Semana 4 Flashcards

1
Q

son las macromoléculas que llevan a cabo prácticamente todas las actividades de una célula; son las herramientas
moleculares y las máquinas que hacen que las cosas sucedan

A

las proteínas

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2
Q

Durante el proceso de síntesis de proteínas, cada aminoácido
se une a otros dos aminoácidos, formando un polímero largo,
continuo y no ramificado llamado

A

cadena polipeptídica

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3
Q

Los
aminoácidos que componen una cadena polipeptídica se unen
mediante

A

enlace peptídicos

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4
Q

Una vez incorporados en una cadena polipeptídica, los aminoácidos se denominan

A

residuos

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5
Q

está compuesta por la parte de cada aminoácido que es común a todos ellos

A

el esqueleto o cadena principal

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6
Q

Los aminoácidos se clasifican en el carácter de sus cadenas
laterales. Se dividen aproximadamente en cuatro categorías

A

polares con carga
polar sin carga
no polar
propiedades unicas

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7
Q

Los aminoácidos de este grupo
incluyen ácido aspártico, ácido glutámico, lisina y arginina.
Estos cuatro aminoácidos contienen cadenas laterales que se
cargan por completo; es decir, las cadenas laterales contienen
ácidos y bases orgánicos relativamente fuertes

A

polar con carga

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8
Q

as cadenas laterales de estos
aminoácidos tienen una carga negativa o positiva parcial y,
por tanto, pueden formar enlaces de hidrógeno con otras moléculas, incluido el agua. Estos aminoácidos son a menudo
bastante reactivos. Se incluyen en esta categoría la asparagina
y la glutamina, la treonina, la serina y la tirosina

A

polar sin carga

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9
Q

Las cadenas laterales de estos aminoácidos son hidrofóbicas y no pueden formar enlaces electrostáticos o interactuar con el agua. Los aminoácidos de esta
categoría son alanina, valina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina y metionina

A

no polar

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10
Q

tienen propiedades únicas que los separan de los demás.

A

glicina
prolina y cisteína

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11
Q

la cadena lateral consiste solo en un átomo de hidrógeno, es un aminoácido muy importante
por esta razón, es más flexible que otros aminoácidos y
permite que partes de la columna central se muevan o formen
una bisagra.

A

glicina

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12
Q

es única en tener su grupo α-amino
como parte de un anillo .
La prolina es un aminoácido hidrofóbico que no encaja fácilmente en una estructura secundaria ordenada, como una hélice α que a menudo produce dobleces o bisagras

A

prolina

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13
Q

contiene un grupo sulfhidrilo reactivo y a menudo está unido covalentemente a otro residuo de cisteína,
como un puente disulfuro

A

cisteína

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14
Q

a menudo se forman entre dos cisteínas
que están distantes entre sí en la cadena principal del polipéptido
o incluso en dos polipéptidos separados.

A

los puentes disulfuro

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15
Q

La estructura de la proteína se puede describir en varios niveles de organización, cada uno enfatizando un
aspecto diferente y cada uno depende de diferentes tipos de interacciones. Habitualmente, se describen cuatro niveles:

A

primario
secundaria
terciario

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16
Q

es la secuencia lineal
específica de aminoácidos que constituyen la cadena. Con 20 bloques de construcción diferentes, la cantidad de polipéptidos diferentes que se pueden formar es 20n
, donde n es el número de
aminoácidos en la cadena

A

estructura primaria

17
Q

es la secuencia lineal
específica de aminoácidos que constituyen la cadena. Con 20 bloques de construcción diferentes, la cantidad de polipéptidos diferentes que se pueden formar es 20n
, donde n es el número de
aminoácidos en la cadena

A

estructura primaria

18
Q

Toda la materia existe en el espacio y, por tanto, tiene una forma
tridimensional. Las proteínas están formadas por enlaces entre
un gran número de átomos; en consecuencia, su forma es compleja.

A

estructura secundaria

19
Q

se refiere a la disposición tridimensional de los átomos de una molécula, es decir, a su organización espacial

A

conformacion

20
Q

describe la conformación
de porciones de la cadena polipeptídica.

A

estructura secundaria

21
Q

la
cadena principal del polipéptido asumió la forma de una espiral
cilíndrica y torcida llamada

A

helice alfa

22
Q

La segunda conformación propuesta por Pauling y Corey , que consiste en varios segmentos de un polipéptido que yacen uno al lado del otro

A

lamina beta

23
Q

describe la conformación de todo el polipéptido, se
estabiliza mediante una matriz de enlaces no covalentes entre las
diversas cadenas laterales de la proteína.

A

estructura terciaria

24
Q

tienen una forma alargada

A

proteinas fibrosas

25
Q

que tiene una forma compacta

A

proteinas globulares

26
Q

la primera proteína globular cuya
estructura terciaria fue determinada

A

mioglobinA

27
Q

Los movimientos predecibles (no aleatorios) dentro de una
proteína que se desencadenan por la unión de una molécula específica se describen como

A

cambios conformacionales

28
Q

Las subunidades pueden estar unidas por enlaces disulfuro covalentes pero la mayoría de las veces se mantienen juntas mediante en laces no covalentes, como ocurre típicamente entre “parches” hidrofóbicos en las superficies complementarias de los polipéptidos
vecinos. Se dice que los complejos proteicos tienen

A

estructura cuaternaria

29
Q

Un complejo de proteínas compuesto por dos subunidades idénticas se describe como
un

A

homodiméro

30
Q

mientras que un complejo de proteínas compuesto por dos subunidades no idénticas es un

A

heterodímero

31
Q

consiste en dos polipéptidos de α-globina y dos de β-globina , cada uno
de los cuales se une a una sola molécula de oxígeno

A

hemoglobina

32
Q

Uno de los primeros complejos multiproteicos que se descubrieron y estudiaron fue
el complejo piruvato deshidrogenasa de la bacteria

A

Escherichia coli,

33
Q

El despliegue o la desorganización de una proteína
se denomina

A

desnaturalización

34
Q

cuya función es ayudar a las proteínas desplegadas
o mal plegadas a lograr su conformación tridimensional apropiada. Estas “proteínas auxiliares” se denominan

A

chaperonas moleculares

35
Q

Muchos de los polipéptidos más grande se transfieren de las proteínas Hsp70 a un tipo diferente de
chaperona llamada

A

chaperonina