Stoffwechsel Flashcards
Führen Sie charakteristische Eigenschaften von Enzymen an und erklären Sie deren Wirkungsweise
biologische Katalysatoren: höhere Reaktionsgeschwindigkeit, mildere Reaktionsbedingungen
hohe Spezifität für das Substrat und die katalysierte Reaktion (Substratspezifität und Reaktionsspezifität)
ihre Aktivität ist regulierbar : allostrische Kontrolle, kovalente Modifikation, Enzymmenge
Wie ist ein Enzym aufgebaut?
Coenzyme und Cofaktoren sind niedrigmolekular, nichtproteinartige Bestandteile von Enzymen
- Coenzyme sind komplexe organische Moleküle (Vitamine, Nucleotide), die meist nur locker oder vorübergehend, seltener kovalent (fest) an den Proteinanteil des Enzyms (Apoenzym) gebunden sind.
- Bei Cofaktoren handelt es sich um Metallionen wie die in dieser Form als Elektronenakzeptoren dienen
Nach welchen Kriterien werden Enzyme eingeteilt?
- Substratspezifität : Substratspezifität wird durch das katalytische Zentrum bestimmt: nur ein bestimmtes Substrat bzw. eine Substratklasse kann binden
- Reaktionsspezifität (Wirkspezifität): von vielen möglichen Reaktionen wird nur eine katalysiert, praktisch ohne Nebenprodukte. Isoenzyme = versch. Enzyme, die die gleiche Reaktion katalysieren
- Oxidoreduktasen: katalysieren Elektronentransfer-Reaktionen, katalysieren Redoxreaktionen
- Transferasen: Gruppenübertragende Enzyme
- Hydrolasen: katalysieren hydrolytische Spaltungen
- Lyasen: katalysieren Abspaltung von Gruppen nach nichthydrolytischem Mechanismus
- Isomerasen: katalysieren Umlagerungen innerhalb eines Moleküls
- Ligasen: knüpfen Bindungen unter ATP-Spaltung
Erklären Sie den Begriff der Hemmung in Beziehung zu Enzymen. Welche Arten der Hemmung gibt es und wie funktionieren diese?
Die Hemmung stellt einen Kontrollmechanismus dar, bei dem sich der Inhibitor an das Enzym bindet und dessen Aktivität herab setzt. Dieser unterteilt sich in zwei Hemmungen :
- Irreversible Hemmung: Inhibitor bindet fest ans aktive Zentrum -> Enzym ist unbrauchbar und muss neu hergestellt werden.
zB. Giftgase: hemmen Acetylcholinesterase (Enzym das bei Weiterleitung von Nervenimpulsen wichtige Rolle spielt), z.B. Sarin Inaktivierung eines Enzyms der bakteriellen Zellwandsynthese durch Penicillin - Reversible Hemmung: Inhibitor kann sich wieder vom Enzym ablösen.
Reversible Hemmung: Kompetitiv
Bei einer kompetitiven Hemmung wird mehr Substrat benötigt, um die maximale Enzymaktivität zu erreichen.
- Inhibitoren binden am aktiven Zentrum und konkurrieren mit dem Substrat
- Hemmstoff ähnelt in seiner chem. Struktur dem Substrat, wird jedoch meist nicht umgesetzt
- ein Enzym-Inhibitor-Komplex bildet sich
- Enzym ist für Katalyse des richtigen Substrats blockiert
- Km ändert sich, die erreichbare Maximalgeschwindigkeit (Vmax) ändert sich aber nicht
Reversible Hemmung: Nicht Kompetitiv
Die Aktivität des Enzyms, nicht die Substratbindung wird beeinflusst. Vmax wird verringert, während sich die Affinität des Enzyms zum Substrat nicht verändert (Km bleibt gleich).
- Inhibitoren binden an einer anderen Stelle des Enzyms (nicht am aktiven Zentrum) und hemmen die Enzymaktivität über Konformationsänderung.
- Inhibitor und Substrat können gleichzeitig gebunden sein
- Inhibitor blockiert einen Teil der Enzymmoleküle
- lässt sich nicht durch Erhöhung der c(S) ausschalten
Welche Funktion hat das aktive Zentrum im Enzym?
Im Aktiven Zentrum des Enzyms erfolgt die Anlagerung des Substrats. Das Zentrum ist meist höhlen- oder spaltenförmig (das Substrat muss eine geeignete Gestalt haben um zu passen). Die spezifische Bindung erfolgt nach dem Schlüssel-Schloß-Prinzip:
- Schloss = aktives Zentrum (AS-Seitenketten!!)
- Schlüssel = Substrat (+ Coenzym)
Substrate werden durch viele schwache Kräfte ans Enzym gebunden
Wie kann die Enzymaktivität reguliert werden?
Die Enzymaktivität kann über die Allosterische Hemmung oder über die Endprodukthemmung reguliert werden.
Allosterische Hemmung
Hierbei besitzt das Enzym eine weitere Bindungsstelle, an der ein anderer Stoff binden kann. Dieser beeinflusst die Form (Konformation) der katalytischen Bindungsstelle so, dass das Enzym gehemmt oder in vielen Fällen auch gefördert wird.
Endprodukthemmung
Regelkreis, der dafür sorgt, dass die Synthese eines Produkts eingestellt wird, sobald genügend von ihm vorhanden ist.
Was sind allosterische Proteine, welche physiologische Bedeutung haben sie?
Allosterische Proteine können mehr als eine stabile Tertiärstruktur einnehmen. Durch Veränderung der Raumstruktur wird die Bindungs- Affinität des Enzyms zum Substrat verändert. Das Protein wechselt ständig seine Tertiärstruktur. Nur in der aktiven Konformation passt das Substrat ins aktive Zentrum. In der inaktiven Konformation ist das aktive Zentrum deformiert, das Substrat passt nicht hinein Substrat
zB. Endprodukthemmung: das Endprodukt wirkt als allosterischer Effektor sorgt dafür, dass das Enzym inaktiv wird bzw. bleibt
Welche Reaktion katalysieren Oxidoreduktasen/ Transferasen/ Hydrolasen/ Lyasen/ Isomerasen/ Ligasen?
Oxidoreduktasen: katalysieren Elektronentransfer-Reaktionen ; katalysieren Redoxreaktionen
Transferasen: Gruppenübertragende Enzyme
Hydrolasen: katalysieren hydrolytische Spaltungen
Lyasen: katalysieren Abspaltung von Gruppen nach nichthydrolytischem Mechanismus
Isomerasen: katalysieren Umlagerungen innerhalb eines Moleküls
Ligasen: knüpfen Bindungen unter ATP-Spaltung
Was versteht man unter Katabolismus, was unter Anabolismus? Wie sind die beiden Stoffwechselwege verbunden?
Katabolismus: Abbau von Stoffwechselprodukten von komplexen zu einfachen Molekülen zur Entgiftung des Organismus und zur Energiegewinnung genannt.
Anabolismus: Mit Anabolismus oder Baustoffwechsel bezeichnet man bei Lebewesen den Aufbau von Stoffen.
Sie sind über das ATP verbunden. Die gewonnene Energie den Katabolismus wird beim Anabolismus verwendet.
Wodurch unterscheiden sich photoautotrophe und chemoheterotrophe Lebewesen?
Photoautotrophe : Lebewesen gewinnen Energie durch einfangen von Lichtenergie und Umwandlung in chemische
Chemoheterotrophe : Lebewesen gewinnen Energie über Oxidation (Atmung).
Wozu dient die Glykolyse, wo läuft sie ab und wie hoch ist ihre Energieausbeute?
Sie dient zu Gewinnung von ATP
Reingewinn von 2 Molekülen ATP
In zehn Schritten wird ein Glucosemolekül zu zwei Pyruvate (Brenztraubensäure) gespalten:
- Phosphorylierung: Das Glucosemolekül erhält eine zusätzliche Phosphatgruppe angehängt (kostet 1 ATP). In der Folge entsteht Glucose-6-phosphat.
- Isomerisierung: Das Enzym Phosphohexose-Isomerase baut das Glucose-6-phosphat zu Fructose-6-phosphat um (kein ATP Verbrauch!).
- Phosphorylierung 2: Das Enzym Phosphofructokinase phosphoryliert unter ATP Verbrauch (kostet 1 ATP) das Fructose-6-phosphat zu Fructose-1,6-bisphosphat.
- Aufspaltung: Das Enzym Aldolase spaltet das Fructose-1,6-bisphosphat in Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-Phosphat (GAP).
- DHAP-Umbau: Ein weiteres Enzym baut das DHAP zu GAP um, wodurch jetzt zwei identische Glycerinaldehyd-3-Phosphat (GAP) vorhanden sind. Ab jetzt laufen sämtliche Reaktionen doppelt ab.
- GAP-Umbau: Das Enzym Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) katalysiert den Umbau von GAP zu 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3BPG). Gleichzeitig kommt es zur Reduktion von NAD+ zu NADH.
- ATP-Gewinn: Das 1,3-Bisphosphoglycerat wird nun durch das Enzym Phosphoglyceratkinase (PGK) zu 3-Phosphoglycerat umgewandelt. Das Enzym bewirkt die Übertragung der Phosphatgruppe auf ADP, hierbei entsteht ein ATP. Da die Reaktion an zwei Molekülen abläuft, entstehen auch 2 ATP).
- Umlagerung: Das Enzym Phosphoglyceratmutase (PGM) wandelt 3-Phosphoglycerat zu 2-Phosphoglycerat um.
- Entstehung von PEP: 2-Phosphoglycerat wird vom Enzym Enolase zu Phosphoenolpyruvat (PEP) umgewandelt.
- ATP-Gewinn: Das Enzym Pyruvatkinase katalysiert die letzte Reaktion von PEP zum Pyruvat. Die Phosphatgruppe wird vom Enzym auf ADP übertragen, wodurch abermals ATP entsteht (nochmals 2 ATP).
Liefert der aerobe oder anaerobe Glucose Abbaustoffwechsel mehr Energie.
Der aerobe Glucose Abbaustoffwechsel liefert mehr Energie.
Das Pyruvat tritt in die Mitochondrien ein und wird dort zu CO2 und H2O oxidiert -> O2 dient als Elektronen-Akzeptor bei der Wiedergewinnung von NAD+ (Atmungskette)
Aerob : 1 Molekül Glukose ergibt 36 moleküle ATP.
Anerob : 1 Molekül Glukose ergibt 2 moleküle ATP.
