Semana 7 Flashcards

1
Q

quien descubrió la fermentación estaba produciendo etanol y burbujas de dióxido de carbono

A

eduard buchner

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2
Q

La fermentación requería la presencia de un
conjunto único de catalizadores que no tenían contrapartida en el
mundo no vivo. Estos catalizadores se llamaron

A

enzimas

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3
Q

Aunque las enzimas son proteínas, muchas de ellas son proteínas conjugadas; es decir, contienen componentes no proteicos
llamados

A

cofactores

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4
Q

propiedades de las enzimas

A

1) solo se requieren en pequeñas cantidades;
2) no se alteran irreversiblemente durante el curso de la
reacción y, por tanto, cada molécula de enzima puede participar
repetidamente en reacciones individuales, y 3) no tienen efecto
alguno sobre la termodinámica de la reacción.

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5
Q

las reacciones enlazados por una enzima se llaman

A

sustratos

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6
Q

los reaccionantes deben contener suficiente energía cinética (energía de movimiento) que superen una barrera llamada

A

energía de activación

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7
Q

cual es el objetivo del potencial

A

El objeto tiene el potencial de caer a un estado de energía inferior una vez que se han eliminado las barreras cinéticas

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8
Q

Las enzimas hacen esto formando un complejo con los reaccionantes, llamado

A

complejo enzima-sustrato

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9
Q

Aquella parte de la molécula de la enzima que está directamente involucrada en la unión del sustrato se denomina

A

sitio activo

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10
Q

La unión del sustrato a la enzima se realiza mediante los mismos tipos de interacciones no covalentes

A

-enlaces iónicos
-enlaces de hidrogeno
-interacciones hidrofóbicas

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11
Q

sobre la
relación matemática entre la concentración del sustrato y la velocidad de las reacciones enzimáticas, medida por la velocidad
de formación de productos también conocida como

A

velocidad de reacción

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12
Q

La velocidad inicial en este punto
de saturación teórica se denomina

A

velocidad maxima

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13
Q

son moléculas que pueden unirse
a una enzima y disminuir su actividad

A

inhibidores enzimáticos

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14
Q

los inhibidores enzimáticos se pueden dividir en dos tipos

A

-reversibles
-irreversibles

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15
Q

son aquellos que se unen muy fuertemente a una enzima, a menudo formando un enlace
covalente a uno de sus residuos de aminoácidos

A

inhibidores irreversibles

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16
Q

se unen débilmente a una enzima, y por tanto se desplazan fácilmente. En aras de
la simplicidad, discutiremos los casos más simples de inhibidores reversibles; a saber, tipos competitivos y no competitivos

A

inhibidores reversibles

17
Q

son inhibidores reversibles que compiten con un sustrato para acceder al sitio activo de una enzima

A

inhibidores competitivos

18
Q

el sustrato y el inhibidor no compiten por el mismo sitio de unión; por lo general el inhibidor actúa en un sitio que no es el sitio activo de la enzima. El nivel de
inhibición depende solo de la concentración del inhibidor, y el aumento de la concentración del sustrato no puede superarlo.

A

inhibidores no competitivos