Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Économie de la santé > Semaine 11 > Flashcards

Semaine 11 Flashcards

1
Q

bref description de l’origine de l’enzymologie

A

étude des enzyme débute au 18-19e siècle par l’étude des sucs gastriques pour digestion de viande

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Qui a démontré qu’un filtrat de levure est suffisant pour causer la fermentation alcoolique à la fin du 19e siècle

A

Eduard Buchner

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Qui a proposé le mot enzyme en 1878

A

Wilhelm Friedrich Khune

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

V ou F

l’enzyme est un catalyseur bioogique et agit seulement au niveau biologique

A

F

c’et un catalyseur biologique mai agit sur l’aspect chimique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quel est l’effet d,un catalyseur sur une rx chimique qui est spontanée

A

augmentation de rx

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Un catalyseur peut il rendre spontanée (thermodynamiqueent favorable) une rx qui ne l’est pas?

A

NON!

Catalyseur accélère, mais ne peut psa changer l’état/résultat d’une rx.

La rapidité ne représente pas l’état spontané

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Un catalyseur peut il modifier l’équilibre final d,une rx chimique?

A

NON!

Capable de changer la vitesse, mais pas l’équilibre

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

un catalyseur change t il la nature des produits de la rx

A

NON!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Un catalyseur est il lui meme transformé suite à la rx chimique qu’il catalyse?

Et en cours de réaction?

A

Suite à la réaction = non

en cours de réaction = oui/ c’est possible

c’est le même était à la fin qu’au début mais il est possible de produire des catalyseurs covalent en cours de route mais toujours retour à l’état final

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

V ou F

La majorité des enzymes sont des protéines

A

V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

V ou F

Certains ARNs et ADNs ont aussi un activité catalytique (RNAzyme et DNAzyme)

A

V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

V ou F

Une enzyme accélère grandement une rx (Kcat) par rapport à une rx non-catalyse (Knon) en diminuant l’énergie d’activation

A

V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

V ou F

Une enzyme augment le Ea d’une réaction

A

F

elle diminue

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Expliquez ce qu’en l’énergie d’activation (Ea)

A

qt d’énergie nécessaire pour former le complexe activé et atteindre l’état de transition (sommet du cheminement réactionnel illustré ci dessous)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Ea correspond à (DeltaG à la 0=) de la rx …. et rx ……

A

catalusée et non catalysée

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

V ou F

enzymes accélèrent les réactions en favorisant l’atteinte de l’état de transition

A

V

pour faire cela, elles doivent avoir plus d’affinité pour le sbstrat activé que le substrat non activé.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

V ou F

enzymes destabilisent état de transition

A

F

elles stabilisent

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

V ou F

Taux accélération est un ratio

A

V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Comment obtient on le taux d’accélération?

A

Kcat/Knon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Que représente T1/2?

A

demi vie d’une rx

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Dans quelle conditions fonctionnent les enzymes? Expliquez

A

en condition douces

Température ambiante ou raisonable

Pression atmosphérique

Milieu aqueux vs solvant organique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Quel est le procédé Haber-Bosh?

A

N2 + 3H2 = 2NH3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Expliquez ce qu’est le site actif des enzymes

A

Correspond à une faible fraction de l’enzyme dont la géométrie et les propriétés biophysiques sont complémentaires à celles du substrat ce qui permet de se lier et catalyser

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Expliquez à quoi sert la région de spécificité et la région de rx (catalyse) au niveau du site actif des enzymes

A

région de spécificité = groupement polaire et non polaire de l’enzyme forment des interactions faibles avec le substrat (liaison hydrogènes, hydrophobe, ionique)

région de rx = groupements provenant de résidus d’acides aminés et de cofacteur/coenzymes participent à la rx chimique (proximité et orientation, catalyse acide/base, substitution nucléphile et catalyse électrophile

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Quels sont les 3 résidus catalytiques compris au site actif de l’amylase

A

Asp197, Asp300, Glu233

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Comment faisons nous pour mettre en évidence les résidus important pour la catalyse (ou liaison de substrat)

A

Par l’étude de mutants

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

V ou F

En ce qui concerne les site actifs de l’amylase, les résidus important sont habituellement perdus au cours de l’évolution

A

F

convervés!!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Combien de modéles de liaison du susbtrat y a t il? Nommez les

A

2

modèles clé-serrure de Fisher
Modèle de réarrangement induit de Koshland

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Expliquez le modèles clé-serrure de Fisher

A

site actif est enssentiellement préformé, c’est à dire qu’il existe même en absence de substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Expliquez modèle de réarrangement induit de Koshland

A

liaison du substrat entraine un changement conformationnel de l’enzyme qui aligne correctement certains résidus importants pour la catalyse.

EX: gant s’adapte à la forme de la mains

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

V ou F

la spécificité enzymatique peut etre étroite

si V, donnez exemples

A

V

Fumarase n’hydrate que l’acide fumarique (trans) et pas l’acide maléique (cis)

enzyme reconnait et coupeut spécifiquement maltose en lien alpha mais pas en beta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

V ou F

B-galactosidase hydrolyse TOUS les B-galactosides (toute molécule comportant un galactose lié à une autre molécule)

A

V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

V ou F

spécificité large enzymatique est désavantageuse

A

F

utile, par exemple l’utilisation de substrat non-naturels pour suivre les rx enzymatiques en laboratoire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

À quoi sert les substrats non naturels

A

analogue du substrat naturel utilisé our les essais enzymatiques afin de permettre le suivi de la rx

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

V ou F

essai enzymatique avec l’ONPG peut être réalisé IN VITRO, habituellement avec l’enzyme purifiée ou autrement avec un extrait protéique contenant la B-galactosidase

A

V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

V ou F

L’ONPG ne pénètre pas la barrière cellulaire et ne peut donc être utilisé pour la détection de l’activité enzymatique IN VIVO à moins de lyser les cellules au préalable

A

V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Qui a découvert la premiè enzyme découverte et en quelle année

A

Payen ET Persoz

en 1833

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Comment fonctionne la classification des enzymes et appelations?

A

noms d’enzymes sont formés généralement par l’ajout du SUFFIXE-ASE :

  • au nom du composé sur lequel agit l’enzyme
  • au nom de la substrance ajoutée ouenlevée
  • au type de rx induite
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Combien de classes sont énumérées par IUBMB, nommez les

A

7

-oxydoréductase
-transférase
-hydrolase
-lyase
-isomérase
-ligase
-translocase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Expliquez oxydoréductase

A

catalysent oxydation d’un substrat avec réduction simultanée d’un autre substrat

Ex : deshydrogénase, oxydase, catalse, oxygénase, réductase, peroxydase

41
Q

Expliquez transferas

A

catalysent transfert d’un groupement contenant C,N,P ou S d’unb substrat à un autre

ex : kinase, acyltrasnférase, glucosytransférase, aminotransférase, transaminase

42
Q

Expliquez hydrolase

A

catalysent la rupture de liaison C-O, C-N, O-P et C-S par addition d’une molécule d’eau

ex : estérase, peptidase, thiolase, lipase, ghlycosydase, phosphatase, phospholipase, désaminase

43
Q

Expliquez Lyase

A

catalysent rupture de liaisons C-C, C-O, C-N autrement que par addition d’une molécule d’eau (absence mol eau)

ex : décarboxylase, aldolase, cétolase, lyase

44
Q

expliquez isomérase

A

catalysent réarrangements intramoléculaires et produisetn des isomères (optique, géométrique ou position)

ex : isomérase, racémase, epimérase, mutase

45
Q

expliquez ligase

A

TRÈS SOUVENT UTILISÉ LORS DU CLONÂGE DES GÈNES

catalysebnt l’union de 2 molécules aux dépends de l’hydrolyse d’une liaison phosphate à haute énergie

ex: ligase, synthétase, synthase

46
Q

expliquez translocase

A

elle est récemment ajouté***

transfère des ions ou molécules de part et d’autre d’une membrane ou catalysent leur séparaction dans un membrane

implique typiquement l’hydrolyse de l’ATP comme source énergie

Ex : transport lipide à travers membrane

47
Q

V ou F

Toutes les enzymes contiennent un ou des groupements non protéiques, ces molécules sont des cofacteurs (coenzyme pour mol organique)

A

F

certaines enzymes, pas toutes

48
Q

Qu’est ce qu’un cofacteurs

A

Ions métalliques

groupement prothétiques = groupements liés fortement (covalent ou pas) à l’apo-enzyme (partie protéique de l’enzyme)

49
Q

Qu’est ce qu’un coenzyme

A

molécules organiques qui sont souvent des dérivés de vitamines

certains labiles, certains demeurent liés à l’enzyme

50
Q

donnez exemples de coenzymes labiles et liés

A

labiles : NAD+ , coenzyme A
Liés : FAD et FMN

51
Q

À quoi sert la vitesse de rx enzymatique

A

évaluer l’activité d’une enzyme

52
Q

Comment on estime la vitesse d’une rx

A

on estime la vitesse d’une rx par la variation de la quantité de substrat ou de produit par unité de temps

53
Q

V ou F
On estime la VITESSE DE RX par la variation de la QUANTITÉ de SUBSTRAT ou de PRODUIT

A

V

54
Q

La pente dans un graphique de concentration de S par rapport au temps représente …….

A

La vitesse initiale (Vo)

Vmax représenté par plateau

55
Q

Qu’est ce qui influence la vitesse?

A

vitesse dépend de la quantité de complese ES multipliée par Kcat constante catalytique (V=Kcat (ES))

56
Q

comment peut se résumer une rx enzymatique

A
57
Q

De quoi dépend la quantité du complexe ES à l’équilibre dynamique?

A
  • quantité de substrat S présente
  • affinité de l’enzyme E pour son substrat S (donné par K1 et K-1)
  • Kcat
58
Q

V ou F

on définit Vmax comme étant la vitesse maximale obtenue à de fortes concentrations en substrat, lorque l’enzyme est insaturée

A

F

c’est lorsque l’enzyme est SATURÉE, c’est à dire quand elle se trouve enssentiellement ENTIÈREMENT SOUS FORME ES À L’ÉQUILIBRE DYNAMIQUE

Kcat * (E)= limite (Vmax)

59
Q

V ou F

À faible (S), il y a peu de complexe ES et la vitesse est faible

A

V

60
Q

V ou F

vitesse augmente lorsque la (S) augmente puisque la formation du complexe ES est favorisée

A

V

Il y a plus de complexe ES à l’équilibre dynamique et donc V= Kcat (ES) prend une valeur plus élevée

61
Q

V ou F

À très forte (S), Vmax est atteinte

A

V

62
Q

Quelle étape limite globalement la vitesse de rx

A

l’atteinte de Vmax car 100% de l’enzyme est sous forme du complexe ES

63
Q

À quoi correspond la constant de Michaelis (Km)

A

elle correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse de la rx est égale à la MOITIÉ de la vitesse maximale

64
Q

Quelle est l’unité de la Km

A

concentration

65
Q

Plus la Km est faible, plus l,affinité est …… et plus l,activité catalytique est …. à de faibles concentrations de substrats et vice versa

A

forte

grande

66
Q

V ou F

valeur de la Km est unique à chaque enzyme et fonction d’un substrat particulier

A

V

67
Q

V ou F

Km ne dépend pas des paramètres physico-chimiques tels la tem^pérature et pH

A

F

elle dépend!

68
Q

Que représente Kcat

A

constante catalytique

69
Q

Formule de Kcat?

A

Kcat = Vmax/(E)

70
Q

Quelle est l’unité de Kcat

A

Temps à la -1

71
Q

Que permet d’observer Kcat?

A

indique combien d’évènements de catalyse s’effectuent par unité de temps

72
Q

V ou F

Tout comme Km, Kcat dépend des paramètre physico-chimiques tels la température et pH

A

V

73
Q

Qu’est ce que l’activité enzymatique

A

quantité (poids ou mole) de substrat ou de produit converti par unité de temps

activité = qt S ou P / T

74
Q

Que représente unités ionternationales ( UI ou U) en ce qui concerne les enzymes

A

par convention, une unité enzymatique est la quantité d’enzyme (mg ou mol) qui convertit 1 umol de substrat en 1 minutes, dans les conditions optimales de l’enzyme

UI = 1 Umol S / minute

75
Q

Qu’est ce que l’activité spécifique (AS)

A

activité enzymatique (UI) en fonction de la quantité totale de protéines (poids ou mol) présente dans l’essai

76
Q

En temps normal, quelle est l’unité pour AS (activité spécifique)

A

UI/mg ou UI/mol

77
Q

Quelle est l’utilité de AS (activité spécifique)

A

sert à évaluer l’efficacité de la purification d’une enzyme. Sa valeur devrait augmenter en cours de purification

78
Q

Comment calculer des AS

A

activité totale (U) divisé par quantité (mg) de protéines

79
Q

Qu’est ce qu’un taux/facteur de purification final

A

rapport entre l’activité spécifique de la dernière étape et celle de départ

80
Q

Quels sont les effecteurs de l’activité enzymatique

A

les activateurs et inhibiteur

81
Q

Que font les activateurs

A

augmentent l’activité catalytique (augmentation de l’affinité)

82
Q

Que font les inhibiteurs

A

diminuent l’activité catalytique

83
Q

V ou F

certains cations augmentent l’activité des enzymes

A

V

84
Q

Quels sont les 3 types d’inhibiteurs

A

1) compétitifs : entrent en compétition avec substrat pour se fixer au site actif de l’enzyme. S’agit souvent d’ANALOGUES STRUCTURAUX DU SUBSTRAT (soit un ou l’autre)

2) non compétitif : se fixent de façon INDÉPENDANTE de celle du substrat et modifient l’activité de l’enzyme (de façon indépendante)

3) incompétitifs : ne se lient qu’au complexe formé entre l’enzyme et le substrat et empêchent la catalyse

85
Q

V ou F

pH n’affecte pas la vitesse de réaction

A

F

86
Q

Comment la pH affecte la vitesse de réaction

A

pH peut affecter car elle peut dénaturer et il peut y avoir perte de site actif enzymatique

87
Q

Quel est le pH optimal pour une enzyme

A

le pH qui reflète habituellement le pH de son environnement physiologique

88
Q

V ou F

La température n’a pas d’effet sur l’activité enzymatique

A

F

89
Q

La vitesse …… en fonction de la température jusqu’à ce que la protéine comment à se dénaturer menant à la perte d’activité

A

croit

90
Q

V ou F

pH et température contrôlés dans solution tampon

A

V

91
Q

Comment mesurer/estimer activié de l’amylase en labo

A

pour chaque pH, mesurer quantité d’amidon hydrolysé

92
Q

Que fait l’amylase

A

digère l,amidon

93
Q

avec quoi réagit l’amidon et quel est le résultat

A

réagit avec le KI (réactif IODE) et donne coloration bleue

94
Q

Comment déterminer quantité d,amidon résiduelle en labo

A

par dosage spectrophotométrique

95
Q

Plus la solution est colorée, plus il y a …….

A

amidon

96
Q

Plus l’enzyme est efficace, plus la quantité d’amidon est……

A

faible

97
Q

À quoi sert l’amidon contenu dans les graines constitue

A

réserve d’énergie

98
Q

Que permet l’amylase

A

rendre la réserve d’énergie disponible sous forme de sucre simples

99
Q

Comment est donné le signal d’activation de l’amylase

A

par une hormone végétale soit l’acide gibbérélique

Économie de la santé (4 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions