semana 6 Flashcards

biolo

1
Q

son responsables de prácticamente todas las transformaciones quimicas que se producen en las células.

A

enzimas

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2
Q

ligandos y los convierten en productos modificados quimicamente, y hacen esto una y otra vez

A

sustratos,

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3
Q

son proteinas que forman uniones muy estrechasconsusdianas

A

Los anticuerpos

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4
Q

que permiten que las células formen o rompan en-laces covalentes a voluntad.

A

catalizadores

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5
Q

pueden agruparse en clases funcionales sobre la base de las reacciones quimicas que catalizan

A

Las enzimas

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6
Q

agrega un grupo fosfato a b-glucosa, pero ignora a su isomero óptico -glucosa,

A

hexocinasa

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7
Q

corta un tipo de proteina de coagulación de la sangre entre una arginina particular y su glicina adyacente,

A

enzima trombina

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8
Q

que proporcionan energia a la célula y generan muchas de las grandes y pequeñas moléculas queestanecesita.

A

vias metabólicas

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9
Q

las enzimas trabajan lo más rápido qur pardess un valor denominado

A

Vmax

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10
Q

que vanan de 1 a 100 000 moléculas por segundo para diferentes enzimas

A

números de recambio

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11
Q

la concentración de sustrato a ta que la enzima trabaja a la mitad de su velocidad máxima

A

constante de Michaelis KM

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12
Q

indica una unión muy estrecha entre el sustrato y la enzima, debido a un gran número de in teracciones no covalentes

A

KM pequeña

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13
Q

indica union debil.

A

KM grande

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14
Q

una enzima que actúa como un antibiótico natural en la clara del huevo, la saliva, las lagrimas y otras secreciones.

A

lisozima

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15
Q

la enzima agrega una molécula de agua a un enlace simple entre dos grupos de azucar adya centes de la cadena polisacárida, lo que causa la roturadelenlace

A

hidrolisis

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16
Q

Este instrumento detecta la presencia de moléculas que absorben luz en una determi-nada longituddeonda;

A

espectrofotómetro.

17
Q

bloquean la actividad enzimática, al competir directamente con el sustrato por la atencióndelaenzima

A

inhibidores competitivos

18
Q

pueden interactuar con sitios de la enzima alejados del lugar de unión del sustrato.

A

inhibiciónnocompetitiva

19
Q

es una industria de miles de millonesdedólares.

A

aminoácido triptofano-

20
Q

Para que la colisión de una molécula de agua rompa un enlace que une dos azúcares,

A

energía de activacion

21
Q

átomos alrededor del enlace tienen una alteración de la geometria y la distribución de electrones.

A

estado de transición

22
Q

sitio de unión en su superficie, denominado que es donde tiene lugar la catálisis.

A

sitio activo,

23
Q

terolemiantes inhiben la HMG-CoA reductasa,

A

Las estatinas hipocoles-

24
Q

destruye algunos tipos de células cancerosas al inactivar la dihidrofolatoreductasa,

A

El metotrexato

25
, que es la proteína sensible a la luz sintetizada por los bastones de la rétina de nuestros ojos, delecta la luz por medio de una pequeña molécula
proteina fotorreceptora rodopsina
26
proteina que contiene una porción no proteica esen-cial para su función
es la hemoglobina
27
enzima que corta cadenas poliptidicas , transporta un ion cinc estrechamente unido a su sitio activo
la carboxipeptidasa
28
pequeña molecula organica, ayuda a las enzimas
cienzima
29
se encuentra en las enzimas que transfieren en un grupo carboxilo de una molecula a la otra
la biotina
30
modifica la velocidad con la que la enzima convierte su sustrato en produc-to
sitio regulador
31
enzima que actua en pasos iniciales de una vía de reacción es inhibida por una molécula producida en pasos ulteriores de esa via
inhibición por retroalimentación,
32
im-pide que una enzima actúe
regulación negativa:
33
en la que una molecula reguladora estimula la actividad enzimatica en lugar de inhibirla
regulación positiva
34
interacción entre sitios que se localizan en regiones di-ferentes de una molécula proteica depende de un
cambio conformacional
35
pueden adoptar dos o más conformaciones ligeramente diferentes, y su actividad puede ser regulada por un cambio de una a otra forma.
alostéricas:
36
reversible controla la actividad de muchos tipos de proteinas en las celulas eucariontes.
fosforilación proteica
37
enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosfato terminal del ATP
proteina cinasa
38
enzimas que catalizan la reaacción inversa a la proteina cinasa
proteina fosfatasa