Routage cellulaire Flashcards

1
Q

Question : Quels sont les trois origines génétique possibles de synthèse des protéines ?

A

Génome mitochondrial

Génome chloroplastique

Génome nucléaire (90% des protéines)

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Q

Question : Quels sont les deux modes de routage des protéines et leurs destinations associées ?

A

Routage post-traductionnel :
Cytosol, noyau, mitochondries, péroxysomes, chloroplastes, membrane plasmique (protéines extrinsèques de la face cytosolique uniquement).

Routage co-traductionnel :
RE, Golgi, endosomes, lysosomes, milieu extracellulaire, membrane plasmique (protéines transmembranaires et sécrétées).

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3
Q

Question : Quel ribosome est utilisé selon le mode de routage des protéines ?

A

Routage post-traductionnel : Ribosomes libres.

Routage co-traductionnel : Ribosomes associés au RE.

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4
Q

Question : Quelle est toujours la première étape du routage des protéines ?

A

Réponse : Le réticulum endoplasmique (RE).

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5
Q

Question : Quels sont les types de signaux d’adressage ?

A

Signaux d’adressage ou de tri.

Signaux de rétention dans un compartiment.

Signaux d’ancrage pour les protéines membranaires.

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6
Q

Question : Quelle est la nature des signaux d’adressage ?

A

Séquences d’acides aminés : régionales continues d’AA, clivées si en position terminale.

Régions tridimensionnelles : formées par repliement.

Modifications post-traductionnelles : exemple, mannose-6-phosphate pour les enzymes lysosomales.

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7
Q

Question : Quelles sont les trois modes de transport intracellulaire ?

A

Transport à travers l’enveloppe nucléaire (TOC).

Transport transmembranaire (TTM).

Transport vésiculaire (TV).

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8
Q

Nom signal transport nucléaire

A

NLS : Signal d’importation nucléaire (non clivé).

NES : Signal d’exportation nucléaire.

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9
Q

Question : Quel est le rôle de Ran dans le transport nucléaire ?

A

Ran est une GTPase :
Associée à du GTP dans le noyau.

Associée à du GDP dans le cytosol.

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10
Q

Question : Quelles sont les translocases impliquées dans le transport mitochondrial ?

A

TOM : Membrane externe, reconnaît le signal en N-ter ou interne.

TIM : Membrane interne, tri selon le signal (matrice, espace intermembranaire, membrane interne).

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11
Q

Question : Quels sont les composants du système endomembranaire ?

A

Réponse : RE (lisse et granuleux), Golgi, endosomes, lysosomes, membrane plasmique, vésicules de sécrétion.

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12
Q

Question : Quelle est la différence entre RE lisse (REL) et RE granulaire (REG) ?

A

REL : Synthèse des lipides, détoxification, stockage de calcium.

REG : Synthèse des protéines (sécrétées, membranaires, résidentes des compartiments endomembranaires).

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13
Q

Question : Quelles sont les étapes du mécanisme d’importation vers le REG ?

A

Reconnaissance du peptide signal (N-ter) par la particule SRP.
= stop traduction

Liaison au récepteur SRP (GTPase).
= sous-unité alpha

Hydrolyse du GTP, ouverture du translocon.

Translocation et reprise de la traduction.

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14
Q

Question : Quels types de signaux sont impliqués dans le REG ?

Devenir des protéine selon leur signal ?

A

Peptide signal clivable : pour protéines solubles ou membranaires de type I.

Signal interne non clivable : pour protéines membranaires de type II, III et IV.

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15
Q
  1. Question : Quand une séquence signal est-elle clivable ?
A

Réponse : Elle est clivable uniquement si elle est située à l’extrémité de la protéine.

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16
Q
  1. Question : Quel est le signal d’adressage des enzymes pour les lysosomes ?
A

Réponse : Les groupements de mannose-6-phosphate (M6P).

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17
Q
  1. Question : Quels sont les types de transport effectués selon la taille des protéines par le complexe du pore nucléaire ?
A

Réponse : Transport actif pour les molécules >40 kDa et diffusion pour les molécules <20 kDa.

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18
Q
  1. Question : Quelle est la taille maximale d’ouverture du complexe du pore nucléaire ?
A

Réponse : Jusqu’à 40 nm de diamètre, avec une ouverture de base de 9 nm.

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19
Q
  1. Question : Combien de bras radiaires possède le complexe du pore nucléaire ?
A

Réponse : 16 bras radiaires (8 nucléaires et 8 cytoplasmiques).

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20
Q
  1. Question : Quel est le rôle des karyophérines dans le transport nucléaire ?
A

Réponse : Elles agissent comme adaptateurs pour le transport nucléaire.

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21
Q
  1. Question : Quel facteur directionnel est impliqué dans le transport nucléaire ?
A

Réponse : Ran, une GTPase.

22
Q
  1. Question : Comment le complexe RNP est-il formé ?
A

Réponse : Par l’association des ARN à des protéines pour leur transport.

23
Q
  1. Question : Quelle est la destination d’une protéine mitochondriale avec un signal N-terminal ?
A

Réponse : La matrice mitochondriale.

24
Q
  1. Question : Quel est l’ordre général de la voie de sécrétion ?
A

Réponse : REG → Appareil de Golgi → Vésicules → Exocytose.

25
De combien et de quoi est composé le complexe du pore nucléaire ?
C’est un complexe avec plus de 50 protéines appelées nucléoporines, d’une masse molaire de 120 000 kDa.
26
Question : Quelle est la structure du complexe du pore nucléaire ?
Anneau cytoplasmique (8 filaments côté cytosol). Anneau nucléaire (8 filaments côté nucléoplasme). Réseau central formé de 8 colonnes protéiques. Symétrie d’ordre 8.
27
Question : Mécanisme de l’importation nucléaire ?
La protéine cible porte un signal NLS. L’importine α reconnaît le signal et forme un complexe avec l’importine β. Le complexe traverse le pore nucléaire. La GTPase Ran déstabilise le complexe pour libérer la protéine dans le noyau.
28
Question : De quoi est composé le complexe d’importation nucléaire ?
Protéine cible avec signal NLS. Importine α (adaptateur). Importine β (récepteur).
29
Question : Quelle est la composition du complexe d’exportation nucléaire ?
Protéine cible avec signal NES. Exportine. Ran-GTP.
30
Question : Comment se déroule la translocation post-traductionnelle vers les mitochondries ?
Protéine dépliée (structure primaire). Utilisation de complexes TOM et TIM. TOM reconnaît le signal en N-ter ou interne. TIM détermine la destination selon le signal d’adressage.
31
Question : Quelles sont les destinations des protéines mitochondriales selon le signal d’adressage ?
Signal interne : membrane interne ou espace intermembranaire. Signal en N-ter : matrice mitochondriale.
32
Question : Comment les protéines solubles sont-elles adressées au REG ?
Signal en N-ter reconnu par SRP. Liaison au translocon. Clivage du peptide signal après translocation.
33
Question : Quelle est la différence entre un peptide signal et un signal d’ancrage ?
Peptide signal : Clivable, permet l’entrée dans le REG. Signal d’ancrage : Non clivable, insère la protéine dans la membrane.
34
Question : Quelles sont les caractéristiques des protéines membranaires de type I dans le REG ?
Possèdent un peptide signal clivable. Signal d’arrêt de transfert non clivable. Reste enchâssées dans la membrane
35
Q : Quels sont les lieux de translocation pour les protéines selon leur routage ?
Routage co-traductionnel : vers le Réticulum Endoplasmique Granulaire (REG). Routage post-traductionnel : vers les mitochondries, péroxysomes ou chloroplastes
36
Q : Que reconnaît la particule de reconnaissance du signal (SRP) ?
R : SRP reconnaît des signaux internes, comme des séquences signal ou des signaux de transfert.
37
Q : Qu'est-ce qu'un signal d'arrêt de transfert ?
R : Une séquence d'acides aminés hydrophobes non clivée qui ancre une protéine dans la membrane.
38
Q : Sur quel acide aminé se fait la N-glycosylation ?
R : Sur l'Asparagine dans la séquence Asn-X-Ser/Thr.
39
Q : Quelle enzyme catalyse la N-glycosylation ?
R : L’oligosaccharide transférase.
40
Q : Quels sont les rôles de BiP, Calnexine, Calréticuline et PDI ?
BiP : repliement ATP-dépendant. Calnexine/Calréticuline : repliement Ca-dépendant. PDI : création de ponts disulfures.
41
Q : Que se passe-t-il si une protéine est mal repliée ou glycosylée ?
R : Elle retourne dans un cycle de maturation ou est dégradée par le protéasome.
42
Q : Quels sont les rôles de l'appareil de Golgi ?
R : Maturation des protéines (O-glycosylation, modifications de la N-glycosylation) Tri et export des protéines. Synthèse de sphingolipides
43
Q : Où se produisent la N-glycosylation et l’O-glycosylation ?
N-glycosylation : dans le REG. O-glycosylation : dans l'appareil de Golgi
44
Q : À quoi sert l'enzyme EndoH ?
R : Elle enlève certains sucres lors de la modification de la N-glycosylation.
45
Q : Que signifie TGN et quel est son rôle ?
R : Trans-Golgi Network Point de tri des protéines pour les lysosomes, les vésicules de sécrétion ou la membrane.
46
Q : Quelles sont les voies de sortie du Golgi ?
R : Vers les lysosomes, la sécrétion constitutive, et la sécrétion régulée.
47
Q : Quels types de vésicules sont impliqués dans la sécrétion constitutive ?
R : Des vésicules recouvertes de cavéoline ou de coatomères.
48
Q : Que devient le contenu des vésicules constitutives ?
R : Il est sécrété dans la matrice extracellulaire ou intégré dans la membrane plasmique.
49
Q : Quels types de vésicules sont impliqués dans la sécrétion régulée ?
R : Des vésicules recouvertes de clathrine.
50
Q : Que devient le contenu des vésicules de sécrétion régulée ?
R : Il est libéré sous l'effet d’un signal spécifique, souvent dépendant du calcium. = exocytose
51
Q : Que montrent les expériences de Palade ?
R : Le trajet des protéines dans les cellules exocrines du pancréas : REG → Golgi → vésicules → exocytose.