Schlüsselenzym der Glykolyse ist den Phosphofructokinase

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6
Q

Grundstruktur einer AS

A

ein zentrales α-C-Atom, an das vier
Substituenten gebunden sind:
 eine Aminogruppe (-NH2)
 eine Säure- , bzw. Carboxylgruppe (-COOH)
 ein Wasserstoffatom (-H)
 eine Seitenkette, charakteristisch für jede Aminosäure (-R)

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7
Q

Zeichnen die Grundstruktur eines AS und Nennen Sie vollig

A
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8
Q

Fischer Projektion? Erklaren Sie

Wo steht NH2 und COOH

A

Angeordnet nach hochste oxidierte Gruppe

COOH nach oben

NH2 an linker Seite des C-Atoms

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9
Q

Wichtigkeit von L-Form

A

Nur AS der L-Form werden fur Proteinbiosynthese verwendet.

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10
Q

Wie konnen AS eingeteilt

A
  • Nach der Art ihrer Seitenketten (-Rest)
  • anhand ihres allgemeinen chemischen
    Verhaltens
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11
Q

In welchen Gruppen konnen AS eingeteilt

A
  • unpolar und hydrophob
  • polar und neutral
  • basisch (polar und geladen)
  • sauer (polar und geladen)
  • aromatisch
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12
Q

Essentielle VS Nicht-essentielle AS

A

Essentielle Aminosäuren können NICHT vom Körper synthetisiert werden

  • müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.
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13
Q

Erklaren Sie eine Peptidbindung

Eigenschaften

A

Die COOH-Gruppe einer Aminosäure verbinden sich mit der NH2-Gruppe einer anderen
Aminosäure unter Wasserabspaltung (Kondensation) verbinden.

Die an dieser
Peptidbindung beteiligten Atomgruppen liegen flach in einer Ebene, der sogenannten
,,Peptidebene’’.

Die Peptidbindung ist resonanzstabilisiert (die
Doppelbindung liegt mal zwischen C- und O-Atom und mal zwischen C- und N-Atom),

die –CONH-Gruppe ist planar (flach) und steht senkrecht zur Ebene des zugehörigen
Aminosäurerestes.

Jedes Peptid erhält eine Richtung, von li nach re:
N-terminales Ende → C-terminales Ende

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14
Q

Wodurch entsteht Peptide

A

Durch Knüpfung von PEPTIDBINDUNGEN zwischen Aminosäuren (AS)

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15
Q

Gemeinsamkeiten zwischen alpha Helix und beta faltblatt

A

Seitenketten ragen nach aussen

Beide sind art von Sekundar Protein struktur

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16
Q

Was bildet die Ruckgrat eines Proteins

A

Die α-C-Atome, die durch die Peptidbindungen miteinander verknüpften sind.

Aus dem die Seitenketten (-R) hervorstehen und dem Protein seine
charakteristischen Eigenschaften verleihen.

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17
Q

Was ist die Konformation eines Proteins?

A

Räumliche/dreidimensionale Anordnung
der drehbaren Bindungen mit den daran hängenden Atomen/Atomgruppen

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18
Q

Proteinstruktur

A

Primarstruktur: Sie gibt die spezifische Reihenfolge der AS in der Polypeptidkette an

Sekundarstruktur: Ensteht
aus Wasserstoffbruckenbindungen. beschreibt die raumliche Anordnung der Primarstruktur

Tertiarstruktur: endgultige, typische Form eines Protein. Entsteht durch 3D Anordnung der Sekundarstruktur. Wird von Wechselwirkung der Seitenketten bestimmt

  • unpolare Seitenketten; hydrophob, ragen sich nach Inneren zusammen
  • polare Seitenketten: bilden Dipol-Dipol-Wechselwirkungen oder Wasserstoffbruckenbindungen aus
  • 2 Cysteinreste: bilden Disulfidbrucke

Quartarstruktur: ergibt sich aus schwache, nicht kovalent Wechselwirkungen zwischen 2 oder mehr Proteinunterinheiten

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19
Q

Wie unterscheiden sich Aminosaure?

Wovon hangt sie

A

Ihre Ladung

Hangt von Struktur und pH-Wert

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20
Q

Wie viel ionisierbare Gruppen enthalt ein AS

A

2

Carboxyl und Amino Gruppen

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21
Q

In welchem Fall wandern AS am elektrische Feld nicht weiter

Warum

A

Bei IEP; Isoelektrische Punkt

Sie wandern nicht mehr weil, die Gesamtlandung null betragt und die Ladungen sich aufheben

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22
Q

Ausser Bewegung hat IEP einen Einfluss auf die Loslichkeit eines Proteins. Was ist es?

A

Wegen der Ladungsaufhebung der -COO- und -NH3+ Gruppen ist am IEP die Loslichkeit am geringsten

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23
Q

Was bedeutet IEP

Wie liegt die AS vor

A

Isoelektrischer Punkt

Es ist den pH-Wert, bei dem gleiche viele Sauregruppen der Aminosaure deprotoniert sind als auch Aminogruppen protoniert vorliegen

Der AS liegt as Zwitter Ion

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24
Q

Wie liegen AS in saure und basische Losungen vor

A

In saure Losungen: Kationen
In basische Losungen: Anionen

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25
Q

Wie konnen die andere Proteinstrukturen zerstort werden?

A

Durch:
- Erhitzen
- Anderung der PH-Wert
- Salze oder reduzierende Substanzen

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26
Q

Unterschied zwischen Denaturierung und Renaturierung

A

Denaturierung: Zerstorung der Proteinstruktur durch chemishce und physikalische Einfluss

Renaturierung: Die umgekehrte Prozess

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27
Q

Verteilung von Proteinen nach ihrer Aufgaben

A
  • Strukturproteine zB Collagen
  • Speicherproteine zB. Ovalbumin
  • Bewegungsproteine zB. Actin & Myosin
  • Enzym zB Amylase, Alkoholdehydrogenase
  • Hormone zB Insulin
  • Transportproteine zB blut
  • Protein in der Membran (peripheral oder integral) zB Na+,K+Ionenkanale

Fur mehrere Beispiele vergleichen mit Notiz

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28
Q

Modelle der Substrat bindung an Enzym

A

Das Schlussel Schloss Prinizip: Wegen der Raumstruktur des aktiven Zentrums kann nur ein strukturelles Substrat gebunden werden kann. Substrat passt wie Schlussel in einem Schloss; hohe Substratspezifitat

Das Katalysemodell der Induced-Fit-Theorie: Das aktive Zentrum des Enzyms andert seine Konformation nach Bindung des Substrats

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29
Q

Enzyme werden in 7 Klasse eingeteilt. Wie?

A

Nach ihren Reaktionsmechanismen

  1. Oxidoredukteasen - katalysieren Redoxreaktionen
  2. Transferasen - katalysieren die Übertragung einer funktionellen Gruppe, Coenzyme
  3. Hydrolasen - katalysieren eine hydrolytische Spaltung, benötigen keine Coenzyme
  4. Lyasen - katalysieren eine nicht-hydrolytische Addition oder Eliminierung von Molekülgruppen, Coenzyme
  5. Isomerasen - katalysieren eine intramolekulare Umlagerung
  6. Ligasen - katalysieren die Bildung einer kovalente Bindung, Coenzym
  7. Translokasen - katalysieren den Transport von Stoffen an oder durch die Zellmembran z. B. ATP bei aktivem Transport
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30
Q

Coenzym konnen in zwei Arten an einer Reaktion teilnehmen

A
  1. Ein lösliches Coenzym
    - (z. B. NADH/H+, bzw. NAD+)
  • bindet zusammen mit dem Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms.
  • Auch als Cosubstrat genannt, weil es zusammen mit dem Substrat umgesetzt wird.
  • muss anschließend wieder regeneriert werden.
  1. Als Prosthetischen Gruppe:
    - Das Molekül kovalent an das aktive Zentrum des Enzyms gebunden
  • z. B. Häm (Komplexverbindungen mit einem Eisen-Ion als Zentralatom)
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31
Q

Unterschied zwischen Cofaktoren und Coenzyme

A

Cofaktoren: anorganische Metallionen, die viele Enyme fur ihre volle katalytische Aktivität brauchen

Coenzyme: kleine organische Moleküle, die viele Enyme fur ihre volle katalytische Aktivität brauchen

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32
Q

Was ist molekulare Aktivitat?

Enzymatische Aktivitat

A

Die Wechselzahl/ molekulare Aktivität bezeichnet

Es ist die Anzahl der Substratmolekule, die pro Zeiteinheit
(s-1) von einem Enzymmolekül umgesetzt wird.

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33
Q

Erklaren Sie Substratinduktion

A

Vergleichen mit Notiz

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34
Q

Welche Art von Hemmung ist Allosterische Hemmung?

Erklaren Es

A

Endprodukt Hemmung

Vergleichen mit Notiz

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35
Q

Was sind Isoenzyme

A

Enzyme, die die gleiche chemische Reaktion katalysieren aber von verschiedenen Genen codiert werden

oder die aus mehreren Unterheiten bestehen, die kleine Unterschiede in ihrer AS-Sequenz aufweisen

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36
Q

Was beschreibt Michaelis-Menten Gleichung

Zeichnen Sie es?

A

Die Veranderung der Reaktionsgeschwindigkeit mit zunehmender Substratkonzentration

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37
Q

Reaktionsgeschwindigkeit bei
- niedriger Substratkonzentration
- Reaktionen in dem Substratkonzentration entspricht dem Km Wert
- hoher Substratkonzentration

A
  • bei niedriger Substratkonzentration:
    Reaktionsgeschwindigkeit V ungefahr prortional zur Substratkonzentration.
  • Reaktionen in dem Substratkonzentration dem KM-Wert entspricht, läuft es mit halbmaximaler Gechwindigkeit
  • bei hoher Substratkonzentration: die Reaktionsgeschwindigkeit gleich der Maximalgeschwindigkeit Vmax
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38
Q

Was ist RGT Regel

A

RGT - Reaktion Geschwindigkeit Temperatur Regel

Erhoht man die Temperatur um 10oC wird die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion verdoppelt

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39
Q

pH Wert, an dem die Aktivitat des Enzyms am hochsten ist, ist __________

A

pH-Optimum

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40
Q

Veranderung der Ladung der AS hat nicht mit der Konformation des Enzyms zu tun

Wahr/Unwahr

A

Unwahr

Veranderung der Ladung beeinflusst nicht nur die Struktur, sondern auch die Struktur des aktiven Zentrums

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41
Q

Ubersteigen der kritische Temperatur hat zur Folge Protein _____________

Welche Einfluss hat es auf enzymatische Aktivitat?

A

Proteindenaturierung/ Denaturierung der Proteine

starken Absinken der Enzymaktivitat

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42
Q

Was ist Km Wert?

A

Substratkonzentration, bei der genau die Hälfte aller Enzyme in ihrem aktiven Zentrum ein Substrat gebunden hat

oder Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht wird

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43
Q

Wie entsteht Disaccharide?

Welche Art von Bindung bilden die Bestandteile?

A

Durch Zusammenlagerung von 2 Monosaccharid-Molekülen unter Wasserabspaltung (Kondensationsreaktion).

Diese Bindung wird als O-glykosidische Bindung bezeichnet.

44
Q

Apoenzym ist __________

Holoenzym ist ___________

A

Apoenzym: Der Proteinanteil eines Enzyms.

Holoenzym: Dem Apoenzym + seinem für die katalytischen Fähigkeiten benötigten Coenzym, bzw. Cofaktor .

45
Q

Wichtige Disaccharide sind ____________

Woran liegt ihre Gemeinsamkeit und Unterschiede?

A

Saccharose, Maltose und Lactose

Alle drei Disaccharide enthalten D-Glucose, aber sie unterscheiden sich in ihrem zweiten Bestandteil.

46
Q

Andere Name von Saccharose

Bestandteile der Saccharose

Welche Bindung wird gemacht.

A

Rohrzucker/Haushaltszucker

  • α-D-Glucose und
    -β-D-Fructose

über eine α,β-1,2-glykosidische Bindung verbunden.

47
Q

Andere Name von Maltose

Bestandteile der Maltose

Welche Bindung wird gemacht.

A

Malzzucker

Zwei Glucosemolekülen,

α-1,4-Bindung

Es liegt eine Bindung zwischen dem ersten C-Atom des einen Moleküls und dem vierten C-Atom des anderen Moleküls.

48
Q

Andere Name von Lactose

Bestandteile der Lactose

Welche Bindung wird gemacht.

A

Milchzucker (in Milch enthalten)

  • D-Galactose
  • D-Glucose, die über eine β-1,4-glykosidische Bindung verbunden sind.
49
Q

Was ist eine Oligosaccharide

A

Oligosaccharide: Kohlenhydratketten aus 3 bis 10 Monosacchariden.

Sie sind häufig an Proteine oder Lipide gebunden, z. B. in der Zellmembran.

50
Q

Was ist eine Polysaccharide?

A

Sie sind Kohlenhydratketten aus 10 oder mehr Monosacchariden

51
Q

Aus welcher Art von Glucose sind alle wichtigen Polysaccharide aufgebaut?

Was ist seine allgemeine Zusammensetzung?

A

Alle wichtigen Polysaccharide sind aus D-Glucose aufgebaut.

Allgemeine Zusammensetzung:
(C6H10O5)x.

52
Q

Welche Art von Ketten bilden Polysacchariden?

A

Sie bilden verzweigte oder unverzweigte lange Ketten.

53
Q

Wozu dienen Polysaccharide?

Geben Sie Beispiel

A

Viele Polysaccharide dienen als Reserve- oder Speicherstoffe, aus denen die Monosaccharide leicht wieder mobilisiert werden konnen.

Stärke und Cellulose = typische pflanzliche Kohlenhydrate.

Glykogen = der Hauptspeicher für Glucose in Tieren.

54
Q

Unterscheiden Sie zwischen Dissmilation und Assimilation

A
  1. Dissimilation ist einen Stoff- und Energiewechsel Prozess bei dem körpereigene Stoffe (z. B. Fette, Kohlenhydrate) abgebaut werden, unter Energiegewinnung. Die freigesetzte Energie wird als ATP und/oder Wärme genutzt.

Bei der Assimilation werden Stoffe, die aus der Umwelt aufgenommen werden, unter Energiezufuhr in körpereigene Stoffe umgewandelt.

  1. Bei Dissimilation wird Energie gewonnen und bei Assimilation zugefuhrt
  2. Beispiel fur Dissimilation: aerobe Atmung, Gärung
    Beispiel fur Assimilation: Photosynthese
55
Q

Merkmale von Heterotrophe Lebewesen.

A
  • Sie können die lebensnotwendigen organischen Stoffe nicht (aus anorganische)
    selbst herstellen.
  • Beispiel sind der Mensch, Tiere, Pilze und die meisten Bakterien
  • Sie ernähren sich heterotroph.
56
Q

Wofur verwenden heterotrphs organische Stoff

A
  • Als Energiequellen (indem sie diese chemisch abbauen)
  • Als auch fur Aufbau körpereigener Stoffe.
57
Q

Merkmale von Autotrophe Lebewesen

A
  • Sie konnen anorganischen Stoffen (zB Kohlenstoff) für den Aufbau von lebensnotwendigen organischen Substanzen nutzen

Pflanzen benutzen CO2 als Kohlenstoffquelle und Licht als Energiequelle (= phototroph)/ Photosynthese.

58
Q

Was ist der Unterschied zwischen Katabolismus und Anabolismus

A

Katabolismus - Abbau von komplexen Substanzen zu einfacheren Molekülen zwecks der Entgiftung des Organismus und Energiegewinnung in Form von ATP.

Anabolismus (Baustoffwechsel): Die Synthese von neuen Substanzen aus korpereigenen Stoffe.

59
Q

Was sind anaerob Lebewesen?

Nennen Sie die Arten?

A

Sie sind Lebewesen, die für ihren Stoffwechsel keinen molekularen Sauerstoff brauchen.

Fakultative und obligate Anaerobier

60
Q

Beschreiben Sie fakultativ anaerob

A

Fakulatativ anaerobe Lebewesen können optimal in Anwesenheit von Sauerstoff wachsen und auch in Abwesenheit von Sauerstoff ihren Stoffwechsel durch Gärung durchlaufen

61
Q

Welche Folgen hat die Anwesenheit von Sauerstoff auf anaerobe Organismen?

A

Sie werden durch Sauerstoff gehemmt oder sogar abgetötet.

62
Q

Glucose wird in mehreren Reaktionsschritten oxidiert und in kleinere, energieärmere
Bausteine zerlegt.

Bevor Glucose gespalten werden kann, muss sie ____________ werden.

a) reduziert b)aktiviert c) oxidiert d) zerkleinert

A

Bevor Glucose gespalten werden kann, muss sie aktiviert werden.

63
Q

Nennen Sie die Abschnitte des Abbau von Glucose

A
  1. Glykolyse
  2. Oxidative Decarboxylierung
  3. Citratzyklus
  4. Oxidative Phosphorylierung oder Atmungskette
64
Q

Wie viel Schnitte wird gebraucht, um bei Glykolyse das gewunschte produkt zu ergeben?

A

In der Glykolyse wird Glucose in 10 Schritten zu Pyruvat abgebaut.

Produkt: 2 C3-Köper (Pyruvat) entstehen aus einem C6-Körper.

65
Q

Welches sind die zwei Hauptaufgaben der Glykolyse

A
  • sie liefert Bausteine für Biosynthesen (z. B. Acetyl-CoA aus Pyruvat)
  • sie dient dem Abbau von Glukose zur Erzeugung von Energie, direkt in Form
    von ATP und indirekt in Form von NADH/H+, das über die Atmungskette ATP liefert
66
Q

Was ist die Formel fur Pyruvat

A

C3H4O3

67
Q

Zeichnen Sie die Reaktion der Glykolyse

A

Vergleichen mit Noten

68
Q

Was geschieht während der oxidativen Decarboxylierung von Pyruvat

A
  • Das Pyruvat wird in die Mitochondrien transportiert
  • Es wird durch einen Multienzymkomplex
    (u.a. durch die Pyruvat-Decarboxylase) zu Acetyl-CoA (= aktivierte Essigsäure)
    umgewandelt

-1 Molekül CO2 wird abgespalten.

69
Q

Wo findet die Glykolyse statt?

A

im Zytoplasma/Zytosol

70
Q

Zeichnen Sie die Reaktion der Oxidative Decarboxylierung

A

Vergleichen mit Noten

71
Q

Zeichnen Sie die Reaktion der Citratzyklus

A
72
Q

Nennen Sie die Vollstandige Produkt der Oxidative Phosphorylierung

A

10 NADH/H+
2 FADH2
6 O2
34 ADP
34 P

73
Q

In welchem Bereich der Zelle läuft der Citratzyklus ab?

A

Der Citratzyklus läuft in der Mitochondrienmatrix ab.

74
Q

Was passiert beim Citratzyklus?

Was hat es mit ihrem Namen zu tun?

A

Die aktivierte Essigsäure
(C2) tritt in den Citratzyklus (+ C4 = Oxalacetat) ein und produziert Citrat, ein C6-Molekül

Das Produkt (Citrat) gibt dem Zyklus seinen Namen.

75
Q

Der Elektronentransport innerhalb der Membran ist mit _______________________________________ gekoppelt.

Hint: Oxidative Phosphorylierung

A

Der Elektronentransport innerhalb der Membran ist mit einem Protonentransport durch die
Membran gekoppelt.

76
Q

Was entsteht an der Membran durch den Protonentransport?

A

Durch den Protonentransport entsteht an der Membran ein
Konzentrationsgefälle

Dies ist wegen der positiven Ladungen der Protonen gleichzeitig auch
ein Ladungsgefälle.

77
Q

Woraus besteht die Atmungskette?

A

Die Atmungskette besteht aus

  • 4 Multienzymkomplexen an der inneren
    Mitochondrienmembran
  • Hintereinander geschalteten Redoxsystemen aus ca.
    50 Enzymen
78
Q

Was passiert bei jeder Redoxreaktion in der Atmungskette?

A

Energie wird frei, die dazu dient, Protonen aus der
Mitochondrienmatrix in den Intermembranraum zu pumpen.

79
Q

Welche Rolle ubernimmt Cytochromoxidase bei der Atmungskette?

A

Die Cytochromoxidase überträgt die Elektronen auf den Sauerstoff, der mit Protonen
aus dem Umgebung zu Wasser reagiert

80
Q

Was wird im Citratzyklus abgebaut und welcher Stoff wird dabei gebunden?

A
  • Acetyl-CoA wird zu Kohlenstoffdioxid im Citratzyklus abgebaut.
  • Wasserstoff bindet an NAD+, bzw. FAD.
81
Q

Wie entsteht ATP in der Atmungskette?

A

ATP wird in der Atmungskette durch die ATP-Synthase gebildet.

ATP Synthase ist eine Enzymkomplex, die einen Kanal in der Membran bildet, durch den Protonen in der Matrix zurückfließen.

Die Energie des Protonengradienten wird genutzt, um ATP aus ADP und Phosphat zu synthetisieren.

82
Q

Nach sorgfaltigen Experimenten wird es bemerkt, dass die Glykolyse 4 Moleküle ATP und 2 Moleküle NADH/H+ liefert.

Begrunden Sie warum viele Lehrbuch sagen, dass 2 Molekule ATP geliefert werden.

A

Die Glykolyse liefert eigentlich 4, aber zwei werden verbraucht, um Glucose durch Phosphorylierung zu aktivieren
.

83
Q

Warum sagen viele Lehrbuch, dass 36 Molekule ATP pro Glukose Molekule geliefert wird und anderen 38 und manche 40

A
  • 2 Mol ATP werden für den Transport von NADH/H+
    (aus der Glykolyse) in das Mitochondrium verbraucht
  • Zwei Mol ATP werden auch verbraucht, um Glucose durch Phosphorylierung zu aktivieren
    (Glykolyse)
84
Q

Nennen Sie die Produkt alle Schnitte des Oxidativen Abbau von Glucose

A

Die Glykolyse liefert
-2 Moleküle ATP
- 2 Moleküle NADH/H+
.
Die oxidative Decarboxylierung liefert 2 Moleküle NADH/H+
.
Der Citratzyklus erzeugt
-2 Moleküle GTP(energetisch gleich wie 2 ATP)
- 6 Moleküle NADH/H+
- 2 Moleküle FADH2.

Die Atmungskette liefert -10 Molekülen NADH/H+
-2 Molekülen FADH2
- 34 Moleküle ATP.

85
Q

Was ist Garung

A

Sie ist den (mikrobieller) Abbau organischer Substanzen ohne Sauerstoff (anareob), um Energie zu gewinnen.

86
Q

Die Coenzyme wie NADH/H+, die beim Substratabbau entstehen und Wasserstoff enthalten (reduziert), werden bei Garung regeneriert

Wie passiert dieser Vorgang?

A

NADH/H+ werden regeneriert, indem Wasserstoff nach dem teilweisen Abbau des Substrates auf das entstehende Endprodukt (z. B. Pyruvat) zurück übertragen wird

Pyruvat ist energie reich!

87
Q

Wie werden Energie in Form von ATP bei der Gärung gewonnen.

A

Energie wird bei der Gärung wird in Form von ATP nur durch Substratkettenphosphorylierung gewonnen.

88
Q

Wie viele Molekule ATP wird pro Molekule Glucose gewonnen bei Garung

A

1 Molekül Glucose liefert nur 2-3 Moleküle ATP.

Beim aeroben Abbau wird 16 mal ATP Molekule geliefert

89
Q

Welche Arten von Garung gibt es?

Wovon hangt die Bennung von Garung?

A

verschiedene Arten von Gärung
1. Milchsäuregärung im Muskel
2. Alkoholische Gärung durch den Hefepilz (Bäckerhefe).

Die Benennung der Gärung hangt von ihrem jeweiligen Endprodukt.

90
Q

Was hat Louis Pasteur bestatigt?

A

Louis Pasteur hat 1860 gezeigt, dass Hefen für die Alkoholbildung aus Zucker verantwortlich sind (alkoholische Gärung).

91
Q

Unter aeroben Bedingungen wird Zucker schneller umgesetzt als bei Garung

Richtung/Falsch

A

Falsch!

Mehr Glucose wird in der GLYKOLYSE zu Pyruvat umgesetzt als unter aeroben Bedingungen

92
Q

Beim aeroben Abbau von Glucose wird ca. 16 mal mehr Energie erzeugt als beim anaeroben Abbau.

Richtig/Falsch

A

Richtig

93
Q

Welche Rolle ubernimmt Sauerstoff bei Garung

A

Es wirkt als terminalen Elektronenakzeptor

94
Q

Atmung hat zur Folge der Hemmung der Garung

Wie wird sie reguliert?

A

Die Hemmung der Gärung durch die Atmung wird am Schlüsselenzym der Glykolyse, der Phosphofructokinase, allosterisch reguliert.

95
Q

Was entsteht im Muskel bei höheren Eukaryoten unter anaeroben Bedingungen?

A

Lactat entsteht unter anaeroben Bedingungen im Muskel

Lactat ist das Anion der Milchsäure (Milchsäuregärung)

96
Q

Welche Art von Zellen zeigen den Pasteur-Effekt?

Geben Beispiel

A

Der Pasteur-Effekt wird nur bei fakultativ aeroben Zellen beobachtet

Fakultativ aeroben Zellen sind Zellen, die ihren Stoffwechsel sowohl an aerobe als auch an anaerobe Bedingungen anpassen können, z.B. Hefezellen, Muskelzellen.

97
Q

Welche Art von Zellen zeigen keinen Pasteur-Effekt

A

Zellen ohne Mitochondrien

98
Q

Warum zeigen Zellen ohne Mitochondrien keinen Pasteur-Effekt

A

Pasteur Effekt beruht auf auf Stoffwechselregulation in sowohl aeroben als auch anaeroben Bedingungen.

Eine Zelle ohne Mitochondrien kann den aeroben Stoffwechsel nicht unterziehen, weil Mitochondrien eine wichtige Bestandteile fur sie sind.

99
Q

Beschreiben Allosterische Regulation der Glykolyse?

A
  • Sie verläuft intrazellulär und ist hormonunabhängig
  • Stoffe, die eine gute Energieversorgung der Zelle hinweisen (z. B. ATP und NADH/H+), wirken als Hemmstoffe der Glykolyse
  • auch Citrat hat einen hemmenden Einfluss auf die Glykolyse und verhindert damit seine eigene Neuentstehung
  • ADP und AMP wirken dagegen aktivierend auf die Glykolyse, da sie einen Energiebedarf der Zelle anzeigen
100
Q

Was ist Gluconeogenese?

A

Sie ist die selbst Herstellung/neue Synthese von Glucose durch den Korper aus verschiedenen Stoffen (z. B. aus Lactat) in der Leber, Niere und im Darm

101
Q

Konnen Kohlenhydrate aus Acetyl-CoA hergestellt werden?

Woraus konnen Sie hergestellt werden

A

Nein! Es ist nicht möglich, Kohlenhydrate aus Acetyl-CoA herzustellen.

Aus Lactat, Pyruvat und aus einigen Aminosäuren oder Glycerin)

102
Q

Wo findet Gluconeogenese statt?

A

Die Gluconeogenese findet in den Mitochondrien, im ER und im Zytosol statt.

103
Q

Wie erfolgt die hormonelle Regulation der Glykolyse

Was sind ihre Funktion?

(Tip: Hormonelle Regulation handelt sich um Hormone)

A

Sie erfolgt durch die beiden Hormone Glukagon und Insulin, die als Antagonisten/ Gegenspieler zueineander wirkt.

  • die Aufgabe des Glukagons: Erhohung der Blutzuckerspiegel

das Zielorgan: die Leber

  • die Aufgabe des Insulins: Reduzierung des Blutzuckerspiegel

Zielorgan: Dies muss in vielen Zellen möglich sein, deswegen wirkt Insulin auf viele Zielorgane.

104
Q

Welche Folgen hat die Ausschuttung von Glucagon?

Was ist sein Ziel?

A

Glukagon

– erhöht den cAMP-Spiegel in der Leber

– Enzyme der Glykolyse werden phosphoryliert und dadurch gehemmt

Ziel:
- Reduzierung des Glucoseabbaus in der Leber
- andere Zellen, die Glucose nötiger brauchen (Gehirn, Muskulatur), haben mehr Glucose zur Verfügung

105
Q

Was ist die Bedutung der Abkurzung cAMP

Was ist ihre Funktion?

A

cAMP = cyclisches Adenosinmonophosphat (cAMP)

Sie ist ein second messenger

106
Q

Welche Folgen hat die Freisetzung von Insulin?

Was ist sein Ziel?

A

Insulin
– senkt den cAMP-Spiegel
– Enzyme der Glykolyse werden dephosphoryliert
– Glucoseabbau in der Leber und im Fettgewebe wird aktiviert

Ziel: überschüssige Glucose wird abgebaut und in Speicherstoffe verwandelt

Biologie Freshman (5 decks)

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