Acides aminés et protéine Flashcards
Au cours de l’évolution les enzymes nécessaires à la synthèse des acides aminés Gln, Tyr, Ces, Arg et His chez les hommes adultes ont été perdu
Faux: c’est chez l’enfant ou pendant l’allaitement
La myristoylation est définie par la liaison covalence d’un lipide avec un résidus Gly d’une protéine intracellulaire
Vrai
La farnésylation est la liaison d’un lipide avec une cystéine en N-terminal
Faux: C-terminal
Les protéaosome est un complexe protéique extracellulaire
Faux: dans le noyau ou le cytoplasme
La chaine latérale de leucine est l’isobutyle
Vrai
L’amidifcation correspond à la transformation en amine et est importante dans la synthèse peptidique et des neuropeptides
Faux: amiDIfication = fonction amiDE
L’extrémité correspondante à l’amine libre est toujours à gauche dans la séquence d’acides amines
Vrai
La liaison peptidique est obtenue par attaque électrophile de la double liaison d’azote
Faux: nucléophile
Il existe une infinité de possibilité pour les angles psi et phy car la liaison peptique n’est pas chargée
Vrai
Toutes les voies métaboliques impliquent des protéines
Vrai
Toutes les séquences d’acides aminés sont organisées en structure secondaire particulières
Faux: pas toutes
Dans les feuillets beta les chaines latérales des 2 acides aminés adjacents sont en cis
Faux: en trans
Les protéines en doigts de zinc sont formées de 30 acides aminés environs, de 2 hélices alpha et 1 brin beta
Faux: 30 A.A, 2 brin beta, 1 hélice alpha
Les protéines prions peuvent servirent de nouvelle stratégie thérapeutique
Faux: ce sont les protéines chaperonnes qui le peuvent
Les Heat shock protéine sont des exemples de protéines chaperonnes
Vrai
Le clivage du signal peptidique n’est pas nécessaire pour les protéines qui ne sont pas sécrétées hors de la cellules
Vrai
Il existe des clivage après synthèse, se produisant exclusivement hors de la cellule
Faux: dans la membrane ou le cytoplasme
L’insuline subit des clivages protéolytiques dans le reticulum endoplamsique en cours de synthèse
Faux: dans le Golgi
Les ponts disulfures sont formés dans le RE
Vrai
La N-glycosylation joue un rôle dans la demi-vie des protéines
Vrai
La glycine joue un rôle central dans le métabolisme des acides aminés
Faux: le glutamate
Les protéines extracellualires sont dégradées par autophagie ou ubiquitination
Faux: intracellulaire, pour les protéines extracellualires c’est élimination par voie rénale par des protéases plasmiques
L’ubiquitination des glycine se fait en N-ter
Faux: en C-ter
Le signal peptide se trouve à l’extrémité C-ter des protéines sécrétées
Faux: N-ter
Ser est un acide monoaminé monocarboxylique dont le carbone alpha peut être le site de modification post-traductionnelles
faux: la chaine latérale et non le C alpha
Les acides aminés sont des molécules amphotères dont la majorité ne possèdent pas de plante symétrie
Vrai
Lors du catabolisme des AA, après désamination oxydative, les reste du squelette cartonné du Glu peut être transformé en Acétyl-CoA
Vrai
La chaine latérale de la proline est liées au carbone alpha et à l’azote du groupement amine
Vrai
Le pourquoi d’un AA correspond au pH pour lequel la concentration d’un acide est équivalente à la concentration de sa base conjuguée
Vrai
Cys possède une chaine latérale avec un radical soufré
Faux: Met (thioester)
La séquence primaire d’une protéine est toujours lue de l’extrémité N vers l’extrémité C
Vrai
Thr peut subir une phosphorylation ou une O-glycosylation
Vrai
Les protéines correspondent à un enchaînement ramifié d’au moins 100 AA
Faux: enchainement linéaire
L’insuline sous forme active est formée de 2 chaines reliées entres elles par des liaisons hydrogènes
Faux: par des ponts disulfures
Le signal peptides est formé d’une vingtaine d’AA plutôt hydrophiles
Faux: hydrophobes
L’ubiquitination des protéines est une modification post-traductionnelle indispensable à la sécrétion des protéines
Faux: à la dégradation
La liaison peptidique est une liaison covalente en é carbones alpha adoptant une configuration trans
Faux: pas toujours trans, Cis avec proline
Le domaine transmembranaire des récepteurs couplés à une protéine G sont organisé en hélice alpha constitué d’acides aminés hydrophobes
Vrai: 7 domaines transmembranaires
Le transfert du NH3 par transamination sur l’alpha-cétoglutarate est une étape préalable à l’élimination de l’azote des acides aminés sous forme d’urée
Vrai
