Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biologie buňky > Proteiny > Flashcards

Proteiny Flashcards

1
Q

Červené krvinky

A
  • 187 různých proteinů

- na povrchu molekula CD47 - signál ,,don’t eat me’’, přesýpací hodiny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Zvýšení stability proteinů

A

např. sražení tekutých dusíkem na bod absolutní nuly, zbavit systém kyslíku a nahradit např. argonem, zbavit vody

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Chaperony

A

= HSP proteiny (= Heat shock proteins)

  • HSP70: váže se na denaturovaný protein a dává mu čas na zabalení
  • mitochondriální proteiny které jsou syntetizované v cytoplazmě mají na sebe navázané HSP proteiny, díky kterým se nemohou zabalit -> až v cytoplasmě je vymění jiné HSP proteiny, které jim pomůžou zabalit
  • kontrola kvality proteinu
  • proteinové komplexy
  • HSP60: vytváří soudečkovitý útvar, do kterého po translaci putují proteiny a mají klid na zabalování - denaturovaný protein je tahaný za hydrofóbní konce, které čouhají ven, když se zabalí, není už za co chytit se protein je vypuštěn ven
  • pokud se zabalení nepovede, je protein nalezen UBIQUITIN LIGÁZAMI -> napojí na něj UBIQUITIN -> signál pro PROTEÁSOMY, aby jej chytily a rozemlely na peptidy
  • N-konec: často acetylován, stabilizující faktor
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Krystalin

A
  • narušuje kontrolu kvality proteinu
  • v čočce oka, je napořád
  • proteinový krystal
  • nefunkčnost - např. šedý zákal
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Chemolitotrofie

A
  • zisk energie z chemických anorganických látek

- např. oxidační reakce

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Proteiny

A
  • až 50 % sušiny buňky (200-300 mg/ml)
  • až 100 000 různých proteinů (člověka)
  • abundantní (ve značném množství se vyskytující, opak od raritní)
  • funkce: struktura, pohyb, katalýza, transport, regulace, signalizace
  • velikost v kDa (= kilodaltony); 1 dalton = 1/12 hmotnosti uhlíku
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Složení proteinů

A
  • z 20 základních alfa-L-AMK

- primární struktura - posloupnost AMK zbytků, je odvozena z posloupnosti nukleotidů na základě genetického kódu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Vznik protenů

A
  • na ribozomech translací genetické informace nesené mRNA
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Nepolární AMK

A
  • hydrofóbní
  • Tyrosin - jeho -OH skupina může tvořit estery
  • Cystein - jeho -SH skupina může oxidovat
  • Glycin
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Polární AMK

A
  • nabité (+/-) i nenabité
  • Kladné: Lysin, arginin, histidin (jeho náboj závidí na okolním pH, jeho disociační konstanta je těsně kolem pH cystolu, takže může být v závislosti na pH protonovaný/neprotonovaný)
  • Záporné: Kys. asparagová, kys. glutamová
  • Nenabité: Asparagin a glutamin (mohou vytvářet interakce s H2O), serin a threonin (jejich -OH skupina může tvořit estery, někdy i disociace na O- a H+, ale jen při pH > 13, které může být uvnitř nějaké proteinové struktury)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Peptidová vazba

A
  • spojuje jednotlivé AMK zbytky v polypeptidickém řetězci
  • formálně vzniká kondenzací, zaniká hydrolýzou
  • peptid - několik AMK zbytků
  • oligopeptid < 20 AMK zbytků
  • polypeptid - 10 - 10 000… AMK zbytků; mohou být sekundárně kovalentně propojeny CYSTEINOVÝMI MŮSTKY
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Disulfidické můstky

A
  • mohou je vytvářet cysteiny
  • uplatňují se v oxidačním prostředí - tj. u extracelulárních proteinů a proteinů uvnitř sekrečních membránových struktur
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Nativní konformace

A
  • protein ji nachází samovolně na základě minima volné energie; nativní konformace je energeticky nejvýhodnější
  • řada proteinů potřebuje pomoct, aby jí dosáhla
  • pokud proteiny nenabydou n. k. i po pomoci chaperoninu hsp60, jsou označeny UBIQUITINEM -> signál, aby se dostal do PROTEÁZOMU (uvnitř proteáziny), který ho rozštípe
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Tvar proteinu

A
  • různý, např. monomery, dimery, tetramery, oligomerní/polymerní struktury
    Určen:
  • vlastnostmi peptidové vazby
  • vodíkovými můstky mezi N-H a C–O skupinami kostry polypeptidu
  • interakcemi R skupin AMK zbytků
  • dosahem VdW sil
  • chemismem roztoku
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Struktura proteinu

A
  • Primární struktura -> sekundární struktura -> proteinový motiv (časté uspořádání několika AMK, např. helix-loop-helix -> proteinová doména (část proteinu, která si vždy drží svůj tvar; 1 polypeptid = 1 doména) -> terciální struktura (tvar 1 polypeptidu) -> kvarterní struktura (jen, pokud je polyjednotkový, drží jen VdW silami, chytají se osově symetricky
  • protein se nemůže skládat jen z alpha-/beta-helixů, musí mezi nimi být sekvence: OHYB, SMYČKA (u větších proteinů)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

α-helix protein

A
  • jedno ze dvou základních uspořádání sekundární struktury
  • AMK zbytky jsou uspořádány do pravotočivé šroubovice
  • AMK zbytky svírají úhel 100’
  • stabilita daná vodíkovými můstky
  • průměr a výška jednoho závitu = 0,5 nm
  • periodicita cca 700’
17
Q

β-sheet

A

= alternativní uspořádání sekundární struktury

  • max. tenze polypeptidu
  • H-můstky jsou uspořádány paralelně a alterují
  • postranní skupiny odstupují kolmo na osu a vzájemně paralelně
  • sheety se navzájem váží paralelně/antiparalelně
18
Q

Doména

A
  • strukturní část proteinu
  • umí zaujmout konkrétní tvar nezávisle na proteinu
  • často má svou vlastní funkci
  • multidoménové proteiny vznikly z kusů jiných proteinů (domén), ale jsou složeny na úrovni DNA; proteiny nemůžeme poskládat posttranslačně
  • např. imunoglobulin má 12 identických domén
19
Q

Stanovení konformace proteinů

A
  • rentgenova spektrofotometrie (krystalografie) - nejstarší metoda, ne každý protein se chce krystalizovat
  • nukleární magnetická rezonance - neúplně přesné
  • kryoelektronovou mikroskopií - asi 10 let straré
20
Q

Supramolekulární struktury

A
  • větší než kvarterní struktura, mnoho proteinů, někdy zasahuje o DNA/RNA
  • např. ribozom, spliceozom
21
Q

Postsyntetická modifikace proteinu

A
  • Fosforylace - na Tyr, Ser/Tre (ty, co mají hydroxyl -> fosfoester)
  • Methylace - připojení methylové skupiny
  • Acetylace - Lys, Arg (připojení zbytku kys. octové)
  • Ubiquitinace - Lys
  • Sumoylace
    …
22
Q

Membránové proteiny - vázání

A
  • jsou k/do membrány vázány trojím způsobem:
    => Integrální - protínají membránu; alpha-helix, beta-barel (z beta-sheetů)
    => Lipidická nebo isoprenoidní kotva
    => Asociované s jiným proteinem
  • proteiny, které půjdou do PM, do membrán sekreční dráhy (Golgi…) nebo ven z buňky se syntetizují v ribozomech na drsném ER
  • na cytoplasmu jsou nasazeny pomocí ribosomů
23
Q

Molten globule

A

= předstupeň nativní konformace

  • ještě není aktivní
  • uplatňují se zde proteiny, které pomáhají dosáhnout nativní konformace
24
Q

Štěpení proteinu - funkce

A
  • funkce degradační, ale i funkční
  • Chymosyn nebo trypsin je syntetizovaný jako proenzym, který začne fungovat až potom, co se dostane do lumen střeva, kde je štěpen
  • inzulin - syntetizovaný jako proinzulin (stabilní), pak se štěpí
25
Q

Změna funkční struktury proteinu

A
  • na danou část povrchu se vážou LIGANDY, které mění konformaci jak svou, tak proteinu)- velmi malá změna konformace může vytvořit velkou změnu konformace na jiném místě
  • měřítko síly vazby ligandu: ROVNOVÁŽNÁ KONSTANTA - c(ligandu) + c(volného vazebného místa) ⇿ c(okupovaného vazebného místa)
26
Q

Membránové proteiny - SRP a ER

A

= riboproteinový komplex

  • rozeznává leader sekvenci (AMK sekvence, konec proteinu vybavený značkou)
  • ER se váže na ribozom a leader sekvenci -> ribozom zastaví syntézu a čeká, dokud SRP nezprostředkuje vazbu na svůj vlastní receptor -> kontakt s translocon (,,kanálek’’ v membráně) -> odblokace syntézy -> ribozom syntetizuje a zároveň nasoukává protein do transloconu do ER -> leader sekvence odštěpena
  • > pokud jde protein do lumen, je nasoukávaný celý
  • > pokud protein zůstal membránový, ukončí se pomocí STOP sekvence syntéza a prosoukávání
27
Q

Typy ribozomů v buňce

A
  • Eukaryotický

- Mitochondriální

28
Q

Vazebné místo na proteinu

A
  • pro LIGANDY
    = variabilní doména protilátky, epitop antigenu, substrát/produkt enzymu
  • vazba proteinu a ligandu je daná SPECIFITOU a AFINITOU
  • SPECIFITA = míra selektivity, protein pozná svůj cíl
  • AFINITA = míra síly vazby AMK na vazebném místě
  • vazebné místo je velmi malé, proteiny se neobejmou, ale max. dotknou prstíkem
  • vazba ligandu souvisí se změnou konformace u obou
  • vazba proteinu a ligandu je specifická - ligandy se navazují a odvazují
29
Q

Negativní zpětná vazba

A

= mechanismus regulace enzymy

  • v metabolické dráze z látky A může vzniknout produkt B, ale i X či Z
  • buňka ale může regulovat, kolik čeho chce vytvořit => různými mechanismy ,,přiškrtí’’ danou dráhu
  • jestliže hladina látky Z klesá, aktivita enzymu stoupá
30
Q

Enzymy

A
  • snižují aktivační energii
  • TURNOVER = rychlost přeměny substrátu na produkt
  • AFINITA = limitace rychlosti přeměny substrátem (nejrychlejší fosfatáza a kataláza; nejpomalejší lysozym)
31
Q

Allosterická regulace (regulace enzymatické aktivity)

A
  • vazba ligandu na povrch proteinu způsobí změnu konformace -> tím se může uzavřít/otevřít aktivní místo enzymu
  • předpokládá se zde vazba na základě slabých interakcí
32
Q

Vazba GTP (regulace enzymatické aktivity)

A

= vazba, štěpení, uvolnění

  • GTP se naváže na G protein (malý/velký) v jiném než aktivním místě -> protein naváže GTP a stane se aktivním -> hydrolýza GTD na GDP a fosfát, který uniká do roztoku -> GDP je tedy vázáno na G protein + dojde ke změně konformace a protein ne neaktivní -> k aktivaci musí být GDP odstraněno (GEF = Guanin nucleotid Exchange Factor) -> protein je nefunkční dokud nemá navázané GTP
  • vazba GTP je samovolná a vzniká na základě vysoké afinity
33
Q

Fosforylace (regulace enzymatické aktivity)

A

= 2 stavy: zapnuto, vypnuto

  • protein KINÁZA = fosforylace
  • protein FOSFATÁZA = defosforylace
  • fosfát na povrchu váží KINÁZY (z ATP), hydrolyzují ATP na ADP a fosfát, fosfát navěšují na daný protein
  • FOSFATÁZY fosfát z proteinu odstraňují a uvolňují do roztoku
  • vázaný fosfát nese 2 neg. náboje -> tím ovlivňuje konformaci proteinu
  • pokud je zapnutá fosfatáza, bude se konat defosforylace
  • hlavně u signalizace
34
Q

Stromatolity

A

= útvary, které se nacházejí na Zemi v oblastech s vysokou koncentrací vhodných anorganických solí, s vysokou teplotou vody a v podmínkách bohatých na archea bakterie

  • mají zajímavé složení různých forem oxidovaných kovů
  • dokazují, že život vznikl již před 3,5 miliardami lety
35
Q

PNA

A

= peptidová nukleová kyselina

  • první stabilní makromolekula
  • má kostru z peptidických vazeb a na nich připojené nukleotidy
  • může tvořit dvoušroubovici podobnou jako DNA
  • může tvořit komplexy s RNA
36
Q

Ribozymy

A

= katalyzátory čistě z RNA
- dokáže zaujmout takovou konformaci, že dokáže interagovat s další molekulou a způsobit jeji konformaci a vznik reakce -> dokáže tak katalyzovat chem. reakci

37
Q

Ribozymy

A

= katalyzátory čistě z RNA

  • dokáže zaujmout takovou konformaci, že dokáže interagovat s další molekulou a způsobit jeji konformaci a vznik reakce -> dokáže tak katalyzovat chem. reakci
  • pro nás je klíčový RIBOZOM
38
Q

Koacervát

A
  • vytvořil Alexandr I. Oparin
    = něco, co je odděleno od vnějšího prostředí membránou a umožňuje to vnitřní akumulaci makromolekul a vznik polopropustné membrány
39
Q

Vznik vnitřní membrány

A
  • endosymbióza mitochondrií a chloroplastů

- vchlípení plazmatické membrány

Biologie buňky (14 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions