Relations Structure-Fonction Des Protéines Flashcards
De quoi sont capables les molécules de myoglobine et d’hémoglobine ?
De fixer l’oxygène
La myoglobine est une protéine monomérique ? Polymérique ? En quoi est-elle riche ?
La myoglobine est une protéine monomérique riche en hélices alpha.
L’hémoglobine est une protéine monomérique ? Polymérique ?
L’hémoglobine est une protéine multimérique, tétraédrique constituée de 4 sous-unités proches de la myoglobine. (Maintenues par des liaisons non-covalentes).
Qu’est ce qu’un hème ? Combien la myoglobine en possède-t-elle ? Combien l’hémoglobine en possède-t-elle ?
C’est un groupement prosthétique non-peptidique qui contient un atome de fer ferreux.
La myoglobine en possède 1.
L’hémoglobine en possède 4.
Que se passe-t-il au niveau de l’hème lorsque que de l’O2 se fixe au fer 2+ ?
Le fer est déplacé dans le plan de l’hème et l’histidine proximale (≠histidine distale) est également déplacée.
Combien de liaisons de coordination possède le fer ferreux ?
6 : 1 avec l’histidine proximale, 4 avec l’hème, 1 avec l’O2.
Où la myoglobine stocke-t-elle l’O2 ?
Au niveau des muscles.
Où l’hémoglobine fixe-t-elle l’O2 ?
Au niveau des poumons
Qu’est ce que la P50 ?
Il s’agit de la pression partielle en oxygène pour laquelle la saturation est de 50%.
La myoglobine a-t-elle une P50 plus élevée/moins élevée que l’hémoglobine ? Qu’est-ce que ça signifie d’un point de vue affinité avec l’O2 ?
La myoglobine a un P50 moins élevé que l’hémoglobine : elle a une affinité plus forte avec l’O2 que l’hémoglobine.
Qu’est ce que l’effet Bohr ?
C’est lorsqu’il y a une augmentation de la pression artérielle en CO2 ou une diminution du pH, qui entraînent une diminution de l’affinité entre l’O2 et l’hémoglobine provoquant ainsi la libération d’O2 aux tissus actifs (ex: muscles).
Par quoi la fixation d’O2 peut-elle être compromise ?
-A cause du monoxyde de carbone qui se lie au Fer ferreux créant alors une compétitivité avec l’O2.
-A cause de l’oxydation du fer ferreux en fer ferrique qui empêche la fixation de l’O2 par le manque d’une liaison.
Quels sont les deux états dans lesquels l’hémoglobine peut se trouver ?
-L’état T (stabilisé par le 2,3 DPG) : tendu = faible affinité pour l’oxygène
-L’état R : relâché = forte affinité pour l’O2
La transition allostérique de l’hémoglobine peut suivre 2 modèles ≠ :
-Le modèle symétrique
-Le modèle séquentiel
Quels sont les différents types d’hémoglobine ?
-HbA : adulte (2 alpha, 2bêta)
-HbF : fœtal (2alpha, 2gamma)
-HbS : mène à la drépanocytose (2alpha, 2bêta dont 1 bêta muté)
