Reumennnnn Flashcards

1
Q

→ Mecanismo ping pong

A
  • Difusión facilitada
  • Es reversible
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2
Q

Estado ping:

A

Está expuesta a cifras altas de soluto, y las moléculas
de este último se unen a sitios específicos en la proteína
acarreadora

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3
Q

Estado pong:

A

La unión induce un cambio conformacional que
expone al acarreador a una concentración más baja de soluto.

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4
Q

→ Transporte activo

A
  • Primario: ATP
  • Secundario: Sistemas dependientes de Na + con arrastre de glucosa.
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5
Q

→ Lipidación de proteínas:

A

ocurre en proteínas con actividad biológica.

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6
Q

→ Fosfolípidos con colina:

A

hoja externa de la membrana.

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7
Q

→ Fosfolípidos con amina:

A

hoja interna de la membrana.

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8
Q

→ Proteínas periféricas e integrales:

A

generalmente globulares y anfipáticas.

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9
Q

La fluidez de la membrana depende……………..

A

de su composición lipídica.

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10
Q

Los enlaces insaturados cis aumentan………………

A

la fluidez de la membrana.

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11
Q

Reacciones químicas tienen:

A

equilibrio, reversibilidad

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12
Q

→ Reacción irreversible:

A

el producto de la reacción se consume de
inmediato y no es posible revertir el efecto.

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13
Q

Los cambios de energía libre determinan …………………..

A

la dirección y el estado de
equilibrio de las reacciones químicas

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14
Q

Cambio de energía libre estándar:

A

cantidad de energía libre liberada
en la conversión de reactivos a productos en conversiones estándar.

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15
Q

→ Condiciones ideales para reacciones estándar:

A
  • 25°C
  • 1M
  • 1 atm de presión
  • pH: 7’
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16
Q

Si la energía de formación es menor a los reactivos ΔG y ΔG’ serán,,,,,,

A

negativos

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17
Q

ΔG negativo:

A

la constante de equilibrio Keq será mayor que la unidad
y la concentración de productos en equilibrio excederá los sustratos.

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18
Q

ΔG positivo:

A

favorecerá la reacción

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19
Q

ΔG es independiente del mecanismo de la reaccion

A
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20
Q

Potencial químico:

A

capacidad de una sustancia de provocar una
reacción química debido a su energía interna o externa

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21
Q

Primera ley de la termodinámica:

A

la energía total de un sistema
permanece en equilibrio

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22
Q

Segunda ley de la termodinámica:

A

la entropía total de un sistema
debe aumentar si una reacción es espontánea.

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23
Q

Entropía.

A

es el desorden de un sistema y aumenta cuando va a ocurrir
una reacción

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24
Q

Entalpía en bioquímica es:

A

energía almacenada en los enlaces

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25
Q

ΔH negativo:

A

se libera calor de reactivos a productos

26
Q

ΔH positivo:

A

se absorbe calor

27
Q

ΔS negativo:

A

el sistema se vuelve más ordenado.

28
Q

ΔS positivo:

A

el sistema se vuelve más desordenado.

29
Q

Catabolismo:

A

reacciones exergónicas.

30
Q

Los fosfatos de alta energía desempeñan un papel central en la………

A

captura y transferencia de energía

31
Q

ATP:

A

nucleosido de adenosina y tres grupos fosfato

32
Q

Cambio de energía libre en la hidrólisis de ATP:

A

alivio de la repulsión
de carga de átomos de oxígeno adyacente cargado negativamente y estabilización de fosfato

33
Q

Fuentes principales de fosfato que toman parte en la conservación de energía:

A
  • Fosforilación oxidativa
  • Glucólisis
  • Ciclo de ácido cítrico (ciclo de Krebs)
34
Q

Fosforilación oxidativa

A

→ Mayor fuente de P en organismos aerobios.
→ El O2 se reduce a H2O y pasa al sistema respiratorio

35
Q

Glucólisis

A

→ Formación neta de 2 P
→ Generada en dos reacciones catalizadas por fosfoglicerato cinasa y piruvato cinasa.

36
Q

Fosfágenos

A

→ Forma de almacenamiento de potencial de transferencia.
→ Mantienen la concentración de ATP

37
Q

Oxidación:

Reducción:

A

Eliminación de electrones

Ganancia de electrones.

38
Q

Enzimas involucradas en redox

A
  • Oxidasas
  • Deshidrogenasas
  • Hidroperoxidasas
  • Oxigenasas
39
Q

Enzimas
→Funciones:

A
  • Catalizan reacciones que hacen posible la vida.
  • Participan en la descomposición de nutrientes
  • Logra ensamblar proteínas, ADN, membranas, células y tejidos
  • Posibilita el aprovechamiento de energía.
40
Q

Grupos prostéticos, cofactores y coenzimas:

A
  • Amplían la capacidad catalítica de las enzimas.
  • Facilitan la unión y orientación de sustratos.
  • Formación de enlaces covalentes
  • Actúan como ácido o base de Lewis
41
Q

Diferencia entre cofactores y coenzimas:

A

El término coenzima se refiere específicamente a cofactores enzimáticos mientras que los grupos prostéticos pueden ser cofactores de proteínas sin actividad enzimática.

42
Q

Nicotinamida:

A

componentes de las enzimas redox NAD y NADP

43
Q

Riboflavina:

A

componentes de las enzimas redox FMN y FAD

44
Q

Ácido pantoténico:

A

componentes de la coenzima A, portador del grupo acilo

45
Q

Pirofosfato de tiamina:

A

descarboxilación de alfa cetoácidos.

46
Q

→ Mecanismos para facilitar la catálisis:

A
  • Catálisis por proximidad, ácido-base, tensión, covalente.
47
Q

→ Isoenzimas:
- Enzimas distintas que catalizan la misma reacción.
- LDH 1: corazón y glóbulos rojos
- LDH 2: glóbulos blancos
- LDH 3: tejido pulmonar
- CPK: corazón, cerebro y músculo esquelético
- CPK 1: cerebro y pulmones
- CPK 2: corazón

A
48
Q

→ Cinética enzimática
- Los fármacos analgésicos, antivirales y tratamiento del VIH son
inhibidores enzimáticos

A

.— La suma de las reacciones molares de los reactivos define el órden cinético de la reacción.
–La velocidad de la reacción dependerá de la concentración del reactante, también llamado reactante limitante.

49
Q

En el equilibrio las concentraciones del reactante permanecen constantes.

A
50
Q

Todas las enzimas aceleran su reacción al disminuir delta GF - El coeficiente de temperatura Q10 es que la velocidad aumenta al aumentar 10° la temperatura.

A
51
Q
  • Los valores óptimos de pH para una reacción enzimática es entre
A

5 y 9 de pH.

52
Q

La ecuación de Hill describe el ………………………..

A

comportamiento de las enzimas que exhiben unión cooperativa con el sustrato.

53
Q

El comportamiento cooperativo es una propiedad exclusiva de las enzimas ,,,,,,,,,,,,,,,,,,

A

multiméricas.

54
Q

Inhibidores enzimáticos
Tipo 1:

Tipo 2:

A

1- Compuestos que imitan el estado de transición de una reacción catalizada por enzimas.

2- Los que aprovechan la maquinaria catalítica de una enzima, pueden ser inhibidores más potentes.

55
Q
  • Hay inhibidores que se basa en el aumento de la concentración del………………..
A

sustrato es mayor a la inhibición

56
Q

Si la concentración del sustrato no es mayor a la inhibición

A
  • Los inhibidores análogos al sustrato ocupan el lugar del sustrato
57
Q
  • Los inhibidores no competitivos, no ocupan el lugar del sustrato pero se pegan a la enzima para alterar su efecto.
A
58
Q

→ Regulación enzimática
- Regulación que limita la velocidad: estatinas

  • Regulación que limita la catálisis: citocromo p450
A
  • Control de la degradación: ubiquitinación, ligasas E3 - Alteración de la eficiencia catalítica: unión a un sitio alostérico, aspartato transcarbamilasa ATCasa, citidina trifosfato CPT → Modificaciones covalentes
59
Q
  • Regulan la actividad catalítica:
A

proteólisis parcial, fosforilación. -

60
Q

Modifican histonas del ADN:

A

Metilación, acetilación, ADP ribosilación

61
Q

Coenzimas de ácido fólico y cobalamina:

A

metabolismo del carbono