Regulação (moléculas) Flashcards
Qual o nome de AC e a sua função? Dê um exemplo de um estimulador e inibidor desta molécula.
Adenilato Ciclase
Catalisar a formação de cAMP
Estimulado por Gαs e inibido por Gαi
O que é que PKA tem de especial em relação a outras cinases?
É uma das poucas que é codificada em cinases diferentes, e tem uma subunidade catalítica e uma subunidade reguladora
O que acontece quando as subunidades catalíticas de PKA são libertadas?
Elas fosforilam vários substratos
O que é o CREB?
É um fator de transcrição regulado por PKA
AKAP é uma proteína scaffold que se liga a várias coisas, mas só se liga a uma cinase: PKA
Falso. Liga-se também a PKC e MAPKs
O que é que PLC tem de especial?
Ela é uma cinase de lípidos
Quantas subfamílias de PKC há?
3
cPKC, nPKC, aPKC
Qual é a diferença entre cPKC e nPKC?
nPKC só se consegue ligar a IP3 porque os locais de ligação a PMA e Ca2+ são defeituosos
Qual é a diferença entre cPKC e aPKC?
aPKC não necessita de Ca2+ para fazer a ligação
PKC é capaz de entrar e sair do núcleo, mas necessita de uma proteína transportadora. V/F?
Falso. PKC possui uma região NLS (Nuclear Localization Signal) para entrar no núcleo e NES (Nuclear Export Signals) para sair do núcleo.
Ca2+ é um segundo mensageiro, mas também pode ser substrato de uma proteína. V/F?
Verdade.
Quando Ca2+ se liga à calmodulina, ele altera a sua conformação e pode inibir ou ativar outras proteínas
Quando G-alfa se liga a GTP, a afinidade de GPCR para os seus ligandos diminui. V/F?
Verdadeiro
O que é que GRK faz?
Media a fosforilação de GCPRs e promove a ligação de β-arrestinas
Uma vez formados, os GPCRs nunca saem da superfície da célula. V/F?
Falso, são removidos da superfície da célula e degradados via inibição pelos GRK/β-arrestina
Com o que é que PKG interage?
cGMP
Dê o exemplo de uma desacetilase.
Sirtuinas
Dê o exemplo de uma acetiltransferase.
Proteína CBP/p300:
Quantos tipos de caspases existem? Dê um exemplo para cada.
2 tipos.
Iniciadoras (CASP2, CASP8, CASP9, and CASP10): Clivam pro-formas inativas das caspases efetoras, ativando-as
Efetoras (CASP3, CASP6, CASP7): Clivam outros subtratos proteícos na célula de modo a levar à apoptose.
Nas proteínas G, o resíduo de glicina 60 encontra-se no switch 2 e Treonina 35 no switch 1.
Verdadeiro
As proteínas G, no seu estado inativo, o grupo fosfato de GDP encontra-se ligado aos resíduos Glicina 60 e Treonina 35. V/F?
Falso. No seu estado ATIVO, possuem o grupo fosfato de GTP ligado aos resíduos Glicina 60 e Treonina 35.
Qual é o local mais conservado da superfamília Ras?
Os que ligam o GTP e GDP (função reguladora)
PTEN é uma fosfatase que amplifica o sinal de PI3
PTEN é uma fosfatase em equilíbrio com a cinase de lípidos PI3 já que catalisa a reação inversa
Indique 5 domínios proteícos, sendo que 2 dos 5 têm que ligar ao mesmo composto
SH2 and PTB bind to tyrosine phosphorylated sites
SH3 and WW bind to proline-rich sequences
PDZ domains bind to hydrophobic residues at the C-termini of target proteins
PH domains bind to different phosphoinositides
FYVE domains specifically bind to Pdtlns(3)P (phosphatidylinositol 3-phosphate)
Indique um domínio proteico e uma proteína que o contenha
Tirosina cinase (TK): Têm domínios SH2 para fazerem dimerização com proteínas fosforiladas e têm domínios SH3 para fazerem dimerização entre moléculas semelhantes.
STAT1: Fator de transcrição com domínio SH2 que permite STAT1 fosforilado ligar-se a uma região de DNA para transcrição de genes