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Regulação (moléculas) Flashcards

1
Q

Qual o nome de AC e a sua função? Dê um exemplo de um estimulador e inibidor desta molécula.

A

Adenilato Ciclase

Catalisar a formação de cAMP

Estimulado por Gαs e inibido por Gαi

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2
Q

O que é que PKA tem de especial em relação a outras cinases?

A

É uma das poucas que é codificada em cinases diferentes, e tem uma subunidade catalítica e uma subunidade reguladora

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3
Q

O que acontece quando as subunidades catalíticas de PKA são libertadas?

A

Elas fosforilam vários substratos

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4
Q

O que é o CREB?

A

É um fator de transcrição regulado por PKA

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5
Q

AKAP é uma proteína scaffold que se liga a várias coisas, mas só se liga a uma cinase: PKA

A

Falso. Liga-se também a PKC e MAPKs

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6
Q

O que é que PLC tem de especial?

A

Ela é uma cinase de lípidos

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7
Q

Quantas subfamílias de PKC há?

A

3
cPKC, nPKC, aPKC

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8
Q

Qual é a diferença entre cPKC e nPKC?

A

nPKC só se consegue ligar a IP3 porque os locais de ligação a PMA e Ca2+ são defeituosos

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9
Q

Qual é a diferença entre cPKC e aPKC?

A

aPKC não necessita de Ca2+ para fazer a ligação

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10
Q

PKC é capaz de entrar e sair do núcleo, mas necessita de uma proteína transportadora. V/F?

A

Falso. PKC possui uma região NLS (Nuclear Localization Signal) para entrar no núcleo e NES (Nuclear Export Signals) para sair do núcleo.

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11
Q

Ca2+ é um segundo mensageiro, mas também pode ser substrato de uma proteína. V/F?

A

Verdade.

Quando Ca2+ se liga à calmodulina, ele altera a sua conformação e pode inibir ou ativar outras proteínas

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12
Q

Quando G-alfa se liga a GTP, a afinidade de GPCR para os seus ligandos diminui. V/F?

A

Verdadeiro

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13
Q

O que é que GRK faz?

A

Media a fosforilação de GCPRs e promove a ligação de β-arrestinas

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14
Q

Uma vez formados, os GPCRs nunca saem da superfície da célula. V/F?

A

Falso, são removidos da superfície da célula e degradados via inibição pelos GRK/β-arrestina

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15
Q

Com o que é que PKG interage?

A

cGMP

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16
Q

Dê o exemplo de uma desacetilase.

A

Sirtuinas

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17
Q

Dê o exemplo de uma acetiltransferase.

A

Proteína CBP/p300:

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18
Q

Quantos tipos de caspases existem? Dê um exemplo para cada.

A

2 tipos.

Iniciadoras (CASP2, CASP8, CASP9, and CASP10): Clivam pro-formas inativas das caspases efetoras, ativando-as

Efetoras (CASP3, CASP6, CASP7): Clivam outros subtratos proteícos na célula de modo a levar à apoptose.

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19
Q

Nas proteínas G, o resíduo de glicina 60 encontra-se no switch 2 e Treonina 35 no switch 1.

A

Verdadeiro

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20
Q

As proteínas G, no seu estado inativo, o grupo fosfato de GDP encontra-se ligado aos resíduos Glicina 60 e Treonina 35. V/F?

A

Falso. No seu estado ATIVO, possuem o grupo fosfato de GTP ligado aos resíduos Glicina 60 e Treonina 35.

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21
Q

Qual é o local mais conservado da superfamília Ras?

A

Os que ligam o GTP e GDP (função reguladora)

22
Q

PTEN é uma fosfatase que amplifica o sinal de PI3

A

PTEN é uma fosfatase em equilíbrio com a cinase de lípidos PI3 já que catalisa a reação inversa

23
Q

Indique 5 domínios proteícos, sendo que 2 dos 5 têm que ligar ao mesmo composto

A

SH2 and PTB bind to tyrosine phosphorylated sites

SH3 and WW bind to proline-rich sequences

PDZ domains bind to hydrophobic residues at the C-termini of target proteins

PH domains bind to different phosphoinositides

FYVE domains specifically bind to Pdtlns(3)P (phosphatidylinositol 3-phosphate)

24
Q

Indique um domínio proteico e uma proteína que o contenha

A

Tirosina cinase (TK): Têm domínios SH2 para fazerem dimerização com proteínas fosforiladas e têm domínios SH3 para fazerem dimerização entre moléculas semelhantes.

STAT1: Fator de transcrição com domínio SH2 que permite STAT1 fosforilado ligar-se a uma região de DNA para transcrição de genes

25
Q

Diga 3 proteínas adaptadoras

A

SH2, SH3, SAM, PTB e PH

26
Q

As proteínas adaptadoras não têm atividade enzimática intrínseca. V/F?

A

Verdadeiro

27
Q

As proteínas scaffold protegem moléculas sinalizadoras ativadas da inativação e/ou degradação. V/F?

A

Verdadeiro

28
Q

A principal diferença entre proteínas adaptadoras e scaffold é que as adaptadoras podem atuar como reguladoras enquanto que as scaffold não são reguladoras da sinalização

A

Verdadeiro

29
Q

Porque motivo é que SH2 é um domínio proteico com tanta afinidade para tirosina fosforilada

A

Liga o grupo fosfato num pocket com muita carga positiva

Tem uma região hidrófoba que permite uma melhor ligação com os próprios interatores

30
Q

Uma proteína que contenha SH2 pode-se ligar a qualquer zona de um recetor tirosina cinase (RTK), desde que se ligue a um RTK fosforilado. V/F?

A

Falso. As proteínas que têm estes domínios ligam-se a determinados grupos fosfatos no recetor. O grupo P a que se ligam depende das sequências específicas que os rodeiam

31
Q

Quantos domínios e quais são os domínios que Grb-2 tem?

A

1 domínio SH2 e 2 domínios SH3

32
Q

Qual é a função de PAK1?

A

É um mediador que atua em várias vias de Ras, permitindo sinalização através de cross-talk. Pode amplificar um sinal ou impedir que um sinal seja amplificado.

33
Q

O que é KSR?

A

É uma proteína scaffold/adaptadora na via de ERK que permite uma reação mais rápida e eficiente

34
Q

Qual é a principal diferença entre os diferentes tipos de Ras

A

H-Ras, K-Ras, N-Ras; O tipo de tecido onde são expressas.

35
Q

Indique três formas de inativar RTK.

A
  • Antagonista ao ligando: O ligando desliga-se for some reason
  • Antagonista ao recetor: PKC
  • Fosforilação/Desfosforilação: PTMs
  • Clivagem e endocitose do recetor: Perdem o domínio intracelular e deixa de poder fazer a transducção. Endocitados por vesículas de Clatrina. Pode ser feito para dar downregulate ao recetor, ou reposto na membrana mas tendo levado um reset (reciclado)
  • Ubiquitinado e degradado: Marcada pela ubiquitina para ser degradado.
36
Q

PI3K é uma cinase de lipidos. V/F?

A

Verdadeiro.

37
Q

Como é que é regulada a quantidade de PIP-3?

A

Pelo equilíbrio entre a atividade de PI3K e PTEN

38
Q

O que acontece quando se inativa PTEN?

A

Grande ativação de AKT

39
Q

Qual é a função de PP2A? Indique uma proteína que faça o oposto desta.

A

Desfosforila proteínas reguladoras levando a que estas se desliguem do fator de transcrição permitindo a sua translocação para o núcleo. PROMOVE A APOPTOSE.
AKT

40
Q

Indique que molécula inibe GSK3 e as consequências da sua inibição

A

AKT fosforila GSK3, inibindo-o.
GSK3 inibido promove a síntese proteíca.

41
Q

Os ligandos Wnt provocam a migração de Beta-catenina para o núcleo, que, por sua vez, ativa vários fatores de transcrição do desenvolvimento celular. V/F?

A

Verdadeiro.

42
Q

Os ligandos Wnt permitem que um complexo que contem axina, GSK3, APC e CK-1 se ligue a Beta-catenina, permitindo assim o seu transporte para o núcleo. V/F?

A

Falso. Wnt sequestram esse complexo para que Beta-catenina possa ir para o núcleo.

43
Q

β-catenina regula a simetria dos organismos. V/F?

A

Verdadeiro.

44
Q

Como é que mTORC1 tem função de detetor de nutrientes?

A

Em situações de baixa energia:
1. Aumento da concentração de AMP que estimula AMPK
2. AMPK fosforila os fatores TSC
3. TSC ajuda as Rheb a desfosforilar o GTP, levando à interrupção da ativação de mTORC1

45
Q

Qual é a função de mTORC2?

A

Regular a actina no citoesqueleto

46
Q

Um dos mTORCs pode ativar o outro. Qual ativa qual?.

A

mTORC1 pode ativar mTORC2

47
Q

Qual a principal diferença entre Rho e Ras?

A

As Rho são normalmente prenilados por lípidos geranil-geranil enquanto que as Ras são preniladas com farnesil

48
Q

Explique o modo de ativação da Rho-GDI

A
  1. Liga-se a RhoGDP, e transloca-o da membrana plasmática para o citosol
  2. RhoGDI-RhoGDP fica no citosol até aparecer o sinal correto
  3. RhoGDI retorna RhoGDP à membrana no alvo específico, convertendo-se em GTP.
49
Q

Qual é a função das proteínas ERM

A

Cruciais para o crosslinking entre RhoGDI/RhoGTPase

50
Q

A que se ligam as proteínas 14-3-3

A

Motivos específicos contendo Ser/Thr fosforiladas numa fenda anfipática

Regulação (4 decks)

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