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Bioquimica I > Relaciones estructurales y funcionales de las proteinas > Flashcards

Relaciones estructurales y funcionales de las proteinas Flashcards

1
Q

La estructura tridimencional forma

A

Sitios de unio, lo cual especifica la funcion de la proteina en el cuerpo.

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Q

Estructura secundaria

A

Se compone de regiones locales de cadenas de poliptidos formadas en estructuras que son estabilizadas por un patron de repeticion de puentes de hidrogeno, como las estructuras regulares denomidas helises a y b.

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3
Q

La rigidez de la cadena polipeptidica

A

Determinan los tipos posibles de estructura secundaria

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4
Q

Estructura terciaria

A

Incluye el plegado de los elementos estructurales secundarios en una conformacion tridimensional general

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5
Q

Mioglobina

A

Es una proteina globular compuesta por una sola cadena polipeptidica que tiene un sitio de union a O2, con estructura terciaria que forma un nucleo hidrofobo

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6
Q

Forma en que una proteina se pliega en una estructura tridimensional particular (conformacion nativa)

A

Secuencia de aminoacidos y estructura primaria

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7
Q

Estructura cuaternaria

A

Combinacion de dos o mas subunidades c/u compuesta por una cadena polipeptidica.
Interacciones no covalentes

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8
Q

Enfermedades prionicas

A

Son consecuencia del plegamiento incorrecto y agregacion de una proteina celular normal
Puede adquirirse a traves de un infeccion (enfermedad de las vacas locas) o a traves de mutaciones heredadas (enfermedad de creutzfeldt-Jakob)

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8
Q

Estructura primaria

A

Secuencia lineal de aminoacidos unidos mediante uniones peptidicas para formar una cadena polipeptidica

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9
Q

Dominios

A

Son regiones de una estructura que se pliegan de manera idependiente, la estructura terciaria de una proteina globular se puede conformar de estos dominios

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10
Q

El ensamble de las subunidades polipeptidicas globulares proporcionan

A

La oportunidad para la union cooperadora de ligandos, formar sitios de union para moleculas complejas e incrementar la estabilidad de la proteina

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11
Q

Ligandos

A

la formacion de sitios de union por las proteinas para moleculas especificas

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12
Q

Costante de afinidad o k de disociacion

A

Afinidad de un sitio de union por su ligando

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13
Q

La estructura primaria determina

A

La forma en que se pliega en su estructura terciaria, que es una conformacion estable indentica (su conformacion nativa)

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14
Q

Chaperoninas

A

Actuan como plantillas para superar la barrera termodinamica y cinetica y alcanzar una conformacion estable

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15
Q

Proteinas prionicas

A

Producen enfermedades neurodegenerativas al actuar como una plantilla de plegamient anomalo.

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16
Q

La funcion de la proteina la determina

A

Su conformacion general

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17
Q

Proteinas globulares

A

Suelen ser solubles en medio acuoso y se asemejan a pelotas irregulares

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18
Q

Proteinas fibrosas

A

Son geometricamente lineales, dispuestas alrededor de un solo eje y tienen estructura de unidad de repeticion

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19
Q

Proteinas transmembranales

A

Tienen una o mas regiones alineadas para cruzar la membrana lipidica.

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20
Q

La conformacion tridimecional es

A

Su estructura terciaria

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21
Q

Helice a

A

Es un elemento estructural secundario comun de las proteinas globulares, dominios que abarcan la membrana y proteinas de uniones de ADN.

22
Q

Prolina

A

No puede formar los angulos adecuados para encajar dentro de una Helice a, se conoce como un interruptos de helice y n se encuentra en las regiones helicoidales de las proteinas.

23
Q

Hojas B

A

Maximiza el puende de hidrogeno entre las columnas centrales de los peptidos

24
Q

Estructuras secundarias no repetitivas

A

Se caracterizan por un cambio de direccion abrupto y con frecuencia se encuentra en la superficie de la proteina

25
Q

Holoproteina

A

Una proteina con su grupo prostetico adjunto

26
Q

Pliegues

A

Son disposiciones relativamente pequenias de estructura secundaria que se reconocen en muchas proteinas diferentes y patrones relativamente grandes de la estructura tridimencional que se han reorganizado en muchas proteinas

27
Q

La estructura terciaria crea

A

Sitios de union flexibles, y especificos para ligandos, ilustrados con actina y mioglobina

28
Q

Flexibilidad

A

es una de las caracteristicas mas importantes de la estructura de las proteinas

29
Q

Las fuerzas que mantienen la estructur secundaria son

A
  • Puentes de hidrogeno
  • Interacciones ionicas
  • Interacciones de van der Waals
  • Efectos hidrofobos
  • Formacion de union disulfuro
30
Q

Amiloide

A

Se forma a partir de productos de la degradacion de las cadenas ligeras que se depositan con mas frecuencia en la matriz extracelular del rinon, se deriva de una proteina diferente que ha cambiado su conformacion a la estructura de hoja B repetida del miloide.

31
Q

Protomero

A

Es la estructura de unidad dentro de una proteina compuesta de multiples de multiples subunidades de actina G identicas.

32
Q

Hemoglobina

A

Es un tetramero compuesto de dos tipos de subunidades diferentes

33
Q

La insulina se compone

A

de dos cadenas polipeptidicas no identicas unidas entre si a traves de uniones dusulfuro entre las cadenas.

34
Q

Citocromo oxidasa

A

una enzima que contiene un grupo hemo en la cadena de transporte de electrones que tiene una afinidad aun mayor por el oxigeno que la mioglobina

35
Q

Pliegue de la globina

A

estructura terciaria de la mioglobina consiste en 8 helices a conectadas por espirales cortas

36
Q

Inmunoglobulinas

A

Son una linea de defensa contra la invasion de organismos ajenos al cuerpo, funcionan al enlazarse a ligandos llamados antigenos, con lo que inicia asi el proceso por el cual estos organismos son desactivados o destruidos

37
Q

Hemo

A

Consiste en un anillo planar de porfirina, compuesto de cuatro anillos de pirrrol

38
Q

Los compuestos propionato de carga negativa

A

Interactuan con las cadenas laterales de arginina e histidina de la hemoglobina

39
Q

Grupos prosteticos

A

ligandos organicos que estan unidos de manera estrecha.

40
Q

Apoproteina

A

Una proteina sin grupo prostetico

41
Q

Inmunoglobulina mas abundante en la sangre h

A

Glubulina y pertenece a la clase IgG

42
Q

Conformacion nativa

A

Cada molecula de la misma proteina se dobla en la misma estructura tridimensional estable

43
Q

Prion

A

Agente infecioso proteinico

44
Q

Enfermedades prionicas

A

enfermedades de agregacion proteinica debido a estructura terciaria alterada para proteinas con la misma estructura primaria, o ligeramente alterada

45
Q

Las enfermedades prionicas se clasifican

A

como encefalopatias espongiformes transmisibles y son enfermedades neurodegenerativas caracterizadas por degeneracion espongiforme y gliosis astrocitica en el SNC

46
Q

Enfermedades prionicas familiares

A

Son efecto mutaciones puntuales en el gen que codifica a la proteinas Pr

47
Q

Secuencia dde cadenas laterales de aminoacidos establece

A

el patron de plegamiento de la estructura tridimensional y el ensamble de subunidades en la estructura cuaternaria

48
Q

Troponina

A

Es una proteina heterotrimerica que participa en la repulacion de la contraccion del musculo cardiaco y estriado

49
Q

Infarto del miocardio

A

Las proteinas cardiacas especificas analizadas incluyen mioglobina, creatina cinasa y tropina cardiaca.

50
Q

Amiloidosis

A

Acumulacion extracelular de proteinas insolubles patologicas llamadas amiloide, localizado en organos y tejidos.

51
Q

Enfermedad de celulas falciformes

A

Polimerizacion de la hemoglobina S bajo condiciones de desoxigenacion como resultado de interacciones hidrofobas causadas por una valina

52
Q

Diabetes tipos 1 y 2

A

Utilizacion de hemoglobina glicada para determinar el control glucemico en el paciente diabetico

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