Régulation de l'activité enzymatique Flashcards
Les sous unités régulatrices d’une enzyme allostérique ont une activité michaelienne quand elles sont purifiée
Faux: les sous unités catalytiques, les régulatrices n’ont plus d’activité catalytique quand elles sont isolées
Les enzymes polysémiques sont extracellulaires
Faux: Intracellulaires, c’est les enzymes manométriques qui sont extra
Vi = f([S] est sigmoïde en présence d’une enzyme allostérique
Vrai: pas michaelienne
Dans le coeur, le trétramère LDH est principalement sous sa forme M
Faux: C’est dans le muscle et le foie
Un inhibiteur allostérique est une effecteur hétérotrophe négatif
Vrai
L’effet de coopérativité n’est pas forcément observé à forte [S]
Vrai: c’est l’effet positif d’un composé autre que S sur la vitesse de la réaction
La coopérativité peut exister dans le cas ou l’effecteur de permet pas le passe de R vers T ou inversement
Faux: La coopérativité existe que si [effecteur] favorise la transition
Une petite molécule capable d’accéder au site catalytique de l’enzyme est un effecteur homotrope positif qui augmente l’activité catalytique
Vrai
La synthèse d’une enzyme peut être controlée par des mécanisme post-traductionnel et traditionnel
Vrai: comme les facteurs de transcription ou les modifications épigénétiques d’ADN
Les enzymes allostériques sont le plus souvent situées à la sortie de la chaîne métabolique
Faux: à l’entrée
La forme active de la trypsine nécessite un clivage protéolytique d’un enteropeptidase
Vrai
Un inhibiteur compétitif peut baisser l’énergie d’activation du substrat
Faux: Que l’enzyme qui peut le faire
La coopérativité est le contrôle du site fonctionnel par une sous unité régulatrice
Vrai
En condition de saturation, l’inhibiteur allostérique diminue la vitesse de la réaction
Faux: à saturation il n’a pas d’effet sur la réaction
Les enzymes impliquées dans les modélisation de la coopérativité peuvent être polymérique et monomériques
Faux: que les polmymériques
