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Bioquimica 2p > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Enzima

A

catalizador proteico que incrementa la reacción de velocidad de las reacciones sin sufrir cambios durante el proceso de reacción

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2
Q

oxidorreductasas

A

catalizan reacciones de oxido-reducción.
Como lactato deshidrogenasa

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3
Q

Transferasas

A

Catalizan transferencia de grupos que contienen C N P
como Serina Hidroximetil transferasa

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4
Q

Hidrolasas

A

catalizan el rompimiento de enlaces por adición de agua, como la ureasa

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Q

liasas

A

catalizan el rompimiento de los enlaces C-C C-S también C-N como la piruvato descarboxilasa

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6
Q

Isomerasas

A

catalizan el reacomodo de isómeros ópticos o geométricos como Metilmalonil CoA mutasa

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7
Q

Ligasas

A

catalizan la formación de enlaces entre el carbono y O,S y N acoplada a la hidrolisis de fosfatos de alta energía como el piruvato carboxilasa

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8
Q

sintetasa

A

Requiere ATP

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9
Q

Sintasa

A

No requiere ATP

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10
Q

Fosfatasa

A

Usa agua para remover el grupo fosfato

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11
Q

Fosforilasa

A

Usa fosfato inorgánico para romper un enlace y generar u producto fosforilado

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12
Q

Deshidrogenasa

A

NAD+ o flavina adenina dinucleótido es un aceptor de electrones en una reacción redox

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13
Q

Oxidasa

A

el oxigeno es el aceptor y los átomos de oxígeno no se incorpora en el sustrato

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14
Q

Oxigenasa

A

uno o ambos átomos de oxígeno se incorporan

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15
Q

Sitio activo

A

Hueco o hendidura especial
Formado por el plegamiento de la proteína y contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y en la catálisis

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16
Q

Complejo enzima-sustrato(ES)

A

Formado cuando el sustrato se une a la enzima de manera no covalente

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17
Q

holoenzima

A

enzima activa con su componente no proteico

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18
Q

Apoenzima

A

Enzima sin su integrante no proteico y carece de actividad

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19
Q

Cofactor

A

La parte no proteica es un ion metálico como Zinc o Hierro

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20
Q

coenzima

A

molécula orgánica pequeña

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21
Q

cosustratos

A

Coenzimas que se asocian de manera solo transitoria con la enzima

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22
Q

Grupo Prostético

A

Si la coenzima se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original

23
Q

Regulación

A

Aumentarse o reducirse de manera que la velocidad de formación del producto responda a la necesidad celular

24
Q

Catálisis

A

el sitio activo facilita químicamente la catálisis

25
Q

Factores que afectan la velocidad de reacción

A

-cambios de concentración de sustrato
-Temperatura
-pH

26
Q

Velocidad de una reacción (V)

A

numero de moléculas de sustrato que se convierten en producto, por unidad de tiempo

27
Q

incremento de velocidad con la temperatura

A

La velocidad de reacción aumenta con la temperatura hasta que se alcanza una velocidad máxima

28
Q

Primera etapa

A

formación de enzima sustrato

29
Q

enzimas alostéricas

A

no siguen la cinética de Michaelis-Menten

30
Q

Constante de Michaelis-Menten

A

Es la relación de las constantes de velocidad combinadas para la descomposición de ES dividida entre la constante para su formación

31
Q

Un inhibidor de una enzima (l)

A

es una sustancia que interfiere con la acción de una enzima y reduce la velocidad de una reacción.

32
Q

afectación de un inhibidor de forma reversible

A

el inhibidor se puede unir la enzima para luego ser liberado posteriormente dejando a la enzima en su estado original

33
Q

afectación de un inhibidor de forma ireversible

A

el inhibidor reacciona con la enzima para producir una proteína que no es enzimáticamente activa y de la cual la enzima original no puede ser regenerada

34
Q

tipos de inhibición reversible

A

competitiva, acompetitiva, no competitiva

35
Q

Inhibición competitiva

A

Los inhibidores competitivos son los más frecuentes. Este inhibidor se une al sitio activo de la enzima, por lo tanto el sustrato y el inhibidor compiten por el mismo sitio de unión.
Muchos inhibidores competitivos son análogos al sustrato.
Se unen a la enzima por enlaces covalentes.

36
Q

Inhibición acompetitiva

A

Se caracterizan por qué se forma un complejo enzima-sustrato-inhibidor.
Los inhibidores competitivos se oponen al complejo ES y no la E libre. En este tipo de inhibición disminuye la Vmax al convertir algunas de las moléculas de enzimas en la forma inactiva ESI.
El efecto de este inhibidor no se revierte por la adición de más sustratos. Los inhibidores acompetitivos también hacen descender la Km ya que los equilibrios de formación de ES son desplazados a la formación de los complejos ESI

37
Q

inhibición no competitiva

A

el inhibidor se une a la enzima en un sitio alostérico qué es diferente al sitio catalítico de la enzima
No son análogos del sustrato y no se unen al mismo sitio de Unión del sustrato
Se une a la enzima por enlaces no covalentes

38
Q

cofactores

A

inorgánicos o organicos (coenzimas)

39
Q

elementos inorgánicos que actúan como cofactores

A

fe++ Mg++ Mn++ Zn++

40
Q

as enzimas se clasifican por tipo de reacción

A

oxidorreductasas
transferasas
hidrolasas
liasas
isomerasas
ligasas

41
Q

modelo llave (Fisher)

A

supone que la estructura del sustrato y la del centro son complementarias

42
Q

temperatura óptima para una enzima

A

37°

43
Q

qué pasaría si la enzima se elevara o se disminuyera

A

desnaturalización de la proteína
reducen la velocidad se reacción

44
Q

si el pH baja o sube se produce

A

desnaturalización

45
Q

si hay más concentración en el sustrato la velocidad

A

aumenta

46
Q

Estado estacionario

A

Aquel en que la concentración enzima-sustrato [ES] permanece constante

47
Q

Formación de un complejo enzima-sustrato en función del tiempo e iniciación del estado estacionario

A

Cuando la velocidad de formación de ES es igual a su velocidad de desaparición, el sistema ha alcanzado el estado estacionario

48
Q

Cuando la Vo de la rxn es la mitad de la velocidad máxima

A

Km o la constante de Michaelis-Menten, es igual a la concentración del sustrato.

49
Q

Estado de transición

A

El reactante posee la energía suficiente para alcanzar el “estado activado” o “estado de transición” teniendo la mayor probabilidad pasar a producto mediante ruptura o formación de enlace.

50
Q

Energia libre de activación influida por:

A

Elevación de temperatura, adición de un catalizador

51
Q

ATALISIS ENZIMATICA

A

Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la ENERGIA DE ACTIVACION. De esta manera, mas moléculas alcanzan el ESTADO DE TRANSICION O INTERMEDIARIO, y la transformación química se acelera. Como todo catalizador, las enzimas, no modifican el cambio neto de energía, ni la constante de equilibrio

52
Q

SITIO ACTIVO

A

Donde se realiza la reacción catalítica

53
Q

ZIMOGENOS

A

sintetizan en las células de origen al estado de precursores inactivos, denom. ZIMOGENOS, PROENZIMAS. Estos precursores son proteínas simples que se convierten en enzimas activas por hidrolisis.

(Frecuentemente, enzimas hidroliticas producen la ruptura de la cadena polipeptidica del zimógeno, cambian la conformación de la molécula y le otorgan actividad catalítica.)

Bioquimica 2p (3 decks)

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