Semana 4 Flashcards
son las macromoléculas que llevan a cabo prácticamente todas las actividades de una célula; son las herramientas
moleculares y las máquinas que hacen que las cosas sucedan
las proteínas
Durante el proceso de síntesis de proteínas, cada aminoácido
se une a otros dos aminoácidos, formando un polímero largo,
continuo y no ramificado llamado
cadena polipeptídica
Los
aminoácidos que componen una cadena polipeptídica se unen
mediante
enlace peptídicos
Una vez incorporados en una cadena polipeptídica, los aminoácidos se denominan
residuos
está compuesta por la parte de cada aminoácido que es común a todos ellos
el esqueleto o cadena principal
Los aminoácidos se clasifican en el carácter de sus cadenas
laterales. Se dividen aproximadamente en cuatro categorías
polares con carga
polar sin carga
no polar
propiedades unicas
Los aminoácidos de este grupo
incluyen ácido aspártico, ácido glutámico, lisina y arginina.
Estos cuatro aminoácidos contienen cadenas laterales que se
cargan por completo; es decir, las cadenas laterales contienen
ácidos y bases orgánicos relativamente fuertes
polar con carga
as cadenas laterales de estos
aminoácidos tienen una carga negativa o positiva parcial y,
por tanto, pueden formar enlaces de hidrógeno con otras moléculas, incluido el agua. Estos aminoácidos son a menudo
bastante reactivos. Se incluyen en esta categoría la asparagina
y la glutamina, la treonina, la serina y la tirosina
polar sin carga
Las cadenas laterales de estos aminoácidos son hidrofóbicas y no pueden formar enlaces electrostáticos o interactuar con el agua. Los aminoácidos de esta
categoría son alanina, valina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina y metionina
no polar
tienen propiedades únicas que los separan de los demás.
glicina
prolina y cisteína
la cadena lateral consiste solo en un átomo de hidrógeno, es un aminoácido muy importante
por esta razón, es más flexible que otros aminoácidos y
permite que partes de la columna central se muevan o formen
una bisagra.
glicina
es única en tener su grupo α-amino
como parte de un anillo .
La prolina es un aminoácido hidrofóbico que no encaja fácilmente en una estructura secundaria ordenada, como una hélice α que a menudo produce dobleces o bisagras
prolina
contiene un grupo sulfhidrilo reactivo y a menudo está unido covalentemente a otro residuo de cisteína,
como un puente disulfuro
cisteína
a menudo se forman entre dos cisteínas
que están distantes entre sí en la cadena principal del polipéptido
o incluso en dos polipéptidos separados.
los puentes disulfuro
La estructura de la proteína se puede describir en varios niveles de organización, cada uno enfatizando un
aspecto diferente y cada uno depende de diferentes tipos de interacciones. Habitualmente, se describen cuatro niveles:
primario
secundaria
terciario