Acides aminés et protéine Flashcards

1
Q

Au cours de l’évolution les enzymes nécessaires à la synthèse des acides aminés Gln, Tyr, Ces, Arg et His chez les hommes adultes ont été perdu

A

Faux: c’est chez l’enfant ou pendant l’allaitement

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2
Q

La myristoylation est définie par la liaison covalence d’un lipide avec un résidus Gly d’une protéine intracellulaire

A

Vrai

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3
Q

La farnésylation est la liaison d’un lipide avec une cystéine en N-terminal

A

Faux: C-terminal

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4
Q

Les protéaosome est un complexe protéique extracellulaire

A

Faux: dans le noyau ou le cytoplasme

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5
Q

La chaine latérale de leucine est l’isobutyle

A

Vrai

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6
Q

L’amidifcation correspond à la transformation en amine et est importante dans la synthèse peptidique et des neuropeptides

A

Faux: amiDIfication = fonction amiDE

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7
Q

L’extrémité correspondante à l’amine libre est toujours à gauche dans la séquence d’acides amines

A

Vrai

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8
Q

La liaison peptidique est obtenue par attaque électrophile de la double liaison d’azote

A

Faux: nucléophile

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9
Q

Il existe une infinité de possibilité pour les angles psi et phy car la liaison peptique n’est pas chargée

A

Vrai

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10
Q

Toutes les voies métaboliques impliquent des protéines

A

Vrai

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11
Q

Toutes les séquences d’acides aminés sont organisées en structure secondaire particulières

A

Faux: pas toutes

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12
Q

Dans les feuillets beta les chaines latérales des 2 acides aminés adjacents sont en cis

A

Faux: en trans

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13
Q

Les protéines en doigts de zinc sont formées de 30 acides aminés environs, de 2 hélices alpha et 1 brin beta

A

Faux: 30 A.A, 2 brin beta, 1 hélice alpha

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14
Q

Les protéines prions peuvent servirent de nouvelle stratégie thérapeutique

A

Faux: ce sont les protéines chaperonnes qui le peuvent

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15
Q

Les Heat shock protéine sont des exemples de protéines chaperonnes

A

Vrai

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16
Q

Le clivage du signal peptidique n’est pas nécessaire pour les protéines qui ne sont pas sécrétées hors de la cellules

A

Vrai

17
Q

Il existe des clivage après synthèse, se produisant exclusivement hors de la cellule

A

Faux: dans la membrane ou le cytoplasme

18
Q

L’insuline subit des clivages protéolytiques dans le reticulum endoplamsique en cours de synthèse

A

Faux: dans le Golgi

19
Q

Les ponts disulfures sont formés dans le RE

A

Vrai

20
Q

La N-glycosylation joue un rôle dans la demi-vie des protéines

A

Vrai

21
Q

La glycine joue un rôle central dans le métabolisme des acides aminés

A

Faux: le glutamate

22
Q

Les protéines extracellualires sont dégradées par autophagie ou ubiquitination

A

Faux: intracellulaire, pour les protéines extracellualires c’est élimination par voie rénale par des protéases plasmiques

23
Q

L’ubiquitination des glycine se fait en N-ter

A

Faux: en C-ter

24
Q

Le signal peptide se trouve à l’extrémité C-ter des protéines sécrétées

A

Faux: N-ter

25
Q

Ser est un acide monoaminé monocarboxylique dont le carbone alpha peut être le site de modification post-traductionnelles

A

faux: la chaine latérale et non le C alpha

26
Q

Les acides aminés sont des molécules amphotères dont la majorité ne possèdent pas de plante symétrie

A

Vrai

27
Q

Lors du catabolisme des AA, après désamination oxydative, les reste du squelette cartonné du Glu peut être transformé en Acétyl-CoA

A

Vrai

28
Q

La chaine latérale de la proline est liées au carbone alpha et à l’azote du groupement amine

A

Vrai

29
Q

Le pourquoi d’un AA correspond au pH pour lequel la concentration d’un acide est équivalente à la concentration de sa base conjuguée

A

Vrai

30
Q

Cys possède une chaine latérale avec un radical soufré

A

Faux: Met (thioester)

31
Q

La séquence primaire d’une protéine est toujours lue de l’extrémité N vers l’extrémité C

A

Vrai

32
Q

Thr peut subir une phosphorylation ou une O-glycosylation

A

Vrai

33
Q

Les protéines correspondent à un enchaînement ramifié d’au moins 100 AA

A

Faux: enchainement linéaire

34
Q

L’insuline sous forme active est formée de 2 chaines reliées entres elles par des liaisons hydrogènes

A

Faux: par des ponts disulfures

35
Q

Le signal peptides est formé d’une vingtaine d’AA plutôt hydrophiles

A

Faux: hydrophobes

36
Q

L’ubiquitination des protéines est une modification post-traductionnelle indispensable à la sécrétion des protéines

A

Faux: à la dégradation

37
Q

La liaison peptidique est une liaison covalente en é carbones alpha adoptant une configuration trans

A

Faux: pas toujours trans, Cis avec proline

38
Q

Le domaine transmembranaire des récepteurs couplés à une protéine G sont organisé en hélice alpha constitué d’acides aminés hydrophobes

A

Vrai: 7 domaines transmembranaires

39
Q

Le transfert du NH3 par transamination sur l’alpha-cétoglutarate est une étape préalable à l’élimination de l’azote des acides aminés sous forme d’urée

A

Vrai