Semana 4 Flashcards
son las macromoléculas que llevan a cabo prácticamente todas las actividades de una célula; son las herramientas
moleculares y las máquinas que hacen que las cosas sucedan
las proteínas
Durante el proceso de síntesis de proteínas, cada aminoácido
se une a otros dos aminoácidos, formando un polímero largo,
continuo y no ramificado llamado
cadena polipeptídica
Los
aminoácidos que componen una cadena polipeptídica se unen
mediante
enlace peptídicos
Una vez incorporados en una cadena polipeptídica, los aminoácidos se denominan
residuos
está compuesta por la parte de cada aminoácido que es común a todos ellos
el esqueleto o cadena principal
Los aminoácidos se clasifican en el carácter de sus cadenas
laterales. Se dividen aproximadamente en cuatro categorías
polares con carga
polar sin carga
no polar
propiedades unicas
Los aminoácidos de este grupo
incluyen ácido aspártico, ácido glutámico, lisina y arginina.
Estos cuatro aminoácidos contienen cadenas laterales que se
cargan por completo; es decir, las cadenas laterales contienen
ácidos y bases orgánicos relativamente fuertes
polar con carga
as cadenas laterales de estos
aminoácidos tienen una carga negativa o positiva parcial y,
por tanto, pueden formar enlaces de hidrógeno con otras moléculas, incluido el agua. Estos aminoácidos son a menudo
bastante reactivos. Se incluyen en esta categoría la asparagina
y la glutamina, la treonina, la serina y la tirosina
polar sin carga
Las cadenas laterales de estos aminoácidos son hidrofóbicas y no pueden formar enlaces electrostáticos o interactuar con el agua. Los aminoácidos de esta
categoría son alanina, valina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina y metionina
no polar
tienen propiedades únicas que los separan de los demás.
glicina
prolina y cisteína
la cadena lateral consiste solo en un átomo de hidrógeno, es un aminoácido muy importante
por esta razón, es más flexible que otros aminoácidos y
permite que partes de la columna central se muevan o formen
una bisagra.
glicina
es única en tener su grupo α-amino
como parte de un anillo .
La prolina es un aminoácido hidrofóbico que no encaja fácilmente en una estructura secundaria ordenada, como una hélice α que a menudo produce dobleces o bisagras
prolina
contiene un grupo sulfhidrilo reactivo y a menudo está unido covalentemente a otro residuo de cisteína,
como un puente disulfuro
cisteína
a menudo se forman entre dos cisteínas
que están distantes entre sí en la cadena principal del polipéptido
o incluso en dos polipéptidos separados.
los puentes disulfuro
La estructura de la proteína se puede describir en varios niveles de organización, cada uno enfatizando un
aspecto diferente y cada uno depende de diferentes tipos de interacciones. Habitualmente, se describen cuatro niveles:
primario
secundaria
terciario
es la secuencia lineal
específica de aminoácidos que constituyen la cadena. Con 20 bloques de construcción diferentes, la cantidad de polipéptidos diferentes que se pueden formar es 20n
, donde n es el número de
aminoácidos en la cadena
estructura primaria
es la secuencia lineal
específica de aminoácidos que constituyen la cadena. Con 20 bloques de construcción diferentes, la cantidad de polipéptidos diferentes que se pueden formar es 20n
, donde n es el número de
aminoácidos en la cadena
estructura primaria
Toda la materia existe en el espacio y, por tanto, tiene una forma
tridimensional. Las proteínas están formadas por enlaces entre
un gran número de átomos; en consecuencia, su forma es compleja.
estructura secundaria
se refiere a la disposición tridimensional de los átomos de una molécula, es decir, a su organización espacial
conformacion
describe la conformación
de porciones de la cadena polipeptídica.
estructura secundaria
la
cadena principal del polipéptido asumió la forma de una espiral
cilíndrica y torcida llamada
helice alfa
La segunda conformación propuesta por Pauling y Corey , que consiste en varios segmentos de un polipéptido que yacen uno al lado del otro
lamina beta
describe la conformación de todo el polipéptido, se
estabiliza mediante una matriz de enlaces no covalentes entre las
diversas cadenas laterales de la proteína.
estructura terciaria
tienen una forma alargada
proteinas fibrosas
que tiene una forma compacta
proteinas globulares
la primera proteína globular cuya
estructura terciaria fue determinada
mioglobinA
Los movimientos predecibles (no aleatorios) dentro de una
proteína que se desencadenan por la unión de una molécula específica se describen como
cambios conformacionales
Las subunidades pueden estar unidas por enlaces disulfuro covalentes pero la mayoría de las veces se mantienen juntas mediante en laces no covalentes, como ocurre típicamente entre “parches” hidrofóbicos en las superficies complementarias de los polipéptidos
vecinos. Se dice que los complejos proteicos tienen
estructura cuaternaria
Un complejo de proteínas compuesto por dos subunidades idénticas se describe como
un
homodiméro
mientras que un complejo de proteínas compuesto por dos subunidades no idénticas es un
heterodímero
consiste en dos polipéptidos de α-globina y dos de β-globina , cada uno
de los cuales se une a una sola molécula de oxígeno
hemoglobina
Uno de los primeros complejos multiproteicos que se descubrieron y estudiaron fue
el complejo piruvato deshidrogenasa de la bacteria
Escherichia coli,
El despliegue o la desorganización de una proteína
se denomina
desnaturalización
cuya función es ayudar a las proteínas desplegadas
o mal plegadas a lograr su conformación tridimensional apropiada. Estas “proteínas auxiliares” se denominan
chaperonas moleculares
Muchos de los polipéptidos más grande se transfieren de las proteínas Hsp70 a un tipo diferente de
chaperona llamada
chaperonina
