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Économie de la santé > Semaine 11 > Flashcards

Semaine 11 Flashcards

1
Q

bref description de l’origine de l’enzymologie

A

étude des enzyme débute au 18-19e siècle par l’étude des sucs gastriques pour digestion de viande

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2
Q

Qui a démontré qu’un filtrat de levure est suffisant pour causer la fermentation alcoolique à la fin du 19e siècle

A

Eduard Buchner

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3
Q

Qui a proposé le mot enzyme en 1878

A

Wilhelm Friedrich Khune

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4
Q

V ou F

l’enzyme est un catalyseur bioogique et agit seulement au niveau biologique

A

F

c’et un catalyseur biologique mai agit sur l’aspect chimique

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5
Q

Quel est l’effet d,un catalyseur sur une rx chimique qui est spontanée

A

augmentation de rx

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6
Q

Un catalyseur peut il rendre spontanée (thermodynamiqueent favorable) une rx qui ne l’est pas?

A

NON!

Catalyseur accélère, mais ne peut psa changer l’état/résultat d’une rx.

La rapidité ne représente pas l’état spontané

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7
Q

Un catalyseur peut il modifier l’équilibre final d,une rx chimique?

A

NON!

Capable de changer la vitesse, mais pas l’équilibre

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8
Q

un catalyseur change t il la nature des produits de la rx

A

NON!

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9
Q

Un catalyseur est il lui meme transformé suite à la rx chimique qu’il catalyse?

Et en cours de réaction?

A

Suite à la réaction = non

en cours de réaction = oui/ c’est possible

c’est le même était à la fin qu’au début mais il est possible de produire des catalyseurs covalent en cours de route mais toujours retour à l’état final

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10
Q

V ou F

La majorité des enzymes sont des protéines

A

V

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11
Q

V ou F

Certains ARNs et ADNs ont aussi un activité catalytique (RNAzyme et DNAzyme)

A

V

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12
Q

V ou F

Une enzyme accélère grandement une rx (Kcat) par rapport à une rx non-catalyse (Knon) en diminuant l’énergie d’activation

A

V

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13
Q

V ou F

Une enzyme augment le Ea d’une réaction

A

F

elle diminue

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14
Q

Expliquez ce qu’en l’énergie d’activation (Ea)

A

qt d’énergie nécessaire pour former le complexe activé et atteindre l’état de transition (sommet du cheminement réactionnel illustré ci dessous)

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15
Q

Ea correspond à (DeltaG à la 0=) de la rx …. et rx ……

A

catalusée et non catalysée

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16
Q

V ou F

enzymes accélèrent les réactions en favorisant l’atteinte de l’état de transition

A

V

pour faire cela, elles doivent avoir plus d’affinité pour le sbstrat activé que le substrat non activé.

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17
Q

V ou F

enzymes destabilisent état de transition

A

F

elles stabilisent

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18
Q

V ou F

Taux accélération est un ratio

A

V

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19
Q

Comment obtient on le taux d’accélération?

A

Kcat/Knon

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20
Q

Que représente T1/2?

A

demi vie d’une rx

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21
Q

Dans quelle conditions fonctionnent les enzymes? Expliquez

A

en condition douces

Température ambiante ou raisonable

Pression atmosphérique

Milieu aqueux vs solvant organique

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22
Q

Quel est le procédé Haber-Bosh?

A

N2 + 3H2 = 2NH3

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23
Q

Expliquez ce qu’est le site actif des enzymes

A

Correspond à une faible fraction de l’enzyme dont la géométrie et les propriétés biophysiques sont complémentaires à celles du substrat ce qui permet de se lier et catalyser

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24
Q

Expliquez à quoi sert la région de spécificité et la région de rx (catalyse) au niveau du site actif des enzymes

A

région de spécificité = groupement polaire et non polaire de l’enzyme forment des interactions faibles avec le substrat (liaison hydrogènes, hydrophobe, ionique)

région de rx = groupements provenant de résidus d’acides aminés et de cofacteur/coenzymes participent à la rx chimique (proximité et orientation, catalyse acide/base, substitution nucléphile et catalyse électrophile

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25
Quels sont les 3 résidus catalytiques compris au site actif de l'amylase
Asp197, Asp300, Glu233
26
Comment faisons nous pour mettre en évidence les résidus important pour la catalyse (ou liaison de substrat)
Par l'étude de mutants
27
V ou F En ce qui concerne les site actifs de l'amylase, les résidus important sont habituellement perdus au cours de l'évolution
F convervés!!
28
Combien de modéles de liaison du susbtrat y a t il? Nommez les
2 modèles clé-serrure de Fisher Modèle de réarrangement induit de Koshland
29
Expliquez le modèles clé-serrure de Fisher
site actif est enssentiellement préformé, c'est à dire qu'il existe même en absence de substrat
30
Expliquez modèle de réarrangement induit de Koshland
liaison du substrat entraine un changement conformationnel de l'enzyme qui aligne correctement certains résidus importants pour la catalyse. EX: gant s'adapte à la forme de la mains
31
V ou F la spécificité enzymatique peut etre étroite si V, donnez exemples
V Fumarase n'hydrate que l'acide fumarique (trans) et pas l'acide maléique (cis) enzyme reconnait et coupeut spécifiquement maltose en lien alpha mais pas en beta
32
V ou F B-galactosidase hydrolyse TOUS les B-galactosides (toute molécule comportant un galactose lié à une autre molécule)
V
33
V ou F spécificité large enzymatique est désavantageuse
F utile, par exemple l'utilisation de substrat non-naturels pour suivre les rx enzymatiques en laboratoire
34
À quoi sert les substrats non naturels
analogue du substrat naturel utilisé our les essais enzymatiques afin de permettre le suivi de la rx
35
V ou F essai enzymatique avec l'ONPG peut être réalisé IN VITRO, habituellement avec l'enzyme purifiée ou autrement avec un extrait protéique contenant la B-galactosidase
V
36
V ou F L'ONPG ne pénètre pas la barrière cellulaire et ne peut donc être utilisé pour la détection de l'activité enzymatique IN VIVO à moins de lyser les cellules au préalable
V
37
Qui a découvert la premiè enzyme découverte et en quelle année
Payen ET Persoz en 1833
38
Comment fonctionne la classification des enzymes et appelations?
noms d'enzymes sont formés généralement par l'ajout du SUFFIXE-ASE : - au nom du composé sur lequel agit l'enzyme - au nom de la substrance ajoutée ouenlevée - au type de rx induite
39
Combien de classes sont énumérées par IUBMB, nommez les
7 -oxydoréductase -transférase -hydrolase -lyase -isomérase -ligase -translocase
40
Expliquez oxydoréductase
catalysent oxydation d'un substrat avec réduction simultanée d'un autre substrat Ex : deshydrogénase, oxydase, catalse, oxygénase, réductase, peroxydase
41
Expliquez transferas
catalysent transfert d'un groupement contenant C,N,P ou S d'unb substrat à un autre ex : kinase, acyltrasnférase, glucosytransférase, aminotransférase, transaminase
42
Expliquez hydrolase
catalysent la rupture de liaison C-O, C-N, O-P et C-S par addition d'une molécule d'eau ex : estérase, peptidase, thiolase, lipase, ghlycosydase, phosphatase, phospholipase, désaminase
43
Expliquez Lyase
catalysent rupture de liaisons C-C, C-O, C-N autrement que par addition d'une molécule d'eau (absence mol eau) ex : décarboxylase, aldolase, cétolase, lyase
44
expliquez isomérase
catalysent réarrangements intramoléculaires et produisetn des isomères (optique, géométrique ou position) ex : isomérase, racémase, epimérase, mutase
45
expliquez ligase
TRÈS SOUVENT UTILISÉ LORS DU CLONÂGE DES GÈNES catalysebnt l'union de 2 molécules aux dépends de l'hydrolyse d'une liaison phosphate à haute énergie ex: ligase, synthétase, synthase
46
expliquez translocase
elle est récemment ajouté*** transfère des ions ou molécules de part et d'autre d'une membrane ou catalysent leur séparaction dans un membrane implique typiquement l'hydrolyse de l'ATP comme source énergie Ex : transport lipide à travers membrane
47
V ou F Toutes les enzymes contiennent un ou des groupements non protéiques, ces molécules sont des cofacteurs (coenzyme pour mol organique)
F certaines enzymes, pas toutes
48
Qu'est ce qu'un cofacteurs
Ions métalliques groupement prothétiques = groupements liés fortement (covalent ou pas) à l'apo-enzyme (partie protéique de l'enzyme)
49
Qu'est ce qu'un coenzyme
molécules organiques qui sont souvent des dérivés de vitamines certains labiles, certains demeurent liés à l'enzyme
50
donnez exemples de coenzymes labiles et liés
labiles : NAD+ , coenzyme A Liés : FAD et FMN
51
À quoi sert la vitesse de rx enzymatique
évaluer l'activité d'une enzyme
52
Comment on estime la vitesse d'une rx
on estime la vitesse d'une rx par la variation de la quantité de substrat ou de produit par unité de temps
53
V ou F On estime la VITESSE DE RX par la variation de la QUANTITÉ de SUBSTRAT ou de PRODUIT
V
54
La pente dans un graphique de concentration de S par rapport au temps représente .......
La vitesse initiale (Vo) Vmax représenté par plateau
55
Qu'est ce qui influence la vitesse?
vitesse dépend de la quantité de complese ES multipliée par Kcat constante catalytique (V=Kcat (ES))
56
comment peut se résumer une rx enzymatique
57
De quoi dépend la quantité du complexe ES à l'équilibre dynamique?
- quantité de substrat S présente - affinité de l'enzyme E pour son substrat S (donné par K1 et K-1) - Kcat
58
V ou F on définit Vmax comme étant la vitesse maximale obtenue à de fortes concentrations en substrat, lorque l'enzyme est insaturée
F c'est lorsque l'enzyme est SATURÉE, c'est à dire quand elle se trouve enssentiellement ENTIÈREMENT SOUS FORME ES À L'ÉQUILIBRE DYNAMIQUE Kcat * (E)= limite (Vmax)
59
V ou F À faible (S), il y a peu de complexe ES et la vitesse est faible
V
60
V ou F vitesse augmente lorsque la (S) augmente puisque la formation du complexe ES est favorisée
V Il y a plus de complexe ES à l'équilibre dynamique et donc V= Kcat (ES) prend une valeur plus élevée
61
V ou F À très forte (S), Vmax est atteinte
V
62
Quelle étape limite globalement la vitesse de rx
l'atteinte de Vmax car 100% de l'enzyme est sous forme du complexe ES
63
À quoi correspond la constant de Michaelis (Km)
elle correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse de la rx est égale à la MOITIÉ de la vitesse maximale
64
Quelle est l'unité de la Km
concentration
65
Plus la Km est faible, plus l,affinité est ...... et plus l,activité catalytique est .... à de faibles concentrations de substrats et vice versa
forte grande
66
V ou F valeur de la Km est unique à chaque enzyme et fonction d'un substrat particulier
V
67
V ou F Km ne dépend pas des paramètres physico-chimiques tels la tem^pérature et pH
F elle dépend!
68
Que représente Kcat
constante catalytique
69
Formule de Kcat?
Kcat = Vmax/(E)
70
Quelle est l'unité de Kcat
Temps à la -1
71
Que permet d'observer Kcat?
indique combien d'évènements de catalyse s'effectuent par unité de temps
72
V ou F Tout comme Km, Kcat dépend des paramètre physico-chimiques tels la température et pH
V
73
Qu'est ce que l'activité enzymatique
quantité (poids ou mole) de substrat ou de produit converti par unité de temps activité = qt S ou P / T
74
Que représente unités ionternationales ( UI ou U) en ce qui concerne les enzymes
par convention, une unité enzymatique est la quantité d'enzyme (mg ou mol) qui convertit 1 umol de substrat en 1 minutes, dans les conditions optimales de l'enzyme UI = 1 Umol S / minute
75
Qu'est ce que l'activité spécifique (AS)
activité enzymatique (UI) en fonction de la quantité totale de protéines (poids ou mol) présente dans l'essai
76
En temps normal, quelle est l'unité pour AS (activité spécifique)
UI/mg ou UI/mol
77
Quelle est l'utilité de AS (activité spécifique)
sert à évaluer l'efficacité de la purification d'une enzyme. Sa valeur devrait augmenter en cours de purification
78
Comment calculer des AS
activité totale (U) divisé par quantité (mg) de protéines
79
Qu'est ce qu'un taux/facteur de purification final
rapport entre l'activité spécifique de la dernière étape et celle de départ
80
Quels sont les effecteurs de l'activité enzymatique
les activateurs et inhibiteur
81
Que font les activateurs
augmentent l'activité catalytique (augmentation de l'affinité)
82
Que font les inhibiteurs
diminuent l'activité catalytique
83
V ou F certains cations augmentent l'activité des enzymes
V
84
Quels sont les 3 types d'inhibiteurs
1) compétitifs : entrent en compétition avec substrat pour se fixer au site actif de l'enzyme. S'agit souvent d'ANALOGUES STRUCTURAUX DU SUBSTRAT (soit un ou l'autre) 2) non compétitif : se fixent de façon INDÉPENDANTE de celle du substrat et modifient l'activité de l'enzyme (de façon indépendante) 3) incompétitifs : ne se lient qu'au complexe formé entre l'enzyme et le substrat et empêchent la catalyse
85
V ou F pH n'affecte pas la vitesse de réaction
F
86
Comment la pH affecte la vitesse de réaction
pH peut affecter car elle peut dénaturer et il peut y avoir perte de site actif enzymatique
87
Quel est le pH optimal pour une enzyme
le pH qui reflète habituellement le pH de son environnement physiologique
88
V ou F La température n'a pas d'effet sur l'activité enzymatique
F
89
La vitesse ...... en fonction de la température jusqu'à ce que la protéine comment à se dénaturer menant à la perte d'activité
croit
90
V ou F pH et température contrôlés dans solution tampon
V
91
Comment mesurer/estimer activié de l'amylase en labo
pour chaque pH, mesurer quantité d'amidon hydrolysé
92
Que fait l'amylase
digère l,amidon
93
avec quoi réagit l'amidon et quel est le résultat
réagit avec le KI (réactif IODE) et donne coloration bleue
94
Comment déterminer quantité d,amidon résiduelle en labo
par dosage spectrophotométrique
95
Plus la solution est colorée, plus il y a .......
amidon
96
Plus l'enzyme est efficace, plus la quantité d'amidon est......
faible
97
À quoi sert l'amidon contenu dans les graines constitue
réserve d'énergie
98
Que permet l'amylase
rendre la réserve d'énergie disponible sous forme de sucre simples
99
Comment est donné le signal d'activation de l'amylase
par une hormone végétale soit l'acide gibbérélique

Économie de la santé (4 decks)

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