RER Flashcards

1
Q

Retículo Endoplasmático principal reservorio de

A

Calcio

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2
Q

Que RE tiene ribosomas

A

RER

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3
Q

En 1952 Porter y Palade observaron

A
  • Los perfiles de retículo endoplasmático rugoso eran muy abundantes en: Células basófilas secretoras
  • Las células plasmáticas
  • Células acinares del páncreas
  • Osteoblastos, etc.
  • Configurado por cisternas NO túbulos
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4
Q

Tamaño de RER

A

Desde unos 20 a 40 nm hasta casi un micrómetro cuando la cisterna está ensanchada por el contenido

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5
Q

Aspecto de RER viene de

A

De sáculos o cisternas vacías aunque en algunas células se aprecia un contenido semidenso.

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6
Q

De que resulta la formación de vesículas

A

Resulta de la fragmentación y cierre sobre sí mismas de las membranas del RER rotas en la centrifugación.

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7
Q

Como los ribosomas se separan del RER mediante el tratamiento con detergentes como eldesoxicolato

A

Disuelve las membranas que quedan en el sobrenadante, mientras los ribosomas precipitan

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8
Q

Separación de ribosomas con el RER mediante el tratamiento con RNAasa

A

Disuelve los ribosomas y queda el retículo endoplasmático.

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9
Q

Que membrana es mas delgada la del RER o la Plasmatica?

A

RER, (7 nm) que la plasmática (10 nm)

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10
Q

Membrana de RER carece de

A

Esfingomielina, glucolípidos, poca ceramida y hay menos colesterol

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11
Q

Que membrana tiene + proteinas la del RER o membrana P

A

RER

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12
Q

Membranas del RER constan de

A

30% de lípidos y 70% de proteínas.

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13
Q

En donde, parte de la fosfatidil serina se transforma en ceramida?

A

Hemimembrana E
Por lo que hay cierta asimetria

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14
Q

Las proteinas de la membrana del RER estan implicadas en

A

-La fijación de los ribosomas por su subunidad mayor
-El reconocimiento de un péptido señal específico de las proteínas sintetizadas por esos ribosomas
la translocación
-Glucosilación y procesado de estas proteínas.

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15
Q

Aprox de proteínas en la membrana del RER

A

140

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16
Q

Proteinas que estan en el RER y en el RELiso

A

Reductasa de NADH
La nucleótido difosfatasa
Los citocromos b5y P450.

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17
Q

Las proteínas sintetizadas por los ribosomas libres se glucosilan y empaquetan

A

NO, permanecen en el hialoplasma

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18
Q

La glucosilación favorece

A

Las proteínas sintetizadas por los ribosomas libres

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19
Q

Que hace el sistema de bombeo

A

Pasa las proteínas sintetizadas por los ribosomas libres a orgánulos a través de la membrana del RER

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20
Q

Función del RER

A

*Almacenamiento de proteínas
sintetizadas por ribosomas.
* Glicosilación de proteínas
* Plegamiento y empaquetamiento de
proteína

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21
Q

Proceso de unión de ribosoma a RER

A
  1. La partícula del péptido señal (SRP)
    reconoce un péptido señal que poseen las
    proteínas que irán al RER. Esto para la
    síntesis de la proteína en el ribosoma.
  2. El ribosoma viaja y el SRP se une con la
    proteína receptor de la SRP en el RER.
  3. Al unirse al RER el ribosoma libera SRP y
    reanuda la síntesis de la proteína
  4. Se forma poro para que entre el
    polipéptido
  5. Se libera la proteína terminada
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22
Q

Función del péptido de señalización aminoterminal

A

Define el destino de ese polipéptido hacia el retículo endoplasmático rugoso.

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23
Q

Partícula de reconocimiento del péptido señal (SRP) formada por:

A

Seis proteínas sobre un armazón de un RNA de 7 S

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24
Q

SRP en bacterias

A

En bacterias(carecen de retículo endoplasmático)hay una SRP similar, con sólo una proteína y un RNA de 4.5 S.

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25
Q

Donde se encuentra el SRP en eucariotas

A

Se halla en el hialoplasma, se une por un extremo al lugar A del ribosoma y sobre ella se desliza el polipéptido sintetizado a medida que emerge del ribosoma, quedando el péptido señal en contacto con la SRP.

26
Q

Que causa la interrupción temporal de la síntesis proteica.

A

Unión del SRP al ribosoma

27
Q

Que es el receptor de la SRP.

A

Proteina integral de membrana unida al ribosoma desde el extremo que no conecta con la SRP

28
Q

Complejo translocador Sec61actua como

A

Un poro acuoso que atraviesa la membrana y permite la entrada del polipéptido en la luz del RER conforme va sintetizado

29
Q

El complejo Sec61está inactivo (poro cerrado) si

A

No hay síntesis proteica

30
Q

A que se le denomina glucoproteína

A

Cadenas son cortas y sencillas (oligosacáridos

31
Q

Que hace la presencia de oligosacáridos

A

Proteínas más resistentes a la digestión por proteasas.

32
Q

Otro tipo de proteínas con glúcidos

A

Proteoglucanos

33
Q

Los proteoglucanos son abundantes en

A

La matriz celular

34
Q

Glucosaminoglucanos formado por

A

Un disacárido repetido muchas veces

35
Q

Que son los glucosaminoglucanos;

A

Proteína en forma de un eje central del que cuelgan cadenas no ramificadas (puede haber hasta varias decenas) de unos glúcidos

36
Q

Proceso de glicosilación

A
  1. El RER transfiere a la proteína un
    oligosacárido de 14 azúcares.
  2. El oligosacárido se une a la
    secuencia Asn-X-Ser ó Asn-X-Thr
    de la proteína.
  3. El oligosacárido será modificado
    en el aparato de Golgi
37
Q

Los azucares se activan en el hialoplasma mediante

A

La formación de productos intermedios azúcar-nucleótido, mediada porglucosil transferasas.

38
Q

Qué es el dolicol-fosfato

A

Compuesto lipidico al que donan azucares

39
Q

Que hace el dolicol-fosfato

A

Transfiere los azúcares desde el hialoplasma hasta la luz del RER donde se unen a la asparagina en el lado luminal de la membrana del RER.

40
Q

Quien cataliza la unión de los azúcares del hialoplasma hasta a luz del RER

A

La enzimaoligosacárido proteína transferasa,

41
Q

La enzimaoligosacárido proteína transferasa forma un gran complejo que incluye a proteinas

A

Riboforinas.

42
Q

En el RER se elimina

A

3 residuos de glucosa del oligosacárido y 1 manosa

43
Q

Que es la proteína del glicocálix.

A

Membrana emigra, primero al AG y luego hasta la membrana plasmática, dicha proteína es una de estas

44
Q

Destino de las proteínas del RER

A
  1. Formación de membrana
  2. Secreción celular
  3. Enzimas lisosomaticas
45
Q

Las proteínas del RER hacen membranas del

A

RER y liso, de la envoltura nuclear y del complejo de Golgi

46
Q

Explica la secreción celular de las proteínas del RER

A

Proteínas sintetizadas en el RER pasan al AG y desde éste se emiten en vesículas de secreción que se unen a la membrana plasmática, vertiendo el contenido por exocitosis.
La membrana de estas vesículas contribuye a la reposición de la membrana plasmática, incluyendo el glicocálix.

47
Q

Explica la creación de enzimas lisosomaticas de las proteínas del RER

A

Proteínas pasan por el AG para emitirse desde éste en vesículas que forman lisosomas o se unen a lisosomas ya existentes.

48
Q

Que pasa si una proteína queda almacenada en el interior del RER

A

Se desprenderá del péptido señal del inicio de transferencia. Poseen una señal de retención en el RE, consistente en 4 aminoácidos.

49
Q

La proteína puede quedar anclada en la membrana del RER ?

A

Si, por el péptido señal.

50
Q

Puede haber un segundo péptido señal que ancle la proteína?

A

Si, el péptido señal de inicio de transferencia es eliminado o permanece junto al primero permitiendo que la proteína quede anclada por dos puntos.

51
Q

Ejemplo de donde hay varios péptidos señal intercalados.

A

En las proteínas de paso múltiple por la membrana

52
Q

La proteínas que se almacenan en la luz del RER están completamente pegadas?

A

NO

53
Q

Que hace y donde esta la Hsp70 especial (BiP)

A

Esta en la luz
Mantiene las proteínas en el interior del RER, evita su precipitación y ayuda a su plegamiento.

54
Q

Que hace la proteínadisulfuro isomerasa

A

Rompe los puentes disulfuro formados entre las cadenas polipeptídicas.

55
Q

Que hacen la calnexinaycalrreticulina
Lectinas y requieren calcio

A

Se unen a los oligosacáridos de las glucoproteínas incompletamente plegadas, para mantenerlas en el retículo endoplasmático.

56
Q

Las lectinas facilitan

A

Que otras chaperonas se unan a las cisteínas que no han formado enlaces disulfuro en las glucoproteínas mal plegadas, terminándolas de plegar.

57
Q

Cuando ambas lectinas(calnexinaycalrreticulina) se unen a glucosas terminales

A

Cuando se han eliminado dos de las tres glucosas añadidas en la N-glucosilación, y se liberan cuando la tercera glucosa es eliminada.

58
Q

Que verifica si la proteína está bien plegada.

A

Unsensor del plegamiento

59
Q

Si la proteína esta bien plegada:

A

Queda lista para pasar al complejo de Golgi.

60
Q

Plegamiento no correcto pero reparable:

A

se vuelve a añadir una glucosa e intervienen de nuevo la calnexina y calrreticulina para terminar el plegamiento.

61
Q

Plegamiento muy incorrecto y no reparable:

A

La proteína pierde las nueve manosas y por unaligasa de ubiquitinalocalizada en la membrana plasmática, se transfiere a los proteosomas del citosol para ser destruida.

62
Q

Proceso de plegamiento de proteínas

A
  1. El oligosacárido de la proteína se une a lectinas (calexina y
    calrreticulina) cuando éste pierde 2 glucosas terminales de
    tres que tiene.
  2. Las lectinas pliegan la proteína.
  3. La tercera glucosa se remueve y las lectinas se desacoplan
    liberando la proteína plegada.
  4. El sensor de plegamiento detecta:
    -Proteína bien plegada
    -Proteína mal pero con reparación
    -Proteína super mal y se deshacen de ella