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CEL > Routage cellulaire > Flashcards

Routage cellulaire Flashcards

1
Q

Question : Quels sont les trois origines génétique possibles de synthèse des protéines ?

A

Génome mitochondrial

Génome chloroplastique

Génome nucléaire (90% des protéines)

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Q

Question : Quels sont les deux modes de routage des protéines et leurs destinations associées ?

A

Routage post-traductionnel :
Cytosol, noyau, mitochondries, péroxysomes, chloroplastes, membrane plasmique (protéines extrinsèques de la face cytosolique uniquement).

Routage co-traductionnel :
RE, Golgi, endosomes, lysosomes, milieu extracellulaire, membrane plasmique (protéines transmembranaires et sécrétées).

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Q

Question : Quel ribosome est utilisé selon le mode de routage des protéines ?

A

Routage post-traductionnel : Ribosomes libres.

Routage co-traductionnel : Ribosomes associés au RE.

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4
Q

Question : Quelle est toujours la première étape du routage des protéines ?

A

Réponse : Le réticulum endoplasmique (RE).

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5
Q

Question : Quels sont les types de signaux d’adressage ?

A

Signaux d’adressage ou de tri.

Signaux de rétention dans un compartiment.

Signaux d’ancrage pour les protéines membranaires.

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6
Q

Question : Quelle est la nature des signaux d’adressage ?

A

Séquences d’acides aminés : régionales continues d’AA, clivées si en position terminale.

Régions tridimensionnelles : formées par repliement.

Modifications post-traductionnelles : exemple, mannose-6-phosphate pour les enzymes lysosomales.

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7
Q

Question : Quelles sont les trois modes de transport intracellulaire ?

A

Transport à travers l’enveloppe nucléaire (TOC).

Transport transmembranaire (TTM).

Transport vésiculaire (TV).

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8
Q

Nom signal transport nucléaire

A

NLS : Signal d’importation nucléaire (non clivé).

NES : Signal d’exportation nucléaire.

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9
Q

Question : Quel est le rôle de Ran dans le transport nucléaire ?

A

Ran est une GTPase :
Associée à du GTP dans le noyau.

Associée à du GDP dans le cytosol.

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10
Q

Question : Quelles sont les translocases impliquées dans le transport mitochondrial ?

A

TOM : Membrane externe, reconnaît le signal en N-ter ou interne.

TIM : Membrane interne, tri selon le signal (matrice, espace intermembranaire, membrane interne).

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11
Q

Question : Quels sont les composants du système endomembranaire ?

A

Réponse : RE (lisse et granuleux), Golgi, endosomes, lysosomes, membrane plasmique, vésicules de sécrétion.

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12
Q

Question : Quelle est la différence entre RE lisse (REL) et RE granulaire (REG) ?

A

REL : Synthèse des lipides, détoxification, stockage de calcium.

REG : Synthèse des protéines (sécrétées, membranaires, résidentes des compartiments endomembranaires).

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13
Q

Question : Quelles sont les étapes du mécanisme d’importation vers le REG ?

A

Reconnaissance du peptide signal (N-ter) par la particule SRP.
= stop traduction

Liaison au récepteur SRP (GTPase).
= sous-unité alpha

Hydrolyse du GTP, ouverture du translocon.

Translocation et reprise de la traduction.

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14
Q

Question : Quels types de signaux sont impliqués dans le REG ?

Devenir des protéine selon leur signal ?

A

Peptide signal clivable : pour protéines solubles ou membranaires de type I.

Signal interne non clivable : pour protéines membranaires de type II, III et IV.

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15
Q
  1. Question : Quand une séquence signal est-elle clivable ?
A

Réponse : Elle est clivable uniquement si elle est située à l’extrémité de la protéine.

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16
Q
  1. Question : Quel est le signal d’adressage des enzymes pour les lysosomes ?
A

Réponse : Les groupements de mannose-6-phosphate (M6P).

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17
Q
  1. Question : Quels sont les types de transport effectués selon la taille des protéines par le complexe du pore nucléaire ?
A

Réponse : Transport actif pour les molécules >40 kDa et diffusion pour les molécules <20 kDa.

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18
Q
  1. Question : Quelle est la taille maximale d’ouverture du complexe du pore nucléaire ?
A

Réponse : Jusqu’à 40 nm de diamètre, avec une ouverture de base de 9 nm.

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19
Q
  1. Question : Combien de bras radiaires possède le complexe du pore nucléaire ?
A

Réponse : 16 bras radiaires (8 nucléaires et 8 cytoplasmiques).

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20
Q
  1. Question : Quel est le rôle des karyophérines dans le transport nucléaire ?
A

Réponse : Elles agissent comme adaptateurs pour le transport nucléaire.

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21
Q
  1. Question : Quel facteur directionnel est impliqué dans le transport nucléaire ?
A

Réponse : Ran, une GTPase.

22
Q
  1. Question : Comment le complexe RNP est-il formé ?
A

Réponse : Par l’association des ARN à des protéines pour leur transport.

23
Q
  1. Question : Quelle est la destination d’une protéine mitochondriale avec un signal N-terminal ?
A

Réponse : La matrice mitochondriale.

24
Q
  1. Question : Quel est l’ordre général de la voie de sécrétion ?
A

Réponse : REG → Appareil de Golgi → Vésicules → Exocytose.

25
Q

De combien et de quoi est composé le complexe du pore nucléaire ?

A

C’est un complexe avec plus de 50 protéines appelées nucléoporines, d’une masse molaire de 120 000 kDa.

26
Q

Question : Quelle est la structure du complexe du pore nucléaire ?

A

Anneau cytoplasmique (8 filaments côté cytosol).

Anneau nucléaire (8 filaments côté nucléoplasme).

Réseau central formé de 8 colonnes protéiques.

Symétrie d’ordre 8.

27
Q

Question : Mécanisme de l’importation nucléaire ?

A

La protéine cible porte un signal NLS.

L’importine α reconnaît le signal et forme un complexe avec l’importine β.

Le complexe traverse le pore nucléaire.

La GTPase Ran déstabilise le complexe pour libérer la protéine dans le noyau.

28
Q

Question : De quoi est composé le complexe d’importation nucléaire ?

A

Protéine cible avec signal NLS.
Importine α (adaptateur).
Importine β (récepteur).

29
Q

Question : Quelle est la composition du complexe d’exportation nucléaire ?

A

Protéine cible avec signal NES.
Exportine.
Ran-GTP.

30
Q

Question : Comment se déroule la translocation post-traductionnelle vers les mitochondries ?

A

Protéine dépliée (structure primaire).

Utilisation de complexes TOM et TIM.

TOM reconnaît le signal en N-ter ou interne.

TIM détermine la destination selon le signal d’adressage.

31
Q

Question : Quelles sont les destinations des protéines mitochondriales selon le signal d’adressage ?

A

Signal interne : membrane interne ou espace intermembranaire.

Signal en N-ter : matrice mitochondriale.

32
Q

Question : Comment les protéines solubles sont-elles adressées au REG ?

A

Signal en N-ter reconnu par SRP.

Liaison au translocon.

Clivage du peptide signal après translocation.

33
Q

Question : Quelle est la différence entre un peptide signal et un signal d’ancrage ?

A

Peptide signal : Clivable, permet l’entrée dans le REG.

Signal d’ancrage : Non clivable, insère la protéine dans la membrane.

34
Q

Question : Quelles sont les caractéristiques des protéines membranaires de type I dans le REG ?

A

Possèdent un peptide signal clivable.

Signal d’arrêt de transfert non clivable.

Reste enchâssées dans la membrane

35
Q

Q : Quels sont les lieux de translocation pour les protéines selon leur routage ?

A

Routage co-traductionnel : vers le Réticulum Endoplasmique Granulaire (REG).

Routage post-traductionnel : vers les mitochondries, péroxysomes ou chloroplastes

36
Q

Q : Que reconnaît la particule de reconnaissance du signal (SRP) ?

A

R : SRP reconnaît des signaux internes, comme des séquences signal ou des signaux de transfert.

37
Q

Q : Qu’est-ce qu’un signal d’arrêt de transfert ?

A

R : Une séquence d’acides aminés hydrophobes non clivée qui ancre une protéine dans la membrane.

38
Q

Q : Sur quel acide aminé se fait la N-glycosylation ?

A

R : Sur l’Asparagine dans la séquence Asn-X-Ser/Thr.

39
Q

Q : Quelle enzyme catalyse la N-glycosylation ?

A

R : L’oligosaccharide transférase.

40
Q

Q : Quels sont les rôles de BiP, Calnexine, Calréticuline et PDI ?

A

BiP : repliement ATP-dépendant.

Calnexine/Calréticuline : repliement Ca-dépendant.

PDI : création de ponts disulfures.

41
Q

Q : Que se passe-t-il si une protéine est mal repliée ou glycosylée ?

A

R : Elle retourne dans un cycle de maturation ou est dégradée par le protéasome.

42
Q

Q : Quels sont les rôles de l’appareil de Golgi ?

A

R : Maturation des protéines (O-glycosylation, modifications de la N-glycosylation)

Tri et export des protéines.

Synthèse de sphingolipides

43
Q

Q : Où se produisent la N-glycosylation et l’O-glycosylation ?

A

N-glycosylation : dans le REG.

O-glycosylation : dans l’appareil de Golgi

44
Q

Q : À quoi sert l’enzyme EndoH ?

A

R : Elle enlève certains sucres lors de la modification de la N-glycosylation.

45
Q

Q : Que signifie TGN et quel est son rôle ?

A

R : Trans-Golgi Network

Point de tri des protéines pour les lysosomes, les vésicules de sécrétion ou la membrane.

46
Q

Q : Quelles sont les voies de sortie du Golgi ?

A

R : Vers les lysosomes, la sécrétion constitutive, et la sécrétion régulée.

47
Q

Q : Quels types de vésicules sont impliqués dans la sécrétion constitutive ?

A

R : Des vésicules recouvertes de cavéoline ou de coatomères.

48
Q

Q : Que devient le contenu des vésicules constitutives ?

A

R : Il est sécrété dans la matrice extracellulaire ou intégré dans la membrane plasmique.

49
Q

Q : Quels types de vésicules sont impliqués dans la sécrétion régulée ?

A

R : Des vésicules recouvertes de clathrine.

50
Q

Q : Que devient le contenu des vésicules de sécrétion régulée ?

A

R : Il est libéré sous l’effet d’un signal spécifique, souvent dépendant du calcium.
= exocytose

51
Q

Q : Que montrent les expériences de Palade ?

A

R : Le trajet des protéines dans les cellules exocrines du pancréas :
REG → Golgi → vésicules → exocytose.

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