RER Flashcards
Retículo Endoplasmático principal reservorio de
Calcio
Que RE tiene ribosomas
RER
En 1952 Porter y Palade observaron
- Los perfiles de retículo endoplasmático rugoso eran muy abundantes en: Células basófilas secretoras
- Las células plasmáticas
- Células acinares del páncreas
- Osteoblastos, etc.
- Configurado por cisternas NO túbulos
Tamaño de RER
Desde unos 20 a 40 nm hasta casi un micrómetro cuando la cisterna está ensanchada por el contenido
Aspecto de RER viene de
De sáculos o cisternas vacías aunque en algunas células se aprecia un contenido semidenso.
De que resulta la formación de vesículas
Resulta de la fragmentación y cierre sobre sí mismas de las membranas del RER rotas en la centrifugación.
Como los ribosomas se separan del RER mediante el tratamiento con detergentes como eldesoxicolato
Disuelve las membranas que quedan en el sobrenadante, mientras los ribosomas precipitan
Separación de ribosomas con el RER mediante el tratamiento con RNAasa
Disuelve los ribosomas y queda el retículo endoplasmático.
Que membrana es mas delgada la del RER o la Plasmatica?
RER, (7 nm) que la plasmática (10 nm)
Membrana de RER carece de
Esfingomielina, glucolípidos, poca ceramida y hay menos colesterol
Que membrana tiene + proteinas la del RER o membrana P
RER
Membranas del RER constan de
30% de lípidos y 70% de proteínas.
En donde, parte de la fosfatidil serina se transforma en ceramida?
Hemimembrana E
Por lo que hay cierta asimetria
Las proteinas de la membrana del RER estan implicadas en
-La fijación de los ribosomas por su subunidad mayor
-El reconocimiento de un péptido señal específico de las proteínas sintetizadas por esos ribosomas
la translocación
-Glucosilación y procesado de estas proteínas.
Aprox de proteínas en la membrana del RER
140
Proteinas que estan en el RER y en el RELiso
Reductasa de NADH
La nucleótido difosfatasa
Los citocromos b5y P450.
Las proteínas sintetizadas por los ribosomas libres se glucosilan y empaquetan
NO, permanecen en el hialoplasma
La glucosilación favorece
Las proteínas sintetizadas por los ribosomas libres
Que hace el sistema de bombeo
Pasa las proteínas sintetizadas por los ribosomas libres a orgánulos a través de la membrana del RER
Función del RER
*Almacenamiento de proteínas
sintetizadas por ribosomas.
* Glicosilación de proteínas
* Plegamiento y empaquetamiento de
proteína
Proceso de unión de ribosoma a RER
- La partícula del péptido señal (SRP)
reconoce un péptido señal que poseen las
proteínas que irán al RER. Esto para la
síntesis de la proteína en el ribosoma. - El ribosoma viaja y el SRP se une con la
proteína receptor de la SRP en el RER. - Al unirse al RER el ribosoma libera SRP y
reanuda la síntesis de la proteína - Se forma poro para que entre el
polipéptido - Se libera la proteína terminada
Función del péptido de señalización aminoterminal
Define el destino de ese polipéptido hacia el retículo endoplasmático rugoso.
Partícula de reconocimiento del péptido señal (SRP) formada por:
Seis proteínas sobre un armazón de un RNA de 7 S
SRP en bacterias
En bacterias(carecen de retículo endoplasmático)hay una SRP similar, con sólo una proteína y un RNA de 4.5 S.
Donde se encuentra el SRP en eucariotas
Se halla en el hialoplasma, se une por un extremo al lugar A del ribosoma y sobre ella se desliza el polipéptido sintetizado a medida que emerge del ribosoma, quedando el péptido señal en contacto con la SRP.
Que causa la interrupción temporal de la síntesis proteica.
Unión del SRP al ribosoma
Que es el receptor de la SRP.
Proteina integral de membrana unida al ribosoma desde el extremo que no conecta con la SRP
Complejo translocador Sec61actua como
Un poro acuoso que atraviesa la membrana y permite la entrada del polipéptido en la luz del RER conforme va sintetizado
El complejo Sec61está inactivo (poro cerrado) si
No hay síntesis proteica
A que se le denomina glucoproteína
Cadenas son cortas y sencillas (oligosacáridos
Que hace la presencia de oligosacáridos
Proteínas más resistentes a la digestión por proteasas.
Otro tipo de proteínas con glúcidos
Proteoglucanos
Los proteoglucanos son abundantes en
La matriz celular
Glucosaminoglucanos formado por
Un disacárido repetido muchas veces
Que son los glucosaminoglucanos;
Proteína en forma de un eje central del que cuelgan cadenas no ramificadas (puede haber hasta varias decenas) de unos glúcidos
Proceso de glicosilación
- El RER transfiere a la proteína un
oligosacárido de 14 azúcares. - El oligosacárido se une a la
secuencia Asn-X-Ser ó Asn-X-Thr
de la proteína. - El oligosacárido será modificado
en el aparato de Golgi
Los azucares se activan en el hialoplasma mediante
La formación de productos intermedios azúcar-nucleótido, mediada porglucosil transferasas.
Qué es el dolicol-fosfato
Compuesto lipidico al que donan azucares
Que hace el dolicol-fosfato
Transfiere los azúcares desde el hialoplasma hasta la luz del RER donde se unen a la asparagina en el lado luminal de la membrana del RER.
Quien cataliza la unión de los azúcares del hialoplasma hasta a luz del RER
La enzimaoligosacárido proteína transferasa,
La enzimaoligosacárido proteína transferasa forma un gran complejo que incluye a proteinas
Riboforinas.
En el RER se elimina
3 residuos de glucosa del oligosacárido y 1 manosa
Que es la proteína del glicocálix.
Membrana emigra, primero al AG y luego hasta la membrana plasmática, dicha proteína es una de estas
Destino de las proteínas del RER
- Formación de membrana
- Secreción celular
- Enzimas lisosomaticas
Las proteínas del RER hacen membranas del
RER y liso, de la envoltura nuclear y del complejo de Golgi
Explica la secreción celular de las proteínas del RER
Proteínas sintetizadas en el RER pasan al AG y desde éste se emiten en vesículas de secreción que se unen a la membrana plasmática, vertiendo el contenido por exocitosis.
La membrana de estas vesículas contribuye a la reposición de la membrana plasmática, incluyendo el glicocálix.
Explica la creación de enzimas lisosomaticas de las proteínas del RER
Proteínas pasan por el AG para emitirse desde éste en vesículas que forman lisosomas o se unen a lisosomas ya existentes.
Que pasa si una proteína queda almacenada en el interior del RER
Se desprenderá del péptido señal del inicio de transferencia. Poseen una señal de retención en el RE, consistente en 4 aminoácidos.
La proteína puede quedar anclada en la membrana del RER ?
Si, por el péptido señal.
Puede haber un segundo péptido señal que ancle la proteína?
Si, el péptido señal de inicio de transferencia es eliminado o permanece junto al primero permitiendo que la proteína quede anclada por dos puntos.
Ejemplo de donde hay varios péptidos señal intercalados.
En las proteínas de paso múltiple por la membrana
La proteínas que se almacenan en la luz del RER están completamente pegadas?
NO
Que hace y donde esta la Hsp70 especial (BiP)
Esta en la luz
Mantiene las proteínas en el interior del RER, evita su precipitación y ayuda a su plegamiento.
Que hace la proteínadisulfuro isomerasa
Rompe los puentes disulfuro formados entre las cadenas polipeptídicas.
Que hacen la calnexinaycalrreticulina
Lectinas y requieren calcio
Se unen a los oligosacáridos de las glucoproteínas incompletamente plegadas, para mantenerlas en el retículo endoplasmático.
Las lectinas facilitan
Que otras chaperonas se unan a las cisteínas que no han formado enlaces disulfuro en las glucoproteínas mal plegadas, terminándolas de plegar.
Cuando ambas lectinas(calnexinaycalrreticulina) se unen a glucosas terminales
Cuando se han eliminado dos de las tres glucosas añadidas en la N-glucosilación, y se liberan cuando la tercera glucosa es eliminada.
Que verifica si la proteína está bien plegada.
Unsensor del plegamiento
Si la proteína esta bien plegada:
Queda lista para pasar al complejo de Golgi.
Plegamiento no correcto pero reparable:
se vuelve a añadir una glucosa e intervienen de nuevo la calnexina y calrreticulina para terminar el plegamiento.
Plegamiento muy incorrecto y no reparable:
La proteína pierde las nueve manosas y por unaligasa de ubiquitinalocalizada en la membrana plasmática, se transfiere a los proteosomas del citosol para ser destruida.
Proceso de plegamiento de proteínas
- El oligosacárido de la proteína se une a lectinas (calexina y
calrreticulina) cuando éste pierde 2 glucosas terminales de
tres que tiene. - Las lectinas pliegan la proteína.
- La tercera glucosa se remueve y las lectinas se desacoplan
liberando la proteína plegada. - El sensor de plegamiento detecta:
-Proteína bien plegada
-Proteína mal pero con reparación
-Proteína super mal y se deshacen de ella
